Introdução aos carboidratos

Funções dos carboidratos

• Reserva de energia
• Constituição do glicocálice
• Reconhecimento e sinalização celular
• Na interação de células
• Componentes da matriz extracelular
• Secreções de mucosa
• Na formação de parede celular de
plantas e bactérias.
Classificação dos carboidratos
• Monossacarídeos
• Dissacarídeos
• Oligossacarídeos
• polissacarídeos
 Monossacarídeos
• São as menores unidades de açúcar e não
podem ser hidrolisados em açucare mais
simples.
• Tem um esqueleto de 3 a sete carbonos.
• A depender da quantidade de carbonos os
monossacarídeos podem ser classificados
em: 3 – trioses , 4 tetroses, 5 pentoses,
6 hexoses, 7 septoses.
 Monossacarídeos
Os carboidratos tem função orgânica mista:
Poliálcool aldeído ou poliálcool cetona ,
dependendo da função orgânica presente pode
ser classificado em aldose ou cetose.
A aldose se encontra na extremidade da cadeia
carbônica.
E a cetose a carbonila se encontra no meio da
cadeia carbônica.
 Monossacarídeos
Gliceraldeíddo (triose).
Os monossacarídeos apresentam muitos carbonos em sua
cadeia sendo assimétricos o que possibilita a formação
de isômeros , dois deles de grande importância D e L,
depende com sua relação espacial com o
monossacarídeos mais simples os gliceraldeído.
O gliceraldeído é uma triose e possui apenas um carbono
assimétrico em sua estrutura e a disposição do grupo
hidroxila (OH) pode esta a direita configuração D ou a
esquerda configuração L.
 Monossarideos
Os monossacarídeos que apresentarem o carbono
assimétrico mais distante do grupo aldoxila com a mesma
configuração do D-gliceraldeído serão designados como
isômero D. Caso, a configuração desse carbono assimétrico
mais distante da aldoxila for a mesma do L-gliceraldeído, o
monossacarídeo será do tipo L.  A maioria dos
monossacarídeos de ocorrência natural possui configuração
D.
A isomeria espacial tem maior importância biológica,
considerando-se tanto a isomeria cis-trans (geométrica),
importante para o estudo da estrutura de ácidos graxos,
quanto a isomeria óptica, essencial para o estudo das
estruturas de aminoácidos e monossacarídeos.
 Monossarídeos
apenas as formas L-aminoácidos estão presentes nas
cadeias proteicas, bem como a forma D dos
monossacarídeos possuem importância nas vias
metabólicas que envolvem os carboidratos.
Carbonos epímeros:
Os isômeros que diferem nas posições do grupo
hidroxila em apenas um carbono assimétrico são
chamados de epímeros.
 Monossacarídeos
As configurações do tipo Alfa e beta são originadas da
reação de cicliquização.
temos as configurações alfa-D-glicose e beta-D-glicose.
D – Ribose é um componente estrutural dos
ribonucleotídeo , base na composição de importantes
biomoléculas:
RNA (ácido ribonucleico), ATP (trifosfato de
adenosina),NAD ( nicotiamida adenina dinucleotídeo), Os
ribonucleotídeos, compostos formados pela ribose,
fosfato e base nitrogenada, servem como substratos para
síntese de desoxirribonucleotídeos, as unidades de
construção de DNA.
 Monossacarídeos
 A D-ribulose é uma intermediária da via da pentose-
fosfato, responsável pela síntese de ribose 5-fosfato a
partir da glicose;
Em relação às hexoses, podemos citar a D-glicose, D-
frutose, D-galactose e D-manose.
A D-glicose é o mais abundante monossacarídeo da
Terra, apresentando várias funções, principalmente
como fonte e reserva de energia.
A D-frutose também pode ser utilizada como fonte
energética na via glicolítica. 
 Monossacarídeos
A D-galactose é constituinte da lactose, produzida nas
glândulas mamárias, bem como é componente da parte
glicídica de glicoproteínas e glicolipídios; já a D-manose
é constituinte de glicoproteínas, e esses são alguns
exemplos de monossacarídeos e suas funções no
organismo.
Os monossacarídeos são unidades de construção de
carboidratos mais complexos: os dissacarídeos,
oligossacarídeos e polissacarídeos.
