Universidade Católica de Moçambique

Instituto de Educação à Distância

Tema:

Estudante: Código:

Curso:
Disciplina:
Ano de frequência: 1º ano
Turma:

Nampula, Novembro 2022

 3.2. Folha de Feedback

Classificação
Pontuação Nota Subt
Categorias Indicadores Padrões máxima do otal
tutor
Capa 0,5
Índice 0,5
Aspectos Introdução 0,5
Estrutura organizacionais Discussão 0,5
Conclusão 0,5
Bibliografia 0,5
Contextualização 1,0
(Indicação clara do
problema)
Introdução Descrição dos 2,0
objectivos
Metodologia adequada 2,0
ao objecto do trabalho
Articulação e domínio
do discurso académico
(expressão escrita 2,0
Conteúdo cuidada, coerência /
coesão textual)
Análise e discussão
Revisão bibliográfica
nacional e
internacionais 2,0
relevantes na área de
estudo
Exploração dos dados 2,0
Conclusão Contributos teóricos 2,0
práticos
Paginação, tipo e
tamanho de letra,
Aspectos Formatação paragrafa, espaçamento 1,0
gerais entre linhas
Normas APA Rigor coerência das
Referências 6ª edição em citações/referências
Bibliográfica citações e bibliográficas 4,0
s bibliografia
Recomendações de melhoria:

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Índice
Introdução..........................................................................................................................4
1.Desnaturação das proteínas............................................................................................5
1.1.Agentes responsáveis pela desnaturação.....................................................................5
2.Objectivo........................................................................................................................6
2.2.1. Material utilizado.....................................................................................................6
2.2.2. Procedimento experimental.....................................................................................6
2.2.3. Precipitação por calor..............................................................................................6
2.2.4. Resultado e discussão..............................................................................................6
3.Caracterização da desnaturação das Proteínas...............................................................7
3.1. Objectivo....................................................................................................................7
3.1.2.Procedimentos Experimentais..................................................................................7
3.1.3.Preparação da Solução de Clara de Ovo...................................................................7
3.1.4.Resultado e discussão...............................................................................................8
Conclusão..........................................................................................................................9
Bibliografia......................................................................................................................10

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Introdução

As proteínas iniciam sua existência no ribossomo como uma sequência linear de

resíduos de aminoácidos. Esse polipeptídeo deve enovelar-se durante e em seguida à
síntese, àfim de atingir a sua conformação nativa. Pequenas alterações no meio em que
se localiza a proteína podem resultar em alterações estruturais, que poderá levar à uma
deficiência no seu funcionamento. A estrutura proteica adquire sua função em meio
celular específico. Condições diferentes daquelas presentes no interior da célula podem
resultar em variáveis alterações na estrutura das proteínas. Uma perda da estrutura
tridimensional suficiente para causar perda de função recebe o nome de desnaturação. O
estado desnaturado não necessariamente corresponde à um desenovelamento completo
da estrutura proteica e a uma randomização de conformação. Sob a maioria das
condições, as proteínas desnaturadas se encontram em um conjunto de estados
parcialmente enovelados pouco elucidados.

A desnaturação provoca, em geral, grande perda de solubilidade das proteínas em

solventes aquosos. A perda da solubilidade no ponto isoelétrico tem sido um critério
clássico para detectar e acompanhar a desnaturação de proteínas em soluções aquosas.

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1.Desnaturação das proteínas
Trata-se da perda da estrutura tridimensional da proteína, ou seja, ela perde a sua forma
original. Para que uma proteína se precipite, uma das formas é atingir o seu ponto
isoelétrico, onde ela é mais insolúvel. A solubilidade de uma proteína desnaturada
diminui devido à modificação em suas estruturas secundárias, terciárias e quaternárias.
Durante a desnaturação, as forças responsáveis pela conformação original se quebram e
novas surgem, resultando em uma nova conformação.
A maioria das proteínas pode ser desnaturada pelo calor, que afecta as interacções
fracas em uma proteína (especialmente entre as ligações de hidrogénio) de forma
complexa. Quando a temperatura se eleva lentamente, uma conformação proteica
geralmente permanece intacta até que haja uma perda abrupta de estrutura em uma faixa
estrita de temperaturas. Essa alteração repentina indica que o desenovelamento é um
processo cooperativo: a perda da estrutura em uma parte da proteína desestabiliza outras
partes.
Há desnaturações reversíveis, e irreversíveis. Temos como irreversível o exemplo da
albumina do ovo, que uma vez que foi cozida, o resfriamento não faz com que a
proteína se renature. A desnaturação faz com que a proteína perca a sua função. É por
isso que não podemos passar de 42º de febre, pois daí em diante muitas enzimas (que
são proteínas) irão se desnaturar e trazer muitos malefícios ao indivíduo.

