MINISTÉRIO DA EDUCAÇÃO

UNIVERSIDADE FEDERAL RURAL DA AMAZÔNIA-UFRA

INSTITUTO SÓCIOAMBIENTAL E DOS RECURSOS HÍDRICOS - ISARH

Prof. Reginaldo Alves Festucci Buselli Belém, 10 de maio de 2022

Identificação da turma: Turma 2
Identificação do grupo: Grupo 05
Nome e matrícula de cada membro do grupo:
Adriano de Farias Rodrigues Junior - 2019038463
Beatriz Potter da Rosa Leão - 2019021878
Emerson Dias da Silva - 2021026147
Jully Laise da Silva Lopes - 2021004874
Lucas Souza dos Santos – 2018019329
Nidia Nogueira Santos - 2021026414

Segunda prova de Bioquímica (Turma de Eng. Ambiental)

QUESTÕES
Responda todas as questões apresentadas abaixo:
1 (1 ponto) Apresente as estruturas e a formação da ligação peptídica entre os aminoácidos cisteína e serina (à mão).
R: Estrutura da cisteína: Estrutura da serina:

Figura 1 Figura 2
Formação da ligação peptídica entre a cisteína e serina:

A ligação é formada pela remoção de elementos de água (desidratação) do grupo A-carboxila da serina e do grupo A-amino da
cisteína.

Figura 3
2) (1 ponto) associe a primeira coluna com a segunda coluna? (0,1 ponto cada resposta correta).
(1) Tripeptídeo ( 4 ) composta por aminoácidos e outros componentes químicos
(2) Aspartame ( 1 ) contém três aminoácidos
(3) Proteína simples ( 6 ) caracterizada pela sequência de aminoácidos
(4) Proteína conjugada ( 8 ) caracterizada pelo arranjamento espacial de todos os átomos presentes em uma cadeia polipeptídica
(5) Metaloproteínas ( 9 ) possuem cadeias polipeptídicas arranjadas em longas hélices ou folhas
(6) Estrutura primária ( 2 ) Peptídeo biologicamente ativo
(7) Estrutura secundária ( 10 ) possuem cadeias polipeptídicas dobradas em formas esféricas
(8) Estrutura terciária ( 7 ) caracterizada pelo arranjamento espacial local dos átomos em um determinado segmento da cadeia polipeptídica

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(9) Proteína fibrosa ( 5 ) proteínas ligadas ao zinco, ferro e cobre

(10) Proteína globular ( 3 ) contém somente aminoácidos em sua estrutura

3) (1 ponto) qual é a importância da estrutura tridimensional de proteínas?

R: Uma proteína típica geralmente tem uma ou mais estruturas tridimensionais, ou conformações que refletem sua função. Algumas
proteínas têm segmentos intrinsecamente desordenados. A estrutura tridimensional de uma proteína determina a função da proteína,
organizando em uma região do espaço. Além disso, determina características como orientação espacial, que estabelece o ângulo de
algumas ligações (e, portanto, pode conceder atributos diferentes dependendo deste fator) e também caracteriza casos de impedimento
estérico (tipo de inibição de ligações).
4) (1 ponto) Considerando a Figura abaixo:

Descreva a estrutura e indique qual é a natureza bioquímica desta molécula?

R: A figura apresenta a estrutura quaternária de uma proteína (proteína funcional) caracterizada pelo arranjamento espacial de duas ou
mais cadeias polipeptídicas (idênticas ou diferentes) de uma mesma proteína. A localização das curvaturas (incluindo as voltas b) nas
cadeias polipeptídicas e sua direção e seu ângulo são determinados pelo número e pela localização de resíduos específicos que tendem
a formá-las, como Pro Thr, Ser e Gly. Segmentos da cadeia polipeptídica que interagem entre si são mantidos em suas posições
terciárias características por diferentes tipos de interações fracas (e algumas vezes por ligações covalentes, como ligações dissulfeto)
entre os segmentos. Uma proteína apresenta nível de organização quaternário quando possui mais de uma subunidade. A Subunidade
de uma proteína é uma cadeia (sequência) de aminoácidos que interage com outras cadeias sejam elas iguais ou diferentes. O arranjo
destas subunidades proteicas em complexos tridimensionais constitui a estrutura quaternária.
5) (1 ponto) O que são enzimas simples e enzimas complexas?
R: Nota-se que algumas enzimas conhecidas como enzimas simples, não necessitam de outros grupos químicos além dos seus
próprios resíduos de aminoácidos.

