BIO10-329 Biofísica de Proteínas

Regente: Célia R. Carlini

Aminoácidos e a Ligação Peptídica:

a base estrutural das proteínas
Os assuntos abordados nessa aula são:

Aminoácidos protéicos:
- propriedades gerais
- classificação
- ionização e carácter anfotérico

Ligação peptídica versus ligação amida:

- ressonância e coplanariedade

Atenção ! Use o modo “apresentação de slides” para ativar as animações

 Proteínas podem ser definidas como polímeros compostos de n unidades
monoméricas, os aminoácidos, ligados entre si por ligações peptídicas

Proteína (polímero)
Aminoácido 1 Aminoácido 2

(monômero)
aminoácido

COO
um dipeptídeo
+
H3N — C — H

A ligação peptídica ocorre entre o grupo
R
-carboxila de um aminoácido e o grupo
Fórmula geral de um  aminoácido: -amino de outro aminoácido.
os grupos amino e carboxila estão
no carbono  Até 100 aminoácidos (10 kDa) peptídeo
R – a cadeia lateral R diferencia os Mais de 100 aminoácidos proteína
aminoácidos entre si
 Para entender a complexidade estrutural de uma proteína é necessário
primeiro compreender as propriedades de seus aminoácidos constituintes.

COO
+
H3N — C— H Aminoácidos proteicos são L- - aminoácidos
R

O Carbono  é assimétrico, ou seja, tem 4 ligantes diferentes

Essa propriedade define o C como um centro quiral

e confere propriedades ópticas às moléculas.

Existem 2 isômeros ópticos do C: formas L e D

• são enantiômeros (imagens especulares)

um do outro
• não são interconversíveis sem quebra de L- e D-isômeros de gliceraldeído (um
laços covalentes açucar) e do aminoácido alanina
 Isomeria óptica
Substâncias ópticamente ativas
(possuem C quirais) interagem com a
luz polarizada, girando o plano da luz
para esquerda (levógiros) ou para a
direita (dextrógiros)
COO Proteínas naturais possuem
+ somente L-aminoácidos
H3N — C— H
D-Aminoácidos ocorrem em
R peptídeos antibióticos
L--aminoácido

Essa propriedade foi inicialmente +

4. Observador gira a
descoberta para ácidos orgânicos e escala até coincidir com -
açúcares, com vários C quirais. a luz emergente, para
determinar o desvio
1. Um plano de
Levógiro: indicado por ( - ) luz é
selecionado
giro da luz para esquerda
Filtro 3. Plano da luz que
polarizador emerge da solução foi
Dextrógiro: indicado por ( + ) desviado para a
Fonte
giro da luz para direita de luz esquerda ou para a
2. Solução de direita pela substância
substância em solução
opticamente ativa
causa rotação do
plano da luz
polarizada

Um polarímetro
 Isomeria óptica: os acúcares naturais são de série D

* Glicose:
• 6 Carbonos quirais
• 16 isômeros possíveis
• Carbono 5 define a
D- Gliceraldeído
configuração D- ou L-
• 1 carbono quiral
D-glicose

• a manose é
As letras D- e L- indicam apenas
um isômero da
a configuração espacial de um
glicose no C2.
isômero, e não a sua atividade
óptica.
• a galactose é
Existem compostos D que são
um isômero da
levógiros (-) e compostos L que
glicose no C4.
são dextrógiros (+).
Ex: D (-) frutose
L (+) arginina D-manose D-galactose
 Aminoácidos protéicos são determinados geneticamente: código genético

os aminoácidos se diferenciam entre si

Cadeia lateral quanto ao tipo de cadeia lateral, ou grupo
radical R, que apresentam.

amino  carboxila

Existem 20 aminoácidos que ocorrem

naturalmente em proteínas de todos os
tipos de organismos, e que são
determinados por códons específicos
(triplets de nucleotídeos) no material
genético dos seres vivos.

Os aminoácidos protéicos são classificados de

acordo com as propriedades de suas cadeias
laterais
 Aminoácidos básicos Aminoácidos ácidos Aminoácidos polares neutros

Serina Treonina
(Ser – S) (Thr – T)
Ácido Aspártico Ácido Glutâmico
(Asp – D) (Glu – E)
Histidina
Lisina
Arginina (His – H)
(Lys – K) Aminoácidos “especiais”
(Arg – R)

Os 20 aminoácidos Asparagina Glutamina

(Asn – N) (Gln – Q)
proteícos Cisteína
(Cys – C)
Glicina
(Gly – G)
Prolina
(Pro – P)

Aminoácidos hidrofóbicos - apolares

Alanina Valina Isoleucina Leucina Metionina Fenilalanina Tirosina Triptofano

(Ala – A) (Val – V) (Ile – I) (Leu – L) (Met – M) (Phe – F) (Tyr – Y) (Trp – W)
Estudando o slide anterior, identifique o critério para classificação de:

• Histidina, como um aminoácido básico

• Valina, como um aminoácido hidrofóbico

• Ácido glutâmico, como um aminoácido ácido

Os aminoácidos “especiais” possuem características intermediárias entre

os grupos dos aminoácidos polares e apolares.

Além disso:

• a cisteína é o único aminoácido cuja cadeia lateral é capaz de fazer

ligações covalentes e com isso pode contribuir para a estrutura da proteína.

• a prolina não é um aminoácido típico, e sim um iminoácido, uma vez que

seu Ce seu N fazem parte de um anel heterocíclico da molécula.

OBS: A classificação dos aminoácidos pode diferir, conforme o autor. O importante em

cada caso é entender os critérios para a classificação.
Visite o site:
http://www.wiley.com/legacy/college/boyer/0470003790/animations/animations.htm

Jogue o “Amino Acid Game” para aprender a reconhecer a estrutura dos aminoácidos.

• Identifique o aminoácido cujo nome aparece na parte de baixo da tela, à direita.

• Use as setas para movimentar o foguete e a barra de espaço para disparar tiros.
• Os acertos valem 2 pontos. Cada erro retira 1 ponto do total.
Além dos 20, existem mais 2 aminoácidos protéicos que são determinados geneticamente:
- pirrol-lisina (somente em Archaea)
- selenocisteína (presente em animais, algumas bactérias;
mas ausente em plantas e Archaea)

Outros aminoácidos, além dos 20 codificados geneticamente, podem ocorrer em proteínas e

peptídeos biologicamente ativos, ou como aminoácidos ou derivados livres.

Esses aminoácidos são produzidos enzimáticamente, por modificação pós-tradução de um

dos 20 aminoácidos clássicos. Exemplos:

Em muitas proteínas: Neurotransmissores:

- aminoácidos glicosilados (Ser, Thr, Asn, Gln) - GABA (Ác.-aminobutírico)
- aminoácidos fosforilados (Ser, Tyr) +
-
OOC-CH2-CH2-CH2- NH3
- Glutamato
- -
OOC-CH2-CH2-CH
l
- COO
- Ac. -carboxi-glutâmico NH3+
(protrombina e fatores
da coagulação)
Intermediário do ciclo da uréia

- 3-hidroxi-prolina
- 4 hidroxi-prolina
(colágeno)
- 3-metil-histidina (actina)
 Proteínas são moléculas tridimensionais.

A forma da molécula é determinante de sua função.

A Lipase gástrica é uma

proteína solúvel em meio
aquoso.

A Citocromo C oxidase é uma

proteína integral da membrana
interna de mitocôndrias
Para entender a relação estrutura X função de uma proteína, como exemplo veremos
a mioglobina, proteína armazenadora de O2 nos músculos dos mamíferos.

A mioglobina da baleia cachalote é uma proteína de forma globular, de 153 aminoácidos,

contendo um grupo prostético heme. A proteína é bastante solúvel em meio aquoso.
O interior da molécula é forrado com cadeias laterais de aminoácidos apolares, formando
um ambiente hidrofóbico.

grupo heme
grupo heme

Mioglobina da baleia cachalote

Modelo simplificado Modelo com cadeias laterais dos aminoácidos
(somente o “esqueleto” -N-C-C- da proteína)
 A forma globular da mioglobina, formando um bolsão hidrofóbico em torno do
heme, é fundamental para o desempenho da função de armazenamento de O2.

Heme

Fe2+ + O2 (Fe3+)2O3
X
polar

Em um meio aquoso, o Fe2+ combina-se com O2 de

maneira irreversível, com oxidação do Fe 2+ a Fe3+,
formando óxido de ferro.

