Carlos Samuel Cossa

Isaura Ruben Cossa

Sidonia Alfiado Chauque

Aminoácidos e Proteínas

Licenciatura em Química

Universidade Save

Chongoene

2022
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Carlos Samuel Cossa

Isaura Ruben Cossa

Sidonia Alfiado Chauque

Aminoácidos e Proteínas

Trabalho a ser apresentado no

departamento de ciências naturais e
exactas, curso de licenciatura em química
com habilitações em ensino, requisito
parcial para efeito da avaliação na cadeira
de química orgânica II sob orientação do
Msc Fernando Comé.

Universidade Save

Chongoene

2022
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Índice
Introdução............................................................................................................................4
1.1.0Objectivos....................................................................................................................5
1.1.1.Objectivos Geral:....................................................................................................5
1.1.2. Objectivos Específicos...........................................................................................5
1.3.0.Metodologias..............................................................................................................6
CAPÍTULO II.........................................................................................................................7
Fundamentação Teórica......................................................................................................7
2.1.Definição de aminoácidos.............................................................................................7
2.2.CLASSIFICAÇÕES DOS AMINOÁCIDOS............................................................7
De acordo com o número de grupos amina (NH2) e do ácido carboxílico (COOH).......7
2.3.REAÇÕES DOS AMINOÁCIDOS...........................................................................9
2.3.1.Caráter ácido-básico...............................................................................................9
2.4.Reações gerais.........................................................................................................10
2.5.Ligação peptídica.....................................................................................................11
2.6.Proteínas..................................................................................................................11
2.7.CLASSIFICACAO DAS PROTEÍNAS..................................................................12
2.8.Estrutura das Proteínas............................................................................................13
2.8.1.Desnaturação.........................................................................................................16
2.9.HIDRÓLISE DAS PROTEÍNAS............................................................................16
CAPITULO III......................................................................................................................17
3.Conclusão.......................................................................................................................17
4.Referencias Bibliográficas.............................................................................................19
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CAPITULO I

Introdução
O presente trabalho referente a cadeira de química orgânica II, cujo tema e Aminoácidos e
proteínas, para tal tem se fundamentação teórica parar que de4ste modo tenha se noções
básicas de o que e aminoácidos e proteínas.

Teremos a parte da fundamentação teórica onde discutiremos com mais veracidade a

caracterização dos aminoácidos e a estrutura das proteínas podendo assim tiráramos as
possíveis conclusões.

O trabalho esta estruturado da seguinte forma:

Capitulo I: segue se a parte dos objectivos, na qual iremos descrever as metas que
pretendemos alcançar e de seguida a parte da metodologia, onde descrever-se-á , bases,
técnicas e métodos usufruídos para o alcance dos objectivos.

Capitula II: A parte da fundamentação teórica, na qual iremos descrever detalhadamente

sobre os aminoácidos e as proteínas segundo algumas literaturas.

Capitulo III: A parte, na qual descreveremos as conclusões que será a síntese do trabalho e
por fim as referencias bibliográfica.
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1.1.0Objectivos

1.1.1.Objectivos Geral:
 Conhecer os compostos dos aminoácidos.

1.1.2. Objectivos Específicos:

 Definir o conceito aminoácido;

 Explicar o processo das reacções dos aminoácidos;
 Classificar as proteínas de acordo com a composição e a função que apresenta no
organismo;
 Explicar a estrutura das proteínas.
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1.3.0.Metodologias
Para a elaboração do presente trabalho em referência, fez se consultas de algumas
literaturas, obras e a recuperação de alguns artigos publicados e aprovados pelos autores.
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CAPÍTULO II

Fundamentação Teórica

2.1. Definição de aminoácidos

Aminoácido é qualquer molécula que contém simultaneamente grupos funcionais amina (-
NH2) e ácido carboxílico (COOH) e radical R ligados ao Carbonoα. E a sua formula geral
é:

Ex:

Aminoácidos são importantes porque formam as proteínas, substâncias indispensáveis às

células vivas. É interessante notar que, embora exista grande número de proteínas vegetais
e animais, elas são formadas pela união de poucos aminoácidos diferentes (há apenas cerca
de vinte aminoácidos naturais), todos com o grupo amina em posição α e muitos
apresentando também outras funções na molécula, como a de álcool (OH), a de tiálcool
(SH) etc.
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2.3. REACÇÕES DOS AMINOÁCIDOS

