Índice

2.Resumo.....................................................................................................................................2
3.Introdução.................................................................................................................................3
4.Objectivo Geral.........................................................................................................................4
4.1.Objectivos Específicos.......................................................................................................4
5.Metodologia..............................................................................................................................5
6.Aminoácidos.............................................................................................................................6
6.1.Fórmula geral.........................................................................................................................6
6.2.Classificação..........................................................................................................................6
8.Nomenclatura Usual e Trivial...................................................................................................8
8.1.Propriedades químicas............................................................................................................8
9.1.2.Propriedades físicas dos aminoácidos..................................................................................9
10.Obtenção de Aminoácidos.....................................................................................................10
10.1.Aplicações de Aminoácidos...............................................................................................10
11.Proteínas................................................................................................................................11
12.Fórmula geral........................................................................................................................12
12.1.Classificação......................................................................................................................12
13.Nomenclatura Usual e Trivial...............................................................................................13
13.1.Obtenção de Proteínas........................................................................................................13
14.Aplicações de Proteínas.........................................................................................................14
16.Conclusão..............................................................................................................................16
17.Bibliografia...........................................................................................................................17

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2.Resumo

Aminoácidos e proteínas são componentes fundamentais para a existência da vida.

Aminoácidos são moléculas orgânicas com uma estrutura central comum e grupos
laterais variáveis, e eles se unem através de ligações peptídicas para formar proteínas.
As proteínas possuem uma estrutura tridimensional complexa, compreendendo
estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias, determinando suas funções
específicas.

As proteínas desempenham diversas funções vitais nos organismos vivos, incluindo

catálise de reacções químicas, transporte de moléculas, suporte estrutural, regulação
hormonal e defesa imunológica. O estudo contínuo de aminoácidos e proteínas é crucial
para compreender a biologia e a química da vida, tendo implicações significativas em
campos como medicina e biotecnologia. À medida que a pesquisa avança, novas
descobertas sobre essas moléculas continuam a enriquecer nosso conhecimento sobre a
vida na Terra.

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3.Introdução

Os aminoácidos e as proteínas desempenham um papel fundamental na biologia e na

química da vida. São os blocos de construção essenciais para a estrutura e função dos
organismos vivos. Neste trabalho, exploraremos o que são os aminoácidos, como eles se
combinam para formar proteínas e a importância dessas moléculas na biologia.

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4.Objectivo Geral

O objectivo geral deste estudo é aprofundar o conhecimento sobre aminoácidos

e proteínas, destacando sua importância na biologia e na química da vida, bem
como explorar suas funções e estruturas fundamentais.

4.1.Objectivos Específicos

Compreender a Estrutura dos Aminoácidos

Explorar a Ligação Peptídica
Analisar a Estrutura das Proteínas

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5.Metodologia

Para o desenvolvimento do presente trabalho foi feita uma revisão extensiva da

literatura científica relacionada a aminoácidos e proteínas. Isto inclui livros, artigos
científicos, recursos académicos e fontes confiáveis na web.

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6.Aminoácidos

Os aminoácidos são moléculas orgânicas que contêm carbono, hidrogénio, oxigénio e

nitrogénio, juntamente com alguns outros elementos. Existem cerca de 20 tipos
diferentes de aminoácidos que ocorrem naturalmente na natureza, e eles servem como
os blocos de construção fundamentais para todas as proteínas. Cada aminoácido possui
uma estrutura central comum, composta por um grupo amino (-NH2) e um grupo
carboxila (-COOH). No entanto, a parte que varia de um aminoácido para outro é a
"cadeia lateral", também conhecida como grupo R. É a natureza única dos grupos R que
confere a cada aminoácido suas propriedades químicas distintas.

6.1.Fórmula geral

A fórmula geral para um aminoácido pode ser representada da seguinte maneira:

Onde: R: é um radical – CO – OH : Grupo - NH2 : Grupo amino

alquil ou aril carboxilo

A combinação desses três grupos (amino, cadeia lateral e carboxila) forma a estrutura
básica de todos os aminoácidos. É o grupo R (cadeia lateral) que varia de um
aminoácido para outro e determina as propriedades químicas e as características únicas
de cada aminoácido. Existem cerca de 20 aminoácidos comuns com diferentes grupos
R, que conferem diversidade às proteínas formadas a partir deles.

6.2.Classificação

Existem cerca de 20 aminoácidos comuns que ocorrem na natureza e são

frequentemente divididos em três categorias principais:

Aminoácidos essenciais – o corpo humano não pode sintetizá-los e, portanto, devem

ser obtidos através da dieta.

Aminoácidos não essenciais – o corpo pode sintetizá-los internamente, mesmo que não
sejam ingeridos na dieta.

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Aminoácidos condicionalmente essenciais – tornam-se essenciais em situações de
estresse ou doença.

Função na Síntese Proteica – os aminoácidos são os blocos de construção das

proteínas. Eles se unem por meio de ligações peptídicas para formar cadeias
polipeptídicas. A ordem específica dos aminoácidos em uma cadeia polipeptídica é
determinada pelo código genético e é fundamental para a estrutura e função das
proteínas resultantes.

Funções Além da Síntese Proteica – além de sua função na síntese proteica, os

aminoácidos também desempenham papéis em diversas outras vias metabólicas e
funções biológicas. Alguns aminoácidos, como a glutamina e a arginina, desempenham
um papel importante no sistema imunológico. Outros, como a serotonina e a dopamina,
funcionam como neurotransmissores no sistema nervoso.

Suplementação – aminoácidos individuais ou misturas de aminoácidos são

frequentemente comercializados como suplementos alimentares. Atletas, fisiculturistas
e pessoas que desejam melhorar sua saúde muscular podem recorrer a suplementos de
aminoácidos para aumentar a síntese proteica e o crescimento muscular.

Importância na Nutrição – aminoácidos essenciais devem ser obtidos por meio da

dieta, e uma dieta equilibrada que contenha uma variedade de fontes de proteína, como
carne, peixe, ovos, lacticínios, leguminosas e nozes, é fundamental para garantir o
fornecimento adequado desses nutrientes essenciais.

Pesquisa Contínua – a pesquisa sobre aminoácidos continua a ser um campo activo de

investigação, com implicações na medicina, na nutrição, na biologia molecular e em
muitos outros campos. Descobertas recentes sobre aminoácidos têm revelado novas
perspectivas sobre seu papel na saúde humana e na biologia.

Em resumo, os aminoácidos são os blocos de construção fundamentais das proteínas e

desempenham um papel crucial na biologia e na química da vida. Eles têm uma ampla
gama de funções no corpo humano e são essenciais para uma série de processos
metabólicos e biológicos.

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8.Nomenclatura Usual e Trivial

Nomenclatura Usual – a nomenclatura usual dos aminoácidos é geralmente abreviada

usando as iniciais de seus nomes em inglês, como os exemplos fornecidos entre
parênteses acima.

Nomenclatura Trivial (Nomes Comuns) – além das abreviações usuais, alguns

aminoácidos também têm nomes comuns ou trivialmente conhecidos. Por exemplo, a
alanina é conhecida como "Ala," a lisina é "Lys," e a cisteína é "Cys."

Os aminoácidos são mais conhecidos pelos seus nomes usuais. Entretanto, para dar
nomes IUPAC basta obedecer às regras da nomenclatura dos ácidos carboxílicos,
considerando – NH2 como um radical

I: Ácido 2-Amino I: Ácido 2-Amino I: Ácido 2-Amino 3-Metil

etanóico propanóico butanóico
U: Glicina U: Alanina U: Valina

8.1.Propriedades químicas

Pelo facto de serem uma função mista (amino e ácido carboxílico), os aminoácidos são
substâncias anfotéricas ou anfipróticas, pois comportam-se tanto como ácidos bem
como bases.

8.2.Reacção com a água

8.2.3.Reacção com ácidos

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9.Reacção com bases

9.1.Reacção de aminoácidos entre si

9.1.2.Propriedades físicas dos aminoácidos

1. Cor e sólido cristalino: Os aminoácidos são incolores e existem como sólidos

cristalinos.
2. Alto ponto de fusão: Todos os aminoácidos têm um ponto de fusão superior a
200°C, indicando sua estabilidade em altas temperaturas.
3. Solubilidade: Os aminoácidos são geralmente solúveis em água. No entanto, sua
solubilidade varia dependendo do grupo R e do pH do solvente. Eles são
ligeiramente solúveis em álcool e apresentam solubilidade limitada em metanol,
etanol e propanol.
4. Decomposição: Quando expostos a altas temperaturas, os aminoácidos sofrem
decomposição.
5. Actividade óptica: Com excepção da glicina, todos os aminoácidos são
opticamente activos devido à presença de átomos de carbono α assimétricos.
6. Ligação peptídica formação Os aminoácidos podem formar ligações peptídicas
conectando seus grupos amino e carboxilato. As ligações peptídicas são ligações
covalentes formadas entre o grupo alfa-amino de um aminoácido e o grupo alfa-
carboxila de outro. Essas ligações são planares e parcialmente iónicas por natureza.
Informação adicional:

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7. Gosto: Alguns aminoácidos apresentam sabores específicos. Por exemplo, glicina,
alanina e valina podem ter sabor doce, leucina é insípida, enquanto arginina e
isoleucina podem ter sabor amargo.
8. Zwitterions e Ponto Isoelétrico: Os aminoácidos podem existir como zwitterions,
que são moléculas híbridas contendo grupos com cargas positivas e negativas. O
termo “Zwitter” vem da palavra alemã que significa “híbrido”. Em níveis normais
de pH nas células, o grupo carboxila doa um próton para o grupo amino dentro da
mesma molécula. O pH no qual um aminoácido não carrega nenhuma carga elétrica
líquida é chamado de ponto isoelétrico.
9. Curva de Titulação da Glicina: A glicina, sendo o aminoácido mais simples, é
opticamente inactivo, pois não possui um átomo de carbono assimétrico. A titulação
ácido-base envolvendo glicina inclui a adição ou remoção gradual de prótons para
estudar seu comportamento em solução.

10.Obtenção de Aminoácidos

Extracção de Fontes Naturais – aminoácidos podem ser obtidos a partir de fontes

naturais, como proteínas presentes em alimentos. Por exemplo, a hidrólise ácida ou
enzimática de proteínas pode liberar aminoácidos. Peixes, carne, ovos e lacticínios são
fontes ricas em proteínas que contêm aminoácidos.

Síntese Química – aminoácidos também podem ser produzidos por síntese química em
laboratório. Este método é usado na produção em larga escala de aminoácidos para uso
em suplementos alimentares e na indústria farmacêutica.

Fermentação Microbiana – aminoácidos essenciais, como lisina e metionina, são

produzidos comercialmente por meio de processos de fermentação microbiana, onde
bactérias geneticamente modificadas são usadas para produzir aminoácidos em grande
escala.

10.1.Aplicações de Aminoácidos

Nutrição Humana e Animal – aminoácidos são essenciais para a síntese de proteínas

em organismos. Eles são usados em suplementos alimentares e rações animais para
melhorar a nutrição. Aminoácidos essenciais são fundamentais em dietas humanas para
garantir um suprimento adequado de proteína.

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Indústria Farmacêutica – aminoácidos são utilizados na produção de medicamentos,
como antibióticos e soluções parenterais. Também são componentes em soluções de
reidratação oral.

Biotecnologia – a biotecnologia utiliza aminoácidos na produção de vacinas, terapias

genéticas e produtos biotecnológicos em geral.

Indústria de Cosméticos – aminoácidos são usados em produtos cosméticos devido às

suas propriedades hidratantes e condicionantes. Eles podem melhorar a saúde da pele e
dos cabelos.

Indústria Alimentícia – aminoácidos, como o glutamato monos sódico (MSG), são

usados como realçadores de sabor em alimentos processados. Também podem ser
usados na produção de aromas e corantes.

Indústria Agrícola – aminoácidos são usados como fertilizantes e aditivos para

melhorar a saúde das plantas e promover o crescimento.

Pesquisa Científica – aminoácidos são amplamente utilizados em pesquisa biomédica,

biologia molecular e estudos sobre proteínas.

Indústria Têxtil – aminoácidos, como a serina, são usados no tratamento de fibras

têxteis para melhorar sua resistência e durabilidade.

Essas são apenas algumas das muitas aplicações dos aminoácidos em diferentes
sectores. Devido à sua importância fundamental na biologia e na química, eles
desempenham um papel vital em várias áreas da ciência e da indústria.

11.Proteínas

As proteínas são macromoléculas compostas por cadeias de aminoácidos ligadas por

ligações peptídicas. Elas são algumas das moléculas mais importantes nos seres vivos e
têm uma ampla variedade de funções biológicas.

