Hirondina Luis

Hemoglobina e Hemoglobinopatias

Trabalho de pesquisa a ser apresentado no

ISCED, na cadeira de Genética Humana, para
efeitos de avaliação.

Docente:

Macia

2022
Indice
1. Introdução........................................................................................................................2

1.1. Objetivos...................................................................................................................2

1.1.1. Geral...................................................................................................................2

1.1.2. Especifico...........................................................................................................2

1.2. Metodologia..............................................................................................................2

2. Gestão..............................................................................................................................3

2.1 Modelos de Gestão.....................................................................................................3

2.1.1 Modelo Burocrático.............................................................................................5

2.1.2 Modelo Sistêmico................................................................................................5

2.1.3 Modelo Contingencial.........................................................................................5

2.1.4 Importância da gestão estratégica na empresa....................................................6

2.2 Gestão Estratégica......................................................................................................6

2.3 Níveis de estratégias nas organizações......................................................................7

2.3.1 Estratégia Corporativa.........................................................................................7

2.3.2 Estratégias funcionais..........................................................................................8

2.3.3 Estratégia operacional.........................................................................................8

2.4 Implementação da gestão estratégica na Manhique multiservice, Lda......................8

2.4.1 Dados da Empresa...............................................................................................8

2.4.2 Estilo de liderança da Manhique multiservice, Lda............................................9

2.4.3 Factores Críticos De Sucesso..............................................................................9

3. Conclusão......................................................................................................................10

Referencias bibliográficas.................................................................................................11
1. Introdução
A molécula de hemoglobina é essencial à vida. Presente em grandes quantidades no
interior dos eritrócitos, como uma solução condensada (33g dL-1), é sintetizada durante o
processo de maturação dos eritrócitos, sendo responsável pelo transporte do oxigénio aos
tecidos periféricos. Enquanto que, as hemoglobinopatias constituem o grupo de doenças
monogénicas recessivas mais difundido a nível mundial. Têm origem em mutações que
afetam diretamente os genes associados à síntese das cadeias de globina da hemoglobina,
podendo resultar em alterações da sua síntese, onde se incluem as síndromes talassémicas
e a PHHF, ou em mudanças estruturais, como nos casos de drepanocitose.

Palavras-chave: Hemoglobina. Hemoglobinopatias. Hereditariedade. Grupo Sanguíneo.

1.1. Objetivos
1.1.1. Geral
 Analisar de forma geral a Hemoglobina e Hemoglobinopatias.

1.1.2. Especifico
 Perceber a hereditariedade sanguínea; e,
 Descrever a tipologia das hemoglobinas.
 Avaliar os grupos sanguíneos.

1.2. Metodologia
A compilação da obra em estudo baseou-se na busca de conteúdos em diversas fontes
com maior enfoque na pesquisa bibliográfica, relatórios que abordam este tema na íntegra
e outros conteúdos bibliográficos eletrónicos em formato pdf como referido (Lakatos &
Marconi, 2010), que abordam amplamente o tema e o manual de normas para publicação
de trabalhos que ajudaram a enriquecer o conteúdo e a estrutura deste trabalho. O mesmo
sendo dividido em 3 partes, a introdução englobando os objetivos e a metodologia, o
desenvolvimento que geralmente sustenta a fundamentação teórica e a conclusão com
seus respetivos referenciais.
2. Hemoglobina
A hemoglobina (Hb) é uma proteína constituída por quatro monómeros, unidos entre si
por ligações não covalentes, numa estrutura quaternária. Cada monómero é constituído
por uma fracção proteica (globina) e por um grupo prostético (heme). A hemoglobina é
formada pela combinação de duas partes, a porção que contém o ferro, o heme, que
confere a hemoglobina a cor vermelha característica e a porção protéica, a globina, que é
uma longa cadeia polipeptídica, constituindo a maior porção da molécula da
hemoglobina.

Sua formação é comandada por genes das células eritroblásticas, onde quatro diferentes
genes codificam quatro diferentes cadeias polipeptídicas, formando a subunidade da
hemoglobina, denominada cadeia de hemoglobina. Por sua vez, quatro dessas cadeias
ligam-se fracamente para formar a molécula completa de hemoglobina.

Existem diferentes tipos de cadeias de hemoglobinas, dependendo da composição de

aminoácidos da porção polipeptídica, sendo elas, cadeias alfa (α), cadeias beta (β),
cadeias gama (γ) e cadeias delta (δ). Por exemplo, a Hb A é a combinação de duas
cadeias alfa e duas cadeias beta, sendo a forma mais comum de hemoglobina no ser
humano adulto (Guyton & Hall, 2002).

O grupo prostético da hemoglobina é o heme um quelato de um tetrapirrol (protoporfirina

IX) e de um átomo de ferro (Fe) central. O ferro está normalmente na forma ferrosa
(Fe2+). Quando o ferro está na forma oxidada (Fe3+), o grupo passa a ter a designação de
hemina.

O ferro do grupo heme está ligado aos quatro átomos de azoto de cada molécula de pirrol
e à histidina proximal da cadeia polipeptídica respetiva. Na desoxi-hemoglobina a 6.ª
ligação de coordenação está desocupada, caso o ferro esteja bivalente, enquanto que na
oxi-hemoglobina se encontra ligado ao oxigénio e na meta hemoglobina à água.