1.1.Agentes responsáveis pela desnaturação

Segundo peter (2001) refere que:
Desnaturação pelo calor causa uma desorganização das cadeias peptídicas, mudando a
conformação e alterando as propriedades físico-químicas e biológicas, sem afectar as
ligações peptídicas. A temperatura para isso varia de uma proteína para outra. A
desnaturação por calor envolve alterações que tornam a proteína insolúvel nos solventes
em que ela era insolúvel, ocorrendo então, a sua precipitação (p.15).
Cada um desses agentes desnaturantes representa um tratamento relativamente
brando no sentido de que nenhuma ligação covalente na cadeia polipepitídica é
rompida. Os solventes orgânicos (uréia e detergente) agem principalmente de modo a
promover o rompimento de interações hidrofóbicas que estabilizam as proteínas
globulares; os extremos de pH alteram a carga 8 líquida da proteína, provocando a
repulsão eletrostática e rompimento de algumas ligações de hidrogénio.

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As reacções de desnaturação de proteínas, com precipitação ou não, possuem grande
importância para a bioquímica, indústria e na área de alimentos. Seus feitos envolvem
desde a inactivação térmica de microrganismos patogénicos e deterioradores de
alimentos até as melhoras das propriedades nutricionais dos mesmos. Vale ressaltar
também a importância da caracterização de proteínas em soluções e da desprotenização
dos compostos biológicos para análise de componentes não proteicos.

2.Objectivo
 Identificar precipitação por calor como solução de desnaturação proteica.
2.2.1. Material utilizado
 Tubos de ensaio, béqueres e bastões de vidro
 .Estantes para tubos de ensaio
 Solução salina
 Água destilada
 Albumina bovina a 2% em NaCl
 TCA a 25% em água destilada.

2.2.2. Procedimento experimental

2.2.3. Precipitação por calor

Identificou-se as soluções albumina bovina a 2% e tca a 25% em água destilada. em
seguida, em um tubo de ensaio, colocou-se 2 ml de solução de albumina bovina a 2% e
foi levado à capala para aquecer diretamente na chama.

2.2.4. Resultado e discussão

Após a utilização do agente desnaturante físico como o calor, que pode desnaturar a
maioria das proteínas, dado que a temperatura afeta as interacções químicas das
proteínas, foi observado a mudança de aspectos na amostra da albumina bovina, como
espécies de coágulos. a agitação térmica afeta as interacções que estabilizam a estrutura
tridimensional das proteínas.

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 3.Caracterização da desnaturação das Proteínas

Proteínas são polímeros biológicos com elevadas massas molares formadas por
unidades fundamentais (monómeros) denominadas aminoácidos. As proteínas são os
componentes químicos mais importantes do ponto de vista estrutural, pois estão
presentes em todas as partes da célula. São também fundamentais para o funcionamento
do organismo, uma vez que o controle das reacções químicas depende das enzimas, que
são moléculas de proteínas. Dessa forma, pode-se afirmar que toda enzima um exemplo
de proteína, mas nem toda proteína é um exemplo de enzima (Carey, 2011,p.21).

3.1. Objectivo
 Caracterizar determinadas proteínas da clara de ovo de galinha como solução de
desnaturação das Proteínas.
IV. Materiais V. Reagentes

Tubos de ensaio Solução de Clara de Ovo

Fonte de calor HNO3 Concentrado
2 Pipetas de 1 mL NaOH 1M
2 Provetas graduadas de 10 mL CuSO4 5%
Conta-gotas
Balão volumétrico de 50 mL
2 Bécqueres

3.1.2.Procedimentos Experimentais
3.1.3.Preparação da Solução de Clara de Ovo
 Quebrou-se um ovo de galinha e separou-se as claras da gema;
 Adicionou-se a clara de ovo num balão volumétrico de 50 ml completa e 100 ml de
água destilada. Homogeneizou-se a solução
3.1.4.Resultado e discussão
Pode-se observar que a clara do ovo fica branca como se tivesse sido fritada. Isso
acontece porque o álcool atua na desnaturação proteica da albumina.

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8
Conclusão
Em jeito de desfecho do presente trabalho, conclui-se Uma proteína desnaturada é
insolúvel em água e precipita em solução. Ou seja, a desnaturação é um fenómeno que
não envolve ruptura das ligações peptídicas primárias, mas sim um rompimento das
estruturas secundária, terciária e quaternária.

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Bibliografia
Peter Atkins (2001), princípios de química: questionando a vida moderna e o meio
ambiente, porto alegre: Bookman.p.15.
Carey, f. (2011), A. Química orgânica. Vol.2. 7a ed. editora amgh. São Paulo.p.21.

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