Disciplina: EABEL013 - Bioquímica Docente: Prof. Dr. Reginaldo Alves Festucci Buselli Grupo: IV Discentes

MINISTÉRIO DA EDUCAÇÃO
UNIVERSIDADE FEDERAL RURAL DA AMAZÔNIA-UFRA

ENGENHARIA AMBIENTAL E ENERGIAS RENOVÁVEIS-EAER
INSTITUTO CIBERESPACIAL-ICIBE
Disciplina: EABEL013 – Bioquímica
Docente: Prof. Dr. Reginaldo Alves Festucci Buselli
Grupo: IV
Discentes:
ALESSANDRA RAMALHO DA CUNHA – 2020003587
AMANDA CRISTINA SILVA DA SILVA – 2017004027
ANA OLIMPIA CARDOSO ALVES – 2020012862
AUREA LUANNY SANTIAGO DA COSTA – 2016004630
BRUNA DA SILVA FRANCISCO – 2020013743
CELIO GABRIEL GRIFFITH LIMA – 2016002761
JAQUELINE SILVA DE MACEDO – 2020036004
YASMIN GRACIELLY SA COIMBRA – 2020013725
IV ESTUDO DIRIGIDO – AMINOÁCIDOS
Estudo dirigido apresentado ao

curso de graduação em Engenharia
Ambiental e Energias Renováveis,
na disciplina de Bioquímica,
ministrada pelo Prof. Dr.: Reginaldo
Alves Festucci Buselli
BELÉM-PA
2021
________________________________________________________ 1
Prof. Dr. Reginaldo Alves Festucci Buselli
Universidade Federal Rural da Amazônia (UFRA)
Instituto Sócioambiental e dos Recursos Hídricos (ISARH)
Avenida Presidente Tancredo Neves 2501
Bairro Montese. Belém - Pará – Brasil
CEP: 66077-530
E-mail: rfestuccibuselli@hotmail.com
Disciplina Bioquímica
4º estudo dirigido: Aminoácidos
1) O que são aminoácidos?
Os aminoácidos são unidades de moléculas orgânicas que em conjunto

(agrupamento de 20) formam as proteínas. Os α-aminoácidos possuem um
átomo de carbono central (α) unido por meio de ligações covalentes, chamadas
ligações peptídicas, a um grupo amino primário (−NH2), um grupo carboxílico
(−COOH), um átomo de hidrogênio e uma cadeia lateral (R) diferente para
cada aminoácido.
2) Quais são as funções dos aminoácidos?
Os aminoácidos são elementos estruturais na construção do organismo,

participando de diversos processos, como a síntese de proteínas, a
composição das células, a recuperação de tecidos, além de serem os
elementos formadores de anticorpos. Esses compostos também são parte de
enzimas e do sistema hormonal, sendo responsáveis pela composição das
núcleo proteínas (RNA e DNA).
3) Apresente a estrutura geral dos aminoácidos.
Os aminoácidos possuem como estrutura fundamental um grupo amino e um

grupo carboxila ligado ao mesmo carbono (carbono quiral), se diferenciando
pelo radical que a ele é ligado. A exceção é um aminoácido cíclico denominado
Prolina.
Figura 1 – Estrutura geral dos aminoácidos
Fonte: Notas de Aula(s), 2021
Figura 2 – Prolina
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4) Quais são as características dos grupos R que diferenciam os vinte

aminoácidos?
Os grupos R dos aminoácidos variam em estrutura, tamanho e carga elétrica, e

também influenciam a solubilidade dos aminoácidos em água. De acordo com
as características dos grupos R que podem ser usadas para diferenciar os
aminoácidos, há cinco classificações:
 Grupo R apolar: Metionina, isoleucina, leucina, valina, prolina, alanina e

glicina são hidrofóbicos. As cadeias laterais desses aminoácidos tendem a se
agrupar no interior das proteínas, estabilizando a estrutura proteica por meio de
interações hidrofóbicas;
 Grupo R aromático: Triptofano, tirosina e fenilalanina têm cadeias laterais