 Monossacarídeos
OS monossacarídeos unem – se por ligações covalentes
chamadas de ligações glicosídicas:
Ligações glicosidicas ( a formação dessas ligações a
catalizadas pelas enzimas Glicotransferases) é uma reação
de desidratação com formação de molécula de água. As
ligações glicosídicas são nomeadas conforme o tipo de
anômero, alfa ou beta, bem como os carbonos envolvidos na
ligação química.
Lactose: é um dissacarídeo formado pela ligação glicosídica
entre carbono 1 beta – D – galactose e carbono 4 – beta-
D- glicose. Essa ligação é chamada de Beta 1 – 4.
 Monossacarídeos
 Outro exemplo elucidativo é o do glicogênio, um
polissacarídeo formado apenas por moléculas de alfa-D-
glicose. As ligações glicosídicas ocorrem entre o carbono
1 da alfa-D-glicose e o carbono 4 de outra alfa-D-
glicose, formando a ligação do tipo (alfa 1 - 4).
Como esse polissacarídeo também é ramificado, temos
outro tipo de ligação glicosídica presente, a que ocorre
entre o carbono 1 da alfa-D-glicose da ramificação e o
carbono 6 da alfa-D-glicose da cadeia principal.
 Dissacarídeos
Os dissacarídeos são carboidratos formados por dois
monossacarídeos unidos pela ligação glicosídica, e os
mais abundantes são a sacarose, a lactose e a
maltose.
Sacarose: é o açúcar extraído da cana e da beterrada
composta por Alfa – D – glicose e pela beta – D –
Frutose. Unidas por ligações glicosídicas tipo ( alfa 1 e
beta 2). ou seja, pela ligação química entre o carbono 1
da alfa-D-glicose e o carbono 2 da beta-D-frutose.
 Dissacarídeos
 Já a maltose, resultado da hidrólise de amido e
glicogênio, é um dissacarídeo formado pela ligação entre
o carbono 1 da beta-D-glicose e o carbono 4 de outra
beta-D-glicose. Outros exemplos de dissacarídeos são:
isomaltose, lactulose e trealose. 
Oligossacarídeos
Os oligossacarídeos, por sua vez, são polímeros curtos
formados por poucos monossacarídeos unidos pelas
ligações glicosídicas. Em geral, eles estão ligados a
proteínas e esfingolipídeos, formando os
glicoconjugados.
 Polissacarídeos
Já os polissacarídeos ou glicanos são longas cadeias formadas
por muitas unidades de monossacarídeos ligadas entre si por
ligações glicosídicas. Os polissacarídeos podem ser classificados
como homopolissacarídeos e heteropolissacarídeos.
Os homopolissacarídeos são cadeias formadas por apenas um
tipo de monossacarídeo. Como exemplos, temos o glicogênio, a
celulose, o amido e a dextrana (todos formados apenas pelo
monossacarídeo glicose). Os heteropolissacarídeos são cadeias
formadas por dois ou mais tipos de monossacarídeos.
Podemos destacar como exemplos de heteropolissacarídeos os
glicosaminoglicanos e o peptideoglicano (componente estrutural
da parede celular de bactérias).
 Polissacarídeos
 Além disso, os polissacarídeos podem ser ramificados
ou lineares. Como exemplos de polissacarídeos
ramificados, temos o glicogênio e a amilopectina
(polímero de glicose ramificado que constitui o amido).
Em relação aos polissacarídeos lineares não ramificados,
podemos citar a celulose e a amilose (polímero de glicose
não ramificada que também constitui o amido).
 Glicogênio e amido
O glicogênio e o amido são polissacarídeos de
armazenamento de moléculas de glicose e, portanto, são
reservas de energia. O amido, constituído por dois
polímeros (a amilose e a amilopectina), é a reserva de
energia das células vegetais.
 Nas células animais, a reserva de energia é o glicogênio,
encontrado principalmente nas fibras musculares e nos
hepatócitos.
 Glicogênio e amido
Tanto no amido quanto no glicogênio, as moléculas
constituintes são alfa-D-glicose, que estão ligadas entre
si por ligações do tipo (alfa 1 - 4), formando as cadeias
principais, enquanto que as ramificações ocorrem com as
ligações (alfa 1 - 6).
