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Curso Intensivo de : Bioquímica Estrutural

Formador: Abreu Dias Felino Sombe

1- Indique o tipo de ligação química que está unindo os elementos abaixo:

a) NaCI b) CH4 c) 02 d) HCl e) H2O f) Várias moléculas de água formando uma
gota.

2-Com relação à molécula de água, podemos afirmar que:

a) apresenta somente um elemento químico em sua composição.
b) não apresenta importância para os seres vivos.
c) os seres vivos não apresentam em sua constituição esse tipo de molécula.
d) é a união de um ou mais elementos químicos iguais ou não.
e) não é considerada uma molécula química.

3- A estrutura primária de uma proteína é determinada:

a) por sua forma tridimensional, que dá origem às estruturas secundárias.
b) pela sua disposição espacial, originada pela interação da cadeia peptídica.
c) pela sequência dos aminoácidos na cadeia peptídica.
d) pela divisão das estruturas secundárias.
e) pela quantidade de colágeno presente.

4-Após 48 horas do nascimento de uma criança, esta foi submetida ao "teste do

pezinho", o qual indicou a presença da doença fenilcetonúria. A causa da doença é:
a) a carência dos aminoácidos fenilalanina e tirosina na dieta.
b) a falta da enzima fenilalanina hidroxilase, pois esta transforma a fenilalanina em
tirosina.
c) a falta do aminoácido fenilalanina.
d) o excesso da enzima tirosina hidroxilase.
e) o excesso do aminoácido tirosina.

5-Com relação aos aminoácidos, podemos afirmar que:

são elementos químicos vitais.
são componentes estruturais de carboidratos.
podem ser produzidos a partir de ácidos graxos.
são componentes estruturais de proteínas de grande importância biológica. são
armazenados no tecido adiposo.

6-Qual é importância da Bioquímica ?

7-Qual é a característica que confere actividade óptica aos aminoácidos ?
8-Por que a glicina não tem actividade óptica ?
9-O que são enantiômeros ?
10-Dentre os isômeros L e D, qual deles constituem as proteínas humanas ?
11- O que faz com que os aminoácidos tenham uma característica ácida e básica?
12- O que significa caráter anfotérico ?

13- Por que os aminoácidos são compostos anfotéricos ?

14-Como os aminoácidos se comportam em diferentes PH ?
15- Em pH baixo, elevado e próximo ao neutro, os aminoácidos comportam-se de
formas diferentes. Explique como os grupos funcionais estarão diante dessa
variação.
16-Defina ponto isoelétrico
17-Como se chama o pH no qual o ião dipolar é eletricamente neutro ?

18-Quais são as 3 principais formas de um aminoácido de acordo com o pH da

solução ? 19-Quais são as principais características físicas dos aminoácidos ?
20- Dentre as várias doenças metabólicas, fale sobre o albinismo e a fenilcetonúria.
21-Quais são as consequências do consumo excessivo de Treonina, Tirosina e
Metionina ? 22-Defina aminoácidos.
23-Represente a estrutura geral dos aminoácidos.
24-Quais são as funções biológicas dos aminoácidos?
25-Como estão classificados os aminoácidos ?

26-Qual é a diferença entre aminoácido essencial e não essencial ?

27-Qual é a diferença entre aminoácido cetogênico, glicocetogênico e glicogênico ?
28- Por que para os vegetais todos aminoácidos são não essenciais ? 29-Mencione
os aminoácidos não essenciais e essenciais.
30-Como estão classificados os aminoácidos quanto ao radical ?
31-Explique as característica dos aminoácidos polares, não polares e aromáticos.
32-Quais são as funções das proteínas ?

33-Mencione as principais propriedades físicas dos aminoácidos.

34-Qual é influencia das altas temperaturas nas proteínas ?
35- Como estão classificadas as proteínas ?
36-O que é ligação peptídica ?
37-Quais são as diferenças existente entre as estruturas primárias, secundárias,
terciárias e quartenárias das proteínas ?

38- O que significa desnaturação proteica ?

39- Quais são os factores que podem influenciar a desnaturação proteica ?
40-Qual é a diferença entre aminoácido ácido e básico ?

41-Por que existe grande diferença de propriedades entre os materiais existente na

natureza ?
42-Por que os átomos precisam formar ligações químicas ?
43- Qual é a diferença entre ligações intramoleculares e intermoleculares?
44- Defina eletropositividade e eletronegatividade.
45-Quais são as principais ligações não covalente e covalente ?
46- Mencione as principais ligações intramoleculares e intermoleculares.
47-Fale sobre a ligação iônica e as suas características.

48-Qual é a diferença entre a ligação iônica e covalente ?

49-Qual é a diferença entre forças de coesão e adesão ?
50-Qual é importância do alto calor específico da água ?
51-Defina calor específico, calor, temperatura de fusão calor de vaporização.
52-Quais são as principais funções da água ?
53- Mencione as propriedades da água e fale sobre elas.
52-Qual é a importância das pontes de hidrogênio nas estruturas biológicas ?
53- Por que o ADN ou DNA tem uma dupla hélice ?
54- Em quais estruturas biológicas podemos encontrar as pontes de hidrogênio ?