aromáticas e são parcialmente apolares (hidrofóbicos). Também podem
participar de interações hidrofóbicas e absorver luz ultravioleta, com
comprimento de onda 280 nm;
 Grupo R polar não carregado: Glutamina, aparagina, cisteína, treonina e

serina compartilham a característica de ser mais solúvel em água, ou mais
hidrofílicos, que os grupos apolares, pois possuem grupos funcionais que
formam ligações de hidrogênio com a água;
 Grupo R polar carregado positivamente: Esse é um dos grupos mais

hidrofílicos, sendo básico (carregado positivamente). Histidina, arginina e lisina
têm uma significativa carga positiva em pH 7. Seus resíduos facilitam muitas
reações catalisadas por enzimas, atuando como doadores ou receptores de
prótons;
 Grupo R polar carregado negativamente: Esse é outro grupo dos mais

hidrofílicos, sendo ácido (carregados negativamente). Apresentam carga
negativa final em pH 7. Estes são o aspartato e glutamato, ambos têm um
segundo grupo carboxila.
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5) Por que os aminoácidos presentes em proteínas são L-estereoisômeros?
Quase todos os compostos biológicos com centro quiral ocorrem naturalmente

em apenas uma forma estereoisomérica, D ou L, porém os resíduos de
aminoácidos em moléculas proteicas são exclusivamente estereoisômeros L.
Quando compostos quirais são formados em reações químicas comuns, o
resultado é uma mistura racêmica de isômeros D e L (sendo assimétricos em
um sistema vivo), porém, na formação de subestruturas repetidas estáveis em
proteínas geralmente é exigido que seus aminoácidos constituintes sejam de
uma série estereoquímica. Sendo assim, as células podem sintetizar
especificamente os isômeros L dos aminoácidos porque os sítios ativos de
enzimas são assimétricos, tornando as reações catalisadas em
estereoespecíficas.
6) De acordo com as características de seu grupo R, os aminoácidos podem

ser classificados em cinco classes. Quais são essas classes?
O conhecimento das propriedades químicas dos aminoácidos comuns é

fundamental para a compreensão da bioquímica. O estudo pode ser
simplificado agrupando-se os aminoácidos em cinco classes principais com
base nas propriedades dos seus grupos R, particularmente sua polaridade ou
tendência para interagir com a água em pH biológico (próximo do pH 7), sendo
elas:
 Grupos R apolares, alifáticos
 Grupos R aromáticos
 Grupos R polares, não carregados
 Grupos R carregados positivamente (+); básicos
 Grupos R carregados negativamente (-); ácidos
7) Apresente a classe, o nome e a estrutura química dos 20 aminoácidos

encontrados em proteínas. Quais desses aminoácidos contribuem para
as interações hidrofóbicas e hidrofílicas?
Todos os 20 aminoácidos existentes são do tipo α aminoácidos, sendo alguns

hidrofóbicos, ou seja, incapazes de fazer interações energeticamente
favoráveis com moléculas de água, porém podendo interferir com as ligações
de hidrogênio entre as moléculas de água, enquanto que outros são
hidrofílicos, ou seja, possuem afinidade com as moléculas de água.
 Grupo R apolares, alifáticos: hidrofóbicos (glicina, alanina, prolina, valina,

leucina, isoleucina)
Figura 3 – Grupo R apolares, alifáticos
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Fonte: Nelson, 2014
 Grupo R aromáticos: hidrofóbicos (fenilalanina, tirosina e triptofano)
Figura 4 – Grupos R aromáticos
Fonte: Nelson, 2014
 Grupo R polares, não carregados: hidrofílicos (serina, treonina, cisteína,

asparagina e glutamina)
Figura 5 – Grupo R polares, não carregados
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CEP: 66077-530
Fonte: Nelson, 2014
 Grupo R carregados positivamente: hidrofílicos (lisina, arginina e

