Inibição enzimática

As enzimas são moléculas polipeptídicas responsáveis pela catálise de

reações do metabolismo de seres vivos. Elas atuam sobre moléculas
específicas denominadas substratos enzimáticos, que são modificadas
para dar origem aos produtos da reação. Porém, essa atividade das
enzimas pode ser reduzida por diversos tipos de substâncias químicas,
num processo que recebe o nome de inibição enzimática.

Na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações químicas

com as enzimas, de modo a interferir na sua atividade catalítica. De
acordo coma estabilidade da ligação entre o inibidor e a enzima, a inibição
enzimática pode ser de dois tipos: reversível e irreversível. Na
inibição reversível, as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima
se unem por ligações não covalentes, que, por serem mais instáveis,
podem ser rompidas, fazendo com que a enzima retome a sua atividade
posteriormente. A inibição reversível é subdividida em 2 classes:

● Inibição competitiva – os inibidores competitivos são substâncias

que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima.
As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida
com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente
às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito
semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da
enzima. Por não haver a formação do complexo-substrato, a
atividade catalítica da enzima é inibida enquanto existir o complexo
enzima-inibidor.
● Inibição não competitiva – a substância inibidora pode ligar-se
tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato, mas num
sítio de ligação diferente. Nesse caso, a ligação do inibidor com a
enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma
alteração que impede a formação do produto da reação.

Já na inibição irreversível, a atividade enzimática é inativada

definitivamente. Nesse tipo de inibição, a substância inibidora se une à
enzima por ligações covalentes (mais estáveis), o que altera o grupo
funcional da enzima necessário para sua atividade catalítica, tornando-a
inativa de forma permanente. Um bom exemplo de inibidor irreversível é
o íon cianeto (CN-), que se une à enzima citocromo oxidase, enzima
muito importante no processo de respiração celular, levando à sua
inativação definitiva. Com essa enzima inativada, a célula deixa de
realizar a respiração e morre.

Existem muitos tratamentos terapêuticos que se baseiam na inibição

enzimática. Vários antibióticos combatem infecções por bactérias através
da inibição irreversível de enzimas desses microrganismos. A penicilina,
por exemplo, inibe a atividade da enzima transpeptidase, indispensável à
formação da parede celular bacteriana. Com a inativação dessa enzima, a
bactéria não tem como fabricar a parede celular, o que impede a sua
reprodução. As células animais, por sua vez, não utilizam essa enzima em
seu metabolismo, por isso, a penicilina não causa mal ao organismo
humano (exceto em situações de alergia).

Outro exemplo é o tratamento da AIDS, que inclui medicamentos

inibidores das proteases, enzimas responsáveis pela produção de novos
vírus.