As proteínas têm uma estrutura tridimensional complexa que determina suas funções. A
estrutura primária de uma proteína é a sequência linear de aminoácidos na cadeia
polipeptídica. A estrutura secundária ocorre quando a cadeia polipeptídica forma
estruturas regulares, como hélices alfa e folhas beta. A estrutura terciária é a dobra

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tridimensional da cadeia polipeptídica, enquanto a estrutura quaternária envolve
múltiplas cadeias polipeptídicas que se unem para formar uma proteína funcional.

12.Fórmula geral

A fórmula geral para uma proteína não é representada de forma simples como em
moléculas menores, como os aminoácidos. Isso ocorre porque as proteínas são
macromoléculas compostas por cadeias longas e altamente variáveis de aminoácidos,
que podem ter sequências diferentes e estruturas tridimensionais únicas.

No entanto, você pode considerar uma representação simplificada da estrutura de uma

proteína, destacando as ligações peptídicas que unem os aminoácidos em uma cadeia
polipeptídica. Essa representação simplificada seria algo como:

NH-C(α)-CO-NH-C(α)-CO-NH-C(α)-CO...

Nesta representação:

NH – representa o grupo amino (-NH₂) de um aminoácido.

C(α) – representa o carbono alfa de um aminoácido, que é o carbono central na
estrutura de cada aminoácido.
CO – representa o grupo carboxila (-COOH) de um aminoácido.
Essa sequência continua, ligando os grupos amino de um aminoácido ao grupo
carboxila do próximo aminoácido através da ligação peptídica, que é uma ligação
covalente entre o carbono do grupo carboxila de um aminoácido e o nitrogénio do grupo
amino do próximo aminoácido.

Embora essa representação simplificada forneça uma ideia geral da estrutura de uma
proteína, não captura a complexidade das proteínas reais, que podem ter centenas ou
milhares de aminoácidos em sequências específicas e podem adoptar estruturas
tridimensionais altamente complexas. Portanto, a estrutura real de uma proteína é muito
mais detalhada e diversificada.

12.1.Classificação

Classificação – as proteínas são classificadas com base em sua estrutura e função.

Existem várias classes de proteínas, incluindo enzimas, proteínas estruturais, proteínas

12
de transporte, proteínas reguladoras, proteínas de defesa, entre outras. A classificação é
feita com base na função e na estrutura geral da proteína.

Monossacarídeos – são carbohidratos que não sofrem hidrólise. A sua fórmula

é: C6H12O6. Exemplos: glicose, fructose, galactose, manose.
Dissacarídeos – são carbohidratos que por hidrólise originam duas moléculas de
monossacarídeos. A fórmula molecular é: C12H22O11. Exemplos: sacarose,
lactose, maltose, celubiose.

Polissacarídeos – são carbohidratos que por hidrólise originam mais que duas
moléculas de monossacarídeos. A sua fórmula geral é: (C6H10O5)n. Exemplos:
amido, celulose, rafinose

13.Nomenclatura Usual e Trivial

Nomenclatura Usual e Trivial – as proteínas são nomeadas de acordo com a

nomenclatura usual de suas sequências de aminoácidos, usando abreviações de três
letras para cada aminoácido (por exemplo, Ala para alanina) ou uma única letra (por
exemplo, A para alanina). Além disso, algumas proteínas possuem nomes comuns ou
trivialmente conhecidos, como insulina, hemoglobina, colagénio, etc.

13.1.Obtenção de Proteínas

As proteínas podem ser obtidas de várias fontes, principalmente por meio de processos
de extracção e purificação, dependendo do tipo de proteína desejada. Aqui estão
algumas fontes e métodos comuns para a obtenção de proteínas:

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Fontes Naturais – proteínas podem ser obtidas directamente de fontes naturais, como
alimentos, tecidos animais, plantas e microorganismos. Por exemplo, a carne é uma
fonte rica em proteínas, e as proteínas podem ser extraídas de plantas, como soja, ou de
microrganismos, como bactérias e leveduras.

Extracção e Precipitação – as proteínas podem ser extraídas de fontes naturais por

meio de técnicas de extracção, como moagem, homogeneização, ou uso de detergentes e
solventes. Em seguida, essas proteínas podem ser precipitadas da solução com agentes
como álcool ou sais.

