UNIVERSIDADE ABERTA ISCED

FACULDADE DE CIÊNCIAS DE SAÚDE

LICENCIATURA EM NUTRIÇÃO

Caracterizar as Enzimas e os Inibidores enzimáticos

Discente: Filomena Paulino Halauleque

Código: 81231884

Nampula, Maio de 2023

 UNIVERSIDADE ABERTA ISCED
FACULDADE DE CIÊNCIAS DE SAÚDE

LICENCIATURA EM NUTRIÇÃO

Caracterizar as Enzimas e os Inibidores Enzimáticos

Trabalho de Campo a ser submetido na

Coordenação do Curso de Licenciatura em
Nutrição na Cadeira de Bioquímica
Metabólica da UnISCED.

Tutor:

Discente: Filomena Paulino Halauleque

Código: 81231884

Nampula, Maio de 2023

2
Índice
I. Introdução.............................................................................................................................. 4

1.1.Objetivos................................................................................................................................. 4

1.1.1. Geral ................................................................................................................................... 4

1.1.2. Específicos ..................................................................................................................... 4

2. Inibidores de enzimáticos ......................................................................................................... 5

2.1. Tipos de Inibição ................................................................................................................... 5

2.1.1. Inibição Enzimática Reversível .......................................................................................... 5

2.2.2. Inibição Enzimática Irreversível ......................................................................................... 6

3.1. Cinética Enzimática ............................................................................................................... 6

3.1.1. Cinética de Michaelis–Menten ........................................................................................... 6

3.1.2. Representação da equação de Michaelis-Menten ............................................................... 7

4. Cinética Enzimática .................................................................................................................. 8

4.1. Enzimas regulatórias.............................................................................................................. 8

4.2. Classificação das enzimas ..................................................................................................... 9

4.3. Fatores que regulam a atividade enzimática .......................................................................... 9

5. Controlo do metabolismo ....................................................................................................... 10

5.1. Metabolismo ........................................................................................................................ 10

5.2. Controlo ............................................................................................................................... 10

Conclusão ................................................................................................................................... 11

Referências bibliográficas .......................................................................................................... 12

3
 I. Introdução
A presente pesquisa tem como a origem a cadeira de Bioquímica Metabólica ira abordar assuntos
sobre a Caracterizar as enzimas e os inibidores enzimáticos; Explicar a cinética enzimática e a
regulação alostérica; as Enzimas regulatórias e suas funções e o controlo do metabolismo
primeiramente dizer que regulação do metabolismo é fundamental para que um organismo possa
responder de modo rápido e eficiente a variações das condições ambientais, alimentares ou ainda
a condições adversas como traumas e patologias.

As enzimas são em sua maioria proteínas. Possuem alta especificidade, podendo ter
atividade intra ou extracelular. As enzimas são catalisadores das reações bioquímicas, isto é,
atuam tornando possível uma nova reação com energia de ativação menor.

1.1.Objetivos

1.1.1. Geral
 Fazer estudos sobre Caracterizar as enzimas e os inibidores enzimáticos;

1.1.2. Específicos
 Conceituar Inibidores de enzimáticos;
 Indicar Inibição Enzimática Irreversível;
 Caracterizar A cinética enzimática e a regulação alostérica
 Indicar a Classificação das enzimas.

4
2. Inibidores de enzimáticos
Segundo Nelson e Cox (2014), o conceito biológico de inibidor enzimático diz respeito à
molécula que é capaz de interferir de maneira específica, na taxa de uma reação de catálise
enzimática, retardando ou reduzindo o processo ou a especificidade biológica da reação.

Os inibidores de enzimas são moléculas que interferem com a catálise, diminuindo ou

interrompendo as reacções enzimáticas. Também, estes fornecem ricas informações sobre os
mecanismos enzimáticos e tem ajudado a desvendar algumas vias metabólicas.

2.1. Tipos de Inibição

Quanto ao tipo, a inibição enzimática pode ser inespecífica ou específica. A inibição inespecífica
é aquela que o inibidor, como um agente desnaturante, diminui a atividade de todas as enzimas.
Já a inibição específica, o inibidor diminui a atividade de uma única enzima ou de um grupo
restrito de enzimas. Esta inibição pode ser reversível ou irreversível.

2.1.1. Inibição Enzimática Reversível

A inibição de enzimas reversível diminui a atividade enzimática através de interação reversível.
Ou seja, o inibidor estabelece com a enzima um complexo com uma ligação instável, não
covalente. Como a ligação é instável, após a dissociação com o inibidor, a enzima pode retomar
sua atividade.

Existem três tipos de inibição enzimática reversível: competitiva, não competitiva e

incompetitiva.

Inibidor Competitivo: liga-se ao sítio ativo (ligação Inibidor+Enzima); ↑[Substrato]

reverte inibição;

Inibidor Incompetitivo: liga-se a um sítio que não o ativo (ligação Inibidor+Enzima

Substrato); o efeito somente é percebido quando se tem ↑[Substrato];

Inibidor Não-Competitivo: liga-se a um sítio que não o ativo, mas pode formar ligação
diretamente com a Enzima ou com o complexo Enzima-Substrato; ↑[Substrato] não reverte
inibição.

5
2.2.2. Inibição Enzimática Irreversível
Os inibidores irreversíveis são aqueles inibidores que se ligam no sítio ativo da enzima, de modo
a formar um complexo estável, ou seja, há a formação de uma ligação covalente entre o inibidor
e a enzima, o que pode promover uma destruição dos grupos funcionais essenciais da enzima.
Essa inibição é progressiva, aumentando com o tempo até que atinja uma máxima inibição. As
substâncias que modificam quimicamente os resíduos de aminoácidos específicos podem agir
como inibidores irreversíveis. Os inibidores irreversíveis são muito úteis em estudos de
mecanismo de reação.

Na inibição enzimática irreversível há uma ligação covalente com a enzima, causando

uma modificação definitiva no sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima, formando
complexos inativos. Também pode atuar destruindo um grupo funcional da enzima que é
essencial pra sua atividade ou formando uma associação não covalente estável.

3. A cinética enzimática e a regulação alostérica

3.1. Cinética Enzimática

A cinética enzimática estuda as reacções químicas catalisadas pelas enzimas, em especial a
velocidade de reacção. O estudo da cinética de uma enzima permite elucidar os pormenores do
seu mecanismo catalítico, o seu papel no metabolismo, como é controlada a sua actividade na
célula e como pode ser inibida a sua actividade por drogas ou venenos, ou potenciada por outro
tipo de moléculas. MARZZOCO, (2007).

Os estudos cinéticos com enzimas que apenas unem um substrato, como a triose-fosfato
isomerase, visam a medir a afinidade com a que se une o substrato e a velocidade com que o
transforma em produto. Por outro lado, ao estudar una enzima que une vários substratos, como a
di-hidrofolato redutase, a cinética enzimática pode mostrar também a ordem pela qual se unem
os substratos e se libertam os produtos.

3.1.1. Cinética de Michaelis–Menten

Curva de saturação para uma enzima mostrando a relação entre a concentração do substrato
(abcissas) e a velocidade de reacção (ordenadas).

6
As reacções catalisadas por enzimas são saturáveis, e a sua velocidade de catálise não indica uma
resposta linear face ao aumento de substrato. Se a velocidade inicial da reacção é medida sobre
uma escala de concentrações de substrato (denotada como [S]), a velocidade de reacção (v)
aumenta com o acréscimo de [S]. Todavia, à medida que [S] aumenta, a enzima satura-se e a
velocidade atinge o valor máximo Vmax

Curva de saturação para uma enzima mostrando a relação entre a concentração do substrato
(abcissas) e a velocidade de reacção (ordenadas).

