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ENZIMAS
Texto adaptado do material desenvolvido pelas professoras Gabriela Bevilacqua e Denise Mano (CP2 –
Centro)
As reações que ocorrem nas células são tão lentas que não podem contribuir para a vida, a menos que
as células façam algo a fim de acelerá-las. Este é o papel dos catalisadores: substâncias que aceleram
uma reação sem serem permanentemente alteradas por ela. Um catalisador não provoca uma reação,
mas apenas acelera a taxa em que ela ocorre. No metabolismo celular, esse papel é realizado pelas
enzimas, que são um tipo especial de proteína que atua como um “acelerador” das reações químicas do
metabolismo. Por isso elas são chamadas de “catalisadores biológicos”.
Em uma reação catalisada por enzimas, os reagentes são denominados substratos. As moléculas do
substrato se ligam a um local especial na superfície da enzima, chamado sítio ativo, onde ocorre a
catálise da reação. A especificidade de uma enzima resulta da exata forma tridimensional e da estrutura
do seu sítio ativo, ao qual pode se ajustar apenas a um grupo específico de substratos. Vamos observar
o caso da lactase, enzima que realiza a digestão da lactose, carboidrato conhecido como o “açúcar do
leite”. Há um local na molécula da lactase onde a lactose se encaixa perfeitamente, o sítio ativo, e onde
ocorre a sua quebra, liberando uma molécula de glicose e outra de galactose. Nesse caso, a lactase é o
reagente e, portanto, o substrato, e esses dois monossacarídeos, os produtos. A lactase é a enzima que
acelera e torna viável a hidrólise da lactose. Ela não consegue realizar a digestão de nenhum outro
carboidrato. Esse modelo de especificidade entre a enzima e seu substrato é conhecido como “chave e
fechadura”.
Nesse esquema que mostra a reação da
enzima com o substrato, observe que a enzima
se encaixa perfeitamente ao substrato. Ela
também não é alterada na reação química. Ao
final da reação, a enzima está íntegra e pode
ser usada repetidas vezes, em outras reações
com o mesmo tipo de substrato.
Sem as enzimas, a velocidade das reações químicas dentro da célula seria muito lenta, e incapaz de
atender às demandas metabólicas da célula. No entanto, as enzimas trabalham até uma velocidade
máxima, como mostra o gráfico abaixo. Observe como a reação catalisada por uma enzima é muito mais
rápida e aumenta a medida em que a quantidade de moléculas de substrato também aumenta. No
entanto, essa velocidade se estabiliza e a taxa de reação chega ao máximo quando todas as moléculas
de enzima estão “ocupadas”, cada uma ligada a uma molécula de substrato.
Fonte: SADAVA, David; et. al. Vida [recurso eletrônico]: a ciência da Biologia. Porto Alegre: Artmed, 2009.
Alguns fatores ambientais podem alterar a taxa de reação de uma enzima, fazendo-a aumentar ou
diminuir. Vamos estudar apenas dois: a temperatura e o pH.
1) TEMPERATURA
Você vai ver em Química que aumentar a temperatura de um sistema faz com que a velocidade da reação
aumente até um certo ponto. Faça um teste: pegue um comprimido efervescente, divida em dois e coloque
uma metade em um copo com água morna, e a outra, em um copo com água gelada. Qual das duas
metades do comprimido se dissolve mais rápido? Você verá que é a metade em água morna, já que com
o aumento da temperatura, a velocidade das reações químicas também aumenta.
O pH pode ser definido, para fins didáticos, como um índice químico que usamos para medir o quanto
uma solução é ácida ou básica, segundo os valores da escala da figura abaixo:
Cada enzima tem um pH ótimo para seu funcionamento, como mostra o gráfico ao lado, em que vemos
a variação na velocidade da reação de três enzimas (as curvas em azul, verde e vermelho) em função do
pH. Acima ou abaixo desse pH, sua atividade diminui. O pH ótimo varia de acordo com a enzima. Para a
pepsina, produzida no estômago, o pH da solução deve estar em torno de 2 (muito ácido), enquanto para
a amilase, enzima da saliva, o pH deve ser levemente básico.