2.3.1. Caráter ácido - básico

Um aminoácido possui a radical amina, que é básico, e o radical carboxila, que é ácido.
Portanto, podemos dizer que um aminoácido tem caráter anfótero:

Como primeira consequência, o aminoácido pode reagir “consigo mesmo” formando um sal
interno ou íon dipolar ou zwitterion. Acompanhe a reação abaixo, que segue o conceito de
ácidos e bases de Brönsted-Lowry:

Essa reação dá ao aminoácido, em solução aquosa, um caráter neutro. No entanto, é fácil

perceber que, havendo dois grupos amina, predominará o caráter básico e, havendo dois
grupos carboxilo, predominará o carácter ácido. Além disso, em soluções ácidas o
aminoácido comporta-se como base, dando origem a um ião positivo:

E, em soluções básicas, o aminoácido comporta-se como um ácido, dando origem a um íon

negativo:
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2.4. Reações gerais

Os aminoácidos podem sofrer as reações gerais das aminas (no grupo -NH 2) e dos ácidos
(no grupo -COOH).

Por exemplo:

 com ácido nitroso, há liberação de NO2-; essa reação, característica das aminas
primárias, é usada na avaliação da dosagem de aminoácidos do sangue;
 sob a ação de enzimas, os aminoácidos sofrem descarboxilação, isto é, perdem o
grupo -COOH, transformando-se em aminas; isso ocorre em muitas reações de
putrefação.

CLASSIFICAÇÕES DOS AMINOÁCIDOS

a) De acordo com o número de grupos amina (NH2) e do ácido carboxílico (COOH)

Monoamina-monocarboxílico

Monoamino-dicarboxílico
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Diamino-monocarboxílico

b) De acordo com a cadeia carbônica temos:

Aminoácidos alifáticos Aminoácidos aromáticos

Aminoácidos heterocíclicos
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c) De acordo com a cadeia lateral (radical)

Apolar

Polar

Neutro Carga positiva(básico)

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Carga negativa(ácido)

d) De acordo com a síntese pelo organismo

Os organismos vivos sintetizam aminoácidos. No entanto, certos animais (dentre eles, os

seres humanos), não podem sintetizar certos aminoácidos, denominados, então,
aminoácidos essenciais ou indispensáveis.

Para os seres humanos existem oito aminoácidos essenciais:

valina, leucina, isoleucina, lisina, treonina, metionina, fenilalanina e triptofano.

Os demais aminoácidos de que necessitamos são sintetizados pelo nosso próprio

organismo — daí o nome aminoácidos não-essenciais ou dispensáveis.
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Aminoácidos como iões dipolares (Zwitterions)

No estado sólido os aminoácidos existem como iões dipolares. Uma forma em que o grupo
carboxilo está presente como ião carboxilato (CO2-) e o grupo amino como ião amínio (-
NH3+). Em aquosa existem um equilíbrio entre o iao dipolar e as formas aniónicas e
catiónicas do aminoácido (Solomons & Fryhle, p.399).

Síntese dos Aminoácidos

Solomons & Fryhle, para a síntese dos aminoácidos optarem em três métodos gerais, que
abaixo descreveremos (p.401):

a) Amólise Directa de Ácido α-Hidrogenado

b) A partir da Ftalimida Potássica

Este método é uma modificação da síntese de Gabriel para as aminas.
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c) A Síntese de Strecker
O tratamento de um aldeído com amónia e cianeto de hidrogénio produz um α-
aminonitrila. A hidrolise do grupo nitrila da α-aminonitrila converte-se em um α-
aminoácido.
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Conversão da Cisteína em Cistina

O grupo SH- da cisteína a torna um tiol. Uma propriedade dos tióis é que eles podem ser
convertidos em dissulfetos por agentes oxidantes brandos. Esta conversão, por sua vez,
pode ser revertida pela acção de agentes redutores brancos.

Resolução de DL-aminoácidos

2.5. Ligação peptídica

É a ligação entre o grupo ácido (COOH) de uma molécula e o grupo básico (NH 2) de outra
molécula de aminoácido:
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O composto orgânico formado é um peptídio ou péptido, que pode ser chamado de

dipeptídio, tripeptídio ou polipeptídio, conforme resulte da união de duas, três ou muitas
moléculas de aminoácidos. É exatamente esse tipo de ligação que produz as proteínas

Ligação peptídica e sua nomenclatura

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2.6. Proteínas
Proteínas (do grego proto, “primeiro”) são macromoléculas resultantes da condensação de
moléculas de α-aminoácidos através da ligação peptídica.

As proteínas são substâncias indispensáveis às células vivas, formadas pelo agrupamento de

aminoácidos. Algumas proteínas fazem parte da estrutura dos organismos, como fibras
musculares, cabelo e pele, outras funcionam como catalisadores nas reacções que ocorrem
nos organismos e, nesse caso, são denominadas enzimas.

As proteínas constituem a alimentação básica dos animais. No entanto, podemos dizer que
elas são ainda mais importantes, pois são fundamentais na estrutura, no funcionamento e na
reprodução de todas as células vivas

Exemplo:

2.7.CLASSIFICACAO DAS PROTEÍNAS

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De acordo com a composição da proteína:

a) Proteínas simples ou homoproteínas- São formadas exclusivamente por aminoácidos.

É o que acontece na albumina do ovo, na globulina do sangue etc.

b) Proteínas complexas, conjugadas ou heteroproteínas- São formadas por cadeias de

aminoácidos ligadas a outros grupos diferentes. Por exemplo:

• glicoproteínas, em que o outro grupo é um glicídio (é o caso da mucina existente na

saliva);

• lipoproteínas, em que o outro grupo é um lipídio (por exemplo, as lipoproteínas

existentes no sanguíneo);
• fosfoproteínas, em que o outro grupo prostético é o H3PO4 (é o caso da caseína do leite);

• Cromoproteínas (do grego cromos, “cor”), em que o outro grupo é um pigmento (é o

caso da clorofila, hemoglobina etc.);

• nucleoproteínas, em que o outro grupo é um ácido nucleico (como ocorre em vários

microorganismos); e assim por diante

De acordo com a função da proteína no organismo

Algumas das classes mais importantes são:

• proteínas estruturais- são as que contribuem para a formação do organismo, como, por
exemplo, o colágeno (abundante nos ossos, tendões e cartilagens), a queratina (formadora
das unhas, dos cabelos etc.);

• proteínas de transporte- como, por exemplo, a hemoglobina, que transporta oxigênio no

sangue;

• proteínas reguladoras- que controlam e regulam as funções orgânicas, como as enzimas

(por exemplo, as protéases que controlam nosso metabolismo), como os hormônios (por
exemplo, a insulina, que regula a atividade das células) etc.;

• proteínas protectoras- como os anticorpos (por exemplo, a gamaglobulina), que

defendem o organismo;
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• proteínas de contracção- são as que participam das contrações e movimentos do corpo,

como, por exemplo, a actina e a miosina, que permitem as contrações dos músculos;

• proteínas das membranas celulares- que possibilitam as trocas de substâncias através

das membranas celulares, como, por exemplo, as glicoproteínas, que possibilitam a
passagem da glicose através das membranas;

• proteínas de armazenamento- como, por exemplo, a ferritina, que armazena ferro no

baço etc.

2.8.Estrutura das Proteínas

 Estrutura primária
É a própria cadeia peptídica, formada pela sequência de aminoácidos iguais ou diferentes
entre si. Se imaginarmos os aminoácidos representados pelas letras A , B , C , D etc.,
teremos a seguinte esquematização da estrutura primária de uma proteína:

É importante, porém, notarmos que, se tivermos três aminoácidos diferentes, poderemos ter
seis sequências diferentes: ABC, ACB, BAC, BCA, CAB, CBA. Já com dez aminoácidos
diferentes, teremos 3.628.800 sequências possíveis. Por aí, já podemos entender a razão da
complexidade existente no estudo das proteínas.

