Enzimas: catalisadores biológicos

MINISTÉRIO DA EDUCAÇÃO
UNIVERSIDADE FEDERAL RURAL DA AMAZÔNIA-UFRA

INSTITUTO SÓCIOAMBIENTAL E DOS RECURSOS
HÍDRICOS - ISARH
Disciplina Bioquímica
6º Estudo Dirigido: Enzimas
1) Quais são as condições fundamentais para o surgimento da vida? Explique.
As condições são autorreplicação de organismos, capacidade de catalisar reações
químicas eficientemente e seletivamente para produzir energia e esqueletos
carbônicos, armazenar a informação genética. Dito isso, pode se concretizar a
formação da vida, criando um compartimento e acelerando reações químicas.
2) O que é catalise? Qual é a importância da catalise? Quem são os catalisadores

biológicos?
A catálise é a capacidade de acelerar a velocidade de reações químicas em
milhões de vezes. A importância da catálise pode ser explicada pela conversão da
sacarose em CO2 e H2O, é um processo altamente exergônico, liberando energia livre
que pode ser usada para pensar, mover-se, sentir gostos e enxergar. Entretanto, um
saco de açúcar pode permanecer na prateleira por anos a fio sem qualquer conversão
evidente em CO2 e H2O. Embora esse processo químico seja termodinamicamente
favorável, ele é muito lento. Mesmo assim, quando a sacarose é consumida por seres
humanos (ou por qualquer outro organismo), ela libera sua energia química em
segundos. Sem catálise, as reações químicas como aquelas da oxidação da sacarose
poderão não ocorrer na escala de tempo adequada e então não podem sustentar a
vida. Os catalisadores biológicos são as enzimas. As enzimas têm um poder catalítico
extraordinário, geralmente muito maior do que os catalisadores sintéticos ou
inorgânicos. Elas têm um alto grau de especificidade para os seus respectivos
substratos, aceleram as reações químicas e atuam em soluções aquosas sob
condições suaves de temperatura e pH. Poucos catalisadores não biológicos têm esse
conjunto de propriedades.
Fonte: notas de aula
3) A maioria das enzimas são proteínas, exceto um pequeno grupo de RNAs.

Explique.
Apesar das enzimas serem catalisadores biológicos responsáveis por aumentar a
velocidade de uma determinada reação química. Geralmente as enzimas são
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Prof. Dr. Reginaldo Alves Festucci Buselli
Universidade Federal Rural da Amazônia (UFRA)
Instituto Sócioambiental e dos Recursos Hídricos (ISARH)
Centro de Tecnologia Agropecuária (CTA)
Avenida Presidente Tancredo Neves 2501
Bairro Montese. Belém - Pará – Brasil
CEP: 66077-530
E-mail: rfestuccibuselli@hotmail.com
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proteínas, mas existem alguns ácidos ribonucleicos que atuam como enzimas, sendo
chamados de ribozimas. A descoberta desses RNAs catalíticos, trouxe uma revolução
no pensamento a respeito da função do RNA e acerca da origem da vida.
4) O que são enzimas simples e enzimas complexas? O que é uma holoenzima?

As enzimas simples não requerem nenhum grupo químico adicional para catalisar
uma reação química. As enzimas complexas requerem grupos químicos adicionais
(cofatores) para catalisar uma reação química. Outras enzimas complexas requerem
complexos orgânicos ou metalorgânicos (coenzimas) adicionais para catalisar uma
reação química. A holoenzima é uma enzima completa (apoenzima + grupo prostético)
ativa cataliticamente.
Fonte: nota de aula
5) O que é um cofator? Qual é a sua função? Dê exemplos de quatro cofatores.

As enzimas complexas requerem grupos químicos adicionais para catalisar reações
químicas, esses grupos são chamados de cofatores. Tem função crucial nas enzimas,
ajudando-as a catalisar as reações químicas. Como exemplo, temos: Fe2+, Mg2+,
Mn2+ e Zn2+.
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6) O que é uma coenzima? Qual é a sua função? Dê exemplos de quatro coenzimas.

As coenzimas são nucleotídeos componentes de fatores, funcionam como
carreadores transitórios de grupos acil (acetil ou acetoacetil). Como exemplo:
holoenzima, apoenzima ou apoproteína. Biocina, Coenzima A, Lipoato e Tetra-
hidrofolato.
7) Quais são as seis classes de enzimas? Descreva cada classe.

As classes são, 1- Oxidoredutases,( catalisam a transferência de prótons ou
elétrons de uma molécula para outra) 2- Transferases (Catalisam a transferência de
grupos químicos de uma molécula para outra), 3- Hidrolases (Catalisam as reações de
hidrólise), 4- Sintases(Catalisam reações envolvendo a adição de grupos a duplas
ligações ou a formação de duplas ligações pela remoção de grupos químicos), 5-
Isomerases (Transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar
isômeros), 6- Ligases(Catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da
ligação entre duas pré-existentes, sempre às custas de energia)
8) Discuta a importância do centro ativo e do sítio ativo de uma enzima?