Já as conhecidas como Enzimas Complexas, necessitam de um componente químico adicional denominado cofator, que pode ser um
ou mais íons inorgânicos como Fe²+, Mg²+, Mn²+ ou Zn²+ ou uma molécula orgânica ou metalorgânica complexa, denominada
coenzima. As coenzimas agem como carreadores transitórios de grupos funcionais específicos. A maioria deles é derivada das
vitaminas, nutrientes orgânicos cuja presença na dieta é necessária em pequenas quantidades.

6) (1 ponto) qual é a importância da energia de ativação?

R: Durante o processo de reação química quando os reagentes estão participando do processo precisam da chamada energia de
ativação, que é responsável pela formação de um complexo ativado. Ou seja, energia de ativação é a força responsável pelo início da
reação química. É possível analisar este processo quando os reagentes estão em um estado intermediário e instável é quando a energia
de ativação se faz necessária para impulsionar a reação. É muito comum observar este processo através de gráficos, onde temos a
entalpia no eixo y e a reação no eixo X, pela curva que passa por eles notamos a efetivação da reação com a energia de ativação.
7) (1 ponto) apresente um segmento da molécula do DNA contendo os nucleotídeos dA, dT e dG
R:

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Figura 4

Figura 5
8) (1 ponto) Apresente e descreva a estrutura secundária da molécula do DNA proposta por Watson e Crick.
R:

Figura 6 Figura 7
1. Duas cadeias polinucleotídicas circundam um eixo comum formando a dupla hélice.
2. As duas fitas de DNA são antiparalelas (possuem direções opostas), mas cada uma forma uma hélice para o lado direito.

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3. As bases ocupam o centro da hélice, e as cadeias de açúcar -fosfato estão dispostas na periferia, minimizando a repulsão entre os
grupos fosfatos carregados. A superfície da dupla hélice forma dois sulcos de largura diferente: a cavidade maior e a cavidade menor.
4. Cada base está ligada a uma base da fita oposta por meio de ligações de hidrogênio, formando um par de base planar. A estrutura de
Watson- Crick pode acomodar apenas dois tipos de pares de base. Cada resíduo de adenina deve formar o par com um resíduo de
timina e vice-versa, e cada resíduo de guanina deve formar par com um resíduo de citosina e vice-versa. Essas interações por ligações
de hidrogênio, um fenômeno denominado pareamento de bases complementares, resultam na associação específica das duas cadeias
da fita dupla.
A estrutura de Watson-Crick poderá acomodar qualquer sequência de bases em uma fita polinucleotídica se a fita oposta possuir a
sequência de bases complementares a ela.

9) (1 ponto) O que é a desnaturação e a renaturação da molécula de DNA?

R: O calor e valores de pH extremos desnaturam proteínas globulares, eles também causam desnaturação, ou fusão, da dupla-hélice
do DNA. Rompimento das ligações de hidrogênio entre pares de bases e de bases empilhadas causam desenrolamento da dupla-hélice
para formar duas cadeias simples, completamente separadas uma da outra pela molécula inteira ou de parte da molécula (desnaturação
parcial). Nenhuma ligação covalente no DNA é rompida.

A renaturação da molécula do DNA é um processo rápido de uma etapa, contanto que um segmento helicoidal duplo de pouco mais
de uma dúzia de resíduos ainda mantenha as duas cadeias unidas. Quando a temperatura ou o pH retornam para a faixa em que a
maioria dos organismos vivem, os segmentos desenrolados das duas cadeias espontaneamente se enrolam, ou pareiam, para produzir o
duplex intacto.
10) (1 ponto) cite três diferenças estruturais entre o DNA e o RNA?
R: A estrutura do DNA é formada por bases nitrogenadas (T, A, C e G) ligadas por pontes de hidrogênio, que se projetam fora da
cadeia, por um esqueleto de fosfato (P) e açúcar (D) alternados, que se dobram formando uma dupla-hélice e por nucleotídeos unidos
por ligação fosfodiésteres.
Já na estrutura do RNA é formada por:
• Bases pirimídicas: Citocina (C) e Uracila (U).
• Ribonucleotídeos: ribose, fosfato e bases nitrogenadas.
• Bases púricas: Adenina (A) e Guanina (G).
Enviar a prova respondida por e-mail até às 23:59 hs de hoje (10/05/2022).

Referências

NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger, 6º ed., Porto Alegre: Artmed, 2014.