Fe2+ + O2 Fe2+.O2
O O2 liga-se ao átomo de Fe do heme. apolar

No meio apolar proporcionado pela mioglobina, a

Mutações nas globinas que levam a trocas
de aminoácidos no bolsão do heme por ligação do Fe2+ ao O2 é reversível e não envolve
outros mais polares podem ser letais, pois oxidação do Fe.
afetam a interação da proteína com o O2.
Por que a mioglobina é solúvel em água ?

As cadeias laterais de aminoácidos

polares, carregados ou não, voltam-se
para o meio aquoso e fazem contacto
(pontes de H) com as moléculas de
água do meio.

Aminoácidos apolares voltados

para o interior da molécula.

proteína

água
Mioglobina da baleia cachalote
 As cadeias laterais de aminoácidos
polares podem fazer pontes de H entre si e com moléculas de água
do meio, solubilizando proteínas.

(+) (+)

(=)

(+)
A água é um dipolo
permanente, devido
à diferença de (=) (+)
eletronegatividade
de seus átomos. Ponte de H formada
entre duas moléculas
de água

Tipos possíveis de pontes de H

entre aminoácidos e a água
 Proteínas organizam moléculas de água em torno de si, formando uma
camada de solvatação, que garante a solubilidade em meio aquoso.

H H H H H
O H H O O
H H O H O H O   O H
H
O H  H H
H 


H H H O H

O H H O H O H O
H O O H
H
H  O

-
H   H
O  H H O
H

H  H H  +  O
H

H
H H  O H Moléculas de água H O H O  
O H H
interagindo no gelo. O H
O O H
O H  H
H  H Na água líquida, a H
H H O H 
O H rede de interações O
O H
H H O H
é menos H H
H
Camada de solvatação de organizada.
um composto aniônico Camada de solvatação de
um composto catiônico
 Aminoácidos
polares
Corte
transversal da
membrana
interna da
mitocôndria
Aminoácidos
apolares

A Citocromo C oxidase é uma proteína de membrana.

Proteínas de membrana possuem uma região de aminoácidos hidrofóbicos apolares,

cujas cadeias laterais projetam-se para “fora” e interagem com a porção lipídica de
membrana celulares. Outras regiões dessas proteínas ricas em aminoácidos
hidrofílicos polares projetam-se para os meios aquosos extra- ou intracelular, e
podem formar “canais” hidrofílicos que atravessam a membrana, interconectando os
meios separados por ela.
 Responda às seguintes perguntas:

Como as proteínas assumem uma forma tridimensional a partir

de suas estruturas lineares ?

Que tipo de forças físicas mantêm a estrutura tridimensional das

proteínas ?

Calma ! Você saberá responder a essas questões até o final dessa disciplina.
.

aminoácido

Estrutura primária: é a sequência dos É o esqueleto covalente (fio do

aminoácidos na cadeia polipeptídica; colar), formado pela seqüência dos
mantida por ligações peptídicas átomos (-N-C-C-)n na proteína.

Para entender a estrutura 3D das proteínas, vamos “dissecá-la” em

níveis organizacionais para facilitar o estudo:

x4

Estrutura secundária: Estrutura terciária: Estrutura quaternária:

• Enovelamento de partes da
cadeia polipeptídica
• Formada somente pelos
átomos da ligação peptídica,
através de pontes de H.
• Ex: alfa-hélices e folhas beta.
• Enovelamento de uma cadeia
polipeptídica como um todo.
• Ocorrem ligações entre os
átomos dos radicais R de
todos os aminoácidos da
molécula
• Associação de mais de uma
cadeia polipeptídica
• No modelo, um tetrâmero
composto de 4 cadeias
polipeptídicas
 As características físico-químicas

• da ligação peptídica
• das cadeias laterais dos aminoácidos
determinam como o esqueleto covalente de uma proteína vai
se enovelar
determinam os tipos de forças, covalentes e não covalentes,
que irão estabilizar a estrutura tridimensional de uma proteína.

Os aminoácidos apresentam várias funções químicas que podem se ionizar e

conferir carga elétrica à molécula.
• Todos os aminoácidos possuem
Exemplo: um grupo carboxila
H+ • Ácido aspártico e ácido
-
Função carboxila -COOH -COO glutâmico possuem 2 grupos
carboxila
+ • Todos os aminoácidos possuem
Função amina -NH3 - NH2 um grupo amina
H+ • Lisina possue 2 grupos amina

estado de ionização depende do pH do meio

Comportamento ácido-básico de aminoácidos: ionização
Abaixo estão 4 formas de um aminoácido variando o estado de ionização do grupo
amino e do grupo carboxila.
Qual dessas formas de um aminoácido não pode existir ? Porque ?

