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UNIVERSIDADE FEDERAL DE CAMPINA GRANDE

CENTRO DE FORMAÇÃO DE PROFESSORES


UNIDADE ACADÊMICA DE CIÊNCIAS EXATAS E DA NATUREZA
CURSO: LICENCIATURA EM QUÍMICA
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA
PROFESSOR: Dr. EDER FREIRE
NOME: PAULO ROBERTO ALMEIDA DIAS
ESTUDO DIRIGIDO – ENZIMAS, CARBOIDRATOS E LIPÍDEOS

ENZIMAS
1. Comente sobre a substituição do modelo chave-fechadura, evidenciando o ponto de
vista bioenergético.

As enzimas são proteínas que atuam como catalisadoras de reações metabólicas, ou


seja, elas aceleram as reações químicas que ocorrem no organismo sem sofrer
desgaste ou alterar o curso da reação. Para isso, as enzimas apresentam certa
especificidade com os elementos das reações nas quais vai atuar.

As enzimas apresentam locais de ligação através dos quais ocorre o processo de


catalisação. Esses locais são chamados de sítios ativos e se adaptam as moléculas
sobre as quais a enzima atua, sendo essas moléculas chamadas de substratos
enzimáticos. Quando ocorre a ligação se forma o complexo enzima-substrato. Para
explicar a especificidade observada entre enzimas e seus substratos, Emil Fischer
propôs em 1894 que o complexo enzima-substrato obedeceria a um modelo “chave-
fechadura”. De acordo com ele, a especificidade se dá pelo fato do sítio ativo da
enzima ter um formato complementar ao seu substrato, promovendo um encaixe
perfeito, como uma chave que encaixa em determinada fechadura. Esse encaixe
facilita a modificação do substrato por parte da enzima de forma a fazê-lo reagir mais
rapidamente e formar os produtos da reação. Como a enzima não participa da reação,
após sua ação ela se solta do substrato e se encontra disponível novamente.

2. Comente sobre os tipos de inibições enzimáticas e exemplifique com a álcool


desidrogenase e a sua inibição pelo metanol, e a reversão desse processo em elevadas
concentrações de etanol.
Na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações químicas com as
enzimas, de modo a interferir na sua atividade catalítica. De acordo coma estabilidade
da ligação entre o inibidor e a enzima, a inibição enzimática pode ser de dois tipos:
reversível e irreversível. Na inibição reversível, as moléculas do inibidor e as
moléculas da enzima se unem por ligações não covalentes, que, por serem mais
instáveis, podem ser rompidas, fazendo com que a enzima retome a sua atividade
posteriormente. Já na inibição irreversível, a atividade enzimática é inativada
definitivamente. Nesse tipo de inibição, a substância inibidora se une à enzima por
ligações covalentes (mais estáveis), o que altera o grupo funcional da enzima
necessário para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente.

3. Como ocorre a catálise enzimática? Descreva relacionando a energia de ativação da


reação.
A catálise enzimática ocorre quando as enzimas atuam como catalisadores biológicos,
aumentando a velocidade das reações de nosso organismo. As enzimas são altamente
específicas, o que significa que cada uma age como catalisadora biológica de apenas
uma reação. Isso ocorre porque a enzima possui um centro ativo que se combina com
o composto que irá sofrer a ação enzimática. Esse composto é chamado de substrato.
É como se a enzima fosse a chave de uma fechadura (substrato). a enzima reage com
o substrato de maneira específica, criando um composto intermediário que se
decompõe facilmente, originando os produtos. Além disso, a enzima é regenerada não
sendo consumida na reação, como ocorre com todos os catalisadores.

4. Sobre a cinética enzimática: comente os mecanismos da enzima e da sua inibição.

Na realidade, você pode aprender muito a respeito do funcionamento de uma enzima e


como ela interage com outras moléculas tais como os inibidores simplesmente medindo
a rapidez que ela catalisa uma reação em diferentes condições.
Os inibidores competitivos retardam o progresso da reação ao se ligar à enzima,
geralmente no sítio ativo, impedindo que o verdadeiro substrato se ligue. De cada vez,
somente o inibidor competitivo ou o substrato pode estar ligado à enzima (e não ambos
ao mesmo tempo). Portanto, o inibidor e o substrato competem pela enzima. A inibição
competitiva age diminuindo o número de moléculas enzimáticas disponíveis para se ligar
ao substrato.
Os Inibidores não-competitivos não impedem que o substrato se ligue à enzima. Na
verdade, o inibidor e o substrato não afetam de maneira nenhuma a capacidade um do
outro de se ligar à enzima. Contudo, quando o inibidor está ligado, a enzima não consegue
catalisar sua reação para produzir um produto. Assim, a inibição não-competitiva age
reduzindo o número de moléculas enzimáticas funcionais que podem realizar a reação.

