BIOQUÍMICA DOS ALIMENTOS

CAPÍTULO 2 - METABOLISMO DAS

PROTEÍNAS
Kally Janaina Berleze

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Introdução
Vamos começar esta segunda unidade compreendendo o papel dos aminoácidos e das proteínas no metabolismo
intermediário. Para isso, é interessante refletir sobre alguns pontos: qual a estrutura dos aminoácidos e a sua
relação com a síntese proteica? Qual o papel das proteínas em nosso metabolismo? Quais são os principais
destinos metabólicos das proteínas das carnes que comemos? Quais são as principais consequências da
deficiência e do excesso de proteína dietética? De que forma as proteínas podem ser utilizadas como
biomarcadores?
Seguindo estes quesitos, trabalharemos, inicialmente, com o entendimento de conceito, classificação de função
dos aminoácidos e das proteínas. Após, descreveremos todos os processos que a proteína dietética passa,
passando pela digestão até os principais destinos metabólicos dos aminoácidos. Discutiremos o metabolismo do
nitrogênio, entendo de que forma o organismo tampona os compostos tóxicos provenientes desse elemento
químico. Por último, nos dois últimos tópicos estudaremos sobre alguns biomarcadores proteicos e a sua
aplicabilidade.
Ao final, teremos o entendimento sobre fontes alimentares, conceitos, classificações, funções, metabolismo e
aplicação prática dos aminoácidos e das proteínas.
Vamos lá? Acompanhe esta unidade com atenção!

2.1 Aminoácidos e proteínas

Neste tópico, estudaremos aspectos conceituais, classificações e funções tanto de aminoácidos quanto de
proteínas, mas não menos importantes para compreensão do metabolismo das proteínas e a sua relação com o
metabolismo intermediário.
Os aminoácidos foram os primeiros nutrientes a serem considerados essenciais ao nosso organismo, fazendo
parte da estrutura das proteínas. E você, sabe por que todos os aminoácidos possuem a mesma estrutura
química geral? O nosso corpo é capaz de sintetizar os aminoácidos ou os alimentos são as únicas fontes destes
compostos? Por que o velho ditado diz que comer arroz e feijão, juntos, na mesma refeição faz bem ao
organismo?

2.1.1 Aminoácidos

O termo aminoácidos está relacionado à estrutura química geral dele (Figura 2.1), ou seja, todos eles possuem
um grupamento ácido carboxílico (-COOH), um grupamento amino (-NH ) ligado ao carbono alfa (a) em uma
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configuração L, um átomo de hidrogênio (-H), e um grupamento químico chamado de cadeia lateral (-R) que é
diferente para cada aminoácido.
Todos os aminoácidos sintetizados pelos mamíferos são aminoácidos a, ou seja, o grupamento amino está ligado
ao carbono a e todos têm configuração L, porque o grupamento ácido carboxílico está à esquerda e no topo da
estrutura química dos aminoácidos.

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VOCÊ O CONHECE?
Albert Lester Lehninger foi um bioquímico dos Estados Unidos, pioneiro no campo de estudos
de bioenergética. Escreveu livros clássicos na área da Bioquímica, entre eles Biochemistry, The
Mitochondrion, Bioenergetics e Biochemistry.

Note que a configuração L é necessária, pois, para que uma proteína possa ser sintetizada são necessários 20
aminoácidos ligados por meio da ligação de peptídica a qual ocorre entre o grupamento ácido carboxílico de um
aminoácido com o grupamento amino de outro aminoácido (Figura 2.2). Característica interessante, porque
quando desenvolvemos dietas enterais ou suplementos, precisamos acrescentar os aminoácidos,
exclusivamente, com configuração L. É por isso que nos rótulos dos suplementos lemos, por exemplo, L-leucina.

Figura 1 - Representação da estrutura química geral dos aminoácidos com o carbono alfa (a) e seus três ligantes
comuns aos outros aminoácidos mais cadeia lateral (R)
Fonte: Gstraub, Shutterstock, 2020.

Agora vejamos a ligação peptídica:

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Agora vejamos a ligação peptídica:

Figura 2 - Representação da ligação peptídica entre dois aminoácidos e a formação de um dipeptídeo mais água
Fonte: Designua, Shutterstock, 2020.

Bioquimicamente, os aminoácidos são classificados com base na estrutura química da sua cadeia lateral (-R) que
é distinta entre eles (Figura 2.3). A cadeia lateral é o grupo funcional que constitui os principais determinantes
da estrutura e função dos aminoácidos e das proteínas, assim como da carga elétrica de ambos.
Nutricionalmente, os aminoácidos podem ser classificados como essenciais, não essenciais e condicionalmente
essenciais (TIRAPEGUI et al., 2006), na Tabela 2.1).