55- O que significa o termo "essencial" em relação aos aminoácidos na dieta

humana?
a) Necessário para toda a síntese de proteínas.
b) Apenas disponível na proteína animal.
c) Não pode ser sintetizado por humanos.
d) Não pode ser codificado pelo DNA.
e) Não pode ser metabolizado no fígado.

56-Os aminoácidos são moléculas que apresentam em sua composição pelo menos
um ácido carboxílico e um grupo amina, ambos ligados a um carbono. Cada
aminoácido apresenta uma importância biológica para o nosso organismo. Com
relação aos aminoácidos, analise as frases abaixo e assinale a correta.
a) Podem ser classificados em importantes e não importantes.
b) Podem ser classificados em essenciais e não essenciais.
c) Apresentam em sua constituição o ácido clorídrico.
d) São componentes estruturais de ácidos graxos.
e) Podem ser classificados apenas em polares e apoiares.
57-Em uma estrutura primária de uma proteína, a união entre os aminoácidos é
chamada de:
a) peptídica.
b) hidrofóbica.
c) iônica.
d) Van der Waals. e) hidrofílica.

58- Qual das estruturas abaixo representa uma proteína com estrutura quaternária?
a) Alfaquimitripsina. b) Mioglobina.
c) Hemoglobina.
d) Tripsina.
e) Insulina.

59- A estrutura terciária de uma proteína é mantida por ligações químicas

específicas. Analise as alternativas abaixo que contêm as possíveis ligações
químicas em uma proteína e assinale a incorreta.
a) Pontes de hidrogênio entre as cadeias laterais dos aminoácidos.
b) Pontes de hidrogênio entre os grupos amina e a carbonila do esqueleto peptídico.
c) Pontes dissulfeto entre os resíduos de cisteína.
d) Interações hidrofóbicas entre as cadeias laterais dos aminoácidos.
e) Pontes salinas entre os grupos ionizados das cadeias laterais dos aminoácidos.

60- Com relação à classificação numérica das proteínas e peptídios, assinale a

alternativa correta.
a) Uma proteína pode ser formada por apenas cinco aminoácidos unidos por
ligações peptídicas.
b) Uma estrutura dipeptídica é formada por duas moléculas de carboidratos.
c) Um polipeptídio é formado por mais de 20 resíduos de aminoácidos unidos por
meio de ligações peptídicas. d) Um oligopeptídeo é formado por mais de 20
resíduos de aminoácidos unidos por meio de ligações peptídicas. e) Um tripeptídeo
é formado por quatro resíduos de aminoácidos unidos por meio de ligações
peptídicas.

61- Analise a afirmativa a seguir e assinale a alternativa correta: "A cadeia

polipeptídica que forma uma proteína é única e determina uma função biológica
específica".
a) A configuração nativa é a forma funcional de uma proteína, sendo esta mantida
por ligações químicas (ligações peptídicas, pontes de hidrogênio, pontes de diss
ulfeto, interações iônicas) entre resíduos de ácidos graxos.

b) A configuração nativa é a forma funcional de uma proteína, sendo esta mantida

por ligações químicas (ligações glicosídicas, pontes de hidrogênio, pontes de
dissulfeto, interações iônicas) entre resíduos de aminoácidos.
c) A configuração nativa é a forma funcional de uma proteína, sendo esta mantida
por ligações químicas (ligações peptídicas, pontes de hidrogênio, pontes de
dissulfeto, interações iônicas) entre resíduos de aminoácidos.
d) A configuração nativa não interfere na forma funcional de uma proteína, sendo
esta mantida por ligações químicas (ligações peptídicas, pontes de hidrogênio,
pontes de dissulfeto, interações iônicas) entre resíduos de aminoácidos.
e) A configuração nativa é a forma funcional de um polissacarídeo, sendo esta
mantida por ligações químicas (ligações peptídicas, pontes de hidrogênio, pontes de
dissulfeto, interações iônicas) entre resíduos de aminoácidos.
62- Proteínas são moléculas essenciais à vida, as quais podem atuar na forma de
enzimas, hormônio, anticorpos, cabelo, na lã e unhas. Em relação às proteínas,
assinale a alternativa correta.

a) São biopolímeros constituídos de aminoácidos, os quais são unidos entre si por

meio de ligações peptídicas.
b) A produção dessas moléculas se dá sem gasto de energia pelos organismos, já
que os aminoácidos provêm da alimentação.
c) Todas as proteínas possuem peso molecular idêntico, característica especial
dessas moléculas.
d) Apesar da diversidade na constituição e estruturação de seus aminoácidos, essas
moléculas apresentam, em seu conjunto, a mesma velocidade de degradação no
meio ambiente.

e) A grande variabilidade biológica dessas moléculas permite sua utilização para

fins de identificação pessoal, da mesma forma e com a mesma precisão que os
exames de DNA.
63-Com relação ao formato estrutural de uma proteína, podemos afirmar que:
a) a estrutura secundária em formato betapregueado existe apenas na forma
antiparalela.
b) a alfa-hélice pode ser composta por apenas uma cadeia polipeptídica.

c) os motivos estruturais são classificados como subtipos de uma estrutura

secundária.
d) a estrutura secundária em formato betapregueado não contém o aminoácido
prolina.
e) a estrutura secundária em formato de alfa-hélice é estabilizada principalmente por
interações iônicas laterais dos aminoácidos.