A celulose, componente da parede celular de plantas, é
um polissacarídeo formado por moléculas de D-glicose
unidas entre si por ligações do tipo (beta 1 - 4).
 Glicosaminoglicanos
Os glicosaminoglicanos são heteropolissacarídeos não
ramificados formados por repetições de uma unidade
dissacarídica composta por um açúcar ácido e um açúcar
aminado.
O açúcar ácido pode ser o ácido D-glicurônico ou ácido
L-idurônico, enquanto o açúcar aminado pode ser D-
glicosamina ou D-galactosamina, podendo estar
acetilados ou não. 
No caso de estarem acetilados, os açúcares aminados
passam a ser chamados de N-acetil-D-glicosamina e N-
acetil-D-galactosamina.
 Glicosaminoglicanos
Esses açúcares são produtos de modificações químicas na
glicose ou galactose com adição de grupo carboxila para
formar açúcar ácido e de grupo amino para formar
açúcar aminado.
Os glicosaminoglicanos também podem conter grupos
sulfato, que, com os grupos carboxila, tornam esses
polissacarídeos negativos. Devido a essa natureza
negativa, as cadeias de glicosaminoglicanos mantêm-se
estendidas e envolvidas por moléculas de água, e isso
garante a viscosidade, lubrificação, adesão e resistência
à compressão das secreções das mucosas, do fluido
sinovial e da matriz extracelular. 
 Glicosaminoglicanos
Devido à presença nas secreções da mucosa, os
glicosaminoglicanos também são conhecidos como
mucopolissacarídeos. Como exemplos de
glicosaminoglicanos, podemos destacar o ácido
hialurônico, condroitina 4 e 6-sulfato, queratan sulfato,
heparan sulfato e a heparina.
 Proteoglicanos
Os proteoglicanos, glicoproteínas e glicoesfingolípideos são
exemplos de glicoconjugados. Os proteoglicanos são formados
pela ligação de uma ou mais cadeias de glicosaminoglicanos a
uma proteína de membrana ou, mais comumente, a uma
proteína do meio extracelular.
Nos proteoglicanos, os glicosaminoglicanos respondem por
mais de 90% da massa desses glicoconjugados.
Já os proteoglicanos são componentes essenciais da matriz
extracelular de todos os tecidos. Como exemplos de
proteoglicanos de matriz extracelular, podemos citar a
agrecana (principal componente da cartilagem) e a decorina
(secretada pelos fibroblastos e que regula a união entre as
fibrilas de colágeno). 
 Glicoproteínas
As glicoproteínas são compostas por proteínas ligadas a
oligossacarídeos. Diferentemente dos proteoglicanos, a
porção proteica é predominante nas glicoproteínas.
Podemos encontrar glicoproteínas na membrana
plasmática, como parte do glicocálice, na matriz
extracelular e no plasma sanguíneo.
O glicocálice ou glicocálix é a estrutura formada pelas
porções glicídicas de glicoproteínas e de
glicoesfingolipídeos que está presente na parte externa
da membrana plasmática.
 Proteínas e enzimas
Defesa do organismo
Sustentação
Transporte e armazenamento de substancia
(hemoglobina)
Movimento
Recepção de sinais da célula
Geração de impulsos elétricos
Hormônios ( insulina,glicagon)
Volume plasmático.
 Formação das proteínas
As moléculas de DNA, por sua vez, formam os
cromossomos que estão presentes nos núcleos das
células, portanto, no DNA, estão codificadas as
informações para a síntese de qualquer proteína ou
peptídeo do organismo. 
As informações genéticas, presentes no DNA, não são
decodificadas diretamente pelos ribossomos. Por isso, é
necessário, inicialmente, sintetizar uma molécula
intermediária.
 Formação de proteínas
No caso, essa molécula é o RNA (ácido ribonucleico) do
tipo mensageiro.
Dessa forma, a molécula de DNA serve de molde para a
síntese do RNA mensageiro, reação catalisada pela
enzima RNA polimerase, em um processo chamado de
transcrição.
Em seguida, o RNA mensageiro leva a informação contida
no gene para os ribossomos, estruturas citoplasmáticas
formadas por proteínas e RNA ribossômico, que fazem a
“leitura” desse RNA e “traduzem” a informação em
sequência de aminoácidos.
