ENZIMAS

célula

O2
Sacarose  CO2 e H2O

processo exergônico libera energia

livre (pensar, mover, sentir e ver)
Saco de açúcar  armazenado durante
anos
processo lento (favorável)

Sacarose   energia em
segundos

catálise
(tempo útil)
 CATÁLISE

Sem a catálise, as reações químicas

necessárias para sustentar a
vida não ocorrem em escala
de tempo útil
 Catalisador

substância que acelera as

reações químicas sem que ela própria
sofra modificações, o que significa que
pode ser utilizada repetidas vezes
Graças às enzimas, as células executam,
em milésimos de segundo, a síntese de
moléculas que, in vitro, sem enzimas,
necessitariam de semanas para serem
sintetizadas

Alto rendimento: no final da reação

gera-se apenas o produto desejado ou
alguns produtos – mas todos úteis às
células
Na síntese de laboratório, não-enzimática,
formam-se, moléculas desejadas e
numerosos subprodutos, originando-se
mistura, da qual a molécula
desejada deve ser separada

Se isso acontecesse no meio intracelular,

haveria produtos
indesejáveis que perturbaria o metabolismo
Sendo catalisadores eficientes, as enzimas
são usadas para síntese in vitro, em
laboratório experimental e na produção
industrial

As enzimas são proteínas e, como tais,

produzidas sob controle do DNA

são os efetores da informação genética

contida no DNA
Os catalisadores biológicos atuam:

temperatura do organismo

limites definidos de pH
1700 – catálise biológica reconhecida na
digestão da carne por secreções
do estômago

1800 – conversão do amido em açúcares

simples pela saliva e por extratos
vegetais
 1850 – Louis Pasteur

concluiu que a fermentação do açúcar

em álcool pela levedura era
catalisada por “fermentos”
(enzimas)
1897 – Eduardo Buchner

descobriu que os extratos de levedura

podiam fermentar o açúcar
até álcool

 enzimas funcionavam mesmo

quando removidas da célula viva
1926 - James Sumner

 Isolou e cristalizou a urease;

urease
 Cristais eram de proteínas;
 Postulou que “todas as enzimas
são proteínas”
1930 - John Northrop e
Moses Kunitz

Cristalizaram a pepsina e
tripsina bovinas; e outras
enzimas digestivas

Concluíram que eram proteínas

Conclusão Sumner foi aceita

 Nessa época: J.B.S. Haldane

ENZIMAS

As interações fracas que se

estabelecem entre a enzima e o
substrato poderiam ser usadas para
distorcer a molécula do
substrato e catalisar a reação
Cerne da catálise enzimática
 Século XX

75 enzimas  isoladas e cristalizadas;

 Ficou evidenciado caráter protéico

 Atualmente + 2000 enzimas são

conhecidas
 Aminoácidos:
ENZIMAS
H

Definição:
Catalisadores biológicos;
R C* COOH

Longas cadeias de pequenas NH2

moléculas de aminoácidos

Função:
Viabilizar a atividade das células,
quebrando moléculas ou juntando-
as para formar novos compostos.
 Aminoácidos:
ENZIMAS
H

R C* COOH

Com exceção de um pequeno grupo

de moléculas de RNA NH2

(RIBOZIMAS) → propriedades
catalíticas

enzimas são PROTEÍNAS

PROPRIEDADES DAS ENZIMAS

1. Atividade catalítica depende

da integridade da sua conformação
protéica nativa

2. Enzima desnaturada ou dissociada

em subunidades a atividade
catalítica é destruída
 PROPRIEDADES DAS ENZIMAS

3. Quando fracionada em aa
constituintes, a sua atividade
catalítica é sempre destruída

4. As estruturas protéicas primária,

secundária, terciária e quaternária
são essenciais para a atividade
catalítica
 PESO MOLECULAR: ENZIMAS

Variam de 12.000 até mais de

1 milhão

1. Algumas enzimas: requerem

somente resíduos de aminoácidos
 ENZIMAS

2. Outras enzimas:
co-fator (íons inorgânicos:
Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+)
+
coenzima (molécula orgânica
não protéica)
 ENZIMAS