5. As enzimas regulatórias possuem dois grupos: as alostéricas e as reguladas por


modificação covalentes. Quais os aspectos semelhantes e divergentes entre as duas
classes.
Enzimas regulatorias: São enzimas que aumentam ou diminuem a atividade catalítica em
respostas a certos sinais. Agem em sistemas multienzimáticos regulando a velocidade das
sequências metabólicas. Permitindo a célula alcançar as suas necessidades de energia.
Podem ser as enzimas alostéricas ou enzimas reguladas por modificação covalente.

Enzimas Alostéricas: São enzimas que contêm uma região separada daquela em que se
liga o substrato. Onde pequenas moléculas regulatórias (efetores ou moduladores) podem
ligar-se e modificar a atividade catalítica destas enzimas. Ao ligar-se à enzima, o efetor
alostérico pode aumentar (efetor positivo) ou diminuir (efetor negativo) a atividade
catalítica, através de modificações no sítio catalítico. Em alguns sistemas a enzima
reguladora é especificamente inibida pelo produto final da via. A formação do produto
final diminui toda a velocidade da via. É chamada de inibição por retroalimentação. Se a
concentração do substrato diminuir a velocidade da reação aumenta novamente.

CARBOIDRATOS
1. O que são carboidratos? De acordo com o número de unidades monoméricas,
como os carboidratos podem ser classificados e o que representa cada classe? Que
funções os carboidratos desempenham nas células de animais?
Os carboidratos ou hidratos de carbono são também conhecidos como glicídios e
açúcares, porém, nem todo carboidrato é um açúcar, conforme veremos mais
adiante. Eles possuem a função biológica de fornecer energia e podem ser
quimicamente definidos como compostos que possuem vários átomos de carbono
(3 ou mais) ligados a grupos hidroxila (OH) e que possuem também as funções
cetona ou aldeído.

Oses ou monossacarídeos: São os carboidratos de estrutura mais simples e


possuem apenas um grupo aldeído ou cetona. Eles não sofrem hidrólise, mas
podem ocorrer reações entre monossacarídeos com a formação de um dissacarídeo
ou de um polissacarídeo. Entre os principais monossacarídeos, temos a glicose e
a frutose. Na imagem abaixo, suas cadeias carbônicas estão abertas, mas elas
também podem se apresentar como cadeias fechadas.

Osídeos:Sofrem hidrólise e produzem oses. De acordo com a quantidade de oses,


podem ser oligossacarídeos ou polissacarídeos. Oligossacarídeos: Quando
sofrem hidrólise, os oligossacarídeos produzem um número pequeno de oses. Se
houver duas oses, o carboidrato é um dissacarídeo. O principal dissacarídeo é o
açúcar comum ou sacarose (C12H22O11), que é formado por dois
monossacarídeos, a glicose e a frutose.
A sacarose é um dissacarídeo ;Outros exemplos de dissacarídeos são a maltose
(formada por duas moléculas de α-glicose), a celobiose (formada por duas
moléculas de β-glicose) e a lactose (formada por uma α-glicose e uma α-
galactose).
b) Polissacarídeos: Eles são formados pela união de várias moléculas de
monossacarídeos. Quando sofrem hidrólise, também produzem um número
grande de unidades de monossacarídeos. Os principais polissacarídeos são o
amido e a celulose.
As funções dos carboidratos são: 1- Armazenamento energético – o amido e o
glicogênio são os carboidratos responsáveis pelo armazenamento de energia dos
animais e vegetais. 2- Produção de energia – os carboidratos são as principais
fontes de energia. 3. Estruturais – todos os componentes celulares são formados
por um carboidrato, e eles formam bases necessárias para a estruturação das
célula.
2. Discorra sobre as semelhanças e diferenças entre as moléculas do amido e
glicogênio, acentuando suas funções.
Tanto o amido quanto o glicogênio são polímeros formados por moléculas de açúcar
chamadas glicose. Cada molécula independente tem a fórmula C6H12O e, juntando essas
subunidades de uma certa maneira, formam-se as longas cadeias que geram o glicogênio
e o amido. Existem dois tipos de amido: amilose e amilopectina. Desses dois, o glicogênio
é mais semelhante à amilopectina, pois as cadeias de açúcar em ambos é altamente
ramificada, enquanto a amilose é estritamente linear.
O glicogênio é um polissacarídeo ramificado, formado por polímero de glicose, tem
função de armazenamento energético nas células animais; é encontrado no fígado e nos
músculos, as ramificações ocorrem com ligações α1 → 4 e α1 → 6. Ele é mais ramificado
do que o amido tem extremidades redutoras.
O amido é um polissacarídeo de armazenamento de energia utilizado pelas plantas. É
formado por amilose, cadeias lineares com ligações α1 → 4 e amilopectina, que possui
ramificações, com ligações α1 → 6.
A celulose é um polissacarídeo linear encontrado nas plantas, que tem função estrutural,
fazendo parte da parede celular e conferindo rigidez às plantas; as ligações glicosídicas
na celulose são do tipo β1 → 4 e não é digerível pelos seres humanos pois nossas enzimas
não podem clivar esse tipo de ligação.
3. Comente sobre a importância biológica das sindecanas, tendo em vista a heparana
sulfato e seus domínios S.