 Formação das proteínas
A síntese de proteínas é denominada tradução, pois a
linguagem de bases nitrogenadas é traduzida para a
linguagem de aminoácidos, portanto, as informações
contidas no DNA são expressas em proteínas. 
 Estrutura de proteínas
estrutura de uma proteína: estrutura primária,
estrutura secundária, estrutura terciária e estrutura
quaternária. 
Estrutura primaria:
A estrutura primária corresponde à sequência linear de
aminoácidos unidos entre si pelas ligações peptídicas.
Ligação peptidíca:
a ligação peptídica é formada pela ligação entre o grupo
carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro
aminoácido, com formação de uma molécula de água. 
Estrutura secundária: Ela é composta por arranjos de
aminoácidos que se repetem ao longo da sequência linear,
resultado das interações entre os aminoácidos vizinhos.
Essas interações são mediadas por pontes ou ligações de
hidrogênio entre o átomo de oxigênio do grupo
carboxila de um aminoácido e o átomo de hidrogênio
do grupo amino de outro aminoácido localizados
próximos na sequência linear.
 Existem muitas estruturas secundárias estáveis ao
longo da cadeia proteica, porém as duas mais frequentes
são a hélice  (alfa) e a folha  (beta).
 Helice alfa
Helice alfa:  A hélice alfa apresenta estrutura
helicoidal, bem compacta e com as cadeias laterais dos
resíduos (aminoácidos constituintes da cadeia proteica),
estendendo-se para fora do eixo central.
 Folha Beta
Folha beta:  A folha beta apresenta estrutura composta
por dois ou mais segmentos da cadeia proteica que estão
em paralelo e unidos por ligações de hidrogênio.
 Estrutura tercíária
Na estrutura terciária, a proteína adquire a sua
conformação tridimensional por meio do dobramento
da cadeia polipeptídica.
As cadeias laterais de aminoácidos próximos ou
distantes interagem entre si, além das interações entre
as estruturas secundárias presentes na cadeia
polipeptídica.
 A estrutura terciária é estabilizada pelas ligações
intermoleculares, como as ligações de hidrogênio, as
ligações de van der Waals, as pontes dissulfeto e as
ligações iônicas.
Na proteína com estrutura terciária, há regiões
funcionais chamadas de domínios, responsáveis pela
interação com o substrato ou ligante. Portanto, na
estrutura terciária, a proteína apresenta função.
 Estrutura quaternária
Caso a proteína seja composta por duas ou mais cadeias
polipeptídicas, interagindo entre si, a estrutura resultante
é a quaternária. Cada uma dessas cadeias polipeptídicas,
dentro da estrutura quaternária, é chamada de
subunidade. 
Temos a hemoglobina uma proteína composta formada por
quatro subunidades.
As interações intermoleculares que estabilizam a estrutura
quaternária são: ligações de hidrogênio, pontes dissulfeto
ligações de van der Waals e ligações iônicas. A proteína em
estrutura quaternária também apresenta função.
 Dobramento da cadeia polipeptidica
O dobramento da cadeia polipeptídica é determinado
pela interação entre as cadeias laterais dos aminoácidos
adjacentes e distantes que estão presentes na sequência
linear, portanto, a sequência de aminoácidos da
estrutura primária determina o padrão de dobramento
da proteína.
Uma alteração na sequência primária, decorrente de
mutação no gene, resulta em alteração no padrão de
dobramento da proteína, o que pode acarretar em perda
ou prejuízo da sua função, causa ou fator predisponente
de muitas doenças.
Existem proteínas que participam do processo do
dobramento das cadeias polipeptídicas chamadas de
chaperonas ou proteínas de choque térmico.
Além do dobramento da cadeia polipeptídica, as
propriedades funcionais das proteínas também são
dependentes de modificações pós-traducionais que
ocorrem no retículo endoplasmático rugoso e no
complexo de Golgi com a adição de grupos químicos nos
aminoácidos presentes na proteína. 
Por exemplo, a adição de grupo hidroxila (hidroxilação)
nos aminoácidos prolina e lisina da proteína colágeno
resulta na formação de hidroxiprolina e hidroxilisina,
respectivamente.
