CENTRO ESTADUAL DE EDUCAÇÃO PROFISSIONAL EMPREENDE BAHIA

QUÍMICA DOS ALIMENTOS - II

PROF.: ALINE COSTA E ELENILDO TELES SANTANA

Unidade 1
“O correr da vida embrulha tudo.
A vida é assim: esquenta e esfria,
aperta e daí afrouxa,
sossega e depois desinquieta.
O que ela quer da gente é coragem”

Guimarães Rosa

Convite ao estudo!

Bem vindo (a) de volta! Vamos começar nossos estudos, para isso é importante que você
compreenda o que trataremos nessa unidade. Dessa forma, o tema a ser desenvolvido refere
– se as características e funções dos principais componentes dos alimentos (“aminoácidos,
proteínas, vitaminas e minerais”).

Conteúdos

Unidade 1: Componentes principais dos alimentos

Seção 1.1 Aminoácidos e Proteínas.

Seção 1.2 Vitaminas e Minerais.

Unidade 2: Enzimas, sua ação nos alimentos e aplicação industrial.

Seção 1: Enzimas, definição, fontes e atividade enzimática.

Seção 1.2 Enzimas: sua ação nos alimentos e aplicação industrial

 Confira a competência geral e os objetivos do componente curricular:

• Relacionar os conhecimento das

propriedades, Função, importância de
Competência geral a ser desenvolvida aminoácidos, proteínas, vitaminas e
minerais com sua prática profissional.
• Conhecer as características e funções
de aminoácidos, proteínas, vitaminas e
Objetivo geral: minerais.
• Conhecer e nomear as principais
fontes de aminoácidos e proteínas;
Objetivos específicos: • Descrever e nomear as principais
funções e importância de vitaminas e
minerais para o nosso corpo;

Ponto de Partida...

Situação Geradora de Aprendizagem.

Vejamos a seguinte situação geradora de aprendizagem, baseada na realidade:

Arroz e feijão formam “ um par perfeito”, pois fornecem energia, aminoácidos e

diversos nutrientes. O que falta em um deles pode ser encontrado no outro. Por
exemplo, o arroz é pobre em aminoácido lisina, o que é encontrado em abundância
no feijão, e o aminoácido metionina é abundante no arroz e pouco encontrado no
feijão. A tabela a seguir apresenta informações nutricionais desse dois alimentos.

Arroz (1 colher de sopa) Feijão (1 colher de

sopa)
Calorias 41 Kcal 58 Kcal
Carboidratos 8,07g 10,6g
Proteínas 0,58g 3,53g
Lipídeos 0,73g 0,18g
Colesterol 0g 0g

A partir das informações contidas no texto e a tabela, conclui - se que:

(A) Os carboidratos contidos no arroz são mais nutritivos que o do feijão.

(B) O arroz é mais calórico que o feijão por conter mais maior quantidade de
lipídeos.
(C) As proteínas do arroz tem a mesma composição de aminoácidos que as do
feijão.
(D) A combinação de arroz e feijão contém energia e nutrientes pobre em
colesterol.
 (E) Duas colheres de arroz e três colheres de feijão são mais calóricas que 3
colheres de arroz e duas de feijão.

Fonte: https://m.vestibular.brasilescola.uol.com.br/enem/questao-3.htm

Observe que:

(A) Não podemos fazer esta afirmação baseado apenas no numero de carboidratos
contidos na tabela. È necessário conhecer quais lipídios constituem esses
aminoácidos e os demais nutrientes contidos no alimento.
(B) Novamente, não se faz uma afirmação baseado apenas na quantidade de
lipídios.

(C) As proteínas do arroz não tem a mesma composição dos aminoácidos do

feijão, visto que o arroz é rico em metionina (aminoácido) que por sua vez é pouco
encontrado no feijão. O feijão é rico em lisina, aminoácido pobre no arroz.
Lembrando que as proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos.

(D) A questão está correta, pois o arroz possui várias vitaminas do complexo B,
carboidratos, cálcio, folato e ferro. O feijão é um alimento rico em proteína vegetal,
também sendo fonte de ferro, vitaminas do complexo B e demais minerais para o
bom funcionamento do organismo. Portanto a combinação arroz/feijão mantém o
níveis de nutrientes altos e pouco colesterol.

(E) Mais uma vez, não podemos afirmar que um alimento é mais calórico que o
outro apenas com a tabela de lipídeos. Na combinação arroz/feijão, um alimento
completa o outro.

Diante da situação geradora de aprendizagem exposta, fala sobre a combinação de

arroz e feijão, que fornece energia, aminoácidos e diversos nutriente. Dessa forma,
essa unidade foi organizada em duas seções. Na primeira faremos uma breve
abordagem sobre aminoácidos e proteínas. E na segunda seção, conheceremos as
características das vitaminas e minerais.

Seção 1.1

Diálogo aberto

Nesta seção, começaremos a conversar de forma bem mais específica sobre aminoácidos,
proteínas, Contudo, convém que não percamos de vista o nosso objetivo que é compreender
isso tudo, mas de forma articulada a situação geradora de aprendizagem.

1. Aminoácidos
 Figura 1. Fontes de aminoácidos e proteínas
Fonte: https://blog.gsuplementos.com.br/melhores-fontes-de-proteina/

1.1 Aminoácidos
✓ Composto nitrogenados formados por:
• Grupo amina: (NH2);
• Grupo carboxilas: (COOH);
• Radical lateral: R;
• Hidrogênio: (H).