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 Figura 3 - Representação dos aminoácidos de acordo com a classificação da sua cadeia lateral
Fonte: Extender_01, Shutterstock, 2020.

Ou seja, aqueles aminoácidos que não podem ser sintetizados pelo corpo humano a partir de substâncias

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Ou seja, aqueles aminoácidos que não podem ser sintetizados pelo corpo humano a partir de substâncias
ordinariamente disponíveis para as células em uma velocidade proporcional à demanda para atender ao
crescimento normal.

Quadro 1 - Classificação nutricional dos aminoácidos segundo Tirapegui e Rogero (2006)

Fonte: Elaborada pela autora, baseada em TIRAPEGUI; ROGERO, 2006.

Logo, é necessário que aminoácidos sejam ingeridos ao longo da dieta, isto posto, são sintetizados
adequadamente conforme demanda metabólica, e considerados essenciais para o organismo em determinado
estado fisiológico de desenvolvimento ou em função de uma determinada condição clínica, geralmente em
situações de estresse metabólico, respectivamente.

2.1.2 Proteínas

Uma interessante perspectiva sobre o conceito das proteínas é que elas são consideradas os polímeros
estruturais e funcionais dos sistemas vivos. Isto porque elas desenvolvem diversas funções no organismo
humano – cabe destacar que nossos sistemas são constituídos por proteínas - por exemplo, a membrana de todas
as células contém proteína em sua estrutura. Todas as enzimas são proteínas; os neurotransmissores são
considerados compostos essenciais que contêm nitrogênio; a maioria dos hormônios são peptídeos; o sistema
muscular cardíaco e esquelético são constituídos de proteínas; as imunoglobulinas (anticorpos) são proteínas
entre outros exemplos.

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VOCÊ QUER LER?
A dieta para a fenilcetonúria (PKU) consiste na retirada de todos os alimentos que contém o
aminoácido fenilalanina. Para saber mais leia Fenilcetonúria: Diagnóstico e Tratamento.
Disponível no link: http://bvsms.saude.gov.br/bvs/artigos
/fenilcetonuria_diagnostico_tratamento.pdf.

O peso do corpo humano, cerca de 17%, é composto por proteínas distribuídas nos tecidos como descrevemos
acima, as quais exercem diversas funções em nosso organismo, entre elas podemos destacar função estrutural,
enzimática, hormonal, de transporte, de imunidade e contrátil (DAMODARAN, 1996).
As proteínas podem ser classificadas conforme a estrutura e a qualidade nutricional. Quanto à estrutura (Figura
2.4), as proteínas são classificadas em primária, secundária, terciária e quaternária. A estrutura primária refere-
se à sequência linear de aminoácidos unidos por ligações peptídicas de forma covalente, sendo que as unidades
aminoacídicas da cadeia peptídica são chamadas de resíduos de aminoácidos.
A secundária é o arranjo espacial dos átomos da cadeia polipeptídica em duas estruturas chamadas de a-hélice e
folha pregueada beta (b) que são estabilizadas por pontes de hidrogênio. Em sequência, a estrutura terciária é
resultante do dobramento da cadeia polipeptídica resultante da interação de regiões com estrutura regular (a-
hélice e folha pregueada-b), tornando-se estáveis pelas interações entre os grupos funcionais das cadeias laterais
por ligações dissulfeto covalentes, pontes de hidrogênio, pontes salinas e interações hidrofóbicas.
E por último, a estrutura quaternária é formada por um complexo ou reunião de duas ou mais cadeias
polipeptídicas separadas que são mantidas juntas por interações não covalentes ou, em alguns casos, covalentes.
Apesar dessa classificação parecer distante da nossa realidade, a a-queratina dos cabelos e das unhas, o colágeno
dos tendões e a matriz óssea são compostas por proteínas de estrutura secundária; a mioglobina (proteína que
dá a cor vermelha aos músculos) e a quimotripsina (enzima envolvida na digestão das proteínas) são exemplos
de proteínas de estrutura terciária; e a albumina é exemplo de proteína de estrutura quaternária.

Figura 4 - Representação das proteínas de acordo com a sua classificação estrutural

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 Figura 4 - Representação das proteínas de acordo com a sua classificação estrutural
Fonte: Emre Terim, Shutterstock, 2020.