 Esses dois aminoácidos modificados são essenciais
para a atividade do colágeno na resistência à tensão
em vários tecidos (pele, parede dos vasos
sanguíneos, ossos etc.). A desnaturação da proteína
é a perda da sua estrutura tridimensional (terciária
ou quaternária) devido ao rompimento das interações
intermoleculares entre os seus aminoácidos
constituintes, resultado da ação do calor e/ou de
alterações do pH. Com a desnaturação, a proteína
perde a sua função. Já as ligações peptídicas são
mantidas, pois são rompidas apenas pela ação de
enzimas específicas (as proteases) em um processo
chamado de proteólise.
 Degradação preoteíca
A degradação proteica ocorre por meio do rompimento
das ligações peptídicas, um processo chamado de
proteólise, catalisado por enzimas específicas: Proteases
e peptidases.
No meio intracelular, a proteólise é realizada pelos
lisossomos e pelos proteassomos.
Lisossomos: Os lisossomos são vesículas membranosas
que contêm diversas enzimas, como proteases, lipases,
ribonucleases e outras. Essas enzimas funcionam em pH
ligeiramente ácido, em torno de 5, degradando as
proteínas de origem extracelular e as intracelulares pelo
processo de autofagia.
 Proteassomos
Os proteassomos são complexos proteicos, formados por
uma unidade catalítica central e duas unidades
regulatórias nas extremidades, que realizam uma
proteólise dependente de ATP.
Inicialmente, as proteínas que precisam ser degradadas
são ligadas a uma cadeia de várias proteínas chamadas
de ubiquitina, em uma sequência de eventos com
participação de enzimas e com gasto de energia.
A proteína alvo marcada com a cadeia de poliubiquitina é
reconhecida pela unidade regulatória do proteassomo; 
as ubiquitinas são removidas da proteína alvo, que, em
seguida, é direcionada para o centro catalítico do
proteassomo para o processo de proteólise.
na outra extremidade do proteassomo, pequenos
peptídeos, os produtos da proteólise, são liberados; e no
citoplasma, peptidases degradam esses pequenos
peptídeos, liberando os aminoácidos.
 Velocidades das reações quimícas

 Há três fatores que aumentam a velocidade de uma

reação química:
Elevação da temperatura: produz um aumento da
velocidade de movimento das moléculas reagentes
(maior energia cinética), com isso, mais moléculas
reagentes apresentam energia igual ou superior à
energia de ativação, o que aumenta o número de
colisões que resultam em reação química.
Concentração de moléculas dos reagentes: pois
aumenta as chances de colisões entre essas moléculas.
Presença de catalizadores nas substancias :que
reduzem a energia de ativação de uma reação química. 
Dessa maneira, ocorre maior número de colisões entre
as moléculas reagentes que resultam em formação de
novos produtos e, consequentemente, no aumento da
velocidade dessa reação química. Os catalisadores dos
nossos organismos são as enzimas.
 Enzimas
As reações químicas que ocorrem no organismo são
extremamente lentas e não podem sustentar a vida
sem a presença das enzimas.
 Essas proteínas são os catalisadores biológicos e
aceleram a velocidade das reações químicas do
organismo.
O termo metabolismo se refere ao conjunto das
reações químicas do organismo, então, podemos dizer
que as enzimas catalisam o metabolismo.
Cada reação química é catalisada por uma enzima
específica, e essa especificidade é consequência da
estrutura tridimensional (terciária ou quaternária) da
enzima.
pois durante o dobramento da enzima, ocorre a
formação de fendas, em que as moléculas reagentes se
encaixam adequadamente.
 As moléculas reagentes são chamadas de substratos,
enquanto que as fendas na estrutura tridimensional são
chamadas de sítios catalíticos. Dessa maneira, podemos
dizer que os substratos e os sítios catalíticos possuem
formatos complementares, o que permite o encaixe
adequado.
 Inicialmente, os sítios catalíticos não têm um formato
rígido para os substratos, assim, à medida que ocorrem
as interações entre os sítios catalíticos e os substratos,
há uma pequena alteração na conformação das
enzimas, o que permite um melhor ajuste dos sítios
catalíticos ao redor dos substratos.