Sindecanas: Família de glicoproteínas transmembrana que possuem um domínio


citoplasmático curto, um único domínio que atravessa a membrana e um domínio
extracelular com cadeias de sulfato de heparina e de SULFATOS DE
CONDROITINA. As sindecanas interagem com vários PEPTÍDEOS E
PROTEÍNAS DE SINALIZAÇÃO INTERCELULAR que se ligam à heparina e
podem desempenhar algum papel na modulação da sinalização celular durante o
DESENVOLVIMENTO EMBRIONÁRIO, tumorigênese e angiogênese.
Heparina: Mucopolissacarídeo altamente ácido formado por partes iguais de D-
glucosamina sulfatada e ácido D-glucurônico com pontes sulfamínicas. O peso
molecular varia entre 6 a 20 mil. A heparina é encontrada e obtida do fígado,
pulmões, mastócitos, etc., de vertebrados. Sua função é desconhecida, mas é
utilizada para impedir a coagulação do sangue in vivo e in vitro sob a forma de
muitos sais diferentes.

4. Sobre as seguintes moléculas, descrevam suas estruturas bioquímicas e suas


relevâncias biológicas (como quantidade de informações e etc.):

a) glicoproteínas são proteínas que contêm cadeias de oligossacarídeos (glicanos)


covalentemente ligados a cadeias laterais de polipeptídeos. O hidrato de carbono
é ligada à proteína numa modificação translacional ou pós-traducional. Este
processo é conhecido como a glicosilação. Proteínas extracelulares segregadas são
geralmente glicosiladas. Em proteínas que possuem segmentos que se estendem
no meio extracelular, os segmentos extracelulares também são glicosiladas.

b) Glicosaminoglicanos, também chamados glucosaminaglicanos ou


glicosaminoglicanas são polímeros lineares longos, não flexíveis e com cadeias
não ramificadas, e têm como base unidades dissacarídicas repetidas. Um dos
monossacarídeos que compõem os dissacarídeos é sempre a N-acetilglicosamina
ou a N-acetilgalactosamina. Outro monossacarídeo é, na maioria dos casos, um
ácido urônico.

c) Proteoglicanos, também chamados de proteoglicanas, são glicoproteínas


extracelulares, cuja estrutura consiste em uma proteína central ligada a vários
glicosaminoglicanos. Dos diferentes tipos de glicosaminoglicanos que existem, o
único que não compõe o proteoglicano é o ácido hialurônico, no entanto, os
proteoglicanos já formados comumente estão ligados a moléculas de ácido
hialurônico. Os glicosaminoglicanos possuem alta quantidade de carga negativa e
por isso acabam atraindo uma nuvem de cátions, onde o mais atraído é o sódio
que traz com ele moléculas de água

5. Como a presença de ligações  em vez de  influencia a digestibilidade de


polímeros de glicose pelos seres humanos?
A alfa e a beta sao dois tipos de estrutura chamados de anomeros moleculares,
a alfa glicose é responsavel pela formaçao de amido e a beta glicose é da celulose,
nosso organismo não é capaz de digirir celulose, porrque o nosso organismo (mais
precisamente o aparelho digestório) não fabrica enzimas capazes de "quebrar" a
celulose. Cada substância alimentar que ingerimos (proteínas, lipídios, etc)
possuem em nosso aparelho gástrico, uma enzima correspondente, que se encaixa
a este substrato e o "parte", originando o processo de digestão.
6. Explique o que acontece nos monossacarídeos em solução aquosa.

Apesar de apresentarmos as moléculas com cadeia aberta, a maior parte dos


monossacarídeos em solução aquosa apresenta-se com cadeia cíclica (em forma
de anel). Acontece uma reação entre o grupo carbonila e um grupo OH da própria
molécula, formando compostos de homoacetais, quando tem a função aldeído e
homocetais, quando tem a função cetona.

7. As ligações glicosídicas se assemelham com as ligações peptídicas. Todavia


apresentam aspectos próprios. Esquematize e mostre os aspectos sinonímicos e
distintos.

8. Comente sobre as moléculas altamente hidratadas, seguir:

a) Amido

b) Glicogênio

c) Celulose

d) Quitina

10. Por que o organismo humano não digere a celulose?

11. Comente sobre o papel dos glicoconjugados, mencionando os tipos e os


caracterizando.