1.1.1Classifcacao:

Os aminoácidos podem ser classificados em dois grupos: aminoácidos essenciais e

não essenciais. Nesse caso, o critério utilizado é a capacidade do organismo de
sintetizar esses aminoácidos.

Os aminoácidos chamados essenciais são aqueles que não podem ser

sintetizados endogenamente e devem ser obtidos a partir do alimento, já os
aminoácidos não essenciais são aqueles que o organismo é capaz de sintetizar.

Os aminoácidos podem ser encontrados em diversos alimentos, como carnes

vermelhas, ovos, queijo, feijão, lentilha, amêndoas, amendoim e arroz.
• Aminoácidos essenciais: triptofano, valina, fenilalanina, treonina, lisina,
isoleucina, leucina e metionina.
• Aminoácidos não essenciais: alanina, arginina, asparagina, ácido
aspártico, ácido glutâmico, cisteína, glutamina, glicina, prolina, serina,
tirosina e histidina.
Aminoácidos em alimentos
Observa – se que, não necessariamente as carnes são as únicas boas fontes de
aminoácidos. Outros alimentos também desempenham esse papel como o leite de
vaca, o queijo ou os ovos, que são ingeridos diariamente, suprem todas as nossas
necessidades diárias de aminoácidos essenciais. Determinados alimentos vegetais
apresentam baixa quantidade de certos aminoácidos essenciais, com amendoim,
feijão e a soja, que possuem pouca metionina, e a arroz e o milho, que possuem pouca
lisina. O leite de soja, utilizado principalmente em merenda escolar das crianças
brasileiras, é enriquecido artificialmente com metionina .

1.1.2: Peptídeo: produto da união de 2 ou mais aminoácidos.

1.1.3 Ligação peptídica: é uma ligação química que ocorre entre

duas moléculas quando o grupo carboxila de uma molécula reage com o
grupo amina de outra molécula, libertando uma molécula de água (H2O).
Isto é, uma reação de síntese por reação de condensação que ocorre entre
moléculas de aminoácidos.

Fonte:https://formulae2020jakarta.blogspot.com/2018/04/formula-estructural-de-
un-dipeptido.html

1.2 Proteínas

As proteínas são grandes moléculas compostas de carbono, hidrogênio, nitrogênio e

oxigênio. Alguns também têm enxofre e fósforo e, em menor grau, ferro, cobre e
magnésio.
Estas substâncias desempenham papéis fundamentais no corpo, como a regulação
processos bioquímicos (formando parte de hormônios, vitaminas e enzimas), defesa
(formação de anticorpos), transporte (por exemplo, transporte de oxigênio no sangue
através de hemoglobina), ingestão de energia (4kcal / g proteína), catálise (acelerar a
velocidade das reações químicas), contração muscular (através de miosina e actina),
estrutura e suporte do organismo (tecido conjuntivo).

As proteínas são constituídas por centenas ou milhares de aminoácidos, que são

moléculas mais simples e se caracterizam por ter um grupo carboxila (-COOH) e um
grupo amino ( NH2) ligado ao mesmo carbono.

Elementos Principais Carbono, Hidrogênio, Oxigênio, Nitrogênio,

Enxofre.
Unidade básica de Aminoácidos
construção
Tipo de ligação Peptídicas
1.2 Papel Biológico das Proteínas

No organismo humano existem muitos tipos diferentes de proteínas, que executam as

mais diversas funções. Mas, basicamente, esses compostos orgânicos podem ser
agrupados em cinco grandes categorias, de acordo com sua função: estrutural,
hormonal, nutritiva, enzimática e de defesa.

a) Função Estrutural: participam da estrutura dos tecidos.

 Exemplos:
• Colágeno, proteína de alta resistência, encontrada na pele, nos ossos e
tendões.
• Miosina e actina, proteínas contráteis dos músculos, onde participam do
mecanismo da contração muscular;
• Queratina, proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas
unhas; evita a dessecação, o que contribui para a adaptação à vida terrestre.

b) Função Hormonal: muitos hormônios de nosso organismo são de natureza

proteica; é o caso da insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se
relaciona com a manutenção da taxa de glicose no sangue.
c) Função Nutritiva: as proteínas servem como fontes de aminoácidos, que
podem ser usados como fonte de energia na respiração. Nos ovos de muitos
animais (como os das aves, por exemplo), o vitelo, material que se presta à
nutrição do embrião e é particularmente rico em proteínas.
d) Função Enzimática: as enzimas são fundamentais como moléculas
reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função
enzimática podemos citar as lípases, enzimas que digerem lipídios.
e) Função de Defesa: existem células no organismo capazes de “reconhecer”
a presença de proteínas não específicas, isto é, “estranhas” a ele. Essas
proteínas “estranhas” são chamadas de antígenos. Na presença dos
antígenos, o organismo produz proteínas de defesa, denominadas
anticorpos. O anticorpo combina-se com o antígeno, de maneira a neutralizar
seu efeito. A reação antígeno – anticorpo é altamente específica, o que
significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno
responsável por sua formação. Os anticorpos são produzidos por certas
células do corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulos brancos do
sangue).

