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Alcalose
O O2 é transportado sob duas formas no sangue: dissolvido e ligado à hemoglobina. Por si só, o O 2 dissolvido é
inadequado para suprir a demanda metabólica dos tecidos; dessa forma, o segundo modo de transporte de O 2,
combinado com a hemoglobina, é necessário.
O O2 dissolvido
O O2 dissolvido é livre em solução e responde por, aproximadamente, 2% do conteúdo total de O2 no sangue.
Nessa concentração, o O2 dissolvido é muitíssimo insuficiente para atender às demandas metabólicas dos tecidos. Por
exemplo, na pessoa em repouso, o consumo de O 2 é em torno de 250 mL O2/min. Se o O 2 distribuído para os tecidos
fosse baseado, estritamente, no componente dissolvido, então 15 mL O2/min seriam entregues aos tecidos.
Claramente, essa quantidade é insuficiente para suprir as necessidades metabólicas de 250 mL O 2/min. É necessário
mecanismo adicional para transportar grandes quantidades de O 2 no sangue — esse mecanismo é o O 2 ligado à
hemoglobina.
O O2 ligado à Hemoglobina
Os 98% remanescentes do conteúdo total de O2 no sangue são reversivelmente ligados à hemoglobina no
eritrócito. A hemoglobina é proteína globular, consistindo de quatro subunidades. Cada subunidade contém um
domínio heme, que é uma porfirina ligada ao íon ferro, e uma cadeia polipeptídica que é designada como α ou β. A
hemoglobina, no adulto (hemoglobina A), é chamada α 2β2; duas subunidades contêm cadeias α e duas cadeias β. Cada
subunidade pode ligar-se a uma molécula de O 2, para o total de quatro moléculas de O 2 por molécula de hemoglobina.
Quando a hemoglobina está oxigenada, ela é chamada oxiemoglobina; quando está desoxigenada, é chamada de
desoxiemoglobina. Para as unidades se ligarem ao O 2, o ferro, nos domínios heme, deve estar no estado ferroso (i.e.,
Fe2+). Existem muitas variantes da molécula de hemoglobina:
1. Metemoglobina: Se o componente ferro do domínio permanece no estado férrico, ou Fe 3+ (em vez do estado
normal Fe2+), a hemoglobina é chamada metemoglobina. A metemoglobina não se liga ao O2. A
metemoglobinemia tem diversas causas, incluindo a oxidação do Fe2+ a Fe3+ por nitritos e sulfonamidas.
Existe também variante congênita da doença na qual ocorre redução da metemoglobina redutase, enzima nos
eritrócitos que, normalmente, mantém o ferro no seu estado reduzido
2. Hemoglobina fetal (hemoglobina F, HbF): Na hemoglobina fetal, as duas cadeias β estão substituídas por
cadeias γ dando sua denominação de α2γ2. A consequência fisiológica dessa modificação é que a hemoglobina
F tem maior afinidade por O2 do que a hemoglobina A, facilitando o movimento do O2 da mãe para o feto. A
hemoglobina F é variante normal presente no feto, sendo substituída pela hemoglobina A no primeiro ano de
vida.
Hemoglobina S: A hemoglobina S é variante anormal da hemoglobina que causa a anemia falciforme (siclemia). Na
hemoglobina S, as subunidades α são normais, mas as β são anormais, recebendo a denominação . Na forma
desoxigenada, a hemoglobina S forma eritrócitos distorcidos, em formato de foice. Essa deformaçãopode resultar na
oclusão de pequenos vasos sanguíneos. A afinidade por O 2 da hemoglobina S é menor que a afinidade da hemoglobina
A pelo O2.
Curva de dissociação de oxi-Hemoglobina
O O2 se combina, reversível e rapidamente, com hemoglobina, ligando-se aos grupos heme em cada uma das
quatro subunidades da molécula de hemoglobina. Cada molécula de hemoglobina, então, tem a capacidade de se ligar
a quatro moléculas de O2. Nessa configuração, a saturação é 100%. Se menos que quatro moléculas de O 2 são ligadas
aos grupos heme, então, a saturação é menor que 100%. Por exemplo, se, em média, cada molécula de hemoglobina
contém três moléculas de O2 ligadas, então, a saturação é de 75%; se, em média, cada hemoglobina contém duas
moléculas de O2 ligadas, a saturação será de 50%; e, se apenas uma molécula de O 2 estiver ligada, a saturação será de
25%. A porcentagem de saturação da hemoglobina é função da Po 2 do sangue, como descrito pela curva de
dissociação da oxihemoglobina. A característica mais relevante dessa curva é seu formato sigmoide. Em outras
palavras, a porcentagem de saturação dos sítios heme não aumenta linearmente quando a Po 2 aumenta. Em vez disso,
a porcentagem de saturação aumenta, de forma íngreme, quando a Po2 aumenta de zero até, aproximadamente, 40
mmHg, e ela então forma platô entre 50 e 100 mmHg. Por conveniência, a tabela a seguir fornece os valores da
porcentagem de saturação de alguns valores correspondentes de Po 2.