A qualidade de uma proteína refere-se à sua capacidade de fornecer os aminoácidos necessários para o
organismo; e para uma alimentação adequada, refere-se à sua capacidade de fornecer aminoácidos em
quantidade e qualidade necessárias para garantir o crescimento e a manutenção da saúde.
Desta forma, quanto à qualidade nutricional das proteínas, podem ser classificadas em completas; parcialmente
ou totalmente incompletas. As proteínas de origem animal (carnes, produtos lácteos e ovos) são, em sua grande
maioria, consideradas completas e utilizadas como referência, principalmente, em termos de composição de
aminoácidos (qualidade), mas também fornecem grandes quantidades de aminoácidos.
Por sua vez, os alimentos de origem vegetal são classificados, em sua grande maioria, como parcial ou totalmente
incompletos, porque não conseguem fornecer os aminoácidos essenciais em quantidades adequadas. As
leguminosas (feijões, lentilhas, grão-de-bico, soja e ervilhas) são as mais completas, contendo 20 a 40% de
proteínas, eventualmente apresentando alguma deficiência em aminoácidos sulfurados, como a metionina e a
cisteína (BOYE et al., 2010). Enquanto os cereais (trigo, milho, arroz) apresentam teor proteico menor do que as
leguminosas, de 10 a 15% em média, sendo geralmente deficientes em lisina (SGARBIERI, 1996). É por essa
razão que um dos pratos típicos do brasileiro - o arroz com feijão -, quando consumimos juntos (cereal e
leguminosa), ou seja, na mesma refeição em proporções adequadas, garante o fornecimento de dois aminoácidos
essenciais - a metionina (arroz) e a lisina (feijão).

2.2 Digestão e absorção das proteínas

Neste tópico, estudaremos as principais rotas metabólicas que a proteína dietética passa, por exemplo, a
proteína de um filé de peixe grelhado, desde o momento que a ingerimos até os principais destinos metabólicos
dos aminoácidos provenientes da sua digestão.
Abordaremos a influência das alterações fisiológicas do envelhecimento sobre o processo digestivo das
proteínas. E você sabe que alterações são essas? Qual relação entre o processo digestivo das proteínas e o fato de
os idosos diminuírem a ingestão de carne? Estudaremos, também sobre a qualidade da proteína quanto à
digestibilidade. E você, sabe qual o melhor alimento considerado como fonte proteica?

2.2.1 Digestão e digestibilidade das proteínas

Uma característica única em relação à digestão dos macronutrientes (carboidratos, lipídios e proteínas), é que
apenas para a digestão das proteínas as enzimas são sintetizadas como zimogênios, também chamadas de pró-
enzimas, ou seja, na sua forma inativa, e no local onde acontece o processo digestivo (lúmen do estomago e do
intestino delgado) as enzimas são transformadas em sua forma ativa (Figura 2.5).

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 Figura 5 - Esquema da origem, ativador, local de ativação e forma ativa dos zimogênios (pró-enzimas).
Fonte: SMITH et al., 2012.

A digestão das proteínas, essencialmente, acontece em três locais, iniciando no lúmen gástrico, onde as proteínas
por ação da pepsina, transformam-se em peptídeos e até alguns aminoácidos livres. Após, no lúmen do duodeno
os peptídeos são digeridos pelas proteases pancreáticas, nome genérico dado a tripsina, quimotripsina, elastase
e carboxipeptidase, resultando em tripeptídeos e dipeptídeos. E por último, na superfície luminal borda em
escova das células do epitélio do intestino delgado, os tripeptídeos e os dipeptídeos são digeridos pelas
tripeptidases e dipeptidases, respectivamente em aminoácidos livres.
As proteínas dietéticas precisam ser desnaturadas antes de iniciar o processo digestivo no estômago. A
desnaturação (Figura 2.6) consiste em alterar a conformação estrutural das proteínas em sua estrutura mais
simples, como a primária (resíduos de aminoácidos linearmente), facilitando a ação das enzimas às ligações
peptídicas durante a digestão. Dentre os principais agentes desnaturantes, temos o pH ácido ou muito básico,
temperatura alta e solvente. Fisiologicamente, as proteínas são desnaturadas pelo suco gástrico no estômago,
cujo pH está entre 1 e 2.

Figura 6 - Representação do processo de desnaturação proteica, mostrando a transformação de uma proteína de

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Figura 6 - Representação do processo de desnaturação proteica, mostrando a transformação de uma proteína de
estrutura quaternária para primária e secundária
Fonte: Aldona Griskeviciene, Shutterstock, 2020.

