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1. Enzimas...................................................................................................... 2
1.1. Estudo Dirigido........................................................................................ 9
2. Bioenergética Celular: ATP e O2............................................................... 12
3. Glicólise .................................................................................................... 15
3.1. Estudo Dirigido...................................................................................... 20
4. Ciclo de Krebs – O Temido! ...................................................................... 22
4.1. Estudo Dirigido...................................................................................... 28
5. Cadeia de Transporte de Elétrons e Fosforilação Oxidativa ..................... 31
1. Enzimas
Propriedades da Enzima
• Atuam em baixas concentrações → eficiência;
Quanto menos enzima eu precisar, mais eficiente é a enzima.
• Altamente específicas → interação com substrato específico;
Encaixe entre a enzima e o seu substrato especifico, temos substratos específicos
para cada enzima.
• Necessitam de condições adequadas → temperatura e pH ótimos;
Se não tiver em condições adequadas a enzima não funciona direito.
• Sua concentração e atividade podem ser reguladas;
• Catalisadores eficientes → até 1000 moléculas de substrato podem ser
transformadas por minuto;
• Localização intracelular na maioria das vezes → compartimentalização;
• Não são consumidas durante a reação → concentração constante.
Estrutura da Enzima
• Sítio Ativo: garantem a ligação entre E-S (ponto onde o substrato se encaixa);
o Resíduos de aminoácidos aproximados pelo dobramento da cadeia;
o Cavidade com forma definida → reconhecimento;
o Especificidade → ligação específica pelo substrato.
1
Moléculas de RNA catalisam reações químicas celulares (RNA com função de enzima), denominada ribozima. Também
ocorre com moléculas de DNA, as desoxirribozimas, todavia, não são encontradas na natureza, foi descoberto através
do método in vitro.
• Cofatores enzimáticos
o Algumas enzimas requerem cofatores para
apresentarem atividade;
o Cofatores são componentes não proteicos
de uma enzima (íons metálicos ou
moléculas orgânicas: coenzimas) e não são
consumidos, da mesma forma da enzima;
o Substrato específico + cofatores → encaixe
e interação no sitio ativo da enzima.
o Coenzimas: moléculas orgânicas não
proteicas necessárias para o funcionamento ótimo de algumas enzimas.
• Funções do cofator
o Da orientação do substrato – se liga ao substrato para que ele encaixe na enzima
da maneira correta.
o De transferência de íons;
o De transferência de grupos.
Nomenclatura da Enzima
Nome clássico (mais comum) é mais curto, utiliza o sufixo “ase” para indicar a
enzima.
Lactase – quebra da lactose em galactose e glicose.
DNA polimerase – catalisa a polimerização de nucleotídeos para formação do
DNA.
Classificação das Enzimas
Seis grandes grupos – de acordo com a reação que catalisam. Vamos ter reações
que vão ser catalisadas pelas enzimas e agrupamos elas por esse tipo de reação. O
mesmo tipo de reação pode acontecer com substratos diferentes
a. Modelo chave/fechadura
Encaixe entre o substrato e o sitio ativo. Um modelo mais inflexível.
2
Oxidado – quem doa elétrons / Reduzido – quem recebe.
b. Modelo de ajuste induzido
Mudança conformacional para o estado de transição. Quando o substrato encaixa
na enzima, tem um ajuste para encaixar melhor, quando solta, a enzima volta para
o estado normal (nativo). Aqui melhora a função.
Cinética Enzimática
Estudo da velocidade de uma reação catalisada por enzimas, ou seja, a ligação
de enzima com o substrato para formar um produto, e como essa velocidade pode ser
alterada.
Cada vez que eu aumento a concentração de substrato a velocidade da reação
aumenta, porém, chega um momento em que a velocidade da reação para de aumentar,
é quando atinjo minha velocidade máxima.
Como que eu chego na saturação? Todas
as minhas enzimas estão ocupadas, não
adianta eu colocar mais substrato, não vou
conseguir aumentar a velocidade da reação.
As reações catalisadas por enzimas
processam-se em duas etapas:
1. Na primeira, a enzima (E) liga-se reversivelmente ao substrato (S), formando o
complexo ES;
2. Na segunda, são liberados a enzimas (E) e o produto (P).
pH
— Efeito de ionização do sitio ativo;
— Desnaturação proteica.
O pH influencia muito na atividade das enzimas. A manutenção do pH é
extremamente importante para o nosso corpo funcionar bem.
Qualquer coisa que altere as características dos
aminoácidos, que formam as cadeias laterais das enzimas,
principalmente no sitio ativo, vai mudar a interação da região
com o substrato.
A enzima não funciona só no seu pH ótimo, se estiver
perto do pH ótimo ela ainda funciona, deixa de funcionar
quando o pH altera muito.
Temperatura
A velocidade da reação aumenta junto com a temperatura, como se observa na
maioria das reações químicas. Após atingir uma temperatura critica, a estabilidade da
proteína decresce devido a desnaturação térmica.
As vezes a desnaturação é irreversível, depende do grau que eu cheguei na
desnaturação.
Concentração de Substrato
Enquanto eu tenho enzima disponível, a quantidade de
substrato pode aumentar, que as enzimas vão se ligando a
eles, e consequentemente vai aumentando a velocidade da
reação, até que todas as enzimas estejam ocupadas, nesse
caso, não importa quanto você coloque substrato, a
velocidade não aumenta.
Quem limitou a velocidade da reação? O número de
enzima eu tinha disponível.
Concentração de Enzima
Existe uma relação direta entre a velocidade e a quantidade de enzimas, quanto
mais enzimas eu tenho, maior vai ser a velocidade.
A afinidade da enzima pelo substrato não muda, independente da quantidade de
enzima ou substrato na reação.
Inibidores Enzimáticos
Qualquer substância que reduza a velocidade de uma reação enzimática.
Temos tipos diferentes de inibidores:
• Irreversíveis: uma vez inibida, a enzima nunca mais volta a funcionar. Ligam-se
covalentemente ao centro ativo da enzima – inativação definitiva. Como eu não
consigo remover o inibidor da enzima, vou precisar de uma nova enzima para fazer
aquele serviço. Ex.: aspirina.
• Reversíveis:
o Competitivos: inibi a enzima competindo
com o substrato pelo sitio ativo. O inibidor é
um composto com estrutura molecular
semelhantes à do substrato. Quando tem
muito inibidor, a chance dele se ligar a uma
enzima é muito maior, consequentemente,
diminui a chance de um substrato conseguir se ligar a enzima, não tendo assim a
formação do produto. Porém, se colocar mais substrato na reação, a chance de
algum substrato se ligar na enzima aumenta, tendo então a formação do produto.
O inibidor reduz a velocidade da reação, a não ser que a quantidade de substrato
seja tão alta que a presença de inibidor não fará diferença.
Km aparente: é o Km do substrato quando tem a presença do inibidor.
o Não competitivos: inibi a enzima competindo com o substrato, mas não se liga ao
sitio ativo. Ligam-se a regiões que não pertencem ao centro ativo da enzima,
alteram a estrutura da enzima sítio ativo não mais complementar ao substrato
inviabilizam a catálise. Nesse caso não adianta aumentar a quantidade de
substrato, pois a estrutura da enzima que foi alterada e não tem uma mudança no
valor do Km. Não tem como chegar na velocidade máxima da reação.
Questão 2. Explique o efeito das enzimas sobre a energia de ativação das reações
químicas.
Para que um substrato se torne um produto, é necessário que acha a energia de
ativação, entretanto, se na substância não tiver a presença de enzimas, será necessário
um gasto muito maior de energia de ativação para que o substrato resulte no produto,
ao acrescentar enzimas na substância, elas aceleram o processo, tendo um gasto muito
menor de energia de ativação, resultando em um processo mais rápido e
energeticamente econômico.
Energia química é a energia potencial disponível para ser liberada em uma reação
química. É o tipo de energia mais importante para os organismos vivos. É a energia que
pode ser transformada para impulsionar a atividade celular. Quebrar ligações químicas
libera energia no formato de ATP que o corpo consegue usar.
Termodinâmica
1ª Lei da Termodinâmica – Lei da Conservação de Energia: a energia do universo
é constante, pode ser transferida ou transformada, mas não pode ser criada ou
destruída.
2ª Lei da Termodinâmica: o universo sempre tenda para uma desordem (entropia)
cada vez maior. As transformações de energia ocorrem espontaneamente quando
convertem a matéria de um estado mais ordenado (menos estável) para um menos
ordenado (mais estável). Para ficar desorganizado precisa de menos energia, para ter
uma ordem, é necessário que tenha mais energia. Exemplo prático: fone de ouvido
dentro da bolsa.
Bioenergética e Termodinâmica
Os organismos vivos trocam matéria e energia com seu ambiente (sistemas
abertos). Preservam sua ordem interna pela retirada de energia do ambiente (nutrientes
ou energia solar) e devolvem para o ambiente uma quantidade igual de energia na forma
de calor e entropia.
Energia Livre de Gibbs (G): A energia que as células utilizam. Energia que a célula
usa para o trabalho celular.
Ressíntese
O ATP é formato por 3 fosfatos, quando
ocorre a hidrolise, o último fosfato do ATP sai, ao
quebrar a ligação entre o 2 fosfato e o 3 que vai
ser liberado, eu libero bastante energia. Essa
energia que é liberada, é utilizada pelo nosso
corpo para juntar a glicose em uma molécula de
fosfato.
Hidrolise: ATP + H2O = ADP + P
Explicação a imagem ↑
O alimento é consumido, o organismo gera energia através de reações de
exergônicas, essa energia é fosforilada resultando no ATP, quando o ATP sofre a
hidrolise ele libera energia para as reações endergônicas. Esse ciclo acontece o tempo
todo dentro do organismo, somos uma máquina de converter energia.
Formas de ressíntese de ATP: Como é possível fornecer quantidade de energia
necessária para sintetizar nova e rapidamente uma molécula tão energética como o
ATP? Compostos ricos em energia ou reações de óxido-redução.
Reações de Óxido-Redução
— A energia para a fosforilação do ADP também pode ser obtida através da
oxidação dos macronutrientes da alimentação e de reservas de glicose e ácidos graxos
endógenos;
— As oxidações biológicas consistem sempre na retirada de dois átomos de
hidrogênio (H2) dos substratos;
— Cada átomo de hidrogênio contém um próton (H+) e um elétron (e-);
— Toda reação de oxidação envolve uma redação de redução simultânea;
— Todo composto que pode existir nas formas oxidada ou reduzida constitui um
par redox conjugado.
Pares Redox: uma reação de oxido redução envolve pelo menos dois pares redox.
Alguém está doando a minha energia, e essa energia é transferida na forma de elétrons.
Agente oxidante - A/AH2
Oxidado – quem ganha o elétron
Agente redutor – B/BH2
Reduzido – quem perde o elétron
Principal substrato oxidável para a maioria dos organismos, tendo papel central
no metabolismo energético. Quebra da molécula de glicose para pegar a energia na
forma de elétrons para transformar em ATP.
Única fonte de energia para as hemácias e tecido nervoso (curto prazo). Glicose
é importante, predominante e determinando para os tecidos.
1ª Reação
Fosforilação da glicose no carbono de n. 6, isso quer dizer que a glicose vai ter
um grupo fosfato no carbono n. 6, mas para isso preciso gastar 1 ATP, o gasto desse
ATP resulta no ADP+P, esse fosfato que irá se grudar na glicose. Isso acontece para
que quando a glicose entre dentro da célula, ela não consiga mais sair, pois os
transportadores só carregam a glicose, não carregam ela fosforilada. Essa é uma reação
irreversível.
Enzima responsável – Hexoquinase
(tecidos) e Glicoquinase (fígado).
Km Hexoquinase I, II e III < 0,1 mM –
possui muita afinidade com a glicose, atinge a
velocidade máxima.
Km Hexoquinase IV (Glicoquinase) = 10
mM – aqui tem que ter muita glicose para ela
começar a fosforilar. Possui afinidade menor
pela glicose e não atinge a velocidade máxima.
Esse gráfico vai cair na prova!!!!
2ª Reação
Isomerização da glicose-6-fosfato. Isômero é uma molécula que tem a mesma
forma molecular, mas a estrutura é diferente.
A glicose fosforilada muda a sua estrutura, o carbono n. 1 “sobe”, ele se liga agora
com o carbono n. 2, a forma molecular continua a mesma (C6H12O6), mas a estrutura
muda, ela deixa de ser glicose-6-fostato e se torna uma frutose-6-fosfato.
Enzima responsável – Fosfo-hexose-isomerase.
Essa é uma reação reversível, pode ir para os dois lados.
3ª Reação
Outra fosforilação. A frutose-6-fosfato que foi resultado da 2ª reação ganha outro
grupo fosfato, aqui também temos a quebra de uma molécula de ATP, resultando no
ADP+P, e esse fosfato que se gruda a molécula de frutose, que agora é frutose-1,6-
bifosfato.
Enzima responsável – Fosfofrutoquinase (PFK). Essa enzima é muito importante.
Essa reação é irreversível, e é o primeiro ponto de regulação, controle da
velocidade da via.
4ª Reação
Clivagem, a frutose-1,6-bifosfato vai ser quebrada em duas partes, um
diidroxiacetona fosfato e um gliceraldeído-3-fosfato, que são isômeros.
Porém, a partir daqui só um deles consegue seguir na via, o gliceraldeído-3-
fosfato, deslocando o equilíbrio da reação no sentido direito.
Essa é a uma reação reversível.
Enzima responsável – aldolase.
5ª Reação
Isomerização, a diidroxiacetona vai ser transformada em gliceraldeído-3-fosfato,
para que ela possa continuar na via.
Essa é a uma reação reversível.
Enzima responsável – Triose fosfato isomerase.
Desse ponto em diante, a via terá seus intermediários duplicados, por que?
Por que o gliceraldeído-3-fosfato da 4ª reação seguiu a via e agora o gliceraldeído-3-
fosfato resultante dessa reação, também seguirá.
Fase de Pagamento
6ª Reação
Oxidação do gliceraldeído-3-fosfato (G3P), isto é, “arrancar” os elétrons da
molécula de G3P. Essa molécula perde 1 hidrogênio (elétron), e no lugar dele a gente
coloca 1 fosfato, porém esse fosfato é um fosfato inorgânico (está dissolvido no citosol).
O resultado dessa reação é 1,3-bifosfoglicerato (1,3-BPG) e 2 coenzimas reduzidas.
O elétron que está soltou é entregue para a coenzima NAD+ NADH + H+
Essa é uma reação reversível.
Enzima responsável – Gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase.
7ª Reação
Formação do ATP. A quebra do fosfato do 1,3-bifosfoglicerato consegue ser
energia o suficiente para montar uma molécula de ATP. O fosfato que sai do 1,3-BPG
se gruda em um ADP, sobrando então um 3-fosfoglicerato. Essa fosforilação do ADP é
chamada de fosforilação a nível do substrato.
Como tudo está acontecendo dobrado, agora eu tenho 2 moléculas de ATP.
Essa é uma reação reversível.
Enzima responsável – Fosfoglicerato quinase.
8ª Reação
Rearranjo do grupo fosfato, vou trocar a posição do fosfato no 3-fosfoglicerato,
pois o fosfato no terceiro carbono não é vantajoso, o resultado é 2-fosfoglicerato.
Essa é uma reação reversível.
Enzima responsável – Fosfoglicerato mutase.
9ª Reação
Desidratação, é uma saída de molécula de água do 2-fosfoglicerato, ficando então
fosfoenolpiruvato (PEP). Aqui temos a formação do segundo intermediário de alta
energia.
Essa é uma reação reversível.
Enzima responsável – Enolase.
10ª Reação
Formação de ATP, o fosfoenolpiruvato passa pelo processo de fosforilação, ele
perder a molécula de fosforo que se junta a um ADP, formando então um piruvato e um
ATP. Essa fosforilação do ADP é chamada de fosforilação a nível do substrato.
Essa é uma reação irreversível.
Enzima responsável – Piruvato quinase.
Balanço Geral da Glicólise
— Degradação da glicose pela via glicolítica produz energia na forma de ATP, além de
NADH e parte é conservada na forma de piruvato;
— Todas as enzimas desta via são citosólicas;
— Por molécula de glicose, são consumidos 2 ATP e são produzidos 4 ATP, ficando
saldo positivo de 2 ATP.
Regulação da Glicólise
— Glicólise tem papel duplo – degradar glicose para fornecer ATP e produzir
intermediários para outras vias;
— Pontos de regulação: reações irreversíveis. As reações 1, 3 e 10 são os pontos mais
importantes;
— 3 enzimas: hexoquinase, fosfofrutoquinase (etapa de regulação mais importante);
piruvato quinase.
— Outras formas de regulação: alostérica, modificação covalente e expressão de
proteínas.
3.1. Estudo Dirigido
Questão 2. Qual a primeira reação da glicólise? Por que ocorre essa reação?
A 1ª reação é a fosforilação da glicose, que irá receber um grupo fosfato no carbono de
n. 6, mas para isso é necessário gastar 1 ATP, o gasto desse ATP resulta no ADP+P,
esse fosfato que irá se grudar na glicose. Isso acontece para que a glicose não consiga
mais sair da célula, pois os transportadores só carregam a glicose, não carregam ela
fosforilada.
A enzima responsável é a hexoquinase, existem 4 tipos dessa enzima, sendo que três
deles, a hexoquinase I, II e III estão nos tecidos e a hexoquinase IV, conhecida como
glicoquinase está localizada no fígado.
Destino do Piruvato
Anaerobiose
— As fermentações regeneram o NAD+ (o
NADH produzido sem oxidação);
— São processos autossuficientes;
— Piruvato produzido na glicólise é o aceptor dos
elétrons do NADH restaura o NAD+ para a via
glicolítica;
— Ocorre nas hemácias e células
musculares.
Essa é a única reação, a enzima
utilizada é a lactato desidrogenase, o
piruvato (produto da glicólise) recebe
prótons do NADH+H+ e vira lactato.
Por que acontece essa reação? A
hemácia só se “alimenta” de glicose, e para
que a via glicolítica ocorra eu preciso de NAD, por isso essa reação é importante, pois
será feita a regeneração do NAD para o uso na via glicolítica.
— Importância da fermentação lática para o homem: via que não requer oxigênio; gera
pouco da energia disponível com a oxidação completa da glicose; os músculos
esqueléticos na maioria dos animais conseguem funcionar de modo anaeróbico por
curtos períodos; e, músculo funciona de modo anaeróbico até que ocorra a fadiga
acúmulo de lactato.
Aerobiose
O piruvato sai da via glicolítica que ocorre dentro do citosol e segue para a
mitocôndria, sendo transportado pela enzima piruvato translocase, onde será realizado
o ciclo de Krebs e cadeira de transporte de elétrons.
O primeiro passo aqui é transformar o piruvato em acetil-CoA, que é o substrato
necessário para o Ciclo de Krebs.
O complexo enzimático (CE1) é formado por três enzimas que tem 5 cofatores,
três desses cofatores estão ligados a enzima, eles precisam ficar junto com a enzima
para ela funcionar.
1. Descarboxilação: o piruvato assim que entra no complexo perde um carbono e quem
faz isso é a E1.
2. Ligação ao TPP: a parte do piruvato que sobrou, se liga ao cofator (tiamina) que está
ligado a essa enzima.
3. Oxidação: A tiamina pega a parte do piruvato que está com ela e passa para o cofator
(ácido lipóico) da E2.
4. Transferência: o grupo acetila que estava preso ao cofator da E2 é transferido para a
coenzima A.
5. Formação de Acetil-Coa: o grupo acetil se liga a coenzima A, formando assim o Acetil-
CoA. Daqui essa acetil-coa vai para o ciclo de Krebs.
6. Oxidação: a E3 pegar os prótons que estão em excesso no cofator da E2 e passa
para o FAD, que está ligado na E3, que vira FADH2.
7. NAD: a E3 pega esses prótons e transfere para o NAD+ que está na mitocôndria,
liberando então um NADH+H2 e o complexo enzimático volta a sua forma de origem,
podendo recomeçar todo o clico novamente.
Ciclo de Krebs
Características Gerais
• Ocorre em aerobiose;
• É base no metabolismo dos carboidratos, lipídios e proteínas;
• O ciclo de Krebs é o eixo bioquímico dá célula;
• Seu sistema enzimático localiza-se na matriz das mitocôndrias;
• Importante Tem como função oxidar a acetil-CoA em CO2 e H2O (função
catabólica);
o Como consequência dessa oxidação produção de coenzimas reduzidas (que é
o mais produzido no ciclo) geração de ATP (na cadeira de transporte de
elétrons);
• Importante Alguns de seus intermediários são precursores de compostos
bioquimicamente importantes precursores para biossínteses (função anabólica).
Reações do Ciclo
1ª Reação
Condensação de Acetil-CoA e oxaloacetato Citrato
O oxaloacetato se junta com a acetil-coa formando o
citrato, nesse processo é liberado uma coenzima A e H2O.
A enzima responsável é a citrato sintase.
∗ Oxaloacetato + Acetil-CoA = Citrato, Coenzima A e H2O
2ª Reação
Isomerização. A enzima aconitase altera a posição do
oxigênio que está ligado ao C5 do citrato, que agora é
isocitrato.
∗ Citrato Isocitrato.
3ª Reação
Oxidação de isocitrato a α-ceto-glutarato.
A enzima isocitrato desidrogenase faz uma ação de
oxido-redução no isocitrato fazendo ele perder um CO2,
gerando uma coenzima reduzida (NADH+H+), formando
por fim um composto com C5, o α-ceto-glutarato.
∗ Isocitrato – CO2 = α-ceto-glutarato, CO2 e NADH+H+
4ª Reação
α-ceto-glutarato se transforma em succinil-CoA
O α-ceto-glutarato fará uma ligação com a coenzima A e
será o substrato para a enzima α-ceto-glutarato
desidrogenase que realizará a descarboxilação, tirando
um CO2, gerando uma coenzima reduzida (NADH+H+),
formando por fim o succinil-coa.
∗ α-ceto-glutarato – CO2 + coenzima A = succinil-coa,
CO2 e NADH+H+
5ª Reação
Conversão do succinil-CoA a succinato
O succinil-coa vai ser substrato para a enzima
succinil-CoA sintetase, essa enzima tem a
capacidade de sintetizar um composto
semelhante ao ATP (GTP, que se transforma
em ATP na célula)
Succinil-CoA perde a coenzima A e com a
ajuda da enzima vira succinato.
∗ succinil-coa succinato, coenzima A e ATP
6ª Reação
O succinato é substrato da enzima succinato
desidrogenase, que vai liberar FADH2 e fumarato.
∗ Succinato FADH2 e fumarato
7ª Reação
O fumarato é substrato da enzima fumarase, tem a perda de
uma molécula de H2O, resultando no malato.
∗ Fumarato H2O e malato
8ª Reação
O malato substrato da enzima malato desidrogenase que
faz oxido-redução, gerando NADH+H+, formando o
oxaloacetato. Fechando o ciclo de Krebs.
• Malato oxaloacetato e NADH+H+
Função Anabólica
Quando eu tenho muita acetil-coa formada, a enzima desvia para produzir mais
oxaloacetato para "pegar na mãozinha" da acetil-coa e começar o ciclo, isso acelera
o ciclo. O oxaloacetato é importante por que ele que condensa com a acetil-coa, sem
ele não inicia o ciclo.
o A atividade do citrato sintase depende da concentração de oxaloacetato (que é
substrato da enzima).
o A acetil-coa ativa a enzima piruvato carboxilase (enzima alostérica) → ↑
produção de oxaloacetato.
