Enzimas

1. Quais são as vantagens das enzimas em relação aos catalisadores não-

biológicos?
Alta especificidade, eficiência catalítica extraordinária, agem em sequencias
organizadas, catalisando centenas de reações que ocorrem nas vias
metabólicas, podem ter sua atividade reduzida.
2. Cite a importância das enzimas regulatórias nos sistemas enzimáticos.
(a) controlam a etapa limitante em uma cadeia de reações; (b) atividade
aumentada ou diminuída em função de sinais; (c) permite,
consequentemente, a célula adaptar-se de acordo com a necessidade de
gasto de energia.
3. Por que as estruturas primária, secundária, terciária e quaternária das
enzimas são essenciais para o exercício das atividades catalíticas?
Porque possuem um lugar especifico dentro da molécula, denominado de
centro ou sítio catalítico, que é formado por uma agrupação espacial e
especifica de aminoácidos, constituindo uma parte muito pequena de
enzima, e esta determinada pela sua estrutura terciária ou quaternária.
4. O que são cofatores, coenzimas e grupos prostéticos?
Cofatores = proteína + substância inorgânica necessária ao funcionamento
da enzima; coenzima = proteína + “cofator” ORGÂNICO; grupos prostéticos
= ligação entre proteína e cofator for covalente.
5. O que é energia de ativação de uma reação? De que maneira os
catalisadores aumentam a velocidade da reação?
Energia de ativação = energia mínima que os reagentes necessitam para
que se inicie a reação química. (esta energia mínima é necessária para a
formação do complexo ativado.) Quanto maior a energia de ativação, mais
lenta é a reação, porque aumenta a dificuldade para que o processo ocorra.
6. O tradicional modelo chave-fechadura apresenta uma incoerência. Explique
e corrija-o.
A alta especificidade da enzima, segundo o modelo chave-fechadura, se dá
pelo fato do sítio ativo da enzima ter um formato complementar ao seu
substrato, promovendo um encaixe perfeito, como uma chave que encaixa
em determinada fechadura. Como correção ao modelo chave-fechadura,
surgiu a teoria do encaixe induzido.
7. Como os vários tipos de inibição influenciam os valores de Km e Vmax?
Quanto ao Vmax, com a concentração alta de inibidores, menor são as
chances de determinada enzima atingir sua Vmax. E, consequentemente,
em inibidores competitivos, Km terá de aumentar para “ganhar” a disputa por
sítios catalíticos.
8. O que acontece com a enzima e com o inibidor quando se usa um inibidor
suicida?
Os inibidores suicidas, quando ligado a enzimas, é degradado juntamente a
ela – por isso, irreversíveis.
9. Por que a curva obtida para a cinética alostérica é sigmoide, e não
hiperbólica?
Enzimas alostéricas apresentam ligação cooperativa do substrato ao centro
catalítico da enzima, isto significa que a união das moléculas de substratos
posteriores. Essas reações enzimáticas dão lugar a curvas do tipo
sigmoides.
10. Graficamente qual a diferença entre uma enzima com efetor e outra com
inibidor alostérico?
Com efetor = gráfico sigmoide mais perto do eixo vertical, indicando um
aumento em sua atividade.
11. O que é e qual a importância da catalisação de enzimas?
Catalisador = substância que acelera a velocidade de ocorrência de uma
certa reação química.
12. Descreva as vantagens de as enzimas serem proteínas.
Por serem moléculas orgânicas, isso as permite ser sintetizadas pelas
células sempre que necessário, tendo sua produção sempre controlada pelo
DNA. Por serem muito variadas, atuam em diversas situações de
temperatura, pH.
13. O que é o pH ótimo de uma enzima? Por que ocorre essa
especificidade?
pH ótimo refere-se ao ponto no qual sua atividade é máxima. Dependendo
da concentração de [H+] no meio da reação, uma enzima pode “parar de
funcionar”, desnaturar, aumentar ou diminuir a velocidade da reação.