Dessa forma, há o aumento das interações entre os
substratos e os sítios catalíticos das enzimas, o que
possibilita reduzir a energia de ativação das reações
químicas e, consequentemente, aumentar a velocidade
dessas reações químicas. 
 Catalise enzimática
A catálise enzimática (reação química catalisada pela
enzima) pode ser influenciada por três fatores:
concentração de substrato, temperatura e pH.
Em relação ao primeiro fator, quanto maior a
concentração de substrato, maior é a saturação das
enzimas (sítios catalíticos ocupados por substratos) e
maior é a velocidade da catálise enzimática.
Em relação à temperatura, existe um valor ótimo para a
atividade máxima das enzimas. Com o aumento ou a
diminuição da temperatura em relação ao valor ótimo, a
atividade enzimática é reduzida.
Quanto ao terceiro fator, as enzimas possuem valores
ótimos de pH para as suas atividades catalíticas. Em
geral, a maioria das enzimas tem atividade catalítica
máxima em pH neutro, porém algumas enzimas possuem
outros valores ótimos de pH. Por exemplo: a pepsina (a
enzima proteolítica do suco gástrico), que possui pH
ótimo em torno de 2 a 3.
 holoenzima
A holoenzima é o nome dado para o conjunto formado
pela enzima e pelo cofator. 
Os cofatores podem ser íons inorgânicos ou moléculas
orgânicas. 
Como exemplos de íons inorgânicos como cofatores,
temos o íon Mg2+ na hexocinase (enzima que catalisa
a transferência do grupo fosfato do ATP para a
glicose com a formação do produto glicose 6-fosfato.
e o íon Zn2+ na anidrase carbônica (enzima que catalisa
as reações químicas do sistema-tampão do íon
bicarbonato). 
As moléculas orgânicas que atuam como cofatores são
chamadas de coenzimas, em geral, derivadas de
vitaminas. 
 Como exemplos de coenzima, temos a flavina adenina
dinucleotídeo ou FAD, derivada da vitamina B2 ou
riboflavina, presente na succinato desidrogenase
(enzima que catalisa a conversão do fumarato em
succinato no ciclo de Krebs),
 Creatina quinase
a creatina quinase é a enzima que catalisa a fosforilação da
creatina, formando a fosfocreatina, um reservatório de energia
para os tecidos. 
Troponinas:
proteínas que regulam o processo contrátil de músculos
esquelético e cardíaco. Há três tipos: troponina T (possui
afinidade com a tropomiosina, outra proteína que participa
da regulação da contração muscular), troponina I (possui
afinidade pela actina, proteína responsável pela contração
muscular com a miosina) e troponina C (possui afinidade
pelos íons cálcio, responsáveis pelo início da contração
muscular). 
 Mioglobina
 proteína presente nas fibras musculares cardíaca e
esquelética e responsável por armazenar e facilitar a
difusão de gás oxigênio no citoplasma das fibras
musculares. 
 Constante de michaelim
O valor da constante de Michaelis determina a afinidade
da enzima pelo substrato. Um valor de constante alto
indica baixa afinidade, pois é necessária uma maior
concentração de substrato para se interagir com as
enzimas e atingir a metade da velocidade máxima da
reação química. Já um valor de constante baixo indica
alta afinidade da enzima pelo substrato, pois uma
concentração menor de substratos já é o suficiente para
se alcançar a metade da velocidade máxima da reação
química. Na Figura 1.20, temos a comparação, no gráfico,
de dois diferentes valores de constante de Michaelis
(Km).
 Inibidores enzimáticos
A atividade enzimática pode ser interrompida ou reduzida
pela ação de substâncias chamadas de inibidores.
Os inibidores são importantes para a regulação de vias
metabólicas, como também na prática clínica, pois muitos
fármacos e substâncias tóxicas atuam na inibição de
enzimas. 
A inibição da enzima pode ser reversível, quando ocorre a
dissociação rápida da interação entre inibidor e enzima, ou
irreversível, quando a dissociação da interação entre
inibidor e enzima ocorre muito lentamente ou, até mesmo,
não ocorre.
 Tipos de inibição
Os tipos mais comuns de inibição reversível são a
competitiva e a não competitiva.