Lembra da pergunta na introdução desse tópico sobre a relação entre o processo digestivo das proteínas e o fato
de os idosos diminuírem a ingestão de carne? Então, um dos motivos é baixa produção de ácido clorídrico, que
altera o processo de desnaturação das proteínas, levando à demora do processo digestivo e, muitas vezes,
ocasionando sensação de empachamento, muito relatada pelos idosos durante as consultas nutricionais.
Desta forma, gostaria de convidá-lo/a(s) para um olhar sobre a senescência, mais especificamente sobre a
sistema digestório, mas também sobre a digestibilidade das diferentes fontes alimentares de proteínas.
Durante o processo de envelhecimento, ocorrem alterações fisiológicas do trato gastrointestinal, geradas pela
diminuição da produção salivar, o que pode piorar a sensação de boca seca; da produção de ácido clorídrico,
também associado à demora do processo digestivo; da absorção de nutrientes; e dos movimentos peristálticos,
muitas vezes, ocasionando sensação de empachamento, sintomas de refluxo gastresofágico e constipação
intestinal (SALLE, 2007).
É aceito que o valor nutricional de uma proteína possa diferir substancialmente de acordo com a sua composição
de aminoácidos essenciais, como vimos anteriormente, e da sua digestibilidade. Assim, em humanos, a
digestibilidade verdadeira corresponde ao nitrogênio ingerido (NI) menos a diferença entre o nitrogênio fecal
(NF) e o nitrogênio endógeno metabólico (NEM), em que o NEM corresponde à perda obrigatória, a qual é da
ordem de 20 mg de nitrogênio/kg/dia [NI – (NF – NEM)] (SARWAR, 1997; SCHAAFSMA, 2000).

VOCÊ QUER VER?

A fenilcetonúria é doença hereditária que se caracteriza pela incapacidade do organismo em
metabolizar aminoácidos. Para saber mais, assista ao vídeo disponível no link a seguir:
https://www.youtube.com/watch?v=NAL2NKEv_TM.

A qualidade de uma proteína pode ser expressa de acordo com o seu escore químico, sua razão de eficiência
proteica (PER), seu valor biológico (VB) e o saldo de utilização proteica (NPU).
O escore químico é dependente da comparação com o conteúdo de aminoácidos indispensáveis presentes na
ovoalbumina (ovo), que é utilizada como proteína de referência por ser considerada ideal e nutricionalmente
completa. Já o PER é a razão entre o ganho de massa corporal e a quantidade de proteína consumida; o VB
representa a fração de aminoácidos absorvidos pelo intestino que é retida no organismo; e o NPU significa a
retenção de nitrogênio em relação a quantidade de nitrogênio consumido.
Desta forma, os valores de PER, VB e NPU dependem das propriedades tanto da proteína em questão quanto das
necessidades do indivíduo, enquanto o escore químico, refere-se somente à propriedade da proteína (DARRAGH,
2000; DE ANGELIS, 1995; FAO/WHO/UNU, 1985; e FAO/WHO, 1985).
Desde 1991, a FAO e a OMS recomendaram como metodologia para avaliação da qualidade proteica dos
alimentos o método conhecido por digestibilidade proteica corrigida pelo escore aminoacídico (do inglês,
protein digestibility-coorect amino acid score – PDCAAS). Este método, considera a capacidade da proteína
fornecer aminoácidos essenciais nas quantidades necessárias ao organismo humano para adequado crescimento
e manutenção da saúde (FAO/WHO/UNU, 1985).
A Tabela 2.2 apresenta os valores para PER, digestibilidade verdadeira, escore de aminoácidos e PDCAAS (não
truncado) para algumas proteínas.

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 Tabela 1 - Valores de PER, digestibilidade verdadeira, escore de aminoácidos (AAS) e PDCAAS
Fonte: Elaborada pela autora, baseada em DE ANGELIS, 1995.

Podemos perceber, na tabela acima, que o leite de vaca seguido pelo ovo, possuem as melhores taxas de
digestibilidade proteica corrigida pelo escore aminoacídico (PDCAAS) quando comparado à carne de vaca e à
soja, que possuem valores muito próximos, ao contrário da proteína do trigo. Desta forma, podemos sugerir que
a qualidade nutricional da proteína do ovo, do leite e da carne de vaca e, também, da soja são muitos
semelhantes, sendo consideradas boas fontes proteicas.

2.2.2 Absorção e destino metabólico das proteínas dietéticas

Após o processo digestivo de uma refeição que contenha proteína, os aminoácidos são absorvidos do lúmen do
intestino delgado para dentro das células do epitélio intestinal, principalmente por proteínas transportadoras
semi-específicas dependentes de sódio que se localizam na membrana luminal, borda em escova dessas células.
E então, seguem para o líquido intersticial, principalmente por transportadores facilitados na membrana serosa,
indo por meio da veia porta para o fígado.
Em uma dieta normal, contendo entre 60 e 100g de proteína, a maioria dos aminoácidos são utilizados para a
síntese de proteínas no fígado e em outros tecidos. Porém, quando consumimos proteína em excesso, os
esqueletos de carbono dos aminoácidos são convertidos em glicose ou triglicerídeos e o grupamento amino em
ureia para posterior excreção através da urina. A glicose pode ser convertida em glicogênio hepático
(glicogênese) ou ser liberada na circulação sistêmica, servindo de substrato energético, principalmente, para as
células dependentes de glicose. E os triglicerídeos serão armazenados temporariamente no citosol dos
hepatócitos para posterior secreção dentro das lipoproteínas de muita baixa densidade (VLDL).
A partir da compreensão do metabolismo das proteínas dietéticas, podemos predizer que indivíduos que
consomem, em sua alimentação habitual, proteína em excesso associado a ingestão hipercalórica e ao
sedentarismo tem uma probabilidade maior de desenvolver hipertrigliceridemia, ou seja, aumento das
concentrações de triglicerídeos no sangue acima de 150 mg/dL.