Coenzima ou íon metálico: ligada

à parte protéica da enzima é
chamada de

GRUPO PROSTÉTICO
Enzima considerada proteína
conjugada
 ENZIMA: completa e ativa

HOLOENZIMA

Enzima + coenzima + cofator

 ENZIMA

APOENZIMA OU APOPROTEÍNA

Parte protéica da enzima

 ENZIMAS – ESTRUTURA
Estrutura Holoenzima
Enzimática

Proteína Cofator

Ribozimas
Apoenzima ou Pode ser:
Apoproteína • íon inorgânico
• molécula orgânica
RNA
Coenzima
Se covalente
Grupo Prostético
Fig. 5.6

(funcional – ativa)
 COENZIMAS

transportadores transitórios de
grupos funcionais específicos

derivadas de vitaminas, nutrientes

orgânicos em pequena quantidade
na alimentação diária
 ENZIMAS – COFATOR
 Algumas enzimas que contêm ou necessitam
de elementos inorgânicos como cofatores
ENZIMA COFATOR
PEROXIDASE Fe+2 ou Fe+3

CITOCROMO OXIDASE Cu+2

ÁLCOOL DESIDROGENASE Zn+2

HEXOQUINASE Mg+2

UREASE Ni+2
 ENZIMAS – COENZIMAS
 Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis
 Classificam-se em:
- transportadoras de
hidrogênio
- transportadoras de
grupos químicos
 Transportadoras de hidrogênio
Coenzima Abreviatura Reação Origem
catalisada
Nicotinamida adenina NAD+ Oxi-redução Niacina ou
dinucleotídio Vitamina B3
Nicotinamida adenina NADP+ Oxi-redução Niacina ou
dinucleotídio fosfato Vitamina B3
Flavina adenina FAD Oxi-redução Riboflavina ou
dinucleotídio Vitamina B2
 ENZIMAS – COENZIMAS
 Transportadoras de grupos químicos
Coenzima Abrev. Reação catalisada Origem
Coenzima A CoA-SH Transferência de Pantotenato ou
grupo acil Vitamina B5
Biotina Transferência de Biotina ou
CO2 Vitamina H
Piridoxal fosfato PyF Transferência de Piridoxina ou
grupo amino Vitamina B6
Metilcobalamina Transferência de Cobalamina ou
unidades de carbono Vitamina B12
Tetrahidrofolato THF Transferência de Ácido fólico
unidades de carbono
Tiamina TPP Transferência de Tiamina ou
pirofosfato grupo aldeído Vitamina B1
ENZIMAS – PROTEÍNA

Classificação proteínas

Proteínas globulares Proteínas fibrosas

Estrutura das proteínas

Primaria Secundaria Terciária Quaternária

ENZIMAS
Proteínas com alto peso
Proteínas globulares molecular, maioria entre 15 a
1000 Kilo Daltons Unit (KD)
OBS: 1 Dalton = 1 unidade de
peso molecular (AMU)
Estrutura terciária
ENZIMAS – CARACTERÍSTICAS GERAIS

Especificidade;
Produtos biológicos;
Reações viáveis economicamente e
seguras;
Aceleram a velocidade das reações;
Econômicas - reduzem a energia de
ativação;
Não são tóxicas;
 ENZIMAS

Comparação das enzimas com catalisadores químicos.

Característica Enzimas Catalisadores Químicos
Especificidade ao substrato alta baixa

Sensibilidade à T e pH alta baixa

Custo de obtenção (isolamento e purificação) alto moderado

Formação de subprodutos baixa alta

Atividade Catalítica (temperatura ambiente) alta baixa

sim não
Presença de cofatores
 ENZIMAS – CLASSIFICAÇÃO

 Subclasses

Exemplos de Tipo de reação catalisada Classe

Subclasses
Hidratases Adicionam H2O à ligas duplas Liases
Quinases Transferem fosforilas do ATP Transferase
Mutases Movem fosforilas dentro da Isomerase
mesma molécula
Sintases Síntese independente de ATP Transferases
Sintetases Síntese dependente de ATP Ligases
 ENZIMAS – CATALISADORES

Aceleram reações químicas

Catalase
H2O2 H2O + O2
Ex: Decomposição do H2O2
Condições da Reação Velocidade
Relativa

Sem catalisador 1

Platina superfícies 2,77 x 104

Enzima Catalase 6,51 x 108

 ENZIMAS – CATALISADORES

Não são consumidos na reação

Catalase
H2O2 H2O + O2

E+S E+P
 ENZIMAS – CATALISADORES

Atuam em pequenas concentrações

decompõe
1 molécula de Catalase 5 000 000 de moléculas
de H2O2
pH = 6,8 em 1 min

Número de renovação = n° de moléculas de

substrato convertidas em produto por uma única
molécula de enzima em uma dada unidade de tempo.
 PROPRIEDADES DAS ENZIMAS

Em geral, as reações químicas que liberam

energia podem ocorrer sem acréscimo de
energia externa

Tais reações ocorrem com velocidades

baixas, porque as moléculas não possuem a
energia necessária para iniciar a reação
Exemplo: embora a oxidação da glicose
libere energia, esta não ocorre, a
menos que a energia para iniciar reação
esteja disponível

ENERGIA DE ATIVAÇÃO

Energia necessária para iniciar uma

reação
 Energia de ativação

pode ser considerada

como uma barreira que as moléculas devem
superar para que uma reação seja iniciada
 Exemplo
por analogia, uma rocha em
repouso numa depressão no topo de uma
colina rolaria facilmente se empurrada
para fora da depressão.

A energia de ativação
é semelhante à energia necessária para
retirar a rocha de dentro da depressão
• Para ativar uma reação, a maneira geral é
aumentar a temperatura – aumentando
conseqüentemente o movimento das
moléculas

Ex: quando risca um palito de fósforo. Se a

energia de fricção (riscando) é adicionada
aos reagentes na cabeça do palito de fósforo,
a temperatura aumenta, e o palito se
acende
 • nas células, uma reação como esta,
aumentaria a temperatura de modo a
desnaturar as proteínas e evaporar os
líquidos

as enzimas diminuem a energia de ativação,

de modo que as reações podem ocorrer em
temperaturas moderadas nas células vivas
 ENZIMAS – CATALISADORES

Não alteram o estado de equilíbrio

•Abaixam a energia de ativação;
Energia

Energia de ativação sem enzima

Energia de ativação com
Diferença entre S enzima
a energia livre P
de S e P

Caminho da Reação
 AÇÃO ENZIMÁTICA

A molécula da enzima possui um ou mais

centros ativos (sítio ativo ou de ligação –
superfície onde as reações ocorrem)

Sítio ativo: região onde a enzima forma

fraca associação com seu substrato
• Substrato: substância na qual a enzima atua

a molécula de substrato possui energia

cinética e colide com várias outras
moléculas dentro da célula

Quando colide com o sítio ativo de sua

enzima, forma-se um complexo enzima-substrato

o substrato sofre alteração química, e o

produto ou produtos são formados
ENZIMAS –
COMPONENTES DA REAÇÃO

E+S ES P+E

Substrato se liga ao
SÍTIO ATIVO
da enzima
 As enzimas possuem alto grau de
especificidade – catalisam apenas um tipo de
reação, e a maioria atua em apenas um
substrato específico

-estrutura terciária,
-forma e carga elétrica do sítio ativo

interfere na especificidade
Quando uma enzima atua em mais de um
substrato, estes possuem o mesmo
grupamento funcional ou o mesmo tipo de
ligação química

Ex: enzimas proteolíticas – clivam proteínas,

atuam em s proteínas, mas sempre nas
ligações peptídicas
enzimas – denominadas adicionando-se o
sufixo ase ao nome do substrato no qual
atuam

Ex: Fosfatases – atuam em fosfatos

Sucrase – cliva a sacarose
Lipases – lipídeos
Peptidases – ligações peptídicas
 Local onde atuam

1) Endoenzimas – ou enzimas intracelulares,

atuam dentro da célula que as produziu

2) Exoenzimas – extracelulares, são

sintetizadas na célula, mas atravessam a
membrana celular para atuar no espaço
periplasmático ou nas imediações da
célula
ENZIMAS –
LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO

Emil Fischer (1894): Chave-Fechadura 

alto grau de especificidade
a enzima possui sitio ativo complementar ao substrato
 ENZIMAS –
ATIVIDADE ENZIMÁTICA

Fatores que alteram a velocidade de reações

enzimáticas:
- pH;
- temperatura;
- concentração das enzimas;
- concentração dos substratos;
- presença de inibidores.
 ENZIMAS –
INFLUÊNCIA DO pH

O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações

no estado de ionização dos componentes do sistema
à medida que o pH varia
 ENZIMAS –
INFLUÊNCIA DO PH
A estabilidade de uma enzima ao pH depende:
- temperatura;
- força iônica;
- natureza química do tampão;
- concentração de íons metálicos;
- concentração de substratos;
- concentração da enzima
ENZIMA pH ÓTIMO

Pepsina 1,5

Tripsina 7,7

Catalase 7,6

Arginase 9,7

Fumarase 7,8
 ENZIMAS –
INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA

 temperatura dois efeitos ocorrem:

(a) velocidade de reação aumenta, como se observa na

maioria das reações químicas;

(b) estabilidade da proteína decresce devido a

desativação térmica.
 ENZIMAS –
INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA

Temperatura ótima para que atinja sua atividade

máxima,
temperatura máxima = a enzima possui atividade
constante por um período de tempo
 ENZIMAS –
INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA

O efeito da temperatura depende:

- pH e a força iônica do meio;

- presença ou ausência de ligantes

ENZIMA TEMPERATURA ÓTIMA (°C)

Pepsina 31,6

Tripsina 25,5

Urease 20,8
 ENZIMAS –
CINÉTICA ENZIMÁTICA

 Victor Henri (1903): E + S  ES

1913
Leonor Michaelis -Enzimologista
Maud Menten - Pediatra

K1 Kp
E+S ES E+P
K-1
 ENZIMAS –
CINÉTICA ENZIMÁTICA

 Cinética Enzimática

 Determinar as constantes de afinidade do S e

dos inibidores;
 Conhecer as condições ótimas da catálise;
 Ajuda a elucidar os mecanismos de reação;
 Determinar a função de determinada enzima
em uma rota metabólica.
 ENZIMAS –
INIBIÇÃO COMPETITIVA

Inibidor competitivo concorre com o S pelo sítio ativo da E

livre

I  análogo não metabolizável, derivado de

um S verdadeiro (intermediário),
S substituto da E ou
um P da reação
 Essa molécula não-substrato atua como inibidor
competitivo da reação

 compete, com o substrato, pelo sítio ativo

 ENZIMAS –
INIBIÇÃO COMPETITIVA

I compostos com estrutura

molecular lembra S

afinidade da enzima pelo

substrato

[substrato] necessária para

obter a mesma [ES]
1) [substrato] e a [ inibidor]

os sítios ativos de algumas moléculas

enzimáticas são ocupados pelo inibidor
e a velocidade da reação é apenas
levemente reduzida
2) [substrato] e a [ inibidor]

os sítios de muitas moléculas enzimáticas

são ocupados pelo inibidor, e a
velocidade da reação é bastante
reduzida
 Ex: as sulfas são inibidores competitivos

as células bacterianas convertem o ácido p-

aminobenzóico (PABA) em ácido fólico
(vitamina essencial)

se as sulfas estão presentes, elas

competem com o PABA pelo sítios ativos
das enzimas

 quanto maior a [sulfas] > a inibição da

síntese de ácido fólico
As enzimas também podem ser inibidas
por substâncias chamadas inibidores não-
competitivos

Alguns inibidores não-competitivos se

ligam à enzima no sítio alostérico

Sítio alostérico = diferente do sítio ativo

 ENZIMAS –
INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA
 Inibidor não-competitivo se liga reversivelmente,
aleatória e independentemente em um sítio que lhe é
próprio.
I não tem semelhança
estrutural com o S

[substrato] não diminui a

inibição

Vmax na presença do
inibidor
Tais inibidores distorcem a estrutura
terciária da proteína e alteram o formato do
sítio ativo

Qualquer molécula enzimática modificada não

pode mais se ligar ao substrato, logo não
pode catalisar a reação
alguns inibidores não-competitivos se ligam
reversivelmente,

outros de modo irreversível e inativa

permanentemente a molécula enzimática –
reduz bastante a velocidade da reação
irreversível e inativa
Ex: chumbo, mercúrio e outros
metais pesados, podem se ligar a
molécula enzimática
– alteram permanentemente sua
forma e conseqüentemente
inativando-a
Inibição por feedback – não-competitiva
reversível - regula a velocidade de muitas
vias metabólicas

Ex: quando o produto final de uma via se

acumula, freqüentemente se liga e inativa
a enzima que catalisa a primeira reação da
via
 Aumento do produto
final – desacelera
toda a via

Inibidor específico
 ENZIMAS –
INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL

 I se combina com um grupo funcional, na molécula

da E, que é essencial para sua atividade.
 Podem promover a destruição do grupo funcional
 Forma-se uma ligação COVALENTE entre o I e a E.
 Vmax   parte da E é completamente removida do
sistema.
K1 K2
E+S ES E+P
+
I

EI
 ENZIMAS - IMOBILIZADAS

 Enzimas Livres versus Enzimas Imobilizadas

 Livres  Imobilizadas

 Instabilidade  Reutilização

 Rápida perda da  Maior estabilidade

atividade catalítica (faixas mais amplas de
pH e temperatura)
 Não podem ser
recuperadas  Menor interferência de
inibidores e/ou
ativadores
 ENZIMAS - IMOBILIZADAS

 A enzima livre é imobilizada em um suporte inerte

como vidro poroso, alginato, etc.

 O principal interesse em imobilizar uma enzima é

obter um bio-catalisador com atividade e
estabilidade que não sejam afetadas durante o
processo, em comparação à sua forma livre.
ENZIMAS - IMOBILIZADAS
ENZIMAS - IMOBILIZADAS
Vantagens da utilização de enzimas imobilizadas
- As enzimas podem ser reutilizadas

- Os processos químicos podem ser continuamente operados e

prontamente controlados

- Os produtos podem ser facilmente separados

- Os problemas com efluentes e manipulações de materiais são

minimizados

- A reprodutibilidade do procedimento analítico pode ser

aumentada

- Em alguns casos, as propriedades enzimáticas (atividade e

estabilidade operacionais) podem ser alteradas
ENZIMAS - IMOBILIZADAS
 Medida da atividade:
 Atividade da enzima imobilizada é mais fraca
que a das enzima nativa, mas a estabilidade é
maior.

 Influencia das condições operacionais:

 imobilizada  resistem melhor a variações de pH
e tratamentos térmicos;
Obs: origem da enzima, suporte utilizado e método de fixação
 ENZIMAS - IMOBILIZADAS
 Indústria de alimentos:
 Glicose isomerase fixada para a produção de
xaropes com alto teor de frutose;
 Celulase  Conversão de celulose em açúcares
solúveis;
 (Sacharomices cerevisae)  álcoois puros.

 Uso Industrial:
 Fonte para produção de penicilinas sintéticas.
 ENZIMAS - IMOBILIZADAS

 Lipases imobilizadas:

Imobilizadas em carvão de coco, bauxita e gel de

ágar utilizadas na transformação de óleo de soja
em biodisel.
 ENZIMAS - IMOBILIZADAS

 Em desenvolvimento:

 Estudos de filtros que utilizam enzimas

imobilizadas na superfície do meio filtrante para o
tratamento do ar dos ambientes.

 Recentes avanços na imobilização de enzimas por

argilas, utilizadas em biorremediação.
ENZIMAS – APLICAÇÕES
Origem vegetal
Origem animal
Origem microbiana
ENZIMA FONTE APLICAÇÃO

Papaína mamão Ajuda na digestão, Médica,

bebidas, carnes

Bromelina abacaxi Ajuda na digestão, Médica,

bebidas, carnes

Diastase malte Panificação, xarope

Pepsina mucosa gástrica Amaciamento de carne

suíno

Lipase Candida rugosa Tratamento de efluentes

ENZIMAS – APLICAÇÕES
 Proteases

 Leite: na preparação do leite de soja.

 Carnes e Peixes: recuperação de proteínas do

osso ou espinha.

 Vinhos: clarificação.

 Queijo: coagulação da caseína.

ENZIMAS – APLICAÇÕES
 Lactase
 Sorvete: prevenção da cristalização da lactose.

 Leite: estabilização das proteínas do leite em leites

congelados por remoção da lactose.

 Hidrólise da lactose, permitindo o uso por adultos

deficientes na lactase intestinal e em crianças com
deficiência em lactase congênita.
ENZIMAS – APLICAÇÕES
 -amilase
 Fermentados: conversão do amido a maltose
por fermentação. Remoção da turbidez do amido

 Chocolate/cacau: liquefação do amido

ENZIMAS – APLICAÇÕES

 Peroxidase
 Deterioração - Frutas: contribui na reação de
escurecimento.