1.2 Classificação das proteínas

a) Por sua forma:

• Fibrosas: são largas, resistentes e insolúveis em água. Exemplo: queratina e

colágeno.
• Globulares: apresentam torsões e prolongamentos muito ordenados, são
solúveis em água. Hemoglobina, albumina e enzimas.

b) Por seu grupo prostético:

• Simples: ao ser hidrolisada produzem somente aminoácidos simples.
Exemplo: albumina, elastina, colágeno e histidina.
• Conjugadas: ao ser hidrolisada produzem aminoácidos e substâncias não
proteica. Exemplo: glicoproteína, lipoproteína e cromoproteína.
 c) Por sua estrutura:

Fonte: https://www.ostiposde.com/estruturas-das-proteinas/
• Primária: cadeia formada por ligações de aminoácidos;
• Secundária: estrutura primária adaptada em uma forma helicoidal.
• Terciária: é resultado da dobra da estrutura primária sobre si mediada por
pontes de enxofre. Exemplo: mioglobina.
• Quaternária: união de várias estruturas Terciária. Exemplo: hemoglobina.

A forma que as proteínas adotam no espaço depende da sequência de aminoácidos

(tipos de aminoácidos presentes e ordem em que eles se unem) e condições externas,
como pH, concentração de sal e temperatura, entre outros. A estrutura nativa de uma
proteína (estrutura que não foi modificada por nenhum agente externo) pode
apresentar quatro níveis de organização, embora o quarto nível nem sempre exista.

1.4 Desnaturação de Proteínas

a) Desnaturação: muda a forma da proteína aquecendo (cozendo um ovo),

congelando, agitação mecânica (bater clara em neve), sais (queijos) e ondas
(aquecendo em micro-ondas)
b) Coagulação: a proteína desnaturada é precipitada em gel
c) Hidrólise: liberta água, aumenta a solubilidade.
d) Reação de Maillard: reação química entre o grupo amino de proteínas (carne,
frango, peixe) e o grupo carbonila de açúcares, produzindo cor marrom no
alimento. Isso é, aumentado pelo calor. A reação química dessas moléculas traz
sabor, aroma e cor aos alimentos. No processo de caramelização, os aminoácidos
não intervêm, uma vez que não estão presentes na composição química do
açúcar.
• Reação de Maillard
• Os métodos em que esta reação é mais apreciada são:
• Refogado.
• Grelhar.
• Assado.
• Fritura por imersão (profunda).
É responsável por um grande número de reações químicas, também por muitas
cores e sabores que são obtidos dos alimentos, por exemplo:
• Cor marrom da torrada.
• Cor de cerveja, chocolate, café e mel.
• Gosto de carne assada e cebola caramelizada.
• Muda a cor do leite em pó e condensado.
 Outras mudanças nos alimentos:

• Cor caramelo misturas de açúcar de leite.

• Cheiro de pão, pipoca, bolo.
• Gosto de arroz cozido.
• Mudança da cor do atum quando cozido.

É composto por três fases:

• União de açúcar e aminoácidos, mas sem alteração de cor.

• Formação inicial de cores amarelas, cheiro um pouco desagradável.
• Formação de pigmentos escuros (melanoidinas).

a) Ovos

Na confeitaria e na Panificação o ovo tem várias funções, entre delas estão:

• Emulsificador;
• Suavidade do produto;
• Agente ligante;
• Estrutura rígida por coagulação.
• Cor (gema);
• Umidade;

As alterações químicas nas proteínas do ovo ocorrem por 3 motivos:

• Calor;
• Ácidos;
• Agitação mecânica.

Essas mudanças podem ser vistas como:

• Desnaturação: mudança de estrutura (ovo frito ou cozido).

• Coagulação: mudar de líquido para sólido (por calor como ovo cozido ou
agitação mecânica massa para bolo).
• Gelificação: mudança de fluido para gel (por calor, frio ou ácido (como vinagre
ou suco de limão).
• Ovo cozido: apresenta diversas alterações químicas durante a cocção, como:
• A clara que é proteína coagula e vai de um líquido para um branco sólido.
• A gema também sofre essa mudança, mas como sua composição é gorda, sua
consistência é mais arenosa. Evitar cocção em excesso, para evitar a formação
de sulfeto de ferro, que é o composto que dá a gema a cor verde.
• Dentro da cozinha, o ovo tem vários usos:
o Ligante: ajuda a formar massas coesivas pela proteína clara, então seu uso
em croquetes, bolos etc.
o Intermediário: a espuma transparente impede a formação de cristais de gelo
ou açúcar, por isso é usada em sorvetes e sobremesas frias.
o Clarificante: as proteínas ao coagular retêm partículas soltas dentro dos
líquidos, como nos caldos.
 o Espessante: quando mexido com outros ingredientes, eles causam uma
melhor consistência do produto, engrossando cremes, cremes, molhos, cremes,
guarnições, etc.
o Volume: quando agitado vigorosamente, aumenta em tamanho como
fermento (insuflado) em bolos e biscoitos; como espumante em merengues.

1.5 Afinal, o que é o glúten?

O glúten não é um componente que faz parte diretamente da formulação de produtos

de panificação, mas é formado a partir da mistura da farinha de trigo com a água e os
demais ingredientes do pão após ser submetido à ação de um trabalho mecânico. À
medida que a água começa a interagir com a glutenina e gliadina, a rede de glúten
começa a ser formada. O interesse do glúten nos processos de panificação está
basicamente ligado à sua capacidade de dar extensibilidade e consistência à massa,
além de aprisionar o gás carbônico proveniente da fermentação, causando o aumento
do volume desejado (COELHO, 2001; FIB, 2009; ZANETTI et al., 2009).