Efeito Bohr
Curva de Dissociação do Oxigênio-Hemoglobina —O Efeito Bohr. O desvio da curva de dissociação de oxigênio-
hemoglobina para a direita, em resposta a aumento do dióxido de carbono e dos íons hidrogênio no sangue, tem
efeito significativo de intensificar a liberação de oxigênio do sangue para os tecidos e intensificar a oxigena-ção do
sangue nos pulmões. É o efeito Bohr,que pode ser assim explicado; enquanto o sangue atravessa os tecidos, o dióxido
de carbono se difunde das células para o sangue, o que aumenta a Po2do sangue que, por sua vez, aumenta a
concentração de H2C03(ácido carbônico) e dos íons hidrogênio no sangue. Esse efeito desloca a curva de dissociação
de oxigênio-hemoglobina para a direita e para baixo, como mostrado na Figura 40-10, forçando a liberação do
oxigênio pela hemoglobina e, portanto, liberando quantidade maior de oxigênio para os tecidos.
P50
Ponto significativo na curva de dissociação da oxi-hemoglobina é a P50. A P50 é a Po 2 na qual a hemoglobina está
50% saturada (i.e., onde dois dos quatro grupos heme estão ligados ao O 2). A alteração do valor da P50 é indicador
para a mudança da afinidade da hemoglobina pelo O 2. Aumento na P50 reflete redução da afinidade, e redução na P50
reflete aumento da afinidade.
Carga e descarga de O2
A forma sigmoide da curva de dissociação da oxi-hemoglobina ajuda a explicar o porquê do O 2 ser carregado para
os capilares sanguíneos pulmonares, a partir do gás alveolar, e descarregado dos capilares sistêmicos para os tecidos
(Fig. 5-21). Nos maiores valores da Po 2 (i.e., sangue arterial sistêmico), a afinidade da hemoglobina pelo O 2 é a mais
alta; nos pequenos valores de Po2 (i.e., no sangue venoso misto), a afinidade pelo O 2 é a mais baixa.
1. Desvio para direita: Os desvios da curva de dissociação da O2-hemoglobina para a direita ocorrem
quando existe redução da afinidade da hemoglobina pelo O 2. Uma redução na afinidade é refletida como aumento da
P50, que significa que 50% de saturação são conseguidos com valor de Po 2 maior que o normal. Quando a afinidade é
diminuída, a descarga do O 2 nos tecidos é facilitada. Fisiologicamente, os fatores que causam a redução na afinidade e
desvio para a direita da curva de dissociação da oxi-hemoglobina são compreensíveis: em cada caso, é vantajoso
facilitar a descarga de O2 nos tecidos.
a. Aumentos na Pco2 e reduções no pH: Quando a atividade metabólica dos tecidos acelera, a produção
do CO2 é aumentada; a elevação da Pco2 tecidual causa aumento na concentração do H+ e redução do
pH. Juntos, estes efeitos reduzem a afinidade da hemoglobina pelo O 2, deslocam a curva da dissociação
da O2-hemoglobina para a direita, e aumentam a P50, todos os quais facilitam a descarga do O 2 da
hemoglobina nos tecidos. Esse mecanismo ajuda a garantir que a oferta de O 2 possa alcançar sua
demanda (p. ex., no músculo esquelético). O efeito da Pco 2 e do pH, sobre a curva da dissociação da O 2-
hemoglobina é chamado efeito Bohr.
b. Reduções datemperatura: Diminuições na temperatura têm efeito oposto aos aumentos — a curva se
desloca para a esquerda. Quando o metabolismo tecidual diminui, menos calor é produzido e menos O 2 é
liberado nos tecidos.
A quantidade de O2, entregue aos tecidos, é determinada pelo fluxo sanguíneo e pelo conteúdo de O 2 no sangue.