 Polifenoloxidase

 Chá/Café: desenvolvimento do escurecimento

durante fermentação.

 Deterioração - Frutas e Vegetais: reação de

escurecimento e perda de vitaminas.
 ENZIMAS – APLICAÇÕES
 Enzimas utilizadas em rações para aves.
Enzima Substrato Efeitos

Celulases Celulose Degradação da celulose e liberação de nutrientes

Proteases Proteínas Degradação mais eficiente de proteínas.

Amilases Amido Degradação mais eficiente do amido.

Fitase Ácido fítico Melhora a utilização do fósforo dos vegetais.

Lipases Lipídios e Melhora a utilização de gorduras animais e vegetais

ácidos graxos
 ENZIMAS – APLICAÇÕES

Tratamento de efluentes

 Preocupação ambiental desencadeou procura

por outras alternativas, as chamadas "tecnologias
limpas“.
 ENZIMAS – APLICAÇÕES
 Enzimas utilizadas em tratamento de efluentes
Enzima e fonte
Azorredutase (Pseudomonas luteola)
Catalase (Baccilus sp.)
-glicosidase e Manganês peroxidase
Polifosfatase e Fosfotransferase
Protease pronase (Pseudomonas
aeruginosa)
Naftaleno-dioxigenase
Lipase (Penicillium P4)
(Candida rugosa)
(pâncreas de porco)
Poluentes e efluentes
Indústria de tinta
Remoção de H2O2 em efluentes de
branqueamento de tecidos
Remoção de corantes azo na industria de
alimentos e industria têxtil
Remoção de fosfato biológico de efluentes
Inativação de vírus bacteriófago Cox A9 de
efluentes, para reutilização da água
Remoção de naftaleno
Remoção do teor de DQO de efluentes de óleo
de oliva
Redução do teor de lipídeos e DQO efluentes
avícolas
Redução do teor de lipídeos e SS de efluentes
da indústria de derivados lácteos
ENZIMAS – APLICAÇÕES

Indústria de detergentes;
Indústria têxtil;
Indústria de papel e celulose;
Curtumes;
Biorremediação: polímeros, hidrocarbonetos e
clorados.
 ENZIMAS – APLICAÇÕES
Aplicação da Lipase no tratamento de águas
residuárias com elevados teores de lipídeos
JUSTIFICATIVA

 Efluentes com  teores de gorduras e óleos -

enzimas capazes de hidrolisar os triglicerídeos

 Etapa é lenta e nem sempre há m.o. específicos

para a produção de lipase

formação de uma camada gordurosa sobre as lagoas

 ENZIMAS – APLICAÇÕES
OBJETIVO

aplicação de um pré-tratamento
enzimático
Caracterizar o efluente
 Caracterizar as propriedades catalíticas das enzimas

 Testar ≠ tempos de hidrólise na formação de ácidos

graxos (2h, 4h, 8h, 12h e 24h)
 Avaliar o impacto do tratamento enzimático por
meio de testes de biodegradabilidade expressa pela
DQO e atividade metanogênica.
 ENZIMAS – APLICAÇÕES
MATERIAL E MÉTODOS
Determinação da Atividade Hidrolítica


Substrato: Controle = azeite de oliva
Efluente = efluente de indústria
de produtos avícolas
Incubados em banho-maria sob agitação
Tampão e solução enzimática (5mg/mL). Branco
Solução de etanol:acetona – parar a reação
Ácidos graxos liberados titulados com KOH (0,02M)
e indicador fenolftaleína
 ENZIMAS – APLICAÇÕES
RESULTADOS

Influência do pH na atividade hidrolítica das lipases

LNU e LKM
700 235
LKM - Ef luente
600 220
LNU - Ef luente
Atividade (U)

500 205

400 190

300 175

200 160

100 145

0 130
5,5 6 6,5 pH 7 7,5 8 8,5
 ENZIMAS – APLICAÇÕES
RESULTADOS
Influência da concentração de substrato na atividade
hidrolítica das lipase LKM e LNU

900

800 Lipase Pancreatina (LKM)

700
Atividade (U)

600

500
Lipase Pancreatina (LNU)
400

300
10 20 30 40 50 60
concentração (%)