2.3 Metabolismo do nitrogênio e o ciclo da ureia

Neste tópico, estudaremos que, apesar do nitrogênio ser um elemento químico essencial ao nosso metabolismo,
por fazer parte da estrutura dos aminoácidos formadores das proteínas que exercem funções fundamentais para
a homeostase metabólica, ele também pode formar um metabólito tóxico chamado de amônia. E você, sabe quais
são as fontes de amônia e o seu efeito em nosso organismo e como este metabólito é neutralizado e eliminado?
Por que não existe depósito ou armazenamento de proteína em nosso organismo, mas fonte de aminoácidos, ou
seja, de nitrogênio sim?

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2.3.1 Ciclo da ureia

O metabolismo dos aminoácidos é bastante dinâmico quando comparado ao metabolismo dos carboidratos e dos
lipídeos. O corpo mantém, constantemente, um pool de aminoácidos livres no sangue, mesmo durante o jejum.
Isto fornece aos tecidos acesso contínuo a aminoácidos necessários para suprir a sua demanda de síntese
proteica e de compostos essenciais, que contém nitrogênio em sua estrutura como os neurotransmissores, por
exemplo. O pool de aminoácidos livres é derivado dos aminoácidos da dieta e do turn over das proteínas
endógenas, particularmente as do músculo esquelético, por ser a maior fonte de aminoácidos livres.
Assim, o metabolismo de um individuo adulto, sempre tende a ir de encontro ao balanço nitrogenado neutro, ou
seja, quando a quantidade de nitrogênio ingerido é igual à de nitrogênio excretado. A ureia é o principal produto
de excreção de nitrogênio, perfazendo aproximadamente 86% da excreção total de um homem adulto. Ela é um
composto atóxico formada pelo ciclo da ureia, principalmente, no fígado, servindo como forma de
tamponamento de amônia, que é tóxica, principalmente para o sistema nervoso central, causando encefalopatia
hepática.
O ciclo da ureia é regulado pela disponibilidade de substrato, ou seja, quanto maior a produção de amônia pelas
células, maior será a formação de ureia e, consequentemente, maior será a velocidade do ciclo da ureia. A
disponibilidade de amônia é maior durante o jejum prolongado, situações hipercatabólicas como o câncer e
dietas ricas em proteína. Em todos estes estados fisiológicos, o esqueleto de carbono dos aminoácidos é
convertido em glicose e o nitrogênio em ureia.
Todos os compostos nitrogenados uma vez formados são necessariamente excretados pelos rins na urina. A
excreção urinária de nitrogênio é demonstrada na Tabela 2.3.

Tabela 2 - Excreção urinária de nitrogênio de um homem adulto

Fonte: Elaborada pela autora, baseada em BAYNES; DOMINICZAK, 2015.

Podemos perceber, na tabela acima, que a ureia é a principal forma de excreção de nitrogênio, representando
86% do nitrogênio excretado de um homem adulto. Estes dados reforçam a importância do fígado no
tamponamento da amônia.

2.3.2 Reação de transaminação

As reações de transaminação são reações envolvidas tanto na síntese quanto na degradação de um aminoácido,
ou seja, o grupamento amino de um aminoácido é transferido para outro. Na maioria dos casos o grupamento
amino de um aminoácido original é transferido para o a-cetoglutarato, formando glutamato, enquanto que o
aminoácido original é convertido em seu a-cetoácido correspondente (Figura 2.7). O a-cetoglutarato é o a-
cetoácido correspondente do glutamato, ou seja, quando o a-cetoglutarato recebe um grupamento amino ele

forma glutamato. A glutamina é sintetizada do glutamato pela fixação de amônia numa reação que requer

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forma glutamato. A glutamina é sintetizada do glutamato pela fixação de amônia numa reação que requer
energia e a enzima glutamina sintetase.

Figura 7 - Representação de uma reação de transaminação geral (A) e catalisada pela transaminase glutâmica
oxalacética (TGO) ou aspartato aminotransferase (AST) (B)
Fonte: SMITH; MARKS; LIEBERMAN, 2012, p. 1026.

Todos os aminoácidos com exceção da lisina e da treonina podem sofrer reações de transaminação. As enzimas
que catalisam estas reações são chamadas de transaminases ou de aminotransferases, sendo as mais conhecidas
a transaminase glutâmica oxalacética (TGO) e a transaminase glutâmica pirúvica (TGP) cujos seus sinônimos são
aspartato aminotransferase (AST) e alanina aminotransferase (ALT), respectivamente. O oxalacetato é o a -
cetoácido correspondente do aspartato e o piruvato é o a -cetoácido correspondente da alanina.
Como o turnover proteico e a degradação de aminoácidos acontecem em todos os tecidos, mas a síntese de ureia
acontece, principalmente, no fígado, o organismo transporta o nitrogênio dos aminoácidos como alanina e
glutamina até o fígado, mantendo a concentração sanguínea de amônia livre em níveis fisiológicos, prevenindo
seus efeitos tóxicos.

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2.3.3 Síntese dos aminoácidos não essenciais

Onze dos 20 aminoácidos podem ser sintetizados pelo organismo humano. Destes 11 aminoácidos não
essenciais, nove podem ser sintetizados a partir da glicose para obtenção do esqueleto de carbono e mais a fonte
de nitrogênio que pode ser fornecida por outro aminoácido por reação de transaminação ou da amônia. Os
outros dois aminoácidos não essenciais, tirosina e cisteína, necessitam de um aminoácido essencial para a sua
síntese (fenilalanina para tirosina e metionina para a cisteína). O esqueleto de carbono para a síntese de cisteína
é fornecido pela glicose, porque a metionina doa apenas o enxofre para a síntese do grupamento sulfidrila.
A rota glicolítica, também chamada de glicólise, fornece os esqueletos de carbono derivados da glicose para a
síntese de serina, glicina, cisteína e de alanina. Intermediários do ciclo do ácido cítrico fornecem os esqueletos de
carbono derivados da glicose para os outros seis aminoácidos não essenciais. O a-cetoglutarato é o precursor
para a síntese de glutamato, glutamina, prolina e arginina e o oxalacetato é o precursor para a síntese de
aspartato e asparagina. A Tabela 2.4 apresenta um resumo sobre a origem dos esqueletos de carbono dos
aminoácidos não essenciais.

Quadro 2 - Origem dos aminoácidos não essenciais de acordo com a origem do esqueleto de carbono
Fonte: Elaborado pela autora, baseado em SMITH; MARKS; LIEBERMAN, 2012.

A partir do exposto acima, com exceção dos aminoácidos essenciais, o nosso organismo é capaz de sintetizar os
aminoácidos não essenciais, mantendo um pool de aminoácidos livres no sangue, mesmo durante o jejum. Este
pool é derivado dos aminoácidos da dieta e do turnover das proteínas endógenas (particularmente as do
músculo esquelético).
Porém, se a ingestão de nitrogênio for menor do que a excreção de nitrogênio o balanço nitrogenado, torna-se
negativo e a longo prazo diminuiremos a massa e a força muscular, mas também a funcionalidade,
desenvolvendo sarcopenia. Esta doença está associada a outros fatores como o próprio envelhecimento,
sedentarismo e doenças inflamatórias como a obesidade, doença hepática gordurosa não alcoólica e diabetes

muito comuns no dia de hoje. Por isso, a importância de uma alimentação adequada em quantidade (calorias),

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muito comuns no dia de hoje. Por isso, a importância de uma alimentação adequada em quantidade (calorias),
qualidade (macro e micronutrientes) e frequência (metabolismo) associado ao exercício físico regular desde a
infância para o desenvolvimento e a manutenção do tecido muscular esquelético.
Lembra da pergunta na introdução desse tópico sobre não existir depósito de proteína em nosso organismo, mas
apenas fonte de aminoácidos? Isto se se deve porque a degradação das proteínas endógenas (particularmente as
do músculo esquelético) não é igual a síntese proteica e quando nos mantemos em balanço de nitrogênio
negativo, há uma diminuição da massa muscular, acarretando riscos para doenças.

2.4 Variações das proteínas totais e de albumina sérica

O profissional nutricionista utiliza os exames bioquímicos como ferramenta de avaliação e diagnostico
nutricional, para posterior prescrição dietoterápica, principalmente, dentro da nutrição clínica para melhor
compreensão do contexto e evolução clínica do paciente.
Desta forma, é muito importante a correta interpretação dos exames bioquímicos e, então, convido-os a estudar
sobre a aplicabilidade da albumina e das proteínas totais como biomarcadores. E você, sabe qual o papel da
nutrição na síntese de albumina? Onde a albumina é sintetizada? Por que os valores normais de referência da
concentração sérica de albumina são diferentes em mulheres grávidas?

2.4.1 Papel do fígado sobre a síntese proteica

O fígado é o sítio primário da síntese de proteínas sanguíneas tais como a albumina e os fatores de coagulação do
sangue e também de proteínas de ligação de metais, de transporte de lipídeos e inibidoras de protease (Tabela
2.5).

Quadro 3 - Exemplos de algumas proteínas sintetizadas no fígado

Fonte: Elaborado pela autora, baseado em SMITH et al., 2012.

Dentre as proteínas totais, a albumina é a proteína plasmática mais abundante, representando de 55 a 60% do
pool de proteínas. A albumina é uma glicoproteína e por ser, relativamente pequena, aproximadamente 69 kDa,
acredita-se que ela contribua com 70% a 80% da pressão osmótica total do plasma. Também exerce função
como carreadora de ácidos graxos livres, cálcio, zinco, hormônios esteroides, cobre e bilirrubina, além de agentes
farmacológicos.
A velocidade de síntese de albumina (aproximadamente 15g/dia) é dependente da ingestão proteica, mas
regulada por retroalimentação pela concentração sanguínea de albumina.

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2.4.2 Proteínas totais e albumina como biomarcadores

Os níveis séricos de albumina são dependentes da velocidade de síntese, da secreção pelos hepatócitos, da
distribuição pelos líquidos corporais e da degradação. Por isso que ela pode ser utilizada como biomarcador do
estado nutricional, de doenças hepáticas, em resposta à infecção ou inflamação, de insuficiência cardíaca, entre
outras situações clínicas. Por isso, devemos ter critérios para a interpretação deste e da grande maioria dos
analitos, sempre considerando o caso clínico por inteiro e não apenas os seus valores isolados.
A avaliação dos níveis séricos de albumina no diagnóstico da fase aguda da desnutrição apresenta como
principal fator limitante sua meia-vida biológica de aproximadamente 20 dias, podendo transcorrer vários dias
para que ocorra uma resposta bioquímica à diminuição da ingestão proteica.
A classificação do estado nutricional de acordo com as concentrações séricas de albumina pode ser observada na
Tabela 2.6.

Tabela 3 - Classificação do Estado Nutricional a partir das Concentrações Séricas de Albumina.

Fonte: Elaborada pela autora, baseada em BLACKBURN et al., 1977.

CASO
Nossa paciente CSB, 45 anos, do sexo feminino, começou a ser acompanhada, pós cirurgia
bariátrica, por uma nutricionista, que a orientou, nutricionalmente. Porém, a Sra. CSB ao
retornar ao consultório da profissional, após 60 dias, relatou que não seguiu as suas
recomendações nutricionais, desenvolvendo desnutrição moderada com valores de albumina
sérica de 2,6 g/dL. Então, a nutricionista reforçou a importância de seguir uma dieta adequada.

Uma curiosidade sobre a diferença entre os valores normais de referência da concentração sérica de albumina
em mulheres grávidas e não grávidas, é que, por causa da hemodiluição desta proteína, causada pelo aumento do
volume de sangue durante a gravidez, poderia gerar uma hipoalbuminemia falsa, se utilizássemos os mesmos
valores de mulheres não grávidas, gerando uma interpretação errônea deste parâmetro.
Semelhante a albumina, os níveis séricos de proteínas totais são influenciados pela sua velocidade de síntese,
velocidade de catabolismo e o volume de líquido no qual as proteínas estão distribuídas. Normalmente, a
concentração de proteínas totais no sangue está ao redor de 7,0 g/dL e, aproximadamente, 250 g de proteínas

são encontradas no espaço vascular de um homem adulto de 70 kg. A avaliação de proteínas totais é utilizada

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são encontradas no espaço vascular de um homem adulto de 70 kg. A avaliação de proteínas totais é utilizada
principalmente na avaliação do estado nutricional, cujo valor normal de referência está entre 5,5 a 8 g/dL
(KRATZ et al., 2004).

2.5 Variações da ureia e creatinina séricas

O profissional nutricionista utiliza as variações séricas de ureia e creatinina como ferramenta de avaliação e
diagnostico nutricional, principalmente, de pacientes com insuficiência renal, para posterior prescrição
dietoterápica.
E você, sabe a origem da creatinina? Qual o melhor marcador clínico de função renal utilizado na prática clínica
atual? Quais são as manifestações clínicas da síndrome urêmica? Os valores de ureia urinária possuem alguma
aplicabilidade clínica?

2.5.1 Origens e metabolismo da ureia e da creatinina

A maior fonte de amônia utilizada para a síntese de ureia no fígado é a partir da desaminação dos aminoácidos
provenientes do catabolismo proteico (proteína dietética ou endógena), mas também é oriunda da flora
bacteriana intestinal. Após a síntese hepática, a ureia é transportada pelo sangue até os rins, onde é filtrada pelos
glomérulos, sendo excretada na urina (cerca de 90%). A pele é considerada a segunda maior via de excreção de
ureia.

