Bioquímica

BIOMOLÉCULAS
Prof. Dr. Márcio Vieira Costa
marciocosta1@professor.multivix.edu.br
 BIOMOLÉCULAS E OS SERES VIVOS
 As células são constituídas por vários tipos de biomoléculas com funções específicas que interagem
entre si.
 Os organismos vivos utilizam os mesmos tipos de moléculas para assegurar o seu metabolismo,
mas cada espécie possui um conjunto específico de ácidos nucléicos e proteínas responsáveis pela
sua identidade.

Bactérias Algas Fungos Plantas Animais

 CONSTITUINTES MOLECULARES DA CÉLULA
 As células contém compostos orgânicos, estruturalmente definidos por átomos de carbono.

Elementos químicos mais Elementos químicos menos

frequentes na célula (90%): frequentes na célula (10%):

Formam a estrutura das macromoléculas

CONSTITUINTES MOLECULARES DA CÉLULA
 CONSTITUINTES MOLECULARES DA CÉLULA
 Polímeros Hidrofílicos
Ex: ácidos nucleicos, carboidratos, proteínas.
 Polímeros/Moléculas hidrofóbicos(as)
Ex: lipídios, algumas proteínas.
 Polímeros Anfipáticos
Existência de porções hidrofóbicas e hidrofílicas no mesmo polímero.
Ex: proteínas de membrana

Polímeros – constituídos de
monômeros
 MACROMOLÉCULAS
 Os seres vivos são universalmente construídos pelas mesmas famílias de macromoléculas
biológicas: as proteínas, os carboidratos, os lipídeos.
 As macromoléculas são polímeros com peso molecular acima de 5000, montados a partir de
precursores relativamente simples. Os polímeros mais curtos são denominados oligômeros.

Proteína Carboidrato Lipídio

Como podemos diferenciar os carboidratos, lipídios e proteínas?

 MACROMOLÉCULAS - PROTEÍNAS
 As proteínas são as macromoléculas mais abundantes, estando presentes em todas as células e
em todas as partes das células. Apresentam uma variedade quase infinita de funções.
 São construídas a partir do mesmo conjunto de 20 aminoácidos.

Aminoácidos

 São ácidos carboxílicos que possuem um grupo amino ligado ao carbono alfa à carbonila.

 Ao carbono alfa está ligada também uma cadeia R que pode ser desde um hidrogênio, cadeias
alquílicas, contendo ou não grupos funcionais específicos (álcoois, ácidos, amino), até estruturas
cíclicas.
 MACROMOLÉCULAS - PROTEÍNAS
 Os aminoácidos diferem um do outro pela cadeia lateral, que apresenta propriedades químicas
específicas.

Aminoácidos alifáticos e aromáticos –

estabilizam a estrutura proteica por meio de
interações hidrofóbicas ou no caso da tirosina,
via ligação de hidrogênio.
 MACROMOLÉCULAS - PROTEÍNAS

Aminoácidos carregados e não carregados

 MACROMOLÉCULAS - PROTEÍNAS
 Os grupos amino e carboxila dos aminoácidos, em conjunto com grupos ionizáveis R de alguns
aminoácidos, funcionam como ácidos ou bases fracas. São anfotéricos, devido a forma de íon
bipolar ou híbrido (forma zwiteriônica), obtida quando em solução.

 Os aminoácidos unem-se através da ligação peptídica entre o grupo

carbonila do primeiro aminoácido e o grupo amino do segundo
aminoácido para formar a proteína;

Forma zwiteriônica
da serina
 MACROMOLÉCULAS - PROTEÍNAS

As proteínas são sintetizadas a partir

dos moldes de mRNA

Proteínas ativas apresentam conformações específicas!

