Machude Nelson Bernardo

Nairo Ernesto Francisco

Mecanismo de Acção das Enzimas, Modelos de Actuação das Enzimas (Modelo de Fisher
ou Chave-fechadura; Modelo de Koschland ou de Encaixe Induzido)

Licenciatura em Ensino de Biologia com Habilidades em Gestão de Laboratório

Universidade Rovuma
Extensão de Cabo Delgado
2023
 Machude Nelson Bernardo

Nairo Ernesto Francisco

Mecanismo de Acção das Enzimas, Modelos de Actuação das Enzimas (Modelo de Fisher
ou Chave-fechadura; Modelo de Koschland ou de Encaixe Induzido)

Trabalho de carácter avaliativo a ser entregue

no Departamento de Ciências Naturais e
Matemática, na cadeira de Bioquímica,
leccionado pelo:

Docente: Idiamine Mussa Sabe

Universidade Rovuma

Extensão de Cabo Delgado

2023
Índice
Introdução...................................................................................................................................................4
Mecanismo de Acção das Enzimas, Modelos de Actuação das Enzimas (Modelo de Fisher ou Chave-
fechadura; Modelo de Koschland ou de Encaixe Induzido).........................................................................5
Mecanismos de acção das enzimas..............................................................................................................5
Catálise ácido-básica...................................................................................................................................5
Catálise Covalente.......................................................................................................................................6
Catálise por íon metálico.............................................................................................................................8
Modelos de actuação das enzimas...............................................................................................................9
Modelo chave-fechadura...........................................................................................................................10
Modelo do encaixe induzido......................................................................................................................11
Conclusão..................................................................................................................................................12
Referências bibliográficas.........................................................................................................................13
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Introdução
O presente trabalho surgiu no âmbito de pesquisa para a abordagem do tema que ditam a cadeira
de bioquímica concretamente, Mecanismo de acção das enzimas, modelos de actuação das
enzimas (modelo de Fisher ou chave-fechadura; modelo de ou de encaixe induzido). Vários
mecanismos para a reacção enzimática são propostos a partir da natureza química dos substratos
e cada reacção enzimática possui uma peculiaridade que a torna única. Sendo agrupadas em três
mecanismos: catálise ácido-básica; catálise Covalente; catálise por íon metálico. As enzimas
atuam ligando-se a substratos específicos em locais específicos. Ao fim do processo, elas são
liberadas para catalisarem novas reacções e apresentam alta especificidade, atuam apenas sobre
substratos específicos. O modelo chave-fechadura, proposto por Emil Fisher, é bastante
difundido para explicar a interacção entre enzima e substrato. Actualmente, o modelo mais aceito
para explicar a ligação entre uma enzima e o seu substrato é o do encaixe induzido, proposto
inicialmente por Koschland

Objectivos

Gerais:

 Conhecer os Mecanismo de acção das enzimas e os seus modelos de actuação

Específicos:

 Mencionar os modelos de actuação das enzimas.

 Descrever os modelos de Fisher e de koschland

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Mecanismo de Acção das Enzimas, Modelos de Actuação das Enzimas (Modelo de Fisher
ou Chave-fechadura; Modelo de Koschland ou de Encaixe Induzido)

Mecanismos de acção das enzimas

As enzimas são proteínas que atuam como catalisadores biológicos.

De acordo com Ricardo Vieira (2003, pág. 59-62), vários mecanismos para a reacção enzimática
são propostos a partir da natureza química dos substratos e cada reacção enzimática possui uma
peculiaridade que a torna única. Entretanto, podemos agrupar os mecanismos de reacção
enzimática em três mecanismos principais que abrangem a maioria das reacções enzimáticas.

Catálise ácido-básica
A catálise ácida é, geralmente, um processo no qual protões parciais se transferem de um ácido e
vão baixar a energia de transição de uma reacção. Uma reacção pode também ser estimulada por
catálise básica se a sua velocidade for aumentada por remoção parcial de protões por uma base.
Algumas reacções podem ser simultaneamente sujeitas aos dois processos.