A quantidade de proteína na farinha interfere diretamente na formação de glúten e na

força da massa. No entanto, em relação ao desempenho, o que define é a qualidade
da proteína, apresentar grande capacidade de absorção de água (de duas a três vezes
o seu próprio peso)(ZANETTI et al., 2009).

➢ Veja agora alguns conceitos importantes:

• Gliadina: proteína que confere a extensibilidade do glúten;
• Glutenina: proteína de alto potencial elástico, resistência à extensão, sua
característica em ser solúvel em solução alcalina permite separá-la da gliadina;
• Elasticidade: propriedade da massa que permite sua distensão quando é
submetida a uma força, voltando a forma inicial quando essa força é cessada;
• Extensibilidade: propriedade da massa que permite sua distensão quando é
submetida a uma força, mas não retorna a forma inicial quando essa força é
cessada;
• Cocção do glúten: aumento do volume pela expansão dos gases do interior
da massa à medida que há o aquecimento. Fonte: (ZANETTI et al., 2009).

Seção 1.2

2. As vitaminas e os minerais

Diálogo aberto

Na seção anterior, já começamos a conhecer as características e funções de

aminoácidos e proteínas, porém nessa seção vamos conhecer a Importância das
vitaminas e minerais. Para isso, vamos resolver a seguinte situação:
 Em 16/08/94, o jornal FOLHA DE SÃO PAULO apresentou uma reportagem sobre a
vitamina A. O artigo dava destaque às consequências benéficas de suplemento
periódico dessa vitamina. Porém abordava, também, problemas causados pela
ingestão excessiva da mesma e doenças provenientes de sua ingestão deficitária. A
vitamina A, por sua "natureza química", armazena seu excesso ingerido em
determinado "órgão" do corpo humano, gerando problemas orgânicos, bem
como sua falta acarreta "problemas carenciais” (33).

Com base na afirmação destacada, assinale a opção correta que relaciona,

respectivamente, a natureza química, o órgão acumulador do excesso e a
hipovitaminose (problema carencial), correspondentes a esta vitamina.
a) lipossolúvel, fígado e cegueira noturna.
b) lipossolúvel, baço e bócio endêmico
c) lipossolúvel, pâncreas e escorbuto.
d) hidrossolúvel, pâncreas e beribéri.
e) hidrossolúvel, fígado e raquitismo

2. As vitaminas

Vitamina é um termo composto, formado pelo vocábulo latino vita(“vida”) e pelo

conceito químico amina (assim chamado pelo bioquímico polaco C. Funk). As
vitaminas são as substâncias orgânicas que estão presentes nos alimentos e que são
necessárias para o equilíbrio das funções vitais. As vitaminas devem ser ingeridas em
doses certas e de forma equilibrada para o bom funcionamento fisiológico. O
organismo humano não pode sintetizar uma grande parte das vitaminas essenciais,
daí ser imprescindível obtê-las a partir da alimentação.
a) Vitaminas lipossolúveis: são as vitaminas solúveis em lipídiose outros solventes
orgânicos, porém não solúveis em água. Para serem absorvidas, é necessária a
presença de lipídios, além de bile e suco pancreático. Após a absorção no intestino,
elas são transportadas através do sistema linfático até aos tecidos onde serão
armazenadas.
As vitaminas lipossolúveis são as vitamina A, D, E e a K. As vitaminas A e D são
armazenadas principalmente no fígado e a E nos tecidos gordurosos e, em menor
escala, nos órgãos reprodutores. O organismo consegue armazenar pouca
quantidade de vitamina K.
b)Vitaminas hidrossolúveis: são hidrossolúveis as vitaminas do complexo B e
a vitamina C. As vitaminas do complexo B, são: B1, ou tiamina; B2, ou riboflavina;
niacina, que inclui o ácido nicotínico e a nicotinamida; B6, que agrupa a piridoxina,
piridoxal e a piridoxamina; B12 ou cobalamina; ácido fólico; ácido pantotênico e
biotina.

Tabela 1. Vitaminas, função e carência.

VITAMINA FUNÇÃO CARÊNCIA

LIPOSSOLÚVEIS
 A Retinol Antioxidantes, Alterações epiteliais,
manutenção de tecidos cegueira noturna.
epiteliais.
D Calciferol Mineralização dos ossos, Raquitismo, calcificação
absorção de Ca e P no óssea deficiente.
intestino.
E Tocoferol Antioxidante Esterilidade
K Naftoquinona Coagulação sanguínea. Hemorragias
HIDROSSOLÚVEIS
B1 Tiamina Metabolismo de Transtornos do sistema
carboidratos, lipídeos e nervoso.
proteínas.
B2 Riboflavina Auxilia o metabolismo de
Irritação e inflamação da
carboidratos e proteínas.
mucosa da boca e do
trato gastrointestinal.
B3 Nicotinamida Manutenção fisiológicas Diarreia
da pele.
B5 Ácido pantatênico Metabolismo Alterações da
coordenação muscular.
B6 Piridoxamina Síntese de hormônios Transtornos do sistema
nervoso.
B8 Biotina Metabolismo de ácidos Alterações musculares.
graxos
B9 Ácido fólico Anemia
B12 Cianocobalamina Metabolismo de Anemia
proteínas
C Ácido ascórbico Antioxidante Escorbuto (hemorragias
digestivas).