64-Ao analisarmos uma proteína que apresenta uma estrutura com configuração
quaternária, como, por exemplo, a hemoglobina, podemos afirmar que:
a) a configuração estrutural de uma proteína não é importante para seu
funcionamento.
b) todas as proteínas com esse tipo e estrutura são rígidas.
c) a estrutura quaternária é mantida por ligações hidrofóbicas, iônicas e pontes de
hidrogênio. d) a estrutura quaternária é estabilizada por ligações glicosídicas.
e) a hemoglobina e a mioglobina são proteínas quaternárias.

65- As proteínas são estruturas ricas em ligações químicas como pontes de

hidrogênio, ligações covalentes e interações hidrofóbicas, as quais podem sofrer um
processo chamado desnaturação proteica através, por exemplo, da ação de
solventes orgânicos. A partir do exposto e de acordo com o processo de
desnaturação, analise as afirmativas abaixo e assinale a correta.
a) A acetona, o álcool e o éter são solventes orgânicos e, quando adicionados a
proteínas, podem modificar a estrutura nativa destas com perda da respectiva
função biológica.
b) A acetona, o álcool e o éter são solventes orgânicos e, quando adicionados a
proteínas, mantêm a estrutura nativa destas com perda da respectiva função
biológica.
c) A acetona, o detergente e a água são solventes polares e, quando adicionados a
proteínas, podem modificar a estrutura nativa destas com perda da respectiva
função biológica.
d) O calor, o ácido acético e o pH são fatores desnaturantes e, quando entram em
contato com as proteínas, mantêm a estrutura nativa destas com perda da
respectiva função biológica.
e) O detergente, o ácido acético e o éter são solventes biológicos e, quando
adicionados a proteínas, mantêm a estrutura nativa destas com perda da respectiva
função biológica.
66-O que é tensão superficial ?
67-Quais são as ligações químicas envolvidas na mudança do estado físico da
matéria ?
68-Qual é influência da intensidade das forças intermoleculares na temperatura de
ebulição de uma substância ?

69-O que faz com que uma susbtâcnia seja mais volátil do que a outra ?
70- Por que a água é menos volátil que o álcool ?
71-Qual é a força presente entre moléculas de água ?
72- Por que a água é uma molécula polar e não apolar?
73- No meio biológico, onde podemos encontrar as interações hidrofóbicas ?
74- Qual é a importância das ligações hidrofóbicas no meio biológico ?
75-Dentre as interações intermoleculares, qual é a mais forte ?
76-Mencione as características das Pontes de hidrogênio, Forças dipolo
dipolo/dipolo permanente, dipolo induzido e interações hidrofóbicas.

78-Quais são os principais fatores que influenciam a taxa de água nos organismos
vivos ?
79-Represente a estrutura química da água.
80-O que faz com que a água tenha um alto calor específico ?
81-Por que a água é considerada solvente universal ?
82-Quantas pontes de hidrogênio faz cada molécula de água ?
83-Quais são as principais aplicações da Bioquímica ?
84- Quais são as principais biomoléculas ?
85-Quais são as principais características dos seres vivos ?
86-Por que as biomoléculas são importantes para os seres vivos?
Respostas

1- O tipo de ligação química que une os elementos abaixo é:

a) NaCl - Ligação iônica³

b) CH4 - Ligação covalente⁷

c) O2 - Ligação covalente¹³

d) HCl - Ligação covalente polar¹⁶

e) H2O - Ligação covalente²⁴

f) Várias moléculas de água formando uma gota - Ligação de hidrogênio²⁵

2- Com relação à molécula de água, podemos afirmar que:

d) é a união de um ou mais elementos químicos iguais ou não.

3- A estrutura primária de uma proteína é determinada:

c) pela sequência dos aminoácidos na cadeia peptídica.

4- Após 48 horas do nascimento de uma criança, esta foi submetida ao "teste do

pezinho", o qual indicou a presença da doença fenilcetonúria. A causa da doença é:

b) a falta da enzima fenilalanina hidroxilase, pois esta transforma a fenilalanina em

tirosina.

5- Com relação aos aminoácidos, podemos afirmar que:

são componentes estruturais de proteínas de grande importância biológica.

6- A Bioquímica é importante porque estuda as reações químicas que ocorrem nos

organismos vivos. Isso inclui o estudo da estrutura e função das moléculas
biológicas, bem como os mecanismos de reações bioquímicas, genética e evolução.
A Bioquímica tem aplicações em áreas como medicina, agricultura, alimentação e
indústria.

7- A atividade óptica nos aminoácidos é conferida pela presença de um carbono

assimétrico ou quiral em sua estrutura. Este carbono está ligado a quatro diferentes
grupos, o que permite a existência de isômeros ópticos, também conhecidos como
enantiômeros. Estes enantiômeros são imagens especulares não sobreponíveis um
do outro e têm a capacidade de desviar a luz polarizada.