histidina)
Figura 6 – Grupo R carregados positivamente
Fonte: Nelson, 2014
 Grupo R carregados negativamente: hidrofílicos (aspartato e glutamato)
Figura 7 – Grupo R carregados negativamente
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CEP: 66077-530
Fonte: Nelson, 2014
8) Quais são os aminoácidos que absorvem a luz ultravioleta? A que grupo

eles pertencem? Apresente as suas estruturas químicas.
Figura 8 – Curva de absorção da luz por aminoácidos aromáticos
Fonte: Nelson, 2014
O triptofano, a tirosina e a fenilalanina são os aminoácidos, do Grupo R

aromáticos, com cadeias laterais aromáticas relativamente apolares, capazes
de absorver a luz ultravioleta (isso explica a forte absorbância de luz da maior
parte das proteínas, com comprimento de onda de 280 nm – propriedade
explorada por pesquisadores na caracterização de proteínas). A absorbância
medida do triptofano é mais do que quatro vezes aquela da tirosina em 280
nm, enquanto a absorção luminosa realizada pela fenilalanina contribui pouco
para as propriedades espectroscópicas das proteínas.
Figura 9 – Estrutura química do Triptofano
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Fonte: Nelson, 2014
Figura 10 – Estrutura química da Tirosina
Fonte: Nelson, 2014
Figura 11 – Estrutura química da Fenilalanina
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Fonte: Nelson, 2014
9) Quais são os aminoácidos incomuns? Cite somente seus nomes.
São 4-hidroxiprolina, a 5-hidroxilisina, 6-N-metil-lisina, g-carboxiglutamato,

desmosina, selenocisteína, ornitina e citrulina.
10) Quais são as modificações reversíveis que ocorrem em aminoácidos?
Alguns resíduos de aminoácidos em uma proteína podem ser modificados

transitoriamente para alterar as funções da proteína. A adição de grupos
fosforil, metil, acetil, adenilil, ADP-ribosil ou outros grupos a resíduos de
aminoácidos específicos pode aumentar ou diminuir a atividade de uma
proteína. Elas são:
 Fosforilação: Um dos principais participantes nos mecanismos de

regulação das proteínas, introduzindo um grupo fosfato (PO4) a uma proteína;
 Metilação: Introduz o grupo metil (CH3) em uma proteína;
 Acetilação: Introduz o grupo funcional acetila na proteína;
 Adenilação: Introduz um grupo adenil na proteína;
 Ribosilação: Introduz o ADP-ribose em uma proteína.
Figura 12 – As modificações reversíveis
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Fonte: Nelson, 2014
11) Cite o nome de dois aminoácidos que não são constituintes de proteínas.
Quais são suas funções?
Mais de 300 aminoácidos têm sido encontrados nas células e apesar de

apresentarem uma diversidade de funções, não são constituintes de protéinas.
São exemplos de aminoácidos que não formam proteínas: a Ornina e a
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CEP: 66077-530
Citrulina, cuja função é serem intermediário-chave na biossíntese de arginina e

no ciclo da ureia. Pode-se observar a estrutura da Ornina e Citrulina na figura
abaixo.
12) Apresente a estrutura química geral das formas não-iônica, iônica, iônica
dipolar (ácido) e iônica dipolar (base) de um aminoácido.
Não iônica: Não possui radicais ionizáveis
Figura 13 – Estrutura química não iônica
Iônica: Quando o aminoácido é dissolvido em água apresenta comportamento

semelhante a um íon dipolar (zwitterion), podendo agir como ácido ou base.
Figura 14 – Estrutura química iônica
Iônica dipolar (ácido): O comportamento de íon dipolar age como ácido

doando prótons (H+)
Figura 15 – Estrutura química iônica dipolar, como ácido
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Iônica dipolar (base): O comportamento de íon dipolar age como base

recebendo prótons (H+)
Figura 16 – Estrutura química iônica dipolar, como base
13) Dada a curva de titulação do aminoácido glicina (abaixo). Apresente e

discuta quais são as informações que podem ser obtidas a partir dessa
curva. Mostre como foi encontro o valor do ponto isoelétrico (5,97).
A princípio o grupo carboxil e grupo amino são titulados por uma base forte
NaOH, o gráfico apresenta dois estágios (1º estágio, esquerda e 2º estágio,
direita) em diferentes desprotonizações desses grupos diferentes. O pK1 =
2,34 significa que 50% da proteína foi desprotonada. Conforme a titulação
acontece, ocorre outro ponto importante, o momento em que a remoção do
primeiro próton está completa, ou seja, o pI = 5,97 e a glicina inteiramente na
sua forma dipolar. O segundo estágio da titulação corresponde à remoção de
um próton do grupo ¬– NH3 da glicina, sendo o pH no ponto médio dessa fase
de pK2 = 9,60 para o grupo – NH+3. A titulação está completa em um pH de
cerca de 12, no ponto em que a forma predominante de glicina é NH2 ¬– CH2
¬– COO –. Logo, através da curva é possível obter as seguintes informações:
A medida quantitativa do pK1 para o grupo ionizável – COOH é 2,34 e para –
NH3 é 9,60. Existem duas regiões que apresentam poder tamponante na
glicina. Uma delas é a porção relativamente achatada da curva (em azul),
estendendo-se por uma unidade de pH em cada lado do primeiro pH=2,34
(pK1) indicando que a glicina é um bom tampão próximo a este pH e a outra
zona está em torno do pH 9,60 (pK2).
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CEP: 66077-530
O ponto isoelétrico é calculado da seguinte forma:

pI = (pK1 + pK2)/2
pI = (2,34 + 9,60)/2
pI = 5,97
14) O conhecimento da massa e do ponto isoelétrico dos aminoácidos é

importante? Explique.
Conhecer a massa e o ponto isoelétrico dos aminoácidos e, consequentemente

das proteínas, é importante na realização de estudos específicos, de modo que
é preciso isolar um aminoácido ou proteína. Logo, os processos mais comuns
para isolá-los consistem em métodos nos quais é necessário conhecer a
influência tanto da massa quanto do ponto isoelétrico no processo de titulação,
dentre eles, a solubilidade das proteínas. A existência de uma carga positiva ou
negativa determina a interação com o meio aquoso, além de estabelecer um
estado de repulsão entre as próprias moléculas de proteína, aumentando a
interação com o solvente e, consequentemente, favorecendo a solubilidade.
15) Dada a curva de titulação do aminoácido glutamato (abaixo). Apresente e

discuta quais são as informações que podem ser obtidas a partir dessa
curva. Calcule o ponto isoelétrico.
O grupo carboxil e o grupo amino são titulados por uma base forte NaOH, o
que gerou um aumento do pH e, posteriormente, esse aminoácido passou por
três etapas gradativas de desprotonização (perda de prótons). Na primeira
etapa, o grupo – COOH apresenta um valor de pK1 = 2,19, na segunda etapa,
o valor de pKR = 4,25 e na terceira etapa o grupamento – NH3 apresenta valor
de pK2 = 9,67. Analisando esses dados, a formação de três regiões de poder
tamponante, sendo a primeira na faixa de pK1, a segunda próxima ao pKR e a
terceira próxima a terceira pK2.
O ponto isoelétrico é calculado da seguinte forma:

pI = (pK1 + pKR)/2
pI = (2,19 + 4,25)/2
pI = 3,22
Referências:
NOTAS DE AULA(S) – AMINOÁCIDOS, 2021.
________________________________________________________ 13
CEP: 66077-530
NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. Ed.