Leia mais...
Conceito de vitaminas. Disponível em:
https://conceito.de/vitaminas#:~:text=Vitamina%20%C3%A9%20um%20termo%20composto
,Funk).&text=A%20falta%20de%20vitaminas%20conhece,recebe%20o%20nome%20de%20
hipervitaminose. Acesso em 10 Mar. 2021.
3. Sais Minerais

Fonte: https://es.123rf.com/photo_78207648_mineral-vitamina-suplemento-iconos-calcio-
hierro-yodo-sodio-potasio-magnesio-selenio-zinc-f%C3%B3sforo-.html

Os sais minerais são compostos químicos que são dissolvidos em água facilmente, e
dissocia – se em íons:
• Íons extra celulares: Na+, Ca2+,Cl-, HCO3-;
• Íons intracelulares: K, Mg2+, H2PO4-;
Importância:
• Mantêm o equilíbrio ácido – base;
• Polaridade da membrana plasmática: (Na e K);
• Responsáveis pela pressão osmótica, ( movimento de água através da
membrana).

Observe a tabela abaixo, pesquise e complete com as informações que estão faltando.

ALGUNS ÍONS EXISTENTES NO NOSSO ORGANISMO

Íon Função ligada Deficiência pode Alimentos ricos
a causar nesse íon
Ca2+
Na+
K+
Mg2+

Peruzzo, Francisco Miragaia. Química na abordagem do cotidiano. 4°ed. São Paulo:

Moderna, 2006, p. 90.
 Retomando...

Vimos na seção anterior a importância de vitaminas e minerais, agora vamos estudar

as enzimas, atividade enzimática, suas ação nos alimentos e aplicação na indústria.

Unidade 2

Convite ao estudo!

Diálogo aberto

Olá! Como vai? Iniciamos uma nova unidade, ela foi dividida em duas seções. Na primeira
iremos tratar mais especificamente, das enzimas e atividade enzimática. Já na segunda,
vamos estudar os processos complexos das enzimas nos alimentos, que proporcionam grande
variedade de sabores, aromas e texturas.

Confira a competência geral e os objetivos do componente curricular :

Competência geral a ser desenvolvida • Relacionar as enzimas com suas

fontes, ação e aplicação nos
alimentos.
Objetivo geral: • Conhecer as enzimas, fontes,
atividades enzimáticas e sua
aplicação nós alimentos.
• Compreender o que são as enzimas;
• Conhecer os fatores que interferem
nas atividades enzimáticas;
• Descrever e nomear os processos de
Objetivos específicos: aplicação da enzimas nos alimentos;
• Conhecer os processos de aplicação
industrial das enzimas;

Avançando na Prática...
PANIFICAÇÃO E BISCOITARIA

O pão é um dos alimentos básicos mais comuns e de menor custo. As mudanças no

setor de panificação e a demanda cada vez maior por produtos naturais, fizeram com
que as enzimas ganhassem uma grande importância na formulação de produtos de
panificação.

A massa para pão é normalmente composta de farinha, água, fermento, sal e algum
outro ingrediente, como açúcar e/ou gordura. A farinha é composta de glúten, amido,
polissacarídeos não amiláceos, lipídios e traços de minerais. Tão logo a mistura de
ingredientes forme a massa, o fermento começa a agir sobre os açúcares
fermentáveis, transformando-os em álcool e dióxido de carbono e a massa começa a
crescer.

O amido é o maior componente da farinha de trigo. O glúten é uma combinação de

proteínas que formam uma ampla cadeia entrelaçada durante a formação da massa.
É este entrelaçamento de cadeias que segura os gases dentro da massa durante o
seu crescimento e o processo de assar no forno. A resistência desta cadeia
entrelaçada é, então, muito importante para a qualidade final de qualquer pão, cuja
massa cresce usando fermento.

As enzimas, como as hemicelulases ou xilanases, lipases e oxidases podem melhorar,

direta ou indiretamente, a esistência da malha do glúten e, assim, melhorar qualidade
do produto final, ou seja, o pão.

As α-amilases transformam os ami dos da farinha de trigo em pequenas dextrinas,

permitindo ao fermento agir de maneira mais constante durante a fermentação da
massa, seu crescimento e nos primeiros momentos no forno.

O resultado é um produto final com maior volume e uma melhor textura do miolo. Os
pequenos oligossacarídeos e açúcares, como a glicose e a maltose, produzidos por
estas enzimas, aumentam as reações de Maillard, responsáveis pelo dourado da
crosta e pelo aroma de pão quente.

Quando o pão não é mais fresco, ele perde a crocância e o miolo endurece. Esse
fenômeno de pão amanhecido é responsável por perdas significativas, tanto para os
consumidores quanto para os panificadores. O endurecimento da crosta e a perda de
elasticidade do miolo se devem a uma mudança na estrutura dos amidos. Hoje, já se
produzem enzimas que prolongam o tempo e a conservação do pão.

A farinha contém 2,5% a 3,5% de polissacarídeos não amiláceos, que são polímeros
(na maior parte pentosanas), os quais desempenham m papel importantes na
qualidade do pão, devido a capacidade de absorção da água e interação com o glúten.
A adição de certos tipos de pentosanase ou xilanase, em dosagens corretas, melhora
a maleabilidade da massa, dando-lhe maior flexibilidade e mais estabilidade, com
maior elasticidade durante o processo de assar, resultando um volume maior e melhor
textura do miolo.

A farinha de trigo comum contém 1% a 1,5% de lipídios. Alguns deles, especialmente

os não polares, como os triglicérides, são ligados ao glúten, impedindo sua
funcionabilidade. A adição de lipases funcionais modifica os triglicérides, alterando,
consequentemente, sua interação com o glúten.

