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Enzimas

1. Catalizador biológico (aumenta a


velocidade de uma reação), que atua em
condições amena.
2. Não é consumida e nem modificada ao
final das reações.
3. São altamente espécificas
Nomeclatura Como funcionam?
Cada enzima -> código de 4 dígitos que As moléculas precisam de uma colisão efetiva
caracteriza o tipo de reação catalisada para a reação acontecer, precisando de uma
1. Classe energia de ativação para chegar ao complexo
2. Subclasse ativado (estado de transição).
3. sub-subclasse
4. indica o substrato

Diminuem a energia de ativação, não altera o


estado de equilíbrio
Como fazem isso? Rearranjo de ligações
Estrutura covalentes durante a reação catalisada por
enzimas e interações não covalentes entre
Em maioria são proteínas, com exeção das
enzima e substrato (principal fonte de energia).
ribozimas (RNA).
A maioria necessitam de um grupo prostético. Interação Enzima - Substrato
Apoenzima + íon inorganico ( cofator) ou Emil fischer (1894): alto grau de especificidade
molécula orgânica (coenzima) das enzimas -> chave fechadura, que considera
Sitio ativo que a enzima possui sitio ativo complementar ao
Arranjo de cadeias laterais que vão reagir com o substrato ( ERRADO)
substrato
As enzimas em baixa concentração de substrato
a mais enzimas livres do que acopladas ao
substrato, então ao aumentar o substrato
aumenta a velocidade da reação, no entanto no
Vmax todas as enzimas já estão trabalhando
então o aumento do substrato não altera a
velocidade.
A teoria de chave fechadura não é muito
sustentada e sim a de que a enzima é
complementar ao estado de transição.
Outras interações; as ligações também tem
relação com a especificidade da enzima Km - concentração do substrato em metade da
Daniel Koshland (1958); Encaixe induzido, Vmax.
enzima e substrato sofrem alterações para o Vmax 1/2 - metade da velocidade máx
encaixe Atividade enzimática
Cinética enzimática Quanto produto a enzima produz por unidade de
Determinar a velocidade da reação e como ela tempo em condições químicas definidas
se modifica.
Concentração da enzima
Quanto maior a concentração de enzima maior a
velocidade de transformação de substrato em
produto
Concentração do Substrato
Quanto maior a concentração de substrato
maior a velocidade da reação.
Victor Henri (1903)
E + S <-> ES
Inibidores
Qualquer substância que reduz a velocidade ou
interrompe uma reação enzimática
Reversível; Interações não covalentes entre o
inibidor e a enzima
1. Competitivo; compete pelo sitio ativo
2. não competitivo ou incompetitivel; não
compete pelo sitio ativo
Irreversiveis; Há modificações químicas na
molécula enzimática

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