UNIVERSIDADE DO ESTADO DA BAHIA – UNEB

DEPARTAMENTO DE EDUCAÇÃO – CAMPUS XII

DISCIPLINA: BIOQUÍMICA
PROF.: ANTONIO NEI SANTANA GONDIM
ALUNO(A):_______________________________________
DATA: / /

ESTUDO DIRIGIDO – PROTEÍNAS

1) Escreva as classificações dos aminoácidos de acordo com a cadeia lateral.

2) Qual é o único aminoácido que não apresenta isomeria óptica? Por que?
3) Por que os aminoácidos são considerados moléculas anfólitas?
4) Os peptídeos Lys-Asp-Glu e Leu-Ala-Phe foram adicionados a uma mistura de
água e óleo com posterior agitação. Prever a distribuição dos peptídeos entre
as duas fases
5) Explique como é formada a ligação peptídica
6) Considerando a estrutura química do aspartato responda à questão abaixo

(a) Observando a cadeia lateral de um aminoácido, podemos diferenciá-lo de

outros. Cite uma característica de acordo com as classificações existentes
que podemos atribuir a aminoácido segundo a propriedade da sua cadeia
lateral.
7)A desnaturação, modificação na estrutura nativa da proteína com consequente
perda de função, pode ser desencadeada por diversos fatores. Quais os fatores que
levam a desnaturação das proteínas?
8)Marque a opção correta. Considerando as proteínas, pode-se dizer que:
a)Sua estrutura secundaria não é determinada por uniões ponte de hidrogênio.
b)A desnaturação proteica não altera a estrutura quaternária ou terciária.
c)A hemoglobina é um exemplo de proteína com estrutura quaternária.
d)A conformação α-hélice é estruturalmente idêntica a conformação β-folha
pregueada.
9)Qual das seguintes afirmativas não é verdadeira sobre as ligações peptídicas?
a)Tendem a ter o nitrogênio amida protonado para proporcionar uma carga positiva.
b)Em geral, encontram-se na conformação trans e, raramente, na configuração cis
c)Elas tendem a ser planares,
d)Essa ligação é estabelecida pelos grupamentos R dos aminoácidos.
10)As proteínas hidrossolúveis, como a mioglobina, tendem a se enovelar, de modo
que:
a)Os grupos R de aminoácidos hidrofílicos estão no interior da proteína, enquanto os
grupos hidrofóbicos estão no exterior.
b)Os grupos R de aminoácidos hidrofóbicos encontram-se no interior da proteína,
enquanto os grupos hidrofílicos estão no exterior.
c)Todos os peptídeos formam ligações de hidrogênio com a água.
d)Nenhuma das anteriores
11)O que as alfa hélices e as folhas beta possuem em comum?
12)Os esquemas seguintes representam duas possibilidades de alterações das
propriedades de uma proteína.

Os esquemas I e II dizem respeito respectivamente a? Justifique a reposta

a)Alteração na estrutura primária da proteína e desnaturação.
b)Desnaturação e desligamento da estrutura terciária.
c)Alteração na estrutura terciária da proteína e solação.
d)Solação e desnaturação.
14)Observe o esquema abaixo e responda as questões:
a)As interações intermoleculares mantêm o arcabouço espacial da estrutura
polipeptídica. No esquema acima estamos falando de que tipo de ligação, essa ligação
mantém que tipo de estrutura da proteína?
b)Explique o que está acontecendo no esquema acima.
15)Cite e caracterize os quatro níveis estruturais das proteínas.
16) Qual a importância das curvas β, quais aminoácidos são encontrados nas curvas e
por quê?
17) Qual a importância das chaperonas na proteostase?
18) Cite 3 doenças ocasionadas pela acumulação de proteínas mal enoveladas no
corpo humano e caracterize cada uma.