8- A glicina não tem atividade óptica porque é o único aminoácido que não possui
um carbono quiral. Sua cadeia lateral é um átomo de hidrogênio, o que significa que
dois dos grupos ligados ao carbono alfa são os mesmos (hidrogênios), portanto, não
há quiralidade e, consequentemente, não há atividade óptica.

9 - Enantiômeros são moléculas orgânicas que são chamadas assim em razão da

sua forma, pois para cada enantiômero existe um de forma idêntica porém invertida,
como se esta estivesse em frente a um espelho¹²³.

10- Os aminoácidos que compõem as proteínas em nossos corpos são todos

L-aminoácidos⁴⁶.

11. Os aminoácidos possuem uma característica ácida e básica devido ao caráter

ácido do grupo carboxila e do caráter básico do grupo amino. Quando os
aminoácidos são dissolvidos em água, sofrem neutralização interna e tornam-se
íons dipolares, um composto químico eletricamente neutro. Essa característica dos
aminoácidos permite que sofram reação tanto com ácido como com base.

12 **Caráter anfotérico** se refere à capacidade de uma substância de se comportar

tanto como um ácido quanto como uma base, dependendo do outro reagente
presente. Se estiver na presença de um ácido, a substância se comportará como
uma base; se estiver na presença de uma base, se comportará como um ácido¹²³.

13. Os **aminoácidos** são considerados **compostos anfotéricos** porque

possuem um grupo ácido (carboxila) e um grupo básico (amina) em sua estrutura.
Dependendo do composto que entra em contato com o aminoácido, ele pode reagir
como base ou como ácido, demonstrando assim sua característica anfotérica⁵⁶⁸⁹.

14. O comportamento dos aminoácidos em **diferentes pHs** é determinado pela

ionização de seus grupos funcionais. Em um **pH baixo**, o grupo amina dos
aminoácidos é protonado, resultando em uma carga positiva. Em um **pH
elevado**, apenas o grupo ácido é desprotonado, resultando em uma carga
negativa. Em um **pH próximo ao neutro**, os aminoácidos existem como um íon
dipolar, chamado zwitterion, formado pela protonação do grupo amino pelo ácido
carboxílico.

15- Os aminoácidos comportam-se de maneiras diferentes em pH baixo, elevado e

próximo ao neutro devido à presença de grupos funcionais ácidos e básicos em sua
estrutura¹²⁴.
- Em **pH baixo** (ácido), os grupos carboxilato e amina dos aminoácidos estão
protonados, resultando em uma molécula com carga líquida positiva¹.

- Em **pH elevado** (alcalino), a amina existe como uma base neutra e o

carboxilato como sua base conjugada, resultando em uma molécula com carga
líquida negativa¹.

- Em **pH neutro**, os aminoácidos existem principalmente na forma de íons

dipolares ou zwitterions, que possuem cargas positivas e negativas em equilíbrio,
resultando em uma molécula eletricamente neutra¹².

16- O ponto isoelétrico (pI) é o pH no qual uma molécula não possui carga elétrica
líquida ou é eletricamente neutra na média estatística⁶. Em outras palavras, é o pH
no qual uma molécula carrega um número igual de cargas positivas e negativas,
resultando em uma carga líquida de zero⁷.

17- O pH no qual o íon dipolar é eletricamente neutro é chamado de ponto

isoelétrico ou pI⁶⁷¹¹.

18. As 3 principais formas de um aminoácido de acordo com o pH da solução são:

- **Forma catiónica**: Em um pH baixo, o grupo amina dos aminoácidos é

protonado, resultando em uma carga positiva.

- **Forma zwitteriónica**: Em um pH próximo ao neutro, os aminoácidos existem

como um íon dipolar, chamado zwitterion, formado pela protonação do grupo amino
pelo ácido carboxílico.

- **Forma aniónica**: Em um pH elevado, apenas o grupo ácido é desprotonado,

resultando em uma carga negativa.

19. As principais características físicas dos aminoácidos incluem:

- São todos compostos sólidos, cristalinos e que se fundem a alta temperatura.

- Incolores.

- A maioria apresenta sabor adocicado.

- Alguns insípidos e outros amargos.

- Com exceção da glicina, que é solúvel em água, os demais apresentam

solubilidade variável.

- Insolúveis em solventes orgânicos.

- Em soluções aquosas apresentam alto momento dipolar.

20. Sobre as doenças metabólicas:

- **Albinismo**: É uma condição genética onde há pouca ou nenhuma produção

de melanina, o pigmento responsável pela cor da pele, cabelo e olhos. As pessoas
com albinismo têm problemas de pele e visão, e estão mais propensas a
queimaduras solares e câncer de pele.

- **Fenilcetonúria**: É uma doença metabólica hereditária caracterizada pela

incapacidade do organismo de metabolizar o aminoácido fenilalanina. Isso leva ao
acúmulo de fenilalanina no sangue, o que pode causar danos cerebrais e levar a
problemas de desenvolvimento mental e físico.

21. As consequências do consumo excessivo de **Treonina**, **Tirosina** e

**Metionina** podem variar. O excesso de treonina pode levar a problemas no
fígado e no sistema nervoso. O excesso de tirosina pode causar problemas de pele
e sensibilidade à luz. O excesso de metionina pode aumentar o risco de doenças
cardíacas e levar a problemas de crescimento e desenvolvimento.

22- Aminoácidos são moléculas orgânicas essenciais para a fabricação de cadeias

de proteínas em um organismo vivo. A estrutura molecular dos aminoácidos é
constituída de átomos de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N).
Eles são fundamentais para o bom funcionamento do organismo, pois ajudam na
formação dos tecidos corporais, enzimas, células do sistema imunológico, entre
outros¹²³⁴.

23- A estrutura geral de um aminoácido é composta por um carbono central

(também conhecido como carbono alfa), ao qual estão ligados: um grupo amino
(-NH2), um grupo carboxila (-COOH), um átomo de hidrogênio e um grupo variável
(R), que é o que diferencia um aminoácido do outro³².

24- Os aminoácidos desempenham várias funções biológicas importantes, incluindo:

- **Construção de tecidos**: Eles são essenciais para a construção de tecidos no

organismo, como o tecido muscular⁹¹¹.

- **Formação de enzimas**: Os aminoácidos são necessários para a formação de

enzimas que atuam em reações químicas⁹.

- **Defesa**: Eles desempenham um papel crucial na formação de anticorpos⁹.

- **Transporte**: Os aminoácidos são responsáveis pelo transporte de substâncias

como triglicerídeos e colesterol⁹.

- **Produção hormonal**: Alguns aminoácidos estão envolvidos na produção de

hormônios⁹[^10^].
25- Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com as características de
suas cadeias laterais em:

- **Aminoácidos com cadeias laterais apolares**: Estes aminoácidos têm cadeias

laterais que não são polares²¹².

- **Aminoácidos com cadeias laterais polares**: Estes aminoácidos têm cadeias

laterais que são polares²¹².

- **Aminoácidos ácidos**: Estes aminoácidos possuem cadeias laterais com carga

negativa devido à presença de grupos carboxila²¹².

- **Aminoácidos básicos**: Estes aminoácidos possuem o grupo amino nas cadeias

laterais²¹².

Além disso, os aminoácidos também podem ser classificados em dois grupos:

aminoácidos essenciais e não essenciais. Os aminoácidos essenciais não são
sintetizados pelo organismo e devem ser obtidos através da dieta. Os aminoácidos
não essenciais podem ser produzidos pelo próprio organismo².

26- Aminoácidos essenciais são aqueles que o corpo humano não pode sintetizar e
devem ser obtidos através da dieta, como a lisina e a leucina, enquanto os
aminoácidos não essenciais, como a alanina e a asparagina, são produzidos pelo
próprio corpo⁴¹².

27- A principal diferença entre aminoácidos glicogênicos e cetogênicos é que os

aminoácidos glicogênicos podem ser convertidos em piruvato ou outros precursores
de glicose, enquanto os aminoácidos cetogênicos podem ser convertidos em acetil
CoA e acetoacetilCoA⁵⁶⁷.

28- Para os vegetais, todos os aminoácidos são não essenciais porque eles
conseguem sintetizar todos os tipos de aminoácidos que precisam para sobreviver¹¹.

29- Os aminoácidos essenciais são: triptofano, valina, fenilalanina, treonina, lisina,

isoleucina, leucina, histidina e metionina. Os aminoácidos não essenciais são:
alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutâmico, cisteína, glutamina,
glicina, prolina, serina e tirosina¹²²¹.

30- Os aminoácidos são classificados de acordo com as características de suas

cadeias laterais. De acordo com essas características, podemos dividi-los em:
aminoácidos com cadeias laterais apolares; aminoácidos com cadeias laterais
polares; aminoácidos ácidos (aminoácidos que possuem cadeias laterais com carga
negativa devido à presença de grupos carboxila); aminoácidos básicos
(aminoácidos que possuem o grupo amino nas cadeias laterais)¹⁵¹⁶.
31- Aminoácidos polares são aqueles que têm polaridade, enquanto a polaridade
está ausente nos aminoácidos não polares¹⁸. Aminoácidos com cadeias laterais
apolares são hidrofóbicos, enquanto os aminoácidos com cadeias laterais polares
são hidrofílicos¹⁶. Aminoácidos aromáticos, como a fenilalanina, a tirosina e o
triptofano, têm cadeias laterais aromáticas, sendo responsáveis pelo processo de
absorção de luz ultravioleta na maioria das proteínas¹⁶.

32- As principais funções das proteínas são: construção de novos tecidos do corpo
humano, atuação no transporte de substâncias como, por exemplo, o oxigênio,
atuação no sistema de defesa do organismo, neutralizando e combatendo vírus,
bactérias e outros elementos estranhos²³²⁴²⁵.

33- As principais propriedades físicas dos aminoácidos são: são todos compostos
sólidos, cristalinos e que se fundem a alta temperatura; incolores; a maioria
apresentam sabor adocicado; alguns insípidos; e outros amargos; facilmente
dissolver em água; não tem cor; tem uma forma cristalina; diferente no paladar,
pode não ter nenhum sabor, ser ligeiramente doce ou, pelo contrário, muito
amargo²⁷¹¹.