É o local exato onde ocorre a reação química entre (poucos aminoácido) o centro
ativo e o substrato, onde ambos se ligam.
9) Baseado na Figura 1 (abaixo), apresente e discuta quais são as informações que

podem ser obtidas a partir dessa figura.
A figura representa um gráfico de reação química e significa que a variação de
energia é livre negativa e o equilíbrio favorece o sistema produto (S-P)
10) Baseado na Figura 2 (abaixo), discuta o papel das enzimas em uma reação
química catalisada por um catalisador biológico.
Elas fazem Comparação de uma reação química não catalisada e catalisada por
uma enzima, a enzima (catalizador) diminui a energia de ativação o que consiste em
diminuir a barreira da reação química fazendo com que ela aconteça mais rápido.
11) Qual é a importância da energia de ativação?
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Sem essas barreiras energéticas, macromoléculas complexas se reverteriam

espontaneamente a formas moleculares simples e os complexos, as estruturas
altamente organizadas, logo esses processos metabólicos das células não poderiam
existir.
12) Baseado na Figura 3 (abaixo), discuta o efeito da concentração do substrato na

velocidade inicial de uma reação catalisada por enzima.
A velocidade máxima, Vmáx, é extrapolada a partir de gráficos como este, pois a
velocidade inicial aproxima-se, mas nunca atinge a Vmáx. A concentração do substrato
na qual a velocidade inicial é metade da Vmáx é o Km, a constante de Michaelis. A
concentração da enzima em experimentos como este geralmente é tão baixa que
[S]>>[E], mesmo quando [S] é descrita como baixa ou relativamente baixa. As
unidades usadas neste gráfico são unidades típicas para reações não catalisadas e
apenas ajudam a ilustrar o significado da velocidade inicial e [S]. (Observa-se que a
curva descreve parte de uma hipérbole retangular com uma das assíntotas em Vmáx.
Caso a curva continuasse abaixo de [S] = 0, ela se aproximaria da assíntota vertical em
[S] = –Km).
13) Michaelis-Menten deduziram uma equação que permite calcular a velocidade

inicial da reação (V0) para qualquer concentração do substrato. Apresente essa
equação.

14) Qual é a importância dos parâmetros: Km, Kcat e eficiência catalítica (Kcat/Km)?
Km serve para determinar a afinidade da enzima pelo substrato, Kcat é equivalente
ao número de moléculas do substrato convertidas em produto por segundos por
molécula de enzima quando a enzima está totalmente saturada com o substrato e a
fórmula Kcat/Km é parâmetro mais adequado para comparações cinéticas.
15) Quais são os fatores que podem afetar a atividade enzimática?
1- pH
2- Temperatura
3- Concentração da enzima
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4- Concentração do substrato
5- Presença de inibidores
16) O que são inibidores enzimáticos?

Os inibidores enzimáticos são moléculas que interferem com a catálise,
diminuindo a velocidade das reações.
17) Quais são os tipos de inibidores enzimáticos?

Inibidores reversíveis competitivos, inibidores reversíveis não competitivos, inibidores
mistos e inibidores irreversíveis.
18) O que são enzimas regulatórias?

As enzimas regulatórias são grupos de enzimas que trabalham juntas em uma
ordem sequencial, promovendo um processo metabólico, como por exemplo a quebra
ou síntese da glicose. Nesses sistemas, o produto da reação de uma enzima se torna o
substrato para a próxima enzima. Em muitos sistemas multienzimáticos, a primeira
enzima da sequência é uma enzima regulatória. As enzimas regulatórias apresentam
várias subunidades e o sítio ativo e o sítio regulatório estão presentes em subunidades
distintas.
19) O que são enzimas alostéricas?

As enzimas alostéricas são enzimas que funcionam por meio de ligações
reversíveis e não-covalentes de compostos regulatórios chamados de moduladores
alostéricos.
20) Quais são os aminoácidos que podem ser fosforilados?
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OBS: O estudo dirigido deverá ser enviado por e-mail pelo responsável pelo grupo.
Enviar o estudo dirigido até às 23:59 h do dia 01/03/2023 (Turma 01) e 02/03/2023 (Turma
02).
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Figura 1.
Figura 2.
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Figura 3.
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UNIVERSIDADE FEDERAL RURAL DA AMAZÔNIA-UFRA

2) O que é catalise? Qual é a importância da catalise? Quem são os catalisadores

Fonte: notas de aula

3) A maioria das enzimas são proteínas, exceto um pequeno grupo de RNAs.

4) O que são enzimas simples e enzimas complexas? O que é uma holoenzima?

Fonte: nota de aula

5) O que é um cofator? Qual é a sua função? Dê exemplos de quatro cofatores.

Fonte: notas de aula

6) O que é uma coenzima? Qual é a sua função? Dê exemplos de quatro coenzimas.

7) Quais são as seis classes de enzimas? Descreva cada classe.

8) Discuta a importância do centro ativo e do sítio ativo de uma enzima?

9) Baseado na Figura 1 (abaixo), apresente e discuta quais são as informações que

11) Qual é a importância da energia de ativação?

Sem essas barreiras energéticas, macromoléculas complexas se reverteriam

12) Baseado na Figura 3 (abaixo), discuta o efeito da concentração do substrato na

13) Michaelis-Menten deduziram uma equação que permite calcular a velocidade

Fonte: notas de aula

15) Quais são os fatores que podem afetar a atividade enzimática?

16) O que são inibidores enzimáticos?

17) Quais são os tipos de inibidores enzimáticos?

18) O que são enzimas regulatórias?

19) O que são enzimas alostéricas?

20) Quais são os aminoácidos que podem ser fosforilados?

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