Consegue-se, assim, uma cadeia entrelaçada de glúten com maior resistência,

propiciando uma massa mais estável, um maior volume do pão e uma melhor estrutura
do miolo.

Os oxidantes químicos, como os bromatos, a azodicarbonamida e o ácido ascórbico,

são amplamente utilizados para reforçar o glúten. As enzimas oxidativas, como a
glicose oxidase, podem substituir, parcialmente, o uso destes oxidantes químicos,
com melhoria da qualidade do produto final.

Cada uma das enzimas mencionadas acima tem o seu próprio substrato específico
na massa feita de farinha de trigo. Por exemplo, as lipases os lipídios, as xilanases,
os pentosanos, as amilases e os amidos. Como a interação desses substratos na
massa e no pão é bastante complexa, a utilização de combinações de enzimas deve
ser criteriosa. Muitas vezes, a dosagem excessiva de uma enzima pode ter efeito
prejudicial sobre a massa ou o pão. Por exemplo, o excesso de α-amilase fúngica ou
hemicelulase/xilanase pode resultar em uma massa demasiadamente grudenta para
ser manuseada pelo padeiro ou a masseira. Assim, é benéfico para certos tipos de
formulações usar uma combinação de enzimas com menor dosagem de α-amilases e
xilanase e menor dosagem de lipases ou glicose oxidases para conseguir uma massa
de consistência ótima, estável, com qualidade de pão ou usar α-amilase maltogênica
em combinação com α-amilase fúngica e xilanase ou lipase para assegurar um miolo
macio em um pão de ótima qualidade em termos de estrutura de miolo, volume, etc.

Enzimas: natureza e ação nos alimentos. Disponível em: https://revista-

fi.com.br/artigos/artigos-editoriais/enzimas-natureza-e-acao-nos-
alimentos#:~:text=As%20enzimas%20agem%20sob%20condi%C3%A7%C3%B5es,sem%2
0destruir%20os%20nutrientes%20essenciais. Acesso em 15 Mar. 2021.

A partir do texto anterior tente responder as questões seguintes:

1. Você sabe qual é uma enzima?

2. Você sabe qual a sua aplicação?
3. Você conhece a importância das enzimas?

Seção 1.2

4.Enzimas
4.1 Definição:

Chamamos de enzimas as proteínas que atuam como catalisadores nos processos

biológicos. Elas são formadas no interior das células vivas, mas são capazes de agir
também fora das células. As enzimas atuam como catalisadores biológicos.

• Um Catalisador é uma substância que acelera uma reação química até torná-
la quase instantânea, ao diminuir a energia de ativação da reação.

4.2 Fontes de enzimas:

a) Vegetais: Limitações devido ao baixo rendimento (pouca enzima é extraída de

uma grande massa de vegetais).
b) Animal: Tem produção limitada, pois são obtidas de subprodutos da
industrialização de carnes (recurso alimentar nobre, e por isso além de
dispendiosos, a oferta é escassa).
c) Microbianas: Produzidas através do cultivo dirigido de microrganismos em
substratos apropriados. Conhecendo o agente microbiano mais apropriado e o
método de condição do cultivo, a produção é ilimitada.

4.3 Atividade enzimática

• É a capacidade de uma enzima reagir com determinados constituintes das

células, denominados Substratos, formando complexos ou compostos. As
enzimas são catalisadores altamente específicos, ou seja, para cada substrato
devem existir poucas (ou apenas uma) enzimas. Depois da formação desse
complexo enzima substrato, produtos são gerados, dando como concluída a
reação enzimática. Exemplo de reação enzimática:

Lactase (enzima) + lactose (substrato) = galactose + glicose

a) As enzimas são muito específicas para os seus substratos:

• Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários
substratos ao mesmo tempo;
• Certa especificidade se deve à existência, na superfície da enzima de um
local denominado SÍTIO DE LIGAÇÃO DO SUBSTRATO;
• O sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por um arranjo
tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da
molécula, geralmente complementar à molécula do substrato, e ideal espacial
e eletricamente para a ligação do mesmo.

Modelo Chave/Fechadura: Prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de

ligação, que seria rígido como uma fechadura.
Fonte:https://2.bp.blogspot.com/ls1TaF524Bk/WtARzdXyo0I/AAAAAAAACL8/Y6hSLpOnYUUQo2D0
nAPB8U_JGYpRUyxoQCLcBGAs/s1600/diges.05%255B1%255D.jpg

b) Fatores externos que influenciam na velocidade de uma reação

enzimática.

Temperatura: Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação, até se

atingir a TEMPERATURA ÓTIMA; a partir dela, a atividade volta a diminuir, por
desnaturação da molécula.

pH: Existe um pH ÓTIMO, onde a distribuição de cargas elétricas da molécula da

enzima e, em especial do sítio catalítico, é ideal para a catálise. Por essa razão, as
enzimas são sensíveis às alterações no pH: alterações de acidez ou alcalinidade no
meio em que a reação está ocorrendo interefere na velocidade da reação.