34- As altas temperaturas podem influenciar a digestibilidade das proteínas.

Temperaturas elevadas podem diminuir o valor nutritivo de uma proteína devido a
reações químicas com alguns aminoácidos, tornando-os indisponíveis para
absorção e afetando sua solubilidade³. Além disso, altas temperaturas causam a
desnaturação das proteínas, ou seja, a perda de sua estrutura tridimensional, o que
pode afetar a permeabilidade celular e causar danos celulares⁴.

35- As proteínas podem ser classificadas com base em sua composição química,
estrutura, funções e solubilidade em diferentes solventes⁵. Com base na
composição química, as proteínas podem ser divididas em simples e complexas⁵.
Com base na forma, as proteínas podem ser divididas em fibrosas e globulares⁶.

36- A ligação peptídica é a união estabelecida entre dois aminoácidos adjacentes

numa molécula. Esse tipo de ligação ocorre sempre por meio da reação entre o
grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila do outro[^10^].

37- As estruturas das proteínas são:

- Primária: número, espécie e a sequência dos aminoácidos unidos por ligações

peptídicas e pontes dissulfeto¹⁴.

- Secundária: arranjos regulares e recorrentes da cadeia polipeptídica (α−hélice e

folha β pregueada)¹⁴.

- Terciária: pregueamento não periódico da cadeia polipeptídica, formando uma

estrutura tridimensional estável¹⁴.
- Quaternária: arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas (ou
subunidades protéicas) com a formação de complexos tridimensionais¹⁴.

38- A desnaturação proteica ocorre quando a estrutura tridimensional da proteína é

alterada, afetando sua atividade biológica. A desnaturação não afeta as ligações
peptídicas entre os aminoácidos, mantendo apenas a estrutura primária¹.

39- Os fatores que podem influenciar a desnaturação proteica incluem altas

temperaturas, extremos de pH, solventes orgânicos como etanol e acetona, ureia,
exposição da proteína a detergentes e agitação vigorosa da solução proteica até a
formação abundante de espuma²¹.

40- A diferença entre os aminoácidos ácidos e básicos reside na natureza de suas

cadeias laterais. Os aminoácidos ácidos possuem cadeias laterais ácidas, enquanto
os aminoácidos básicos possuem cadeias laterais básicas em pH neutro²². Além
disso, os aminoácidos ácidos consistem em baixos valores de pKa, que permitem a
perda de prótons, enquanto os aminoácidos básicos consistem em altos valores de
pKa, o que lhes permite ligar prótons²³.

41- A grande diferença de propriedades entre os materiais existentes na natureza se

deve a vários fatores, incluindo a composição química, a estrutura molecular e as
interações entre as moléculas. Cada material tem um tipo de constituição atômica
diferente, o que resulta em diferentes propriedades físicas e químicas²⁵. Por
exemplo, os materiais condutores possuem um grande número de elétrons que não
sofrem grande atração do núcleo do átomo, permitindo que esses elétrons sejam
facilmente retirados de suas órbitas. Por outro lado, os isolantes têm seus elétrons
presos aos átomos por uma força de atração muito maior do que os condutores²⁷.

42- Os átomos formam ligações químicas para ganhar estabilidade³. Eles realizam
ligações devido a um processo espontâneo da natureza em que diminuem sua
energia no estado neutro para um estado de íons (cátions ou ânions) de modo que
sejam sempre mais estáveis do que o seu estado natural (neutro)³.

43- As ligações intramoleculares são ligações químicas que unem ou repelem

moléculas entre si (iônica, metálica e covalente)⁸. Já as intermoleculares (ligação de
hidrogênio, dipolo-dipolo e dipolo induzido) são interações que ocorrem devido à
diferença de polaridade⁸.

44- A eletronegatividade e a eletropositividade são duas propriedades periódicas

que indicam a tendência de um átomo, numa ligação química, em atrair elétrons
compartilhados¹¹. Eletronegatividade é a tendência de um átomo em atrair elétrons
compartilhados numa ligação química; de modo contrário, a eletropositividade indica
a tendência do átomo em liberar esses elétrons quando ligado a outro¹¹.

45- As principais ligações não covalentes incluem ligações iônicas, ligações de

hidrogênio, interações dipolo-dipolo e forças de Van der Waals. As ligações
covalentes, por outro lado, envolvem o compartilhamento de elétrons entre
átomos¹⁶¹⁸.

46- As principais ligações intramoleculares são as ligações iônicas, covalentes e

metálicas¹⁹. As principais ligações intermoleculares incluem a ligação de hidrogênio,
dipolo-dipolo e dipolo induzido⁸.

47- A ligação iônica ocorre quando um átomo doa elétrons para outro átomo. Isso
resulta na formação de cátions (íons positivos) e ânions (íons negativos), que se
atraem mutuamente²¹. Essa ligação é caracterizada por ser estável, forte e
não-covalente²².

48- A coesão é a atração entre moléculas semelhantes, enquanto a adesão é a

atração entre moléculas diferentes[^30^]. As forças de coesão ligam as moléculas
entre si, enquanto as forças de adesão ligam as moléculas a uma superfície³².

49- O alto calor específico da água permite que ela armazene grandes quantidades
de calor sem sofrer mudanças significativas de temperatura. Isso permite que a
água atue como um regulador térmico no ambiente, o que tem impacto no clima
global, nos ecossistemas aquáticos e na vida na Terra em geral³⁵.

51- O calor específico é a quantidade de calor que uma substância precisa receber
por unidade de massa para variar uma unidade de temperatura³⁹. Calor é a energia
transferida de um corpo para outro devido a uma diferença de temperatura. A
temperatura de fusão é a temperatura na qual uma substância passa do estado
sólido para o líquido. O calor de vaporização é a quantidade de energia necessária
para transformar uma substância do estado líquido para o estado gasoso³⁸.

52- As principais funções da água são:

- **Produção de energia**: as células precisam de água para realizar suas funções.

- **Transporte**: no corpo, a água atua como solvente, transportando diferentes

substâncias para as células, como minerais, nutrientes e vitaminas.

- **Limpeza**: é responsável pela desintoxicação do organismo ao levar as toxinas

para os rins e eliminá-las através da urina, cuja composição é de 95% de água.

- **Regulação da temperatura corporal**.

- **Manutenção das funções físicas e cognitivas normais**.

- **Participação nos processos de digestão e absorção e em reações metabólicas**.

53- As propriedades da água incluem:

- **Solubilidade**: A água é um excelente solvente porque é capaz de dissolver uma
grande quantidade de substâncias.

- **Tensão superficial**: Resulta da força de atração entre as moléculas internas e

da superfície.

- **Densidade**: É uma medida da concentração da massa em certo volume, ou

seja, determina o quanto a substância é compacta.

- **Calor específico**: Determina a quantidade de calor que uma substância precisa

receber por unidade de massa para variar uma unidade de temperatura.

54- As pontes de hidrogênio são importantes em sistemas biológicos porque

estabilizam e determinam a estrutura e formato de grandes macromoléculas, como
o ácido nucleico e as proteínas.

55- O DNA tem uma dupla hélice naturalmente por duas razões. Tem de ser 'dupla'
de maneira que possa conseguir replicar-se e a hélice, estando entrelaçada, é mais
forte que duas cadeias paralelas porque puxando em uma direção qualquer a
cadeia não se desfaz.

56- As pontes de hidrogênio podem ser encontradas em várias estruturas

biológicas, como o DNA e o RNA. Nas moléculas de DNA e RNA, as cadeias de
nucleotídeos são ligadas por pontes de hidrogênio. Aqui, a interação ocorre nas
bases nitrogenadas (adenina, timina, guanina, uracila e citosina), que se juntam
umas às outras para formar os pares.

55- O termo "essencial" em relação aos aminoácidos na dieta humana significa que:

c) Não pode ser sintetizado por humanos.

56- Com relação aos aminoácidos:

b) Podem ser classificados em essenciais e não essenciais.

57- Em uma estrutura primária de uma proteína, a união entre os aminoácidos é

chamada de:

a) peptídica.

58- A proteína com estrutura quaternária é: c) Hemoglobina.

59- A alternativa que contém uma ligação química incorreta em uma proteína é: b)
Pontes de hidrogênio entre os grupos amina e a carbonila do esqueleto peptídico.
60- Com relação à classificação numérica das proteínas e peptídios, a alternativa
correta é: c) Um polipeptídio é formado por mais de 20 resíduos de aminoácidos
unidos por meio de ligações peptídicas.

61- A alternativa correta é:

c) A configuração nativa é a forma funcional de uma proteína, sendo esta mantida

por ligações químicas (ligações peptídicas, pontes de hidrogênio, pontes de
dissulfeto, interações iônicas) entre resíduos de aminoácidos.

62- Em relação às proteínas, a alternativa correta é:

a) São biopolímeros constituídos de aminoácidos, os quais são unidos entre si por

meio de ligações peptídicas.

63- Com relação ao formato estrutural de uma proteína, a alternativa correta é:

b) a alfa-hélice pode ser composta por apenas uma cadeia polipeptídica.

64- Ao analisarmos uma proteína que apresenta uma estrutura com configuração
quaternária, como, por exemplo, a hemoglobina, a alternativa correta é:

c) a estrutura quaternária é mantida por ligações hidrofóbicas, iônicas e pontes de

hidrogênio.

65- De acordo com o processo de desnaturação, a alternativa correta é:

a) A acetona, o álcool e o éter são solventes orgânicos e, quando adicionados a

proteínas, podem modificar a estrutura nativa destas com perda da respectiva
função biológica.

66- A tensão superficial é uma propriedade dos líquidos que permite a formação de
uma "camada" na superfície do líquido, como se fosse uma película. Isso ocorre
devido à atração entre as moléculas do líquido, que faz com que as moléculas na
superfície sejam puxadas para o interior do líquido, criando uma espécie de
"barreira".

67- As ligações químicas envolvidas na mudança do estado físico da matéria são

principalmente as forças intermoleculares, que incluem ligações de hidrogênio,
forças de dipolo-dipolo e forças de dispersão de London (ou forças de Van der
Waals). Essas forças são responsáveis pela atração entre as moléculas e, quando
superadas (por exemplo, pelo calor), podem levar à mudança de estado da matéria
(como de sólido para líquido ou de líquido para gás).

68- A intensidade das forças intermoleculares tem uma grande influência na

temperatura de ebulição de uma substância. Substâncias com forças
intermoleculares mais fortes geralmente têm temperaturas de ebulição mais altas,
pois é necessário mais energia (na forma de calor) para superar essas forças e
transformar a substância de líquido para gás. Por outro lado, substâncias com
forças intermoleculares mais fracas geralmente têm temperaturas de ebulição mais
baixas.

69- A volatilidade de uma substância está ligada à facilidade que a substância tem
de passar do estado líquido para o gasoso. Portanto, substâncias que evaporam
mais facilmente são mais voláteis⁴. Os fatores que influenciam a volatilidade de uma
substância incluem as forças intermoleculares presentes na substância, a massa
molar (geralmente, substâncias com menor massa molar são mais voláteis do que
substâncias com maior massa molar), a temperatura (aumentar a temperatura de
uma substância aumenta a agitação térmica das partículas), e a pressão³.

70- A água é menos volátil que o álcool porque as forças de atração nas moléculas
da água são mais fortes. Isso ocorre porque a água tem ligações de hidrogênio, que
são forças intermoleculares fortes, enquanto o álcool tem ligações mais fracas⁷.

71- A força presente entre moléculas de água é a ligação de hidrogênio⁹.

72- A água é uma molécula polar porque o seu oxigênio é fortemente eletronegativo
e, como tal, puxa o par de elétrons para si próprio (longe dos dois átomos de
hidrogênio), adquirindo assim uma carga ligeiramente negativa¹⁶.

73- No meio biológico, as interações hidrofóbicas podem ser encontradas em uma

variedade de processos bioquímicos[^20^]. Por exemplo, quando moléculas
apolares ou hidrofóbicas entram em contato com a água, elas tendem a se agregar
espontaneamente, a fim de obter maior estabilidade, diminuindo a área superficial
do contato com a água[^20^].

74- As interações hidrofóbicas têm grande relevância no meio biológico, pois

ocorrem em uma variedade de processos bioquímicos. Elas são essenciais para a
formação de estruturas biológicas como membranas celulares e proteínas.

75- Dentre as interações intermoleculares, a ligação de hidrogênio é a mais forte³¹.

76- As Pontes de hidrogênio ocorrem quando se tem moléculas contendo átomos de

hidrogênio ligados a átomos de nitrogênio, flúor ou oxigênio[^30^]. As Forças
dipolo-dipolo ou dipolo permanente ocorrem entre as moléculas polares³³. O dipolo
induzido ocorre em moléculas polares e apolares³³. As interações hidrofóbicas
ocorrem quando compostos apolares sofrem consequências das ações dinâmicas
dos compostos polares¹⁹.

78- Os principais fatores que influenciam a taxa de água nos organismos vivos são
a espécie do organismo, o tamanho do indivíduo e a disponibilidade do ambiente³⁹.
79- A estrutura química da água é representada pela fórmula H2O, onde dois
átomos de hidrogênio formam ligações covalentes com um átomo de oxigênio⁴¹. A
água é uma molécula composta por dois átomos de hidrogênio e um átomo de
oxigênio. A representação química da água é **H2O**. Isso significa que cada
molécula de água é composta por dois átomos de hidrogênio (H) ligados a um
átomo de oxigênio (O).

80- A água tem um alto calor específico devido à presença de ligações de

hidrogênio entre suas moléculas. Essas ligações requerem uma quantidade
significativa de energia para serem quebradas, o que significa que a água pode
absorver ou liberar uma grande quantidade de calor antes de mudar de temperatura.

81- A água é considerada um solvente universal devido à sua polaridade. A

molécula de água tem uma extremidade positiva e uma extremidade negativa, o que
permite que ela dissolva uma ampla variedade de substâncias.

82- Cada molécula de água pode formar até quatro pontes de hidrogênio: duas
através dos átomos de hidrogênio e duas através do átomo de oxigênio.

83- A Bioquímica tem muitas aplicações importantes, incluindo o desenvolvimento

de novos medicamentos e terapias, a melhoria da saúde e da nutrição, a
compreensão e tratamento de doenças, a produção de biocombustíveis e a
proteção do meio ambiente.

84- As principais biomoléculas incluem proteínas, ácidos nucleicos (DNA e RNA),

carboidratos e lipídios. Essas moléculas desempenham papéis críticos em todas as
funções biológicas.

85- As principais características dos seres vivos incluem a capacidade de crescer,

se reproduzir, responder ao ambiente, se adaptar ao ambiente, e ter uma
organização celular complexa.

86- As biomoléculas são importantes para os seres vivos porque elas

desempenham uma variedade de funções essenciais, incluindo o fornecimento de
energia, a regulação de processos biológicos, a formação de estruturas celulares, e
o armazenamento e transporte de informações genéticas.