Universidade Federal Rural da Amazônia.

Curso de Graduação em Engenharia Ambiental e Energias Renováveis.

6º Estudo dirigido da disciplina de Bioquímica.

Docente: Reginaldo Alves Festucci Buselli.

Grupo 5/ T2
Discentes: Adriano de Farias Rodrigues Junior- 2019038463
Beatriz Potter da Rosa Leão- 2019021878
Emerson Dias da Silva- 2021026147
Jully Laise da Silva Lopes- 2021004874
Lucas Souza dos Santos- 2018019329
Nidia Nogueira Santos- 2021026414

Belém-PA
2019
 Disciplina Bioquímica

6º Estudo Dirigido: Enzimas

1) O que é catalise? Qual é a importância da catalise? Quem são os catalisadores
biológicos?

R: Catalise é a capacidade de acelerar a velocidade de uma reação química devido a

adição de uma substância. Os catalisadores, por sua vez, são substâncias capazes de
acelerar determinadas reações sem sofrer alterações, isto é, não são consumidos,
mas são integralmente recuperados no final do processo, tanto em massa quanto em
composição. Existem dois tipos de catálise: a catálise homogênea e a catálise
heterogênea.
Sem um catalisador reações simples, como a oxidação da sacarose, não ocorreriam e
não seria possível manter a vida. Não há transformação química e não há a liberação
de energia.
Já os catalizadores biológicos são as enzimas.

2) O que são enzimas simples e enzimas complexas? O que é uma holoenzima?

R: As enzimas simples não requerem nenhum grupo químico adicional para catalisar
uma reação química. São formadas apenas por uma parte proteica, isto é, não há
associações com substâncias de outra natureza química. Temos como exemplo
característico as amilases que transformam amido em maltose, sendo encontradas na
composição da saliva e do suco pancreático. As enzimas complexas requerem grupos
químicos adicionais (para catalisar uma reação química). Já as enzimas
holoenzimas são enzimas completas, formadas pela associação de uma parte proteica
com outra parte não proteica, denominada, grupo prostético. A parte proteica de uma
holoenzima é denominada Apoenzima enquanto que a parte não proteica é
denominada coenzima.

3) O que é um cofator? Qual é a sua função? Dê exemplos de quatro cofatores.

R: Algumas enzimas não necessitam de outros grupos outros químicos além dos seus
próprios resíduos de aminoácidos. Já outras precisam de um componente químico
adicional denominado de *COFATOR* geralmente são as enzimas complexas que
precisam de grupos químicos adicionais (cofatores) para catalisar uma reação
química, que podem ser um ou mais íons inorgânicos. Quatros exemplos de cofatores
são Fe ²+, Mg ²+, Mn ²+ ou Zn ²+.

4) O que é uma coenzima? Qual é a sua função? Dê exemplos de quatro coenzimas.

R: Outras enzimas complexas observam-se que requerem complexos orgânicos ou
metalorgânicos (Coenzimas) adicionais para catalisar uma reação química. Ao analisar
as coenzimas observa-se que elas agem como carreadores transitórios de grupos
funcionais específicos. A Maioria deles é derivada das vitaminas, nutrientes orgânicos
que a presença na dieta é necessária em pequenas quantidades.
Exemplos de Coenzimas são:
• Biocina
• Coenzima A
• Lipoato
• Tetra- Hidrofolato

5) Quais são as seis classes de enzimas? Descreva cada classe.

R: A classificação das enzimas ocorre de acordo com as reações que catalisam.
Podemos elencar as seguintes classes:
1- Oxidoredutases;
2- Transferases;
3- Hidrolases;
4- Sintases;
5- Isomerases;
6- Ligases.

Oxidoredutases: Catalisam a transferência de protóns ou elétrons de uma molécula

para outra.

Transferases: Catalisam a transferência de grupos químicos de uma molécula para

outra.

Hidrolases: Catalisam as reações de hidrólise.

Sintases: Catalisam reações envolvendo a adição de grupos a duplas ligações ou a

formação de duplas ligacoes pela remoção de grupos químicos.

Isomerases: Transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar

isômeros.

Ligases: Catalisam reações de novas moléculas a partir de ligação entre duas pré-
existentes, sempre às custas de energia.

6) Discuta a importância do centro ativo e do sítio ativo de uma enzima?

R: Para falarmos de centro ativo e sítio ativo de uma enzima. Precisamos apresentar
primeiramente a estrutura de uma enzima (Fig.1).

Figura 1

A catálise enzimática é essencial para os sistemas. Nas condições biológicas

relevantes, as reações não catalisadas tendem a ser lentas - a maioria das moléculas
biológicas é muito estável nas condições internas das células com pH neutro,
temperaturas amenas e ambiente aquoso. Além disso, muitos processos químicos
corriqueiros, como a formação transitória de intermediários instáveis carregados ou a
colisão de duas ou mais moléculas exatamente na orientação necessária para que as
reações ocorram, são desfavoráveis ou improváveis no ambiente celular. As reações
necessárias para digerir alimentos, enviar sinais nervosos ou contrair os músculos
simplesmente não ocorrem em velocidades adequadas sem catálise.
As enzimas contornam esses problemas ao proporcionarem um ambiente específico
adequado para que uma dada reação possa ocorrer mais rapidamente. A propriedade
característica das reações catalisadas por enzimas é que a reação ocorre confinada
em um bolsão da enzima denominado sítio ativo (Fig.2).

