UNIVERSIDADE DO ESTADO DO PARÁ

CENTRO DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS E DA SAÚDE

FACULDADE DE MEDICINA

BIOLOGIA MOLECULAR DA CÉLULA, ALBERTS, 6ª EDIÇÃO

Capítulo 03: Proteínas

DENIS ANTÔNIO NASCIMENTO DA COSTA

Criado: 14/06/2022

Atualizado: 20/12/2022
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SUMÁRIO
FORMA E ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS................................................................................................................................... 3

A Forma de uma Proteína é Especificada pela sua Sequência de Aminoá cidos....................................................3

As Proteínas se Enovelam na Conformaçã o de Menor Energia...................................................................................3

As α-Hélice e as Folhas β sã o Padrõ es Comuns de Enovelamento.............................................................................7

Os Domínios Proteicos sã o Unidades Modulares das Proteínas Maiores................................................................9

Apenas Algumas das muitas Cadeias Polipeptídicas Possíveis serã o ú teis para as Células.............................9

As Proteínas podem ser Classificadas em Diversas Famílias........................................................................................ 9

FUNÇÃ O DAS PROTEÍNAS............................................................................................................................................................. 10

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FORMA E ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

A Forma de uma Proteína é Especificada pela sua Sequência de Aminoácidos

 Existem 20 tipos de aminoá cidos nas proteínas que sã o codificadas diretamente

no DNA, sendo estes classificados como á cidos (negativos em soluçã o aquosa),
bá sicos (positivos em soluçã o aquosa), polares nã o carregados e apolares; (Figura 2 e
Figura 3)
 Uma molécula de proteína consiste em uma longa cadeia nã o ramificada de
aminoá cidos, ligados por ligaçõ es peptídicas, a qual possui uma extremidade N-
terminal e outra C-terminal;
 A ligaçã o peptídica é uma ligaçã o covalente formada entre o grupo amina e o
grupo carboxila de aminoá cidos adjacentes, por meio da síntese por desidrataçã o;
(Figura 1)
 As proteínas também sã o denominadas de polipeptídios;
 Sobre a sua estruturaçã o, há uma cadeia principal polipeptídica, na qual as
ligaçõ es peptídicas sã o formadas e diversas cadeias laterais, as quais conferem as
características ú nicas para as proteínas e sã o formadas por um dos 20 aminoá cidos
possíveis; (Figura 1)
 As formas estruturais espaciais das proteínas sã o denominadas formas
enoveladas, as quais sã o definidas pela combinaçã o de diversas ligaçõ es nã o
covalentes fracas, tais como: ligaçõ es de hidrogênio; atraçõ es eletrostá ticas e atraçõ es
de Van der Waals; (Figura 4)
 Outro fator que atua sobre o enovelamento das proteínas é a distribuiçã o de seus
aminoá cidos polares e apolares, visto que moléculas apolares tendem a se agrupar
em meio aquoso; (Figura 5)

As Proteínas se Enovelam na Conformação de Menor Energia

 A estrutura final enovelada, ou conformaçã o, de qualquer cadeia polipeptídica

geralmente é aquela que minimiza a sua energia livre;
 A pró pria sequência de aminoá cidos carrega a informaçã o para que a proteína
assuma a sua forma tridimensional naturalmente;
 A maioria das proteínas enovela-se em uma ú nica conformaçã o está vel, a qual,
contudo, pode variar levemente quando ela interage com outras moléculas dentro da
célula;
 As chaperonas coleculares sã o proteínas especiais que auxiliam no processo de
enovelamento dentro das células;
 As proteínas grandes normalmente sã o constituídas por diversos domínios
proteicos distintos, os quais sã o unidades estruturais que se enovelam de forma mais
ou menos independente umas das outras; (Figura 6)
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Figura 1: representaçã o estrutural de uma proteína.

Figura 2: aminoá cidos á cidos (negativos), bá sicos (positivos) e polares nã o carregados.

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Figura 3: aminoá cidos apolares.

Figura 4: os 3 tipos de ligaçõ es nã o covalentes influentes no enovelamento proteico.

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Figura 5: enovelamento proteico a partir da distribuiçã o de aminoá cidos.

Figura 6: representaçõ es do domínio proteico SH2, na qual a coloraçã o roxa representa a

extremidade N-terminal e a coloraçã o vermelha a extremidade C-terminal.
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As α-Hélice e as Folhas β são Padrões Comuns de Enovelamento

 Embora a conformaçã o final das proteínas seja ú nica, 2 padrõ es, regulares e
repetitivos, de enovelamento sã o frequentemente encontrados: α-hélice e folhas β;
 Esses padrõ es sã o comuns pois envolvem ligaçõ es de hidrogênio na cadeia
principal entre os grupos N - H e C = O;
 Nas α-hélice, o N - H (apontam para cima) de todas as ligaçõ es peptídicas forma
uma ligaçã o de hidrogênio com o C = O (apontam para baixo) de outra ligaçã o
peptídica localizada a 4 resíduos de aminoá cidos de distâ ncia na mesma cadeia;
(Figura 7)
 As folhas β podem ser de 2 tipos: antiparalelas (cadeias polipeptídicas com
orientaçõ es opostas) e paralelas (cadeias polipeptídicas na mesma orientaçã o);
(Figura 8)
 Quando proteínas na estrutura de α-hélice possuem aminoá cidos hidrofó bicos no
mesmo lado, elas podem se conformas no modelo de super-hélice, o qual é
semelhante a tranças de uma corda de modo que a parte apolar fica no seu centro;
(Figura 9)
 Proteínas como o α-queratina e a miosina possuem a característica de super-
hélice, visto que essa conformaçã o oferece resistência estrutural;

Figura 7: representaçã o das α-hélice.

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Figura 8: representaçã o de folhas β antiparalelas (A) e paralelas (B).

Figura 9: esquema da estrutura de super-hélice.

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Os Domínios Proteicos são Unidades Modulares das Proteínas Maiores

 Existem 4 níveis de organizaçã o estrutural de uma proteína: estrutura primá ria,

estrutura secundá ria, estrutura terciá ria e estrutura quaterná ria;
 A estrutura primá ria é a pró pria sequência de aminoá cidos que forma as
proteínas;
 A estrutura secundá ria sã o os trechos da cadeia polipeptídica que formam α-
hélice e folhas β;
 A estrutura terciá ria é a conformaçã o tridimensional completa da proteína;
 A estrutura quaterná ria é utilizada para quando uma proteína é composta por
mais de uma cadeia polipeptídica;
 O domínio proteico é considerado uma subestrutura gerada em qualquer parte da
cadeia polipeptídica e que pode se enovelar independentemente do resto da proteína
em uma estrutura compacta e está vel, o qual é a unidade modular de muitas
proteínas maiores;
 Os diferentes domínios sã o associados a diferentes funçõ es na proteína;

Apenas Algumas das muitas Cadeias Polipeptídicas Possíveis serão úteis para as Células

 Como existem 20 tipos de aminoá cidos para constituir as proteínas, existem 20n
combinaçõ es possíveis para compor uma cadeia polipeptídica de n aminoá cidos;
 Somente uma pequena quantidade de combinaçõ es de aminoá cidos apresentará
funçõ es está veis para a célula (menos de 1 a cada 1 bilhã o), os quais foram
selecionadas durante todo o processo de Seleçã o Natural;

As Proteínas podem ser Classificadas em Diversas Famílias

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FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS