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EXERCÍCIOS DE APOIO

BIOQUÍMICA GERAL 1º Bimestre


Prof. Lívia Bracht

1. Por que a água é uma molécula polar?

2. Que tipos de interações favoráveis (forças intermoleculares) uma


molécula polar pode realizar com a água?

3. Explique a dissolução de sais em água. Por que este é um fenômeno


favorável?

4. Que tipo de moléculas são insolúveis em água? Por quê?

5. Explique a interação de substâncias anfipáticas com a água. Que tipos


de estruturas supramoleculares podem ser formadas?

6. O ponto de ebulição da água é de + 100º C e do metano, - 162º C.


Explique por que, embora estas substâncias tenham massas
moleculares semelhantes, possuem propriedades físicas tão distintas.

7. Escreva a estrutura geral de um aminoácido e a ligação, evidenciando a


ligação peptídica, entre três aminoácidos.

8. Como os aminoácidos podem ser classificados? Dê um exemplo de


cada classe.

9. Como a estrutura primária de uma proteína pode influenciar suas


estruturas secundária e terciária?

10. Aponte semelhanças e diferenças entre a alfa-hélice e a cadeia beta-


pregueada. Dê exemplos de proteínas formadas por estas estruturas.

11. Que tipos de interações são responsáveis por manter a estrutura


tridimensional de uma proteína?

12. Qual a diferença entre a hélice do colágeno e uma -hélice comum?


Como é a estrutura primária do colágeno?

13. Como são formadas as fibrilas do colágeno? Explique a relação entre as


ligações cruzadas e o envelhecimento.

14. Explique o fundamento bioquímico dos procedimentos estéticos de


“escova progressiva” ou “permanente” realizados no cabelo.

15. Diferencie: proteínas globulares e proteínas fibrosas; proteínas simples e


proteínas conjugadas. Dê exemplos.
16. Explique o processo de desnaturação de uma proteína pelo calor e por
alterações no pH do meio (muito ácido ou muito básico).

17. Explique os fenômenos de salting-in e salting-out.

18. O que é o ponto isoelétrico de uma proteína?

19. Qual o efeito das enzimas sobre a velocidade das reações? Por quê?

20. Defina o tipo de reação catalisada pelos seguintes grupos de enzimas:


a. Ligases
b. Oxirredutases
c. Hidrolases
d. Transferases
e. Liases
f. Isomerases

21. Por que o modelo chave-fechadura não é ideal para explicar a catálise
enzimática? Qual o modelo mais correto? Explique.

22. Explique a especificidade enzimática.

23. Esboce um gráfico da velocidade da reação catalisada enzimaticamente


pela concentração do substrato.

24. Explique como obter o gráfico duplo-recíproco ou de Lineweaver-Burk a


partir da equação de Michaelis-Menten.

25. Qual o efeito da temperatura sobre a velocidade de uma reação


enzimática? Por quê?

26. Qual o efeito do pH sobre a velocidade de uma reação enzimática? Por


quê?

27. O que é a constante de Michaelis-Menten (Km)? Qual sua relação com


afinidade da enzima pelo substrato? Explique.

28. Qual a diferença entre um inibidor competitivo e um não-competitivo ou


incompetitivo?

29. O que é um inibidor irreversível? Cite um exemplo.

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