BIOQUÍMICA

Funções Proteicas: Hemoglobina e

Mioglobina

Curso: Odontologia

Professor: Paula Ciscotto

Hemeproteínas Globulares:

- Proteínas que contém o grupo heme como grupo prostético.

Tipos:
1) Citocromo: carreador de elétrons
2) Catalase: catalisa a quebra do peróxido de hidrogênio
3) Hemoglobina e Mioglobina: ligação ao O2, de forma reversível
 Estrutura do Heme
- molécula de porfirina contendo um átomo de ferro, no
estado ferroso (Fe+2).
- Porfirina: é um anel plano

- Ligações do ferro: 6 ligações

- aos 4 átomos de nitrogênio do

anel porfirínico

- a cadeia polipeptídica, através

de resíduos de histidina.

- reversivelmente a uma
molécula de oxigênio
 Mioglobina e Hemoglobina
1. Mioglobina
1.1 Estrutura e Função
- Presente no coração e nos músculos esqueléticos
- Reservatório e carreador de O2.
- Aumenta o transporte de oxigênio na célula muscular.
Estrