UNIVERSIDADE DO ESTADO DA BAHIA – UNEB

DEPARTAMENTO DE EDUCAÇÃO – CAMPUS XII

CURSO: ENFERMAGEM
ALUNO: HERLLEM LUAN TEIXEIRA LIMA

Respostas de Exercícios De Bioquímica (Cinética Enzimática e Enzimas)

R1: As enzimas são proteínas catalisadoras que aceleram reações químicas nos seres vivos. Elas são altamente
específicas, regulam o metabolismo e não são consumidas durante as reações. As enzimas desempenham um
papel fundamental na digestão de alimentos, quebrando carboidratos, gorduras e proteínas. Suas características
incluem especificidade de substrato, atividade catalítica e regulação por fatores como pH e temperatura.

R2: As enzimas aceleram as reações bioquímicas ao diminuir a energia necessária para que ocorram. Elas
formam complexos com o substrato, estabilizam o estado de transição e aumentam a colisão entre as moléculas
do substrato. Além disso, as enzimas atuam como catalisadores ácido-base, modificam o ambiente onde a
reação ocorre e quebram ligações químicas no substrato. Por fim, as enzimas induzem mudanças
conformacionais no substrato, favorecendo a ocorrência da reação de forma mais rápida e eficiente.

R3: 1. Modelo da chave-fechadura: A enzima e o substrato possuem uma forma complementar, como uma
chave e uma fechadura, que permite sua interação específica. 2. Modelo do ajuste induzido: A enzima pode
sofrer alterações conformacionais para se ajustar ao substrato, resultando em um encaixe mais preciso e
eficiente. 3. Modelo do estado de transição: A enzima estabiliza o estado de transição da reação, reduzindo
sua energia de ativação e acelerando a velocidade da reação. 4. Modelo de seleção induzida: A enzima pode
existir em diferentes conformações, e a ligação com o substrato induz uma mudança conformacional específica
para aumentar a afinidade e a atividade catalítica. 5. Modelo de acoplamento químico: A interação entre a
enzima e o substrato envolve transferência de elétrons e interações químicas, levando à formação do complexo
enzima-substrato e à catálise da reação.

R4: a) O metanol é tóxico devido à sua metabolização em formaldeído e ácido fórmico, que causam danos às
células. O principal sintoma observado é a toxicidade ocular, levando à visão turva ou perda da visão.
b) A terapia com etanol é utilizada porque ele é metabolizado preferencialmente em relação ao metanol,
competindo pelas mesmas enzimas. Isso reduz a produção de metabólitos tóxicos do metanol e permite sua
eliminação gradual do organismo.
c) O metanol é excretado principalmente pelos rins, através da urina. Após ser metabolizado, seus metabólitos
tóxicos são convertidos em ácido fórmico e eliminados pelos rins. A excreção renal é o principal mecanismo
de remoção do metanol e seus produtos tóxicos.

R5: A zidovudina (AZT) é um medicamento utilizado no tratamento da AIDS, que atua inibindo a enzima
transcriptase reversa do vírus HIV. Ao interferir na replicação do vírus, a AZT impede a síntese completa do
material genético viral, reduzindo a carga viral e retardando a progressão da doença.

R6: As reações enzimáticas com múltiplos substratos são divididas em reações de deslocamento sequencial e
reações de duplo deslocamento. Nas reações de deslocamento sequencial, os substratos se ligam e são
liberados de forma sequencial. Podem seguir uma ordem específica (ordenadas) ou não ter restrições de ordem
(aleatórias). Nas reações de duplo deslocamento, a enzima sofre uma modificação química ou um cofator é
modificado antes que todos os substratos se liguem. A primeira reação leva à liberação de um produto
modificado e à formação de um produto, seguida por uma segunda reação com o segundo substrato e liberação
do segundo produto, regenerando a enzima original. Cada classe de reação tem características distintas no
processamento dos múltiplos substratos.

R7: Possivelmente não. Em um meio com pH 2,3, espera-se que a atividade enzimática esteja muito baixa ou
até mesmo nula. Realizar ensaios de cinética enzimática nesse pH pode ser desafiador, uma vez que a atividade
enzimática é extremamente baixa nessa faixa de pH. Além disso, muitas enzimas são sensíveis a variações
extremas de pH, o que pode comprometer sua estrutura e atividade.
R8: a) O oxalato inibe a oxalacetato desidrogenase ao se ligar ao sítio ativo da enzima, competindo com o
substrato oxalacetato. Essa ligação impede a interação entre a enzima e o oxalacetato, bloqueando sua
atividade catalítica. Essa inibição é do tipo competitiva, pois o oxalato compete diretamente com o oxalacetato
pelo sítio ativo da enzima.
b) Na ausência do oxalato, o gráfico de dupla recíproca da atividade da oxalacetato desidrogenase seria uma
linha reta ascendente. A velocidade da reação enzimática (1/V) aumentaria linearmente com o inverso da
concentração do substrato (1/[S]).
Na presença do oxalato, o gráfico de dupla recíproca seria uma linha desviada para cima em relação à linha
de referência. Isso indica uma redução na velocidade máxima da reação enzimática (Vmax), enquanto a
afinidade aparente do substrato (Km) permanece praticamente a mesma. O oxalato competindo com o
substrato oxalacetato pelo sítio ativo da enzima resulta em uma diminuição na velocidade da reação.