Acetil-CoA é efetuador alostérico positivo da piruvato carboxilase.
Enzima alostérica é uma enzima que além do sítio ativo, ela tem um outro sitio
na sua estrutura que é o chamado sitio alostérico, onde ligam compostos que
podem ativar ou inibir a enzima.
o Destino metabólico do citrato depende da isocitrato desidrogenase; é uma enzima
importante por que é a que quando está ativa pega o citrato, se ela está inativa o
citrato acumula e segue para a síntese de lipídio.
o A isocitrato desidrogenase é que determina se o citrato vai ser oxidado ou vai ser
acumulado;
o Inibição da isocitrato desidrogenase (enzima alostérica) indica suprimento
adequado de ATP e desvia o fluxo para o armazenamento de energia.
ATP é um efetuador alostérico negativo da enzima isocitrato desidrogenase.
4.1. Estudo Dirigido
b) GTP
5ª Reação: substrato (succinil-coa) e enzima (succinil-coa sintetase)
c) NADH + H+
3ª Reação: substrato (isocitrato) e enzima (isocitrato desidrogenase).
4ª Reação: substrato (α-ceto-glutarato) e enzima (α-ceto-glutarato desidrogenase).
8ª Reação: substrato (malato) e enzima (malato desidrogenase).
d) FADH2
6ª Reação: substrato (succinato) e enzima (succinato desidrogenase).
e) H2O
1ª Reação: substrato (oxaloacetato) e enzima (citrato sintase)
7ª Reação: substrato (fumarato) e enzima (fumarase)
Complexo I
O complexo I oxida o NADH,
transfere os elétrons para a coenzima Q e
bombeia prótons para o espaço
intermembranas.
Complexo II
Ele é a succinato desidrogenase e,
portanto, vai oxidar o FADH2, os elétrons
que resultarem daqui são transportados
para a coenzima Q e ele não bombeia
prótons. O substrato da enzima é o
succinato e o produto final é o FADH2 e o
fumarato, esse segundo não tem
importância aqui.
Coenzima Q
Ela é lipossolúvel, consegue caminhar dentro da membrana. É um ponto de
convergência. Ela recebe os elétrons do complexo I e II e leva eles para o complexo III.
Ela só faz isso, só leva os elétrons de um lugar para o outro, não faz mais nada.
Complexo III
A coenzima Q transfere os elétrons
para o complexo III, e o complexo passa os
elétrons para o citocromo C e também
consegue bombear os prótons para o
espaço intermembrana. Aqui o transporte
independe do elétron que chegue, tem a
saída do próton (H+).
Citocromo C
Ele só pega os elétrons e leva para o complexo IV, não faz mais nada, só é
transportador desses elétrons.
Complexo IV
O citocromo C entrega os elétrons
para um átomo de cobre que doa os
elétrons para o oxigênio, o complexo
bombeia prótons, e o oxigênio vai ter que ir
na matriz buscar prótons para poder virar
H2O.
Resultado
— Grande quantidade de prótons (H+) no espaço intermembrana. Conforme foi
passando os elétrons, foi tendo o movimento do próton da matriz para o espaço
intermembrana.
A membrana interna não é permeável a prótons, então por que jogamos todos
esses prótons o pescoço intermembrana? A síntese de ATP depende da passagem dos
prótons por dentro de uma enzima chamada ATPsintase. Por isso que a cadeia de
transporte de elétrons é acoplada a fosforilação oxidativa.
Fosforilação Oxidativa
Controle Respiratório
Todo o processo depende da quantidade de ADP disponível. A concentração de
ADP disponível é responsável por regular a velocidade do transporte de elétrons e da
síntese de ATP.
A produção de ATP está intimamente relacionada a seu gasto, devido ao
acoplamento do transporte de elétrons e a síntese de ATP. Só há oxidação de coenzima
(NADH e FADG2) se houver síntese de ATP e vice-versa.