3.1.2. Representação da equação de Michaelis-Menten

O gráfico de velocidade face a [S] mostrado anteriormente não é linear. Embora a baixas
concentrações de substrato se mantenha linear, vai curvando à medida que aumenta a
concentração de substrato. Antes da chegada dos computadores, que permitem ajustar regressões
não lineares de forma simples, podia chegar a ser realmente difícil estimar os valores de Km e
Vmax nos gráficos não lineares. Isto deu lugar a que vários investigadores concentrassem os seus
esforços em desenvolver métodos de linearização da equação de Michaelis-Menten, dando como
resultado o gráfico de Lineweaver-Burke, o diagrama de Eadie-Hofstee e o gráfico de Hanes-
Woolf. Com o seguinte tutorial da cinética de Michaelis-Menten realizado na Universidade de
Virgínia a, pode-se simular o comportamento de uma enzima variando as constantes cinéticas.

O gráfico de Lineweaver-Burk ou representação de duplo recíproco é a forma mais comum, e

simples,de mostrar os dados cinéticos, apesar de não ser a mais fiável. Para tal, tomam-se os
valores inversos de ambos os lados da equação de Michaelis-Menten.

7
O gráfico de Lineweaver-Burke ou do duplo recíproco mostra o significado dos pontos de
intercepção entre a recta e os eixos de coordenadas, e do gradiente da velocidade.

4. Cinética Enzimática
A cinética enzimática é o estudo das taxas de reações catalisadas por enzimas e quais os fatores
que afetam a velocidade das reações enzimáticas. Estes parâmetros muitas vezes incluem a
temperatura, o pH e a concentração de substrato. A relação destes parâmetros com a velocidade
da reação pode ser modelada matematicamente permitindo compreender quais as condições
ideiais para uma reação enzimática particular e potenciais mecanismos de controlo fisiológicos.
(ALVAREZ, 2009 p.123).

4.1. Enzimas regulatórias

Enzimas reguladoras: Estas atuam regulando a taxa das vias metabólicas. Muitas vezes, elas
ocupam o primeiro lugar da sequência da via metabólica e aumentam ou diminuem a atividade
mediante alguns sinais, como os níveis de substrato ou a demanda energética da célula.

No metabolismo celular, grupos de enzimas trabalham juntos em sequência para conduzir um

dado processo metabólico. Nestes sistemas enzimáticos, o produto da reação de uma enzima
torna-se o substrato da próxima enzima. Cada via metabólica possui uma ou mais enzimas com
maior efeito no ritmo geral do processo, as enzimas regulatórias. Estas enzimas exibem atividade
catalítica reduzida ou aumentada, em resposta a certos sinais, controlam a velocidade das reações
e assim o ritmo de todo o processo metabólico, permitindo à célula adaptar-se de acordo com as
necessidades.

8
4.2. Classificação das enzimas
De acordo com ALVES (2010). As enzimas podem ser classificadas, segundo a União
Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular e de acordo com o tipo de reação que
catalizam, da seguinte maneira:

 Classe 1. Óxido-redutases: reações de óxido-redução ou transferências de elétrons (íons

hidreto ou átomos de H). Exemplos: desidrogenases e peroxidases.
 Classe 2. Transferases: reações de transferências de grupos funcionais entre as moléculas.
Exemplos: aminotransferases e quinases.
 Classe 3. Hidrolases: reações de hidrólise, em que ocorre a quebra de uma molécula em
moléculas menores com a participação da água. Exemplos: amilase, pepsina e tripsina.
 Classe 4. Liases: reações em que pode ocorrer a adição de grupos a duplas ligações ou a
remoção de grupos deixando dupla ligação. Exemplo: fumarase.
 Classe 5. Isomerase: reações em que ocorrem a formação de isômeros. Exemplo:
epimerase.
 Classe 6. Ligase: reações de síntese em que ocorre a união de moléculas com gasto de
energia, geralmente, proveniente do ATP. Exemplo: sintetases.

4.3. Fatores que regulam a atividade enzimática

As enzimas podem ter sua atividade influenciada por alguns fatores. Dentre esses podemos
destacar a temperatura, o pH e as enzimas reguladoras.