A função da globina na molécula de hemoglobina não é somente estrutural ou a de

modular a afinidade do heme para o oxigénio, mas também a de tornar possível a
reversibilidade da ligação entre o ferro e o oxigénio. O átomo de Fe2+, por si só, é
incapaz de se ligar reversivelmente ao oxigénio, auto oxidando-se. A globina tem uma
conformação tal que o heme fica envolvido numa bolsa hidrofóbica, evitando assim a sua
oxidação.

Fig 1: Composição da Hemoglobina

2.1 Hemoglobinas normais

A síntese da hemoglobina começa nos pró-eritroblastos e segue até mesmo no estágio de
reticulócito, sendo que quando deixam a medula óssea e penetram na corrente sanguínea,
essas células continuam formando pequenas quantidades de hemoglobina durante alguns
dias. A hemoglobina localiza-se dentro das hemácias, tendo como função principal,
promover a absorção do oxigênio, o transporte de O2 dos pulmões para os tecidos e do
CO2 recolhido dos capilares teciduais para os pulmões (Guyton & Hall, 2002).

De acordo com NAOUM (2012), deve-se considerar hemoglobinas normais as três

frações identificadas por Hb A, Hb A2 e Hb Fetal em pessoas com idade superior a 6
meses, sendo que algumas características sobre essas três hemoglobinas normais devem
ser ressaltadas.

A Hb A por ser a molécula mais representativa e evolutivamente a mais capacitada para

as funções básicas, tais como, troca gasosa e participação na manutenção do equilíbrio
ácido-básico, é considerada como padrão físico-químico, genético e molecular.

Assim, todos os outros tipos de hemoglobinas normais (embrionárias e fetal) e variantes

(Hb S, Hb C, Hb Instáveis, Hb com alterações fisiológicas, etc.) têm suas estruturas
moleculares, atividades físico-químicas e genéticas, comparadas com as da Hb A
(NAOUM, 2012).

A Hb A2 é considerada como a hemoglobina mais estável sob o ponto de vista de

estrutura molecular. Tem importância no teste de identificação de talassemia beta menor,
pois em 95 % das pessoas portadoras desse tipo de talassemia, a Hb A2 apresenta-se com
concentração elevada (> 4,0% - 7,0%). Já, a diminuição da Hb A2 abaixo de 2% de sua
concentração é indicativa de anemia ferropriva ou de talassemia alfa menor (Hb AH)
(NAOUM, 2012).

A Hb Fetal é fisicamente menos estável que a Hb A. A elevação de Hb Fetal acima de

1,0% em pessoas com idade superior a 6 meses é indicativo de talassemia beta menor (Hb
Fetal: > 1,0% - 5,0%, associada a anemia microcítica e hipocrômica de discreto grau) ou
de persistência hereditária de Hb Fetal (Hb Fetal: > 1,0% - 20,0%, geralmente com
eritrograma normal) ou, também, de talassemia beta maior ( Hb Fetal acima de 20%,
associada a anemia microcítica e hipocrômica de grave intensidade) (NAOUM, 2012).

2.2 Hemoglobinas anormais

Atualmente existem mais de 700 tipos de hemoglobinas anômalas (considerando as
hemoglobinas variantes e as hemoglobinas normais com alterações quantitativas) em todo
o mundo. As alterações que ocorrem nas globinas se devem às modificações nos genes
responsáveis pelo sequenciamento e estrutura de cada tipo de polipeptídeo de globina,
bem como naqueles destinados à regulação quantitativa da síntese equilibrada entre as
globinas alfa e beta.

Quando um determinado gene apresenta uma de suas bases nitrogenadas substituída por
outra diferente, resulta na formação de moléculas de hemoglobinas com características
bioquímicas alteradas em relação às hemoglobinas normais (A, A2 e Fetal) e por isso são
denominadas hemoglobinas variantes. As hemoglobinas anormais são aquelas
consideradas variantes, bem como as hemoglobinas normais com alterações quantitativas,
por exemplo: Hb A2 elevada, Hb Fetal elevada e Hb A2 diminuída (NAOUM, 2012).
2.3 Hemoglobinopatias
As hemoglobinopatias constituem um grupo de doenças de caráter genético
caracterizadas pela síntese de cadeias polipeptídicas estruturalmente anormais (variantes
estruturais da hemoglobina, por exemplo, hemoglobina anormal, Hb S) ou diminuição da
síntese de uma ou mais cadeias de globina (talassemias) (Lisot; Silla, 2004).

As hemoglobinopatias agrupam as hemoglobinas anormais que causam hemólise,

policitemia, cianose e falcização. Entre essas quatro situações patológicas apenas a
falcização ocorre unicamente da alteração da molécula da hemoglobina – a Hb S,
enquanto as outras três podem também ser derivadas de outras causas (NAOUM, 1999).

Estas patologias podem apresentar manifestações hemolíticas. Aproximadamente 25%

das hemoglobinopatias, demostram uma diminuição do tempo de vida dos eritrócitos,
devido a deformações nas membranas celulares características dos estados hemolíticos.
Algumas patologias derivam da presença de Hb S, Hb C, Hb E que, no caso da β-
talassemia, podem conferir aos heterozigotos um maior grau de resistência à malária,
quando comparados com indivíduos normais.

2.4