Competitiva: Na inibição competitiva, o inibidor
compete com o substrato pelo sítio catalítico,
reduzindo a velocidade da reação química. O valor
da constante de Michaelis é aumentado na presença
do inibidor competitivo, o que indica que uma maior
concentração de substrato é necessária para se
atingir a metade da velocidade máxima da reação
química.
A inibição competitiva pode ser neutralizada com o
aumento da concentração de substrato, e como os
inibidores competitivos podem bloquear vias metabólicas,
são chamados também de antimetabólitos. 
Inibidores não competitivos: A inibição não competitiva
não é anulada com o aumento da concentração de
substratos, como ocorre na inibição com.etitiva.
os inibidores não competitivos não alteram a afinidade da
enzima pelo substrato, por isso, o valor da constante de
Michaelis não é alterado, porém a velocidade máxima da
reação química é reduzida.
Em geral, os inibidores não competitivos estão mais
relacionados com a Toxicologia, como os pesticidas
organofosforados.
 Aminoácidos e peptídeos
Os aminoácidos são as unidades de construção dos
peptídeos e proteínas. 
Em outras palavras, os peptídeos e as proteínas são
cadeias ou polímeros lineares de aminoácidos.
Os peptídeos são cadeias curtas, com no máximo 50
aminoácidos, já as proteínas são cadeias maiores, com
mais de 50 aminoácidos (em geral, são centenas e até
milhares de aminoácidos presentes na cadeia).
 Polímeros
A proteína e o peptídeo são polímeros formados por
monômeros chamados de aminoácidos. Outro exemplo é o
DNA, um polímero formado por monômeros chamados de
nucleotídeos.
Estrutura de um aminoácido
 O termo aminoácido é derivado dos dois grupos químicos
presentes na estrutura, o grupo amino e o
grupo ácido carboxílico. 
Os aminoácidos comuns, além de serem unidades de
construção de peptídeos e proteínas, podem
desempenhar outras funções no organismo.
Os aminoácidos podem ser classificados, conforme a
natureza da cadeia lateral, em apolares, polares sem
carga elétrica, ácidos (presença de carga negativa na
cadeia lateral) e básicos (presença de carga positiva na
cadeia lateral).
 Aminoácidos incomuns
O termo “incomum” vem do fato de que esses aminoácidos são
encontrados em proteínas específicas, não sendo comuns a
todas as proteínas.
 Após a incorporação dos aminoácidos comuns na cadeia
proteica, alguns deles podem sofrer modificações químicas no
retículo endoplasmático rugoso, originando os aminoácidos
incomuns.
 Exemplos de aminoácidos incomuns: 4-hidroxiprolina, 5-
hidroxilisina, 6-N-metil-lisina e desmosina. Essas modificações
químicas conferem propriedades importantes às proteínas,
como a 4-hidroxiprolina e a 5-hidroxilisina contribuem para uma
maior estabilidade da proteína colágeno.
Os aminoácidos, em solução aquosa, são compostos
anfóteros, ou seja, possuem comportamento ácido e
básico.
Os grupos amino e carboxila podem agir como ácidos
quando doam prótons ao meio ou como bases quando
recebem prótons do meio. 
Nos aminoácidos ácidos e básicos, as cadeias laterais
também podem agir como doadores ou receptores de
prótons. As formas protonadas ou desprotonadas dos
grupos amino e carboxila, além das cadeias laterais, em
alguns casos, dependem do pH do meio.
como hemoglobina e albumina, que também agem como
sistemas-tampão. 
 Aminoácidos comuns
Os aminoácidos comuns possuem o carbono central ligado
à quatro ligantes diferentes, exceto a glicina, na qual o
carbono central está ligado a dois ligantes iguais ao átomo
de hidrogênio.
No caso desses aminoácidos, o carbono central é
assimétrico, o que permite duas configurações moleculares
possíveis.
Os aminoácidos que possuem configuração relacionada ao
L-gliceraldeído são denominados L-aminoácidos e
apresentam o grupo amino à esquerda do carbono central. 
 Já os aminoácidos que possuem configuração relacionada
ao D-gliceraldeído, com o grupo amino à direita do carbono
central, são chamados de D-aminoácidos.
 Os ribossomos só reconhecem os L-aminoácidos como
substratos para a síntese proteica; e a configuração D-
aminoácido só é encontrada em poucos exemplares de
peptídeos de bactérias e plantas.