MACROMOLÉCULAS - PROTEÍNAS
 MACROMOLÉCULAS - CARBOIDRATOS
 São poli-hidroxialdeídos, poli-hidroxicetonas, poli-hidroxiácidos ou poli-hidroxiálcoois e seus
derivados simples e polímeros desses compostos unidos por ligações hemiacetálicas;

Projeções de Fischer

Gliceraldeído Di-hidroxicetona
D-glicose D-frutose
 MACROMOLÉCULAS - CARBOIDRATOS
Monossacarídeos
 Açúcares simples, constituídos de 1 unidade de poli-hidroxialdeído, poli-hidroxicetona,
poli-hidroxiálcool ou poli-hidroxiácido;
 Segundo o nº de C, são classificados em trioses, tetroses, pentoses e hexoses;

Projeções de Fischer

Gliceraldeído Di-hidroxicetona
D-glicose D-frutose
(Aldotriose) (Cetotriose) (Aldohexose) (Cetohexose)
 MACROMOLÉCULAS – CARBOIDRATOS - ALDOSES

D-Eritrose D-Treose D-Ribose D-Arabinose D-Xilose D-Lixose

D-Alose D-Altrose D-Glicose D-Manose D-Gulose D-Idose D-Galactose D-Talose

 MACROMOLÉCULAS – CARBOIDRATOS - CETOSES

Di-hidroxiacetona D-Eritrulose
D-Ribulose D-Xilulose

D-Psicose D-Frutose D-Sorbose D-Tagatose

 MACROMOLÉCULAS - CARBOIDRATOS
LIGAÇÕES GLICOSÍDICAS
 MACROMOLÉCULAS - CARBOIDRATOS

Oligossacarídeos
 Açúcares constituídos por 2 a 20 unidades de monossacarídeos;
 Nos alimentos, os mais comuns são a sacarose, a lactose e a maltose, três dissacarídeos
(formados por 2 unidades de monossacarídeos);
 Como os monossacarídeos, são também higroscópicos e edulcorantes;

Sacarose Lactose
 Encontrada na cana-de-açúcar e na beterraba;
 É o açúcar mais comum, formado por glicose e frutose;  Principal açúcar presente no leite;
 Tem rápida absorção e metabolização;  É composto por glicose e galactose;
 Eleva a glicemia e fornece energia imediata;  É o açúcar menos doce;
 Contribui para a formação das reservas de glicogênio;
 MACROMOLÉCULAS - CARBOIDRATOS

 Formada por duas moléculas de glicose;

 É resultado da quebra do amido presente nos
cereais em fase de germinação e nos derivados do
malte;
Maltose

Polissacarídeos
 Polímeros de açúcares que contêm mais de 20 monossacarídeos;
 Possuem elevado peso molecular e baixa solubilidade em água;
 Principais polissacarídeos de importância nos alimentos: amido, a celulose e as pectinas.

Polímero de glicose encontrado nos vegetais;

Amido Composto por duas cadeias, a amilose e a amilopectina;
Constitui a principal fonte dietética de carboidrato;
 MACROMOLÉCULAS - CARBOIDRATOS

Estrutura do Amido
Presente nos vegetais.

Amilose Amilopectina
Formada por glicoses unidas entre si através de ligações Formada por unidades de glicoses através ligação α-1,4.
α-1,4, formando uma cadeia linear. Entretanto, algumas glicoses são unidas também através
de ligação α-1,6, formando ramificações.

Melhora a digestibilidade do amido

 MACROMOLÉCULAS - CARBOIDRATOS

Estrutura do Glicogênio

Presente nas células animais, bacterianas e fúngicas.

 MACROMOLÉCULAS - LIPÍDIOS
 Os lipídios definem um conjunto de substâncias químicas que possuem alta solubilidade em
solventes orgânicos como o éter, o clorofórmio e o benzeno, e baixa solubilidade em água.

 Estão distribuídos em todos os tecidos, principalmente nas membranas celulares e nas células do
tecido adiposo.

 São apolares.

 Não possuem uma unidade básica característica.

 Apresentam funções de reserva, estruturais ou de proteção.