Muitas reacções bioquímicas são suscetíveis a catálise ácido-base; as cadeias laterais de alguns
resíduos proteicos possuem pK’s perto do pH fisiológico, que vai assim permitir que ajam como
catalisadores ácidos ou básicos. Assim, a habilidade das enzimas em arranjarem vários grupos
catalíticos em volta do seu substrato, faz com que a catálise ácido-base seja um mecanismo de
catálise enzimática bastante comum. Logo, vem que a actividade catalítica destes enzimas é
sensível ao pH, já que o pH influencia o estado de protonação das cadeias laterais do centro
activo.

Catálise ácido-básica geral. Os grupos químicos podem se tornar mais reactivos pela
adição ou remoção de prótons. Os sítios activos das enzimas contêm cadeias laterais que
podem actuar como doadores ou receptores de prótons. Esses grupos são denominados
ácidos gerais ou bases gerais. Por exemplo, a cadeia lateral da histidina (grupo imidazol)
muitas vezes atua como catalisador ácido e/ou básico em concerto porque tem pKa na
faixa de pH fisiológico.
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Catálise Covalente
Acelera a velocidade da reacção pela formação de uma ligação covalente transitória entre a
enzima e o substrato. Um grupo nucleofílico da cadeia lateral do catalisador forma uma ligação
covalente instável com um grupo eletrofílico do substrato. O complexo enzima−substrato então
forma o produto.

Um aspecto importante da catálise covalente é que quanto mais estável for a ligação covalente
formada, menos facilmente se decompõe a reacção nos seus passos finais. Assim, vem que uma
boa catálise covalente é aquela que combina o poder nucleófilo com a habilidade de reverter
formação dessa mesma ligação, tal como o fazem certas coenzimas.

Catálise por íons metálico

A força das interacções electrostáticas está relacionada com a capacidade das moléculas
solventes vizinhas em reduzir os efeitos de atracção entre os grupos químicos. Como a água é
excluída do sítio activo quando o substrato se liga, a constante dielétrica local é muitas vezes
baixa. A distribuição de cargas nos sítios activos das enzimas pode influenciar a reactividade
química do substrato. Uma ligação mais eficiente do substrato reduz a energia livre do estado de
transição, que acelera a reacção.

Os iões metálicos participam no processo catalítico de três formas principais:

 Ligando-se aos substratos, de maneira a orientá-los adequadamente para a reacção;

 Permitindo reacções redox, através de mudanças reversíveis nos seus estados de
oxidação;
 Através de estabilização eletrostática ou “blindando” cargas negativas.

Modelos de actuação das enzimas

Segundo Vanessa Sardinha dos Santos, as enzimas atuam ligando-se a substratos específicos em
locais específicos e esse recebe o nome de especificidade. Ao fim do processo, elas são liberadas
para catalisarem novas reacções. Substrato é a molécula sobre a qual actua uma enzima.

A energia necessária para que uma reacção inicie é chamada de energia de activação. As enzimas
atuam reduzindo essa energia de activação e fazendo com que a reacção ocorra de forma mais
rápida do que na ausência dela. Essa capacidade catalisadora das enzimas aumenta a velocidade
das reacções em cerca de 1014 vezes.

A acção das enzimas ocorre por sua associação temporária com as moléculas que estão reagindo,
aproximando-as. Com isso, as enzimas podem enfraquecer também as ligações químicas
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existentes, facilitando a formação de novas ligações. Elas se ligam a moléculas específicas,

denominadas de substratos, e em locais específicos, os sítios de activação, formando
um complexo transitório. Ao fim do processo, esse complexo decompõe-se, liberando os
produtos e a enzima, que, geralmente, recupera sua forma, podendo usada novamente para
catalisar reacções.

As enzimas atuam em cadeia, sendo que diversas delas podem actuar em sequência, num
determinado conjunto de reacções, formando as chamadas vias metabólicas. Uma célula
apresenta diversas vias metabólicas, cada uma responsável por uma função específica, por
exemplo, a síntese de substâncias, como os aminoácidos.