 Como os aminoácidos constroem os
peptídeos
Os aminoácidos são ligados para formarem uma cadeia
proteica ,  denominada ligação peptídica, é do tipo
covalente e formada nos ribossomos durante o processo
de tradução. 
A ligação peptídica, por sua vez, ocorre entre o grupo
carboxila (ou ácido carboxílico) de um aminoácido e o
grupo amino de outro aminoácido, nessa reação, há a
formação de uma molécula de água.
o peptídeo de dois aminoácidos (dipeptídeo) possui duas
extremidades, a N-terminal, correspondente ao grupo
amino livre, e a C-terminal, correspondente ao grupo
carboxila livre.
Por convenção, a extremidade N-terminal sempre estará à
esquerda da cadeia proteica, já a extremidade C-terminal
estará à direita da cadeia proteica. 
 Tradução
A síntese proteica depende dos processos de transcrição e
tradução. 
Inicialmente, as informações referentes às sequências de
aminoácidos de cada tipo proteico se encontram nos
genes, segmentos do DNA, presentes nos cromossomos.
Os ribossomos são estruturas citoplasmáticas, formadas
por RNA ribossômico e proteínas, responsáveis pela
síntese proteica.
Como as informações genéticas estão no núcleo e os
ribossomos estão no citoplasma, é necessário um
intermediário que faça essa comunicação.
Então, as informações genéticas são
transferidas para o RNA mensageiro, em um
processo chamado de transcrição; 
 a seguir, o RNA mensageiro sai do núcleo
para o citoplasma, em que se associa aos
ribossomos.
Essas estruturas traduzem a linguagem de
bases nitrogenadas do RNA mensageiro em
linguagem de aminoácidos para a síntese
proteica, por isso, esse processo é
denominado de tradução.
Quebra e absorção de aminoácidos
As proteínas e os peptídeos sofrem digestão no trato
gastrintestinal por ação das proteases e peptidases, enzimas
que quebram a ligação entre os aminoácidos.
No estômago, em ambiente ácido (pH entre 1,0 e 3,0), as
proteínas sofrem desnaturação, o que facilita a ação da enzima
pepsina, e o resultado dessa digestão química é a formação de
aminoácidos e pequenos peptídeos. 
Em seguida, no duodeno, as enzimas digestivas pancreáticas
(tripsina, quimotripsina, elastase), especialmente a tripsina, bem
como as da mucosa duodenal, terminam a digestão proteica,
restando os aminoácidos que serão absorvidos pelas células da
mucosa duodenal por meio do sistema de cotransporte com o
íon sódio ( Na+ ).
 Classificação dos aminoácidos
Os aminoácidos comuns também podem ser classificados
conforme a capacidade de síntese desses aminoácidos
pelo organismo.
já os aminoácidos não essenciais são sintetizados
pelo organismo em quantidades adequadas à demanda
metabólica.
e os aminoácidos essenciais não são sintetizados pelo
organismo, por isso, precisam ser obtidos por meio da
alimentação.
Os aminoácidos não essenciais e os condicionalmente
essenciais são sintetizados a partir de intermediários de
várias vias metabólicas, como a glicólise e o ciclo de
Krebs.
O nitrogênio é obtido pelo organismo por meio da
alimentação, especialmente dos aminoácidos contidos nas
proteínas dos alimento.
 já o glutamato e o aspartato são sintetizados a partir da
adição de grupo amino aos intermediários do ciclo de
Krebs alfa- cetoglutarato e oxaloacetato, o glutamato é
precursor da glutamina e da prolina, enquanto que o
aspartato é precursor da asparagina;
a alanina é sintetizada a partir da adição do grupo amino
ao piruvato, molécula resultante da glicólise;
a serina é derivada do 3-fosfoglicerato, um intermediário
da glicólise, por sua vez, é precursora da glicina.
 a cisteína é derivada da homocisteína, que é derivada da
metionina, um aminoácido essencial, por isso, a síntese de
cisteína depende da ingestão adequada de metionina;
 e a tirosina é derivada da fenilalanina, um aminoácido
essencial. Semelhante à cisteína, a síntese de tirosina
depende de um suprimento adequado de fenilalanina na
alimentação.