4.4 Enzimas nos alimentos

4.4.1 Proteases: são enzimas que Hidrolisam (quebram) proteínas.

I. Fontes:
a) Proteases Vegetais: São as mais empregadas em alimentos
• Papaína: retirada do látex do mamão, possui baixa especificidade, alta
temperatura de ativação, alta termoestabilidade e grande disponibilidade no
mercado.
• Bromelina: Retirada do Pedúnculo ou fruto do abacaxizeiro; possui baixa
especificidade e baixa termoestabilidade.
a) Proteases Animais:
• Renina: Extraída do 4º estômago de bezerros não desmamados;
b) Proteases Microbianas:
• Bactérias do gen. Bacilluse Geobacillus produz Proteases neutras – baixa
termorresistência e Proteases alcalinas – baixa especificidade e alta
resistência térmica
II. Aplicação industrial das proteases
a) Clarificação de Cerveja – Chillproofing

Problema: Durante o processo de maturação das cervejas, que ocorre sob

temperatura de refrigeração, as proteínas encontradas solúveis na cerveja são
precipitadas, ocasionando turvação. Essa turvação é um problema tecnológico já que
as cervejas têm a característica de serem límpidas.
Solução: Aplicação de proteases inespecíficas – Para evitar a turvação das proteínas
durante o processo de maturação é aplicado na cerveja enzimas proteases que
provovam a hidrólise das proteínas. Dessa forma há o aumento da solubilidade dessas
substâncias, deixando a cerveja novamente clarificada. Aplica-se a enzima papaína,
pois possui baixa especificidade, baixo custo e segurança.

b) Amaciamento de carnes

Problema: A maciez da carne é um dos atributos de qualidade mais esperados pelo

consumidor. Após o abate, naturalmente, ocore o pocesso chamado de rigor mortis
que ocasiona o enrijecimento do tecido muscular. Durante a etapa de maturação,
enzimas presentes na própria carne vão tornando a carne macia, mas geralmente
essa etapa requer tempo, armazenamento a frio (custo), fazendo com que a maioria
das carnes omercializadas no mercado não sejam totalmente macias.

Solução: Para amaciar as carnes sem necessidade dos custos da etapa de

maturação, aplicam-se enzimas proteases, que vai hidrolizando o tecido miobrilar e
conectivo da carne. Utiliza-se comercialmente a enzima papaína por causa da sua
alta termoestabilidade e ativação em temperaturas de 60ºC.

c) Aplica-se através dos Métodos:

1. Clássico: Aplicação superficial da enzima em veículo sal. Prático e baixo custo.
Pode ocasionar Problemas na difusão da enzima no corte.
2. Imersão: Os cortes de carnes são submersos na solução de enzima. Prático,
que possibilita automação. Problemas de difusão, contaminação cruzada e a
possibilidade de diluição da enzima no suco da carne.
3. Injeção: Uso de seringas e pistolas na aplicação na peça da carne (uso de
peças maiores). Injeção mal feita pode causar a formação de bolsas de carnes
mais macias dentro da peça.
4. Injeção no animal vivo: Injeção feita na jugular do animal, 10 a 30 min antes do
abate. Proporciona distribuição uniforme da enzima em todos os tecidos
através da corrente sanguínea. Depende de pessoal especializado e do uso de
enzima purificada para evitar resposta imunológica no animal vivo. A enzima é
inativada pela adição de peróxido de hidrogênio antes da aplicação, e com o
abate do boi, a falta de oxigênio, restaura a atividade catalítica da enzima (que
só é ativa, nas temperaturas de cocção). Processo utilizado na Inglaterra e EUA
no rebanho que recebe o selo de carne de qualidade certificada.

4.4.2 Carboidrases

São enzimas que hidrolisam oou sintetizam as ligações entre os monossacarídeos.

a) Amilases: São as carboidrases que hidrolisam ligações do amido.

Aplicação Industrial:

• Bebidas Alcoólicas: As levuduras alcoólicas, responsáveis pela fermentação

para produção de álcool, não são capazes de fermentar amido. Então quando
a matéria prima da bebida para produção de álcool é uma fonte amilácea
 (cevada, arroz, mandioca, etc.), é necessário fazer um pré tratamento no
amido para torná-lo fermentável pela levedura alcoólica.
• Cerveja: Na produção da cerveja, esse tratamento é a aplicação de malte. O
malte é a fonte de enzimas (amilases) que quebram (hidrolisam) o amido em
açucares menores, permetindo que a fermentação ocorra. Na produção do
malte, a cevada, passa por uma pré-seleção e limpeza, seguido das etapas
de maceração, germinação, secagem e por último a remoção das radículas.
Esse processo, chamado de malteação, induz a síntese de amilases.
a) Lactases

São enzimas capazes de reconhecer a ligação que envolve a galactose. Sendo

seu principal substrato a lactose (carboidrato do leite). A lactose é pouco solúvel,
cristalizando-se em concentrações de 18%; formando cristais pontudos,
desagradáveis ao paladar, problema muito comum em doces de leite. A lactose é
pouco doce (16% de doçura da sacarose) é altamente higroscópica (capacidade
de absorver água do ambiente). Por causa dessas características, utiliza-se a
enzima lactase para resolver os problemas ocasionados pela lactose.

b) Aplicação Industrial
1. Aplicação doméstica da enzima: existem preparados enzimáticos em pó, ou
líquidos, no qual o consumidor pode adicional ao leite antes do consumo, com
o objetivo de hidrolisar a lactose para evitar danos associado a intolerância.
2. Leites e derivados com baixo teor de lactose: Para diminuir os custos, são
aplicadas pequenas quantidades de lactase, de modo que possa atuar durante
o armazenamento do leite, reduzindo o custo. A hidrolise da lactose aumenta a
doçura do leite, pois a mistura de glicose e galactose e 5x mais doce que a
lactose.