12. Quais aspectos estruturais caracterizam os peptideoglicanos de bactérias?

13. Caracterize estruturalmente os glicosaminoglicanos. Onde eles ocorrem e que


função desempenham?

14. Quais as características estruturais dos proteoglicanos? Como as cadeias de


heparana sulfato de sindecanas variam gerando sítios de informação nessa
macromolécula?
LIPIDEOS
1. As proteínas, os ácidos nucléicos ou os carboidratos são agrupados por
semelhanças estruturais em comum. Qual é a base para agrupar substâncias
como os lipídeos?
Os lipídeos são formados longas cadeias c arbonicas de ácidos graxos
saturadas ou i nsaturadas. São apolares e ligadas a uma molécula de glicerol

2. Descreva a estrutura dos triacilgliceróis. Como essas moléculas são


armazenadas nos animais e qual a importância biológica do armazenamento
dos triglicerídeos?
Os Triacilgliceróis são lipídios formados pela ligação de 3 moléculas de
ácidos graxos com o glicerol, um triálcool de 3 carbonos, através de ligações
do tipo éster. São absolutamente hidrofóbicos, sendo também chamados de
"Gorduras Neutras", ou triglicerídeos. Os ácidos graxos que participam da
estrutura de um triacilglicerol são geralmente diferentes entre si.

A principal função dos triacilgliceróis é a de reserva de energia, e são


armazenados nas células do tecido adiposo, principalmente. São armazenados
em uma forma desidratada quase pura, e fornecem por grama
aproximadamente o dobro da energia fornecida por carboidratos.

3. As membranas de bactérias crescidas em 20 °C tendem a ter uma maior


proporção de ácidos graxos insaturados que as de bactérias crescidas em 37
°C. (Em outras palavras, a bactéria crescida em 37 °C tem uma maior
proporção de ácidos graxos saturados nas suas membranas). Sugira uma razão
para isso.
O aumento da temperatura é responsavel por quebrar as duplas ligações
tornando a molecula saturada e é por isso que existe mais acidos graxos em
temperaturas mais baixas.· Gorduras de origem animal são geralmente ricas
em ácidos graxos saturados

4. Animais que vivem em climas frios tendem a ter mais resíduos de ácidos
graxos poliinsaturados nas suas membranas do que animais que vivem em
climas quentes. Sugira uma razão para isso.
Devido ao aumento da temparatura as ligaçoes insaturadas são quebradas,
assim transformando em saturadas( com uma unica ligação simples).

5. Diferencie estruturalmente glicerofosfolipídeos, esfingolipídeos e esteróis.

Os fosfolípidos, fosfolipídios são lípidos que contém ácido fosfórico como


mono ou diéster. São constituidos por uma molécula de glicerol, duas cadeias
de ácidos graxos, um grupo fosfato e uma molécula polar ligada a ele.
Esfingolipídios são formados por uma molécula de um aminoálcool de
cadeia longa , a esfingosina cujas ligações duplas possuem configuração
"trans". Este aminoálcool é ligado aos ácidos graxos através de uma ligação
amida. São lipídios também importantes na estrutura das membranas
biológicas devido ao seu caráter claramente anfipático.
Esteróis são uma classe de lípidos que partilham o motivo estrutural comum
a todos os esteróides, uma estrutura tetracíclica com quatro anéis ligados entre
si, três dos quais com seis carbonos e outro anel com cinco carbonos (núcleo
esteróide) (ver figura 1). Os esteróis não possuem ácidos gordos, em vez disso,
possuem uma cadeia curta de hidrocarbonetos ligada ao núcleo esteróide e,
distinguem-se dos esteróides, por possuírem um grupo hidroxilo na posição
C-3
6. Quais as semelhanças e diferenças estruturais entre esfingomielinas,
glicoesfingolipídeos e gangliosídeos? Pesquise sobre a ocorrência e função de
cada um desses três tipos de lipídios.
Esfingolipídios são uma classe de moléculas de lipídios que formam
membrana. Contém esfingosina, um amino álcool orgânico alifático ou uma
substância estruturalmente semelhante a ela. Os esfingolipídeos mais simples
são as ceramidas (esfingosina com um ácido graxo), amplamente distribuídos
em pequenas quantidades em tecidos de plantas e animais. Os outros
esfingolipídeos podem ser sintetizados a partir das ceramidas.[1] São
constituintes da bainha de mielina.

7. Caracterize e classifique os eicosanóides, destacando as principais funções


desempenhadas por tais lipídios.

8. Quais as características estruturais das vitaminas lipossolúveis e qual a


importância dessas biomoléculas para a espécie humana?