Em termos da totalidade do organismo, o fluxo sanguíneo é considerado como sendo o débito cardíaco. O conteúdo
de O2, no sangue, como descrito antes, é a soma do O 2 dissolvido (2%) e do O2 ligado à hemoglobina (98%). Os gases
podem se mover de um ponto para outro por difusão e que a causa desse movimento sempre é uma diferença de
pressão parcial do primeiro ponto para o outro. Assim, o oxigênio se difunde dos alvéolos para o sangue dos capilares
pulmonares porque a pressão parcial do oxigênio (Po 2) nos alvéolos é maior do que a Po 2 no sangue capilar pulmonar.
Nos outros tecidos do corpo, a Po 2 maior no sangue capilar do que nos tecidos faz com que o oxigênio se difunda para
as células adjacentes.
Por outro lado, quando o oxigênio é metabolizado pelas células formando dióxido de carbono, a pressão
intracelular do dióxido de carbono (Pco 2) aumenta para valor elevado, o que faz com que o dióxido de carbono se
difunda para os capilares teciduais. Depois que o sangue flui para os pulmões, o dióxido de carbono se difunde para
fora do sangue até os alvéolos porque a Pco 2, no sangue capilar pulmonar, é maior do que nos alvéolos. Assim, o
transporte de oxigênio e dióxido de carbono pelo sangue depende tanto da difusão quanto do fluxo de sangue.
Consideraremos agora quantitativamente os fatores responsáveis por esses efeitos.
Quando o sangue arterial chega aos tecidos periféricos, sua Po, nos capilares ainda é 95 mmHg. Contudo, a Po 2 no
líquido intersticial que banha as células teciduais é em média de apenas 40 mmHg. Assim, existe enorme diferença da
pressão inicial que faz com que o oxigênio se difunda rapidamente do sangue capilar para os tecidos —tão
rapidamente que a Po2 capilar diminui, quase se igualando à pressão de 40 mmHg, no interstício. Portanto, a Po 2 do
sangue que deixa os capilares dos tecidos e entra nas veias sistêmicas é também de aproximadamente, 40 mmHg.
O Papel da hemoglobina em manter a Po 2 quase constante nos tecidos: Nas condições basais, os tecidos
necessitam de cerca de 5 mililitros de oxigênio de cada 100 mililitros do sangue que passa pelos capilares
teciduais. Voltando à curva de dissociação de oxigênio-hemoglobina, na Figura 40-9, é possível ver que para os
5 mililitros usuais de oxigênio serem liberados por 100 mililitros de fluxo sanguíneo a Po2deve cair para cerca
de 40 mmHg. Portanto, a Po2tecidual normalmente não pode aumentar acima desse nível de 40 mmHg
porque, se o fizer, a quantidade de oxigênio necessitada pelos tecidos não seria liberada pela hemoglobina.
Dessa forma, a hemoglobina normalmente estabelece o limite superior da pressão do oxigênio nos tecidos, em
torno de 40 mmHg. Por outro lado, durante exercício intenso, quantidade extra de oxigênio (até 20 vezes o
normal) precisa ser liberada da hemoglobina para os tecidos, o que pode ser atingido com pequenaqueda
adicional da Po2tecidual por causa da inclinação abrupta da curva de dissociação e do aumento do fluxo de
sangue tecidual, causado pela baixa da Po 2; ou seja, ligeira queda da Po2 faz com que grande quantidade de
oxigênio extra seja liberada pela hemoglobina. Podemos ver, então, que a hemoglobina no sangue
automaticamente libera oxigênio para os tecidos em pressão que é mantida razoavelmente controlada entre
15 e 40 mmHg.
Correlacionar cianose com o transporte e a difusão
dos gases e saber quais são os tipos
O termo cianose significa pele com tonalidade azulada, o que é causado pela excessiva quantidade de
hemoglobina desoxigenada nos vasos sanguíneos cutâneos, especialmente nos capilares. Essa hemoglobina
desoxigenada tem intensa cor azul-purpúrea escura, que é transmitida para a pele.
Em geral, cianose definitiva aparece onde quer que o sangue arterialcontenha mais de 5 gramas de hemoglobina
desoxigenada em cada 100 mililitros de sangue. Uma pessoa com anemia quase nunca fica cianótica porque não
existem 5 gramas de hemoglobina suficiente para ser desoxigenada em 100 mililitros de sangue arterial. De modo
oposto, em pessoa com excesso de hemácias, como ocorre na policitemia vera,o excesso de hemoglobina disponível
que pode ficar desoxigenada leva frequentemente à cianose, mesmo sob condições de outra