A creatinina é oriunda da desidratação não enzimática da creatina

muscular. Tanto a creatina-fosfato como a creatina, em condições
fisiológicas, de maneira espontânea, perdem o ácido fosfórico ou
água, respectivamente, para formar seu anidrido, a creatinina. A
creatinina livre não podendo ser reutilizada no metabolismo
corporal, se difunde do músculo para o sangue, sendo transportada
até os rins, onde é filtrada pelos glomérulos, sendo excretada na
urina.
No vídeo a seguir, vamos entender um pouco melhor sobre as
funções dos rins. Acompanhe!
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2.5.2 Ureia e creatinina como biomarcadores

As concentrações séricas de ureia são afetadas pela função renal, conteúdo proteico da dieta e teor do
catabolismo proteico endógeno, estado de hidratação do paciente e presença de sangramento intestinal. Apesar
dessas limitações, o nível de ureia no sangue serve como um preditivo de insuficiência renal sintomática, cujos
valores normais de referência estão entre 10 e 40 mg/dL (BURTIS et al., 2008).

A perda de função renal leva a uma série de distúrbios, resultantes da concentração inadequada de solutos, do

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A perda de função renal leva a uma série de distúrbios, resultantes da concentração inadequada de solutos, do
acúmulo de substâncias tóxicas não eliminadas pela urina e da deficiência na produção de hormônios
específicos. Todas essas alterações caracterizam um quadro com manifestações clínicas, denominado de
síndrome urêmica ou uremia (Tabela 2.6).

Quadro 4 - Algumas das manifestações clínicas da síndrome urêmica organizadas por sistemas
Fonte: Elaborado pela autora, baseado em DRAIBE, 2002.

A partir da influência das proteínas da dieta sobre as concentrações séricas de ureia e suas manifestações
clínicas, é de suma importância o controle da ingestão de alimentos proteicos (carnes, produtos lácteos, ovos,
leguminosas), com o objetivo de preservação da função renal e minimização dos distúrbios metabólicos.
Os valores de ureia urinária são utilizados para o cálculo de balanço nitrogenado, marcador utilizado para nos
informar se estamos em anabolismo ou catabolismo proteico e assim nortear as necessidades nutricionais de
calorias e principalmente de proteínas. Por exemplo: pacientes com câncer (patologia de caráter inflamatório),
geralmente, encontram-se em balanço nitrogenado negativo e necessitam de uma dieta hipercalórica e
hiperproteica.
O balanço nitrogenado (BN) é calculado pela fórmula descrita abaixo (MARTINS, 2007):
Valores de BN igual a zero, maior que zero ou valores positivos e menor que zero ou valores negativos,

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Valores de BN igual a zero, maior que zero ou valores positivos e menor que zero ou valores negativos,
representam BN neutro (equilíbrio), positivo (anabolismo) e negativo (catabolismo), respectivamente
(MARTINS, 2007).

* Perdas insensíveis: fezes, pele, pulmões, entre outras;

** Outras perdas: diarreia (2,5g) e fístula gastrintestinal (1,0g).

VOCÊ SABIA?
O que é sarcopenia? Trata-se de um distúrbio muscular esquelético progressivo e generalizado
que está associado ao aumento da probabilidade de resultados adversos, incluindo quedas,
fraturas, incapacidade física e mortalidade (CRUZ-JENTOFT 2018).

Diferente da ureia, a quantidade de creatinina excretada diariamente é proporcional à massa muscular, sem que
seja afetada pela dieta, idade, sexo ou exercício, correspondendo a 2% das reservas corpóreas intramusculares
de creatina-fosfato. A mulher excreta menos creatinina do que o homem, devido à menor massa muscular, por
isso, os valores normais de referência de creatinina para as mulheres são menores quando comparado ao dos
homens. Há outra razão: pelo fato de os níveis sanguíneos de creatinina dependerem, principalmente, da função
renal, ela é melhor biomarcador de insuficiência renal utilizado atualmente na pratica clínica do que a ureia,
cujos valores normais de referencia para homens e mulheres estão entre 0,7 a 1,6 mg/dL e 0,6 a 1,1 mg/dL,
respectivamente (BURTIS et al., 2008).

Conclusão
Concluímos a segunda unidade relativa ao metabolismo dos aminoácidos e das proteínas. Agora, você já conhece
as principais fontes alimentares, conceitos, funções, metabolismo e aplicação prática sobre estes nutrientes.
Nesta unidade, você teve a oportunidade de:
• identificar as consequências das alterações fisiológicas do envelhecimento sobre os processos de
digestão e absorção das proteínas;
• compreender sobre a importância da alimentação no balanço nitrogenado;
• verificar as consequências do excesso de proteína dietética em indivíduos com encefalopatia hepática e
IRC;
• saber sobre a importância do fígado e dos rins no metabolismo das proteínas e dos compostos
nitrogenados;
• entender a aplicação prática das proteínas como biomarcadores nas ciências médicas.

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