 Temperatura: Grande parte das enzimas aumenta suas taxas de reações na medida em
que a temperatura em que elas atuam eleva-se em 10 ºC. Entretanto, essa taxa começa a
decair a partir do momento em que a temperatura atinge os 40 ºC. A partir dessa
temperatura, observa-se que as enzimas passam a sofrer desnaturação, um desdobramento
de sua estrutura.
 pH: Alterações no pH do meio em que a enzima encontra-se leva a alterações em suas
cargas. A manutenção da forma das enzimas deve-se à atração e repulsão entre as cargas
dos aminoácidos que a constituem. Mudanças nessas cargas alteram a forma da enzima,
afetam a ligação entre ela e substrato e, assim, a sua funcionalidade.

9
Enzimas reguladoras: Estas atuam regulando a taxa das vias metabólicas. Muitas vezes, elas
ocupam o primeiro lugar da sequência da via metabólica e aumentam ou diminuem a atividade
mediante alguns sinais, como os níveis de substrato ou a demanda energética da célula.

5. Controlo do metabolismo

5.1. Metabolismo
Segundo HARVEY (2012). O metabolismo refere-se ao conjunto de reações bioquímicas que
controla a síntese e a degradação de substâncias no nosso organismo.

5.2. Controlo
O crescimento e a sobrevivência da célula dependem do uso eficiente dos recursos. Esta
eficiência é possível graças às enzimas regulatórias. As células precisam alterar continuamente
seu ritmo e atividade metabólica de acordo com suas necessidades e condições. Na maioria dos
sistemas multienzimáticos, a primeira enzima da sequência é a regulatória. Isso torna o controlo
do processo mais efetivo, pois a catálise das primeiras reações da sequência que leva até um
produto desnecessário desvia a energia e os metabólitos para processos mais importantes.

A atividade das enzimas regulatórias ocorre de várias formas. As enzimas alostéricas funcionam
através de ligações não covalentes e reversíveis. Outras enzimas são reguladas por modificação
reversível de sua polaridade. Ambas as classes de enzimas regulatórias costumam ser
subunidades de proteínas e, em alguns casos, o sítio regulatório e o sítio ativo encontram-se em
subunidades separadas.

Algumas enzimas são estimuladas ou inibidas quando estão ligadas por proteínas regulatórias.
Outras são ativadas quando segmentos de peptídeos são removidos por clivagem proteolítica,
que é irreversível. Estes mecanismos ocorrem em processos fisiológicos como digestão,
coagulação sanguínea, atividade hormonal e visão.

10
Conclusão
Chegado ao final da pesquisa conclui-se que regulação metabólica é feita pela modulação de
enzimas regulatórias em processos metabólicos chaves, de tal modo que se possa ativar ou inibir
reações químicas específicas para cada situação resultando em respostas biológicas adequadas.
Para garantir a eficiência necessária, o organismo lança mão de vários tipos de regulação
enzimática que podem ocorrer simultaneamente. A atividade enzimática pode depender da
presença de determinadas moléculas, os cofatores, que podem participar diretamente ou não da
reação.

11
Referências bibliográficas
 NELSON, D.L. & Cox, M.M. (2014). Princípios de Bioquímica de Lehninger. 6. ed. Rio
Grande do Sul: Artmed Editora.
 BRITO, I. (2006). Manual Clínico de Alimentação e Nutrição. Brasilia. Ministério de
Saúde;
 ALVAREZ, M. M. (2009). Manual de Nutrição: Profissional da Saúde. Brasil. Sociedade
Brasileira de Diabete.
 ALVES, A. L. H. (2010). Nutrição nos Ciclos da Vida. Brasilia. WPOS Best, C. (2008).
Nutrition: A Handbook for Nurses.UK. John Wiley and Sons;
 MARQUES, R.B.O.; YAMANAKA, H. Biossensores baseados no processo de inibição
enzimática. Química Nova, v. 31, p. 1791-1799, 2008.
 MARZZOCO, A.; TORRES, B.B. (2007) Bioquímica básica. 3ª Ed. Rio de Janeiro:
Guanabara-Koogan,
 FAO/WHO. (2001). Human Vitamin and Mineral Requirements. Thailand. Food and
Agriculture Organization

12