Modelo chave-fechadura
Segundo Valter T. Motta, (77-78), o modelo chave-fechadura, proposto por Emil Fisher em
1890, é bastante difundido para explicar a interacção entre enzima e substrato. De acordo com
esse modelo, há uma complementaridade rígida entre a enzima e o substrato, assim como uma
chave e uma fechadura. O sítio activo da enzima teria um formato complementar ao substrato, o
qual se encaixaria perfeitamente. Outras moléculas, portanto, não teriam acesso a esse sítio, o
que garantiria a especificidade da enzima. Assim como uma chave abre apenas uma fechadura,
uma enzima só se ligaria a um substrato. Hoje sabemos, no entanto, que esse modelo não está
correto, uma vez que as enzimas não são estruturas rígidas como se pensava.

De acordo com o modelo de Fischer, as enzimas e substratos possuíam uma

complementaridade bastante rígida, não podendo ocorrer nenhuma flexibilidade entre os
envolvidos. Entretanto, pesquisas sugerem que pode ocorrer uma mudança
conformacional na enzima, o que contradiz o modelo tão difundido da “chave-
fechadura”.

E + S⇆ ES ⇆ (ES - EP) ⇆ E + P
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Fonte: Vanessa Sardinha dos Santos.

Modelo do encaixe induzido

A teoria do encaixe induzido foi desenvolvida por Koschland e colaboradores em 1958 e afirmou
que o substrato provoca uma mudança na conformação da subunidade de uma enzima,
permitindo que ela atinja a forma necessária para que o processo catalítico ocorra. Assim sendo,
ocorre uma indução para que haja mudanças que permitam o reconhecimento do substrato. Além
disso, a modificação gerada na enzima pode ser passada para enzimas próximas, o que garante a
eficiência do processo. Valter T. Motta

Também é fundamental para a eficácia da reacção enzimática, a modificação tridimensional que

a molécula da enzima sofre no momento que se liga com o substrato, favorecendo a formação
das ligações necessárias para que os produtos sejam liberados, com o alinhamento das partes
afins das moléculas com o gasto mínimo de energia.

E + S⇆ ES ⇆ (ES - EP) ⇆ E + P

Fonte: Vanessa Sardinha dos Santos.

Actualmente, o modelo mais aceito para explicar a ligação entre uma enzima e o seu substrato é
o do encaixe induzido, proposto inicialmente por Koschland e colaboradores. O sítio activo e o
substrato não funcionam de maneira rígida como uma chave e fechadura. Pesquisas mostram
que, à medida que o substrato entra no sítio activo, a enzima sofre uma leve modificação, a qual
favorece o ajuste entre o sítio activo e o substrato. Para compreender melhor esse modelo,
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podemos pensar na interacção da enzima e substrato como um aperto de mão, o qual vai se
tornando mais firme após o primeiro contacto.

Conclusão
Tendo sido feito o trabalho que aborda sobre Mecanismo de acção das enzimas, modelos de
actuação das enzimas conclui-se que os mecanismos para a reacção enzimática são Catálise
ácido-básica algumas reacções podem ser simultaneamente sujeitas aos dois processos; Catálise
Covalente catálise covalente há formação de uma ligação covalente entre a enzima (ou o co-
fator) e o substrato impedindo que haja a regeneração do substrato e a rápida formação dos
produtos; Catálise por íon metálico o papel desses íons metálicos é semelhante ao íon hidrogénio
nas reacções enzimáticas, ligando-se a grupos carregados negativamente. O modelo de Fischer,
diz que as enzimas e substratos possuíam uma complementaridade bastante rígida, não podendo
ocorrer nenhuma flexibilidade entre os envolvidos. Actualmente, o modelo mais aceito para
explicar a ligação entre uma enzima e o seu substrato é o do encaixe induzido, proposto
inicialmente por Koschland e colaboradores. O sítio activo e o substrato não funcionam de
maneira rígida como uma chave e fechadura.
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Referências bibliográficas
Motta T Valter. Bioquímica básica. Pg. 77-78

Santos, Vanessa Sardinha. "Teoria do encaixe induzido."

Vieira Ricardo Fundamentos de Bioquímica Textos didácticos, pg.59 – 62. 2003.