4.4.3 Enzimas Oxidativas

Em frutas e vegetais são responsáveis pela mudança de cor, degradação da clorofila,

oxidação de fenóis, aminoácidos, sendo que muitos desses fatores estão associados
com sabor, aroma, cor, textura e qualidades nutricionais dos alimentos.

a) Polifenoloxidases (pfo)

São enzimas que oxidam compostos fenólicos na presença de oxigênio.

O produto da reação enzimática são as quinonas, que posteriormente sofrem diversas

reações e formam compostos escuros chamados melaninas.

É a enzima responsável pelo escurecimento de frutas e vegetais. Podendo ocasionar

off-flavor e perda nutricional.

A inibição dessa enzima pode ser realizada através de branqueamento, adição de

aditivo químico como os metabissulfitos, adição de ácidos orgânicos como é acido
cítrico e ascórbico, pela adição de sal ou pela retirada do oxigênio das embalagens.
 Enzima Fonte Ação nos Aplicação
alimentos

α-amilase Sementes de Hidrólise do Em Panificação; malteação

cereais amido (trigo, cevada),
polissacarídeos.

β-amilase Batata doce Hidrólise do Em Produção de xaropes

amido de alta maltose pura.
maltose.

Papaína. Látex dos Hidrólise de Em Tenderização de

frutos verdes proteínas carnes; de papaia
alimentos e bebidas.
prevenção de névoa na
cerveja.

Bromelina Suco de (Hidrólise de Tenderização de carne,

abacaxi e proteínas). musculares e do tecido
caule.

Ficina Látex de Idem a bromelina

figueiras e a papaína, mas
tropicais Idem não é
a bromelina. amplamente
utilizado devido
ao custo.

Tripsina Bovina/suína Hidrólise da aromas alimentícios

proteína dos (principalmente substituído
Produção de por proteinases
hidrolisados de microbianas).
alimentos.

Quimosina Abomaso de Hidrólise Coagulação do leite em

bezerro da kappa- (coalho) queijos da caseína
caseína. em geral, em quimosina
como parte do queijos.
coalho
 Lipase/esterase Esôfago de Hidrólise de Realce do sabor em
caprinos e triglicerídeos. queijos; (gordura).
ovinos, modificação da função de
abomaso de gordura por
bezerro, interesterificação.
pâncreas de
porco.

Lipoxigenase. Soja Oxidação de Melhora a massa do pão

ácidos graxos

Lisozima Clara de ovo Hidrólise de Prevenção em queijos de

da galinha polissacarídeo media e longa duração dos
riscos de estufamento
tardio pela ação
do Clostridium
tyrobutyricum

Lactoperoxidase Soro de Oxidação do íon Esterilização a frio de leite.

queijo, tiocianato para hipotiocianato
colostro bactericida.
bovino.

Enzimas: natureza e ação nos alimentos. Disponível em: https://revista-

fi.com.br/artigos/artigos-editoriais/enzimas-natureza-e-acao-nos-
alimentos#:~:text=As%20enzimas%20agem%20sob%20condi%C3%A7%C3%B5es,
sem%20destruir%20os%20nutrientes%20essenciais. Acesso em 15 Mar. 2021.

Bilhete de saída

O técnico em alimentos, estuda os produtos alimentícios sob todos os aspectos: a

composição e a conservação da matéria-prima, a transformação na indústria, a
comercialização no varejo e a chegada até a mesa do consumidor.

Dessa forma, esse profissional precisa de conhecimentos, habilidades e atitudes para

resolver problemas, enfrentar imprevistos, trabalhar em equipes e intervir em
situações para melhoria da qualidade dos processos, produtos e serviços, com
criatividade, liderança, visão empreendedora e dentro de princípios éticos.

Descreva uma habilidade que você considera importante para manipulação e

processamento de alimentos.

Para (não) finalizar

Portanto, espera - se que ao longo da execução dos estudos você conheça mais sobre os
alimentos, através da abrangência de temas como: Importância dos aminoácidos,
proteínas, vitaminas, minerais, enzimas, atividade enzimática e sua ação nos alimentos. E
os aspectos que favorecem a qualidade e inocuidade desses produtos.

REFERÊNCIAS

ARAÚJO, J.M.A. Química de Alimentos: teoria e prática. 3. ed. Viçosa: UFV, 2004. 478p.
BOBBIO, F.O.; BOBBIO, P.A. Introdução à química de alimentos. 3. ed. São Paulo:
Varela, 2003. 238p.
BOBBIO, F. O; BOBBIO, P.A. Química do processamento de alimentos. 3. ed. São
Paulo: Varela, 2001. 478p.
COELHO, T. Alimentos propriedades físico-químicas. 2. ed. Rio de Janeiro: Cultura
médica, 2001.
DAMODARAN, S.; PARKIN, K. L.; FENNEMA, O. R. Química de alimentos de Fennema.
4 ed. Porto
Alegre: Artmed, 2010.
FIB. Panificação - Os ingredientes enriquecedores. FIB- Food Ingredients Brasil, n. 10,
p. 22–27, 2009.
Química na cozinha. Disponível em: https://aprenderly.com/catalog. Acesso em 05
Mar.2021.
SANTOS, Wildson e MOL, Gerson. Química cidadã. Vol 3, 1ª ed. Ed Nova Geração, São
Paulo,2010.
ZANETTI, B. et al. Apostila de panificação I. Florianópolis-SC: IFSC, 2009.