 Os lipídios podem ser classificados em: ácidos graxos, triacilglicerídios, glicerofosfolipídios,

fosfolipídios, esfingolipídios, prostaglandinas, terpenóides, esteróides.
 MACROMOLÉCULAS - LIPÍDIOS
Ácidos Graxos Triacilgliceróis Esteróides

Glicerofosfolipídio Terpenóides Prostaglandinas

 MACROMOLÉCULAS - LIPÍDIOS

Funções

 Reserva nutricional: gorduras neutras (depósitos de triacilgliceróis ou triglicerídeos) – células

adiposas;

 Função estrutural: manutenção da estrutura da membranas celulares [ex: fosfolipídeos,

glicolipídeos, colesterol (animais), sitosterol (plantas) e ergosterol (fungos)];

 Função de proteção: cutina, suberina e ceras são barreiras à perda de água;

 Função vitamínica: vitaminas A, E e K são lipídios com atividades

fisiológicas;

 Função hormonal: os hormônios esteróides entre os quais os da adrenal, ovário e testículo são
lipídios informacionais.
 ENZIMAS

Para que serve uma enzima?

Qual o papel das enzimas no nosso organismo?

Velocidade de atividade enzimática pode estar relacionada com energia de ativação?

Quais fatores podem estar relacionados com a velocidade de catálise de reações químicas?
 ENZIMAS
 Enzimas são proteínas que agem como catalisadores, promovendo o aumento da velocidade das
reações biológicas.
Enzima
A + B C
Estrutura das Enzimas
Algumas enzimas são constituídas por: Apoenzima + Cofator = HOLOENZIMA
 Apoenzima – parte protéica
 Cofator – parte não protéica
inativa inativo ATIVA

Centro ativo ou sítio catalítico

(porção da molécula onde ocorre a atividade catalítica)
 ENZIMAS E A CATÁLISE
O gráfico mostra a variação de energia ao
representa o
longo de uma reação.
E + S ES P + E estado de
transição
Estado de transição
Energia de ativação ou barreira energética
Reação não
catalisada Quantidade de energia que é preciso fornecer aos
Energia reagentes para a reação ocorrer.
de
ativação Estado de transição ou complexo ativado
Energia

Forma molecular intermediária entre o reagente e o

produto, existe somente no alto da barreira energética.
É altamente instável.
Substrato (S) Reação
catalisada
 O Catalisador (ENZIMA) diminui a barreira
Produto (P) energética criando percursos alternativos da reação
para formação do estado de transição.
Progresso da reação
 ENZIMAS E A CATÁLISE

representa o
E + S ES P + E estado de
transição

 Enzimas são mais eficientes do que catalisadores inorgânicos, pois podem acelerar reações até
1014 vezes contra 102 – 103 vezes dos catalisadores inorgânicos;

 Enzimas são específicas: catalisam reações envolvendo às vezes apenas um único tipo de reagente;

 Enzimas são estereoespecíficas e não produzem subprodutos reacionais;

 Enzimas operam em condições amenas de temperatura, pressão e pH;

 Enzimas podem ser altamente reguladas através de fatores extrínsecos à reação, tanto por
ativadores como por inibidores.
 FATORES QUE INTERFEREM NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
 Vários são os fatores que afetam o funcionamento das enzimas como catalisadores. Alguns desses
fatores são decorrentes da natureza proteica das enzimas, como o efeito do pH e da temperatura.
 Para se estudar o efeito isolado de um dos fatores acima, é necessário que todos os outros fatores
sejam mantidos fixos.

pH
 Condições Reacionais Temperatura

 Tempo da reação
Enzima
 Concentração dos reagentes Substrato
Cofatores
 FATORES QUE INTERFEREM NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
pH

 O pH ótimo de uma enzima reflete variações no estado de ionização de resíduos de

aminoácidos do sítio ativo.

 A enzima está parcialmente desnaturada em pHs afastados do pH ótimo.

 Quando o substrato é uma molécula ionizável, o pH ótimo da enzima também reflete o

seu estado de ionização .
 FATORES QUE INTERFEREM NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Temperatura

 Ao contrário da curva em
forma de sino no caso da
atividade enzimática versus
pH, a enzima só está
desnaturada em temperaturas
acima da temperatura ótima.
 FATORES QUE INTERFEREM NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Tempo da reação e Concentração da Enzima e do Substrato

 A [substrato] cai na mesma razão em que a

[produto] aumenta em função do tempo.
 A enzima existe sob duas formas: enzima livre E
e complexo enzima-substrato (ES).
concentração

 No início da reação, a [E] livre cai e a do

complexo [ES] aumenta e atinge um máximo,
em que não há mais [E] livre no meio.
 Nessa situação (indicada no retângulo cinza),
diz-se que a enzima está saturada (só existe no
complexo ES). A velocidade da reação é a
máxima.

tempo

O gráfico abaixo ilustra como as concentrações de E, S e P variam ao longo do tempo da reação.