 Estrutura secundaria

Uma das estruturas secundárias possíveis é a estrutura primária “enrolada” em forma

espiral ou de mola helicoidal.
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Essa estrutura é mantida por pontes de Hidrogénio formadas entre o grupo (-NH) de um
aminoácido e o grupo (-COOH) de outro. Essa estrutura existe na queratina, formadora de
nossos cabelos e da lã dos animais.

Outra estrutura secundária possível é a estrutura primária disposta na forma de folhas de

papel dobradas. Aqui também as folhas ficam presas entre si por pontes de hidrogênio que
representamos por linhas tracejadas. É o que acontece na fibroína, presente na teia de
aranha e no casulo do bicho-da-seda.

 Estrutura terciária

É a disposição da espiral ou da folha anterior, dobrada sobre si mesma. Essa estrutura

resulta de ligações especiais, em pontos bem definidos da espiral, que são estabelecidas às
vezes até por átomos de enxofre, de metais etc., que existem em certas proteínas.

 Estrutura quaternária
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Resulta da reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto, assumem formas

espaciais bem definidas. Por exemplo, a hemoglobina é formada pela reunião de quatro
estruturas terciárias, existindo entre elas grupos prostéticos (heme), formado por um átomo
de ferro:

2.8.1.Desnaturação
Um aquecimento, uma variação de pH etc. podem alterar essas estruturas. Desse modo, a
proteína perde sua ação fisiológica e dize- mos que ela foi desnaturada. Nesse processo, a
proteína perde sua estrutura quaternária, terciária e as vezes até a secundaria sem perder a
sua estrutura primária.

A desnaturação ocorre, por exemplo, com as proteínas de um ovo, quando ele é cozido ou
frito (é por isso que a clara torna-se branca). Ocorre, também, quando se ferve o leite (a
nata é proteína desnaturada).

2.9.HIDRÓLISE DAS PROTEÍNAS

Quando aquecidas com soluções aquosas de ácidos ou bases fortes ou sob a ação de
enzimas, as proteínas sofrem hidrólise.
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À medida que o tamanho da cadeia vai diminuindo, são dados vários nomes aos produtos
inter- mediários:

CAPITULO III

3.Conclusão
Finda a realização do trabalho conclui-se que:

Aminoácidos são compostos que contem simultaneamente os grupos funcionais amina

(NH2) e ácido carboxílico (COOH), ou seja, aminoácidos são unidades formadoras de
proteínas.

Nas reações dos aminoácidos, elas reagem segundo o carácter acido-basico, reações gerais
e ligação peptídica.

No carácter acido-basico, o radical amina (NH2) e básico e o radical carboxilo (COOH) e

ácido, ou seja, os aminoácidos tem o carácter anfotérico.

Nas reacções gerais os aminoácidos sofrem reações gerais das aminas no grupo NH 2 e dos
ácidos no grupo COOH.

A ligação peptídica acontece entre o grupo acido (COOH) de uma molécula e o grupo
básico NH2 de outra molécula e o composto formado e peptídio.
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As proteínas são substâncias formadas por um conjunto dos aminoácidos ligados entre si
através de ligações peptídicas.

Elas são classificadas de acordo com a composição da proteína e a função que ela apresenta
no organismo.

As proteínas estão estruturadas da seguinte forma: Primaria, Secundaria, Terciaria e

Quaternária.

Na primaria, a cadeia peptídica e formada pela sequência de aminoácidos iguais ou

diferentes entre si.

Na secundaria, a estrutura possível e a da primaria enrolada em forma espiral.

Na terciaria a estrutura resulta de ligações espaciais em pontos bem definidos de espiral e

são estabelecidos por vezes por a todos de enxofre, metais, etc.

Na quaternária, resulta de várias estruturas terciarias em conjunto e assumem formas

espaciais bem definidos.
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4.Referencias Bibliográficas
ALENCASTRO.R.B,MANO.B. Nomenclatura dos compostos orgânicos. Rio de Janeiro
Guanabara.

BROWN, W. H. (2000). Introductionto Organic Chemistry. (2ed). Orlando, Saunders,

BRUICE, P. Y.(1998). Organic Chemistry. (2ed). New Jersey, Prentice-Hall.

NELSON,D.L.COX.M.M.(2002).Lehninger:principios de bioquímica. (3ed). São Paulo:SA