Figura 2

A molécula que liga no sítio ativo é denominada substrato. O contorno da superfície do

sítio ativo é delimitado para resíduos de aminoácidos com grupos nas cadeias laterais
que ligam o substrato e que catalisam a sua transformação química. Frequentemente,
o sítio ativo engloba o substrato, sequestrando-o completamente da solução. O
complexo enzima-substrato (Fig.3) é fundamental para ação enzimática.

Figura 3

Também é o ponto de partida para o tratamento matemático que define o

comportamento cinético das reações catalisadas por enzimas e para a descrição
teórica dos mecanismos das enzimas.

Portanto, podemos observar que o centro ativo e mais

especificamente o sítio ativo que fica localizada no próprio centro ativo. Será de
extrema importância não só para a manutenção de vida no planeta como também é a
chave para o funcionamento das enzimas.
7) Baseado na Figura 1 (abaixo), apresente e discuta quais são as informações que
podem ser obtidas a partir dessa figura.
R: A energia livre do sistema é colocada no gráfico em função do progresso da reação
(a coordenada da reação);

Diagramas deste tipo descrevem as mudanças de energia durante a reação. O eixo

horizontal (coordenada da reação) reflete as mudanças químicas progressivas (p. ex.,
quebra ou formação da ligação) à medida que S é convertido em P;

O equilíbrio entre S e P reflete a diferença entre as energias livres dos seus estados
fundamentais;
No exemplo a energia livre do estado fundamental de P é menor do que a de S, e
então AG'⁰ para a reação é negativa (reação exergônica) e o equilíbrio favorece mais
P que S;

A posição e a direção do equilíbrio não são afetadas pelos catalisadores.

8) Baseado na Figura 2 (abaixo), discuta o papel das enzimas em uma reação química
catalisada por um catalisador biológico.
R: O papel da enzima é ser o catalisador biológico, já que umas das funções dela é
aumentar a velocidade das reações químicas por meio da redução da barreira de
energia livre que separa os reagentes dos produtos, e é isso que um catalisador faz.

9) Qual é a importância da energia de ativação?

R: A energia de ativação é uma barreira as reações químicas, a velocidade de uma
reação diminui à medida que a energia de ativação aumenta, para diminuir a energia
de ativação é preciso ter um catalisador biológico para acelerar a reação química. Sem
essas barreiras energéticas, macromoléculas complexas se reverteriam
espontaneamente a formas moleculares simples; e os complexos, as estruturas
altamente organizadas e processos metabólicos das células não poderiam existir.

10) Baseado na Figura 3 (abaixo), discuta o efeito da concentração do substrato na

velocidade inicial de uma reação catalisada por enzima.
R:
 Figura 4

I- Muita enzima livre.

II- Pouca enzima livre.
III- Sem enzima livre (Saturada com o substrato)
Sabendo que a segunda etapa é limitante por que é necessário a liberação da enzima. Assim,
a velocidade será proporcional a concentração do complexo ES.
A formação do complexo de ES se dá pelo aumento do [S] e a diminuição da enzima livre (E),
fazendo com que a velocidade seja máxima, independente de [S].
Sendo que a formação do complexo ES explica o comportamento da curva.

11) Michaelis-Menten deduziram uma equação que permite calcular a velocidade inicial
da reação (V0) para qualquer concentração do substrato. Apresente essa equação.
R: Baseado na reação abaixo:

Michaelis-Menten deduziram uma equação que permite calcular a velocidade da reação(V 0)

para qualquer concentração de substrato.
Sendo a equação:
Onde Km é a Constante de Michaelis-Menten:

12) Qual é a importância dos parâmetros: Km, Kcat e eficiência catalítica (Kcat/Km)?
R: São parâmetros que permitem medir a eficiência catalítica de uma enzima,
representa a taxa de concentração desprezível do substrato. O km nos permite
compreender a função de enzimas que catalisam uma reação. O Kcat, a constante
catalítica é equivalente ao número de moléculas do substrato convertido em produto
por molécula de enzima quando a enzima está totalmente saturada com substrato. A
eficiência catalítica é o parâmetro ideal para comparações cinéticas

13) Quais são os fatores que podem afetar a atividade enzimática.

R: Os fatores que provocam a desnaturação enzimática são:
-pH
-Temperatura
-Concentração da enzima
-Concentração do substrato
- Presença de inibidores
Figura 5.

Figura 6.
Figura 7.

Referências:
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger, 6º ed., Porto
Alegre: Artmed, 2014.