Cromatografia – a cromatografia é uma técnica poderosa usada para separar e purificar

proteínas com base em suas propriedades químicas e físicas. Isso inclui cromatografia
de afinidade, cromatografia de troca iónica, cromatografia de exclusão molecular, entre
outras.

Tecnologia de Recombinação – a tecnologia de DNA recombinante permite a

produção de proteínas específicas em microrganismos geneticamente modificados,
como bactérias ou leveduras. Isso é amplamente utilizado na produção de proteínas
terapêuticas e biotecnológicas.

14.Aplicações de Proteínas

As proteínas têm inúmeras aplicações em várias áreas, devido à sua diversidade e

funcionalidade. Aqui estão algumas das aplicações mais comuns de proteínas:

Nutrição – as proteínas são essenciais na dieta humana e animal, pois fornecem os

aminoácidos necessários para o crescimento, manutenção e reparo dos tecidos do corpo.

Indústria Alimentícia – proteínas são usadas em alimentos para melhorar textura,

sabor e estabilidade. Isso inclui produtos à base de carne, produtos lácteos, substitutos
de carne à base de plantas, entre outros.

Medicina – proteínas terapêuticas, como insulina e anticorpos monoclonais, são usadas

no tratamento de várias doenças, incluindo diabetes e câncer.

Biotecnologia – proteínas são usadas na produção de enzimas industriais, produtos

biotecnológicos, vacinas e terapias genéticas.

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Pesquisa Científica – proteínas são amplamente usadas em laboratórios de pesquisa
para estudar processos biológicos, realizar ensaios e desenvolver medicamentos.

Indústria Farmacêutica – proteínas são usadas no desenvolvimento de medicamentos

e terapias, como proteínas recombinantes e terapias génicas.

Indústria Cosmética – proteínas são usadas em produtos cosméticos para melhorar a

saúde da pele e do cabelo.

Agricultura – proteínas podem ser usadas como fertilizantes e aditivos para melhorar o
crescimento das plantas.

Essas são apenas algumas das muitas aplicações das proteínas em diferentes sectores.
Devido à sua versatilidade e importância biológica, as proteínas continuam a ser uma
área de pesquisa e desenvolvimento activa em várias disciplinas científicas e indústrias.

15.Funções das Proteínas

As proteínas desempenham uma variedade de funções essenciais nos organismos vivos.

Algumas atuam como enzimas, catalisando reacções químicas. Outras funcionam como
hormônios, transmitindo sinais entre as células. Proteínas estruturais, como colágeno e
queratina, fornecem suporte e resistência aos tecidos do corpo. As proteínas
transportadoras, como a hemoglobina, transportam moléculas essenciais pelo corpo.
Elas também estão envolvidas na defesa imunológica, no movimento muscular e em
muitas outras funções biológicas.
Exemplos

Alguns exemplos de proteínas incluem a hemoglobina (transportadora de oxigénio no

sangue), a insulina (hormônio que regula o açúcar no sangue), a actina e a miosina
(proteínas envolvidas na contracção muscular) e a DNA polimerase (enzima envolvida
na replicação do DNA).
Em resumo, os aminoácidos são os blocos de construção das proteínas, e as proteínas
são moléculas complexas com uma ampla gama de funções vitais nos organismos vivos.
A sequência específica de aminoácidos em uma proteína determina sua estrutura e
função.

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16.Conclusão

Os aminoácidos e as proteínas são componentes vitais para a vida. Eles desempenham

papéis cruciais em quase todos os processos biológicos, desde a estrutura celular até a
regulação de processos metabólicos. O estudo dessas moléculas é fundamental para a
compreensão da biologia e da química da vida e continua a ser uma área de pesquisa
activa, com implicações na medicina, na biotecnologia e em muitos outros campos. À
medida que nossa compreensão cresce, novas descobertas sobre aminoácidos e
proteínas continuam a moldar nosso conhecimento sobre a vida na Terra.

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17.Bibliografia

SIMÕES, Teresa Sobrinho . Quimica: 12 Classe. Local: Plural Editores Moçambique,

Ano da Publicação. ISBN 978-989-611-233-2.
QUEIRÓS, Maria Alexandra; SIMÕES, Maria Otilde . Quimica: 12 Classe. Local:
Plural Editores Moçambique, Ano da Publicação. ISBN 978-989-611-233-2.

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