Meio alcalino
carga (-)
Pense
antes de
dar o
próximo
click !

Forma anfotérica (sem carga)

presente em pH fisiológico
Meio ácido
carga (+)
 Para entender por que a forma assinalada não pode existir, vamos
relembrar os conceitos de pK e constante de dissociação de um ácido.
 DISSOCIAÇÃO DE UM ÁCIDO

Considere a equação geral de dissociação de um ácido HA dada abaixo:

v1
Desprotonação (1) HA H+ + A- Protonação (2)
v2

Quando a velocidade da reação 1 iguala-se a da reação 2, atingiu-se o ponto de

equilíbrio. Pode-se dizer que a reação “terminou”, pois não há mais modificação
das quantidades dos reagentes ou produtos de ambas as reações.

A Lei de Ação da Massas permite calcular a constante de equilíbrio da reação

de dissociação do ácido, ou constante de dissociação, como se segue:

[ H +] . [A-] (quando v1 é igual a v2)

Keq = Kd =
HA

O pK é igual ao logaritmo negativo da Kd

 Observe os valores de pKs da tabela abaixo.

-Amino Ácido pK1 pK2 pKR

-COOH -NH3+ Cadeia Lateral (R)
Alanina 2.35 9.87
Arginina 1.82 8.99 12.48 (guanidino)
Asparagina 2.1 8.84
Ácido Aspártico 1.99 9.90 3.90 (-COOH)
Cisteina 1.92 10.78 8.33 (sulfidrila)pK dos -NH +
3
Ácido Glutâmico 2.10 9.47 4.07 ( - COOH)
valor médio ~ 9.0
Glutamina 2.17 9.13
Glicina 2.35 9.78 pK dos -COOH
Histidina 1.80 9.33 6.04 (imidazol) valor médio ~ 2.0
Isoleucina 2.32 9.76
Leucina 2.33 9.74
Lisina 2.16 9.18 10.79 ( -NH3+)O que significa a
Metionina 2.13 9.28 diferença de 7 unidades
Fenilalanina 2.16 9.18 log desses pKs ?
Prolina 2.95 10.65
Serina 2.19 9.21
Alguns aminoácidos
Treonina 2.09 9.10
apresentam grupos
Triptofano 2.43 9.44
ionizáveis em suas
Tirosina 2.20 9.11 10.13 (fenol)
cadeias laterais
Valina 2.29 9.74
Valores pK dos grupos ionizáveis dos -aminoácidos a 250 C
 Para o grupo carboxila, a forma ácida sem carga se dissocia no íon carboxilato:

R - COOH R - COO + H+
Considerando-se o pK médio de 2,0, no equilíbrio dessa reação, teremos:

[ R – COO ] [H +]
Keq = ~ 10 -2 = 1 .

1 íon carboxilato (-) para

R - COOH 100 cada 100 carboxilas
pK= -log Keq -log (10-2-2) = 2.0 neutras

Para o grupo amino, a forma ácida catiônica se dissocia na forma neutra:

R - NH3+ R - NH2 + H+
Considerando-se o pK médio de 9,0, no equilíbrio dessa reação, teremos:

[ R - NH2 ] [H +] 1 1 grupo amino sem

Keq = ~ 10 -9 = .

carga para cada 100

R - NH3
1.000.000.000 trilhões com carga (+)
pK= -log Keq -log (10-9) = 9.0
Portanto, a diferença de 7 unidades logarítmicas entre os pKs dos grupos -amino e
-carboxila reflete a diferença de afinidade que as funções químicas em questão
apresentam pelo próton H+.

A afinidade por prótons do grupo amino (pk ~ 9) é 107 vezes maior do que a do
grupo carboxila (pK ~2).

forma básica forma ácida forma neutra

Observe nas formas possíveis do aminoácido, que o grupo NH3+ só se dissocia se o

grupo –COOH já estiver completamente dissociado em –COO-.
 Meio alcalino

carga

As formas iônicas de um aminoácido se -1

interconvertem, variando a carga da molécula
na dependência do pH do meio e do pK de
cada grupo:
+H+ - H+

0 -1
H+ 0
-
-COOH - COO

+H+ - H+
H+
+
-NH3 - NH2
+1
+1 0

Meio ácido
 Aminoácidos, peptídeos e proteínas são bons tampões

Um tampão é definido como um composto ou conjunto de compostos que

impedem variações da concentração de [H+], ou seja do pH, do meio.

Para ter essa propriedade, os compostos devem ter grupos ionizáveis

capazes de doar e de receber prótons H+

A faixa de pH em que um composto apresenta poder tamponante depende do pK

de seus grupos ionizáveis. A Lei de Henderson-Hasselbach estabelece a
correlação entre o pH do meio e o pK do tampão.

[ H+ ] . [A-]
pH = pK + log
[ HA ]
Quando -
[ H ]. [ A ] = [ HA ]
+

[ H+ ] . [A-] = 1 , substituindo na equação:

Temos que pH = pK + log 1 pH = pK

{
[ HA ]
zero
Traduzindo:
• quando o pH do meio é igual ao pK do grupo ionizável, este está 50% dissociado

• o poder tamponante é máximo no pK pois há igual A - + H+ HA

proporção das formas doadora e aceptora de prótons: 50% 50%
 Poder tamponante e curva de titulação da glicina

A curva mostra a variação do pH de uma

solução do aminoácido glicina quando se
adiciona uma base, por exemplo, NaOH.
A glicina vai se dissociando, e libera
H+ para o meio.
O poder tamponante da glicina pode ser
observado em dois pontos da curva, em
que o aumento de pH é mais lento.
Observe que o pH da solução na metade
desses
Observe trechos
também daquecurva coincide
há um ponto dacom os
curva
valores
onde o pH de varia
pK dos grupos ionizáveis
bruscamente. Nessa regiãoda
glicina.
ocorre O efeito isoelétrico
o ponto tampão nesses pHs
(pI) da ocorre
glicina,
por
emquequehá duasdas
100% formas de glicina
moléculas presentes
apresentam
na solução,
carga uma dissociada
zero, como visto abaixo.(50%) e outra
não, como mostra a figura.
- O
O
pK  -COOH = 2.34
H+ dissociados por mólecula C
pK  -NH3+ = 9.60
NH3+ - C - H
Glicina
adição de NaOH (volume) (forma anfotérica – carga zero)
H
 Como o estado de ionização e a carga elétrica da glicina variam em
função do pH do meio ?

Para a glicina os valores de pK são: Cálculo do ponto isoelétrico

pK NH3+ = 9.60 pI = 2.34 + 9.6 = 5.97

2
pK  COOH = 2.34

pH 0 - 2 pH 2,34 pH 3.0 - pH 9.0 pH 9.6 pH 10 - 14

HO O HO O O O
C 50% O O
C C 50% +
-H+ -H O O -H+ -H+ C -1
HC-H CH2 +1 C CH2
 +H+ +H+
+H+ +H+ CH2
+ +
NH3 +
NH3 CH2 NH 3

O + O O
+O NH2
+1 NH +
C 50%
3 C
50% Aumentando mais o
Em pH < 2,34, todos CHos 2 Diminuindo a [H+] do meio,CH -1
a -COOH
2 pH,Em
até pH > 109,6, (pK
o valor
grupos ionizáveis da glicina Em pH 5,97 ocorre o ponto predomina a forma
do NH3+), haverá 50%
começa a desprotonar. No pH 2,34,
estão protonados. A molécula
NH3 + isoéletrico da glicina. 100% das
NH2
metade das –COOH desprotonaram, dede glicina com
moléculas de
apresenta carga +1. moléculas estão
gerando com carga
a glicina zero. zero.
com carga carga
glicina com -1.
carga -1.
 Como o pH do meio afeta a carga de aminoácidos com cadeias laterais ionizáveis ?

HO O
Como exemplo, veremos a
C pK -COOH = 2.18
ionização da Lisina: pI = 8.85 + 10.53 = 9.69
H C- NH3
+ pK - = 8.95

 2
pK R-  (ponto isoelétrico)
(CH2)4
NH3+
pH 2 .18 pH 8.95 pH 10.53
pH < 2 pK -COOH pH 3 - 8 pK  -NH3+ pH 9.69 pK R- NH3+ pH > 11

HO O O O O O O O O O
O O O O
C C C C C C
C
-NH3+ -NH3+ -NH3+ -NH2 -NH2 -NH2
-NH2
H+ H+ H+ H+ H+ H+
NH3+ NH3+ NH3+ NH3+ NH3+ NH2
NH2
(+2) 50% (+1) (+1) 50% (zero) 100% (zero) 50% (-1) (-1)
todos os 50% (+2) 50% (+1) 50% (zero) todos os
predomínio ponto
grupos grupos
carga +1 isoelétrico
protonados desprotonados
predomínio predomínio
carga +2 carga -1
 Exercício:

Usando os valores de pK tabelados e as fórmulas dos aminoácidos

apresentados alguns slides atrás, calcule o ponto isoelétrico e desenhe
as formas ionizadas em pH 1, 7 e 12 de um aminoácido:
a) Hidrofóbico
b) Hidrofílico neutro
c) Ácido
d) Básico
e) da prolina (grupo especial)
 O laço covalente que liga os aminoácidos no esqueleto covalente de uma
proteína é a ligação peptídica.

A ligação peptídica é uma amida.

O
-C
Aminoácido 1 Aminoácido 2 NH2

As distâncias interatômicas na
ligação peptídica são menores que
as de uma ligação amida comum.

um dipeptídeo O O
C C
A ligação peptídica ocorre entre o grupo N N
-carboxila de um aminoácido e o grupo H H
-amino de outro aminoácido.
Esse fato evidencia ressonância eletrônica,
com uma nuvem de elétrons oscilando entre o
C e o N. Isso atribue à ligação simples C – N
um carácter parcial (50%) de dupla ligação
Como resultado da ressonância da ligação peptídica, ela é mais rígida
que uma ligação simples, colocando todos os átomos participantes no
mesmo plano espacial.

Assim, o esqueleto covalente de uma

proteína, representado pela seqüência linear
dos átomos (-N-C-C-)n, apresenta restrições
de mobilidade que são importantes
determinantes do enovelamento da molécula.
Carbono 

A figura mostra duas ligações peptídicas – CO – N -,

com os átomos alinhados no plano determinado pela
ressonância da ligação.

O único ponto de rotação possível da cadeia peptídica

é em torno do C, entre as ligações peptídicas,
definindo dois ângulos de rotação:
- (psi ) – ângulo de rotação entre o C e o C
(fi) – ângulo de rotação entre o C e N
 Na década de 1950, o físico Ramachandran fez uma
teoria sobre os ângulos possíveis de torção da ligação
Gráfico de Ramachandran peptídica. Sua teoria previa que somente nas áreas
sombreadas no gráfico abaixo poderia ocorrer um
enovelamento estável das proteínas.

Observe no gráfico
Posteriormente, comqueanasdeterminação
regiões
A B C D indicadas pelosdos
experimental círculos vermelhos,
ângulos em que
 e  (pontos no
Ramachandram
gráfico) em diversaspreviu que não
proteínas, seria
a sua teoria
possível existir estruturas estáveis, até hoje
foi comprovada.
não se descobriu nenhuma proteína.
Nas regiões de A a F ocorrem algumas
formas
Veja notridimensionais
próximo slidetípicas
o quedeacontece
proteínas,
como veremos na próxima aula.
com a ligação peptídica nessas regiões.

2 1 A B C

Folha  paralela Folha  antiparalela

Colágeno
D E tripla hélice
3 F
4

E F -hélice -hélice
(esquerda) (direita) Anel
 Ângulos de rotação da cadeia polipeptítica em torno de um carbono alfa

(1) (2) (3) (4)

=180o, =0o =0o, =0o =0o, = -180o = -60o, =180o

- (psi ) – ângulo de rotação entre o C e o C

 (fi) – ângulo de rotação entre o C e N

Algumas das restrições de rotação da ligação peptídica implicam em colisão da

nuvem eletrônica do O ou N (ex: 2 e 4), ou ainda no posicionamento dos
átomos de tal modo que não possibilita a formação de pontes de H (ex: 1 e 3).
 Encerramos aqui a primeira aula da disciplina Biofísica de Proteínas.

Os assuntos abordados nessa aula foram:

Aminoácidos protéicos:
- propriedades gerais
- classificação
- isomeria óptica
- ionização
- comportamento ácido-base e tamponamento

Ligação peptídica versus ligação amida:

- ressonância e coplanariedade
- gráfico de Ramachandran

No ED 1 e na Aula Prática 1 aplicaremos vários dos conceitos aprendidos hoje.