 REGULAÇÃO ENZIMÁTICA
 A reação enzimática pode sofrer ação de agentes inibidores que diminuem a velocidade da reação,
agindo por mecanismos diversos, que podem ser produtos do próprio metabolismo celular ou
externas ao organismo, como é o caso de vários tipos de medicamentos.
 Os mecanismos de inibição podem ser:
 Reversíveis - há regeneração da ação enzimática quando cessa ação do inibidor.
 Irreversíveis - inibidores ligam-se irreversivelmente à enzima, destruindo sua ação catalítica.
Neste caso, somente a síntese de nova molécula de enzima restaura sua ação, o que nem
sempre é possível, pois a inibição pode levar à morte da célula, como é o caso de vários
antibióticos desenhados para destruir enzimas chaves do metabolismo bacteriano.

 Os principais tipos de inibição podem ser agrupados em QUATRO grupos distintos:

 Inibidores enzimáticos competitivos;
 Inibidores não-competitivos;
 Inibidores irreversíveis;
 Inibidores mistos;
 REGULAÇÃO ENZIMÁTICA
Inibição Enzimática Competitiva
 Inibidores reagem reversivelmente com a enzima livre no sítio catalítico em competição com o
substrato, para formar um complexo enzima-inibidor.
 A inibição ocorre em virtude de uma extrema similaridade tridimensional do inibidor com o
substrato. Assim, a enzima fica impedida de ligar-se com o substrato, que passa a se acumular.
 Com o aumento da concentração do substrato, aumenta a probabilidade da enzima ligar-se ao
substrato e não ao inibidor o que leva ao fim da inibição.
 REGULAÇÃO ENZIMÁTICA
Inibição Enzimática Não Competitiva
 Inibidores reagem com a enzima livre, mas não
no sítio catalítico. É o tipo clássico de regulação
alostérica.
 Não há diminuição da inibição com o aumento da
concentração de substrato, como na inibição
competitiva. Logo, a única maneira de reverter a
inibição é a retirada do inibidor da molécula da
enzima, o que é feito, geralmente, por ação de
outra enzima.
 Alguns tipos de inibidores não competitivos
podem combinar-se reversivelmente com o
complexo enzima-substrato ao invés do substrato,
evitando a formação de produtos. Este tipo de
inibição é frequentemente denominada de
incompetitiva e obedece aos mesmos princípios
cinéticos da inibição não-competitiva. Inibição incompetitiva
 REGULAÇÃO ENZIMÁTICA
Inibição Enzimática Irreversível
 Promovem uma alteração permanente, química, de algum grupo funcional essencial na molécula da
enzima, através da formação de ligação covalente entre a enzima e o inibidor.
 A formação de um complexo estável é resultado da formação de ligações covalentes enzima-inibidor.
 Muitos fármacos são inibidores irreversíveis de uma ação enzimática específica, o que confere uma
alta especificidade e poucos efeitos colaterais.
 REGULAÇÃO ENZIMÁTICA
Inibição Enzimática Mista

 Na inibição mista, o inibidor se liga a

uma região da enzima, diferente do
sítio ativo, sem interferir na ligação
do substrato ao sítio catalítico. Uma
vez ligado o substrato ao sítio ativo
da enzima, ele também não impede
a ligação do inibidor.
 O inibidor pode se ligar tanto a
enzima livre [E] quanto ao complexo
enzima-substrato [ES], formando o
complexo [ESI].
 O complexo [ESI] é cataliticamente
inativo, ou seja, o substrato não vai
ser transformado no produto da
reação.
 São exemplos de inibidores mistos os metais pesados como chumbo (Pb2+), prata (Ag1+),
mercúrio (Hg2+), etc.