Ver. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1250 p. ISBN 978-85-8271-073-9.
Anexos:
1- Curva de titulação do aminoácido glicina
2- Curva de titulação do aminoácido glutamato
________________________________________________________ 14
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Disciplina: EABEL013 – Bioquímica

Docente: Prof. Dr. Reginaldo Alves Festucci Buselli

ALESSANDRA RAMALHO DA CUNHA – 2020003587

AMANDA CRISTINA SILVA DA SILVA – 2017004027

ANA OLIMPIA CARDOSO ALVES – 2020012862

AUREA LUANNY SANTIAGO DA COSTA – 2016004630

BRUNA DA SILVA FRANCISCO – 2020013743

CELIO GABRIEL GRIFFITH LIMA – 2016002761

JAQUELINE SILVA DE MACEDO – 2020036004

YASMIN GRACIELLY SA COIMBRA – 2020013725

IV ESTUDO DIRIGIDO – AMINOÁCIDOS

Estudo dirigido apresentado ao

4º estudo dirigido: Aminoácidos

1) O que são aminoácidos?

Os aminoácidos são unidades de moléculas orgânicas que em conjunto

2) Quais são as funções dos aminoácidos?

Os aminoácidos são elementos estruturais na construção do organismo,

3) Apresente a estrutura geral dos aminoácidos.

Os aminoácidos possuem como estrutura fundamental um grupo amino e um

Figura 1 – Estrutura geral dos aminoácidos

Fonte: Notas de Aula(s), 2021

Fonte: Notas de Aula(s), 2021

4) Quais são as características dos grupos R que diferenciam os vinte

Os grupos R dos aminoácidos variam em estrutura, tamanho e carga elétrica, e

 Grupo R apolar: Metionina, isoleucina, leucina, valina, prolina, alanina e

 Grupo R aromático: Triptofano, tirosina e fenilalanina têm cadeias laterais

 Grupo R polar não carregado: Glutamina, aparagina, cisteína, treonina e

 Grupo R polar carregado positivamente: Esse é um dos grupos mais

 Grupo R polar carregado negativamente: Esse é outro grupo dos mais

5) Por que os aminoácidos presentes em proteínas são L-estereoisômeros?

Quase todos os compostos biológicos com centro quiral ocorrem naturalmente

6) De acordo com as características de seu grupo R, os aminoácidos podem

O conhecimento das propriedades químicas dos aminoácidos comuns é

7) Apresente a classe, o nome e a estrutura química dos 20 aminoácidos

Todos os 20 aminoácidos existentes são do tipo α aminoácidos, sendo alguns

 Grupo R apolares, alifáticos: hidrofóbicos (glicina, alanina, prolina, valina,

Figura 3 – Grupo R apolares, alifáticos

Fonte: Nelson, 2014

 Grupo R aromáticos: hidrofóbicos (fenilalanina, tirosina e triptofano)

Figura 4 – Grupos R aromáticos

Fonte: Nelson, 2014

 Grupo R polares, não carregados: hidrofílicos (serina, treonina, cisteína,

Figura 5 – Grupo R polares, não carregados

Fonte: Nelson, 2014

 Grupo R carregados positivamente: hidrofílicos (lisina, arginina e

Figura 6 – Grupo R carregados positivamente

Fonte: Nelson, 2014

 Grupo R carregados negativamente: hidrofílicos (aspartato e glutamato)

Figura 7 – Grupo R carregados negativamente

Fonte: Nelson, 2014

8) Quais são os aminoácidos que absorvem a luz ultravioleta? A que grupo

Figura 8 – Curva de absorção da luz por aminoácidos aromáticos

Fonte: Nelson, 2014

O triptofano, a tirosina e a fenilalanina são os aminoácidos, do Grupo R

Figura 9 – Estrutura química do Triptofano

Fonte: Nelson, 2014

Figura 10 – Estrutura química da Tirosina

Fonte: Nelson, 2014

Figura 11 – Estrutura química da Fenilalanina

Fonte: Nelson, 2014

9) Quais são os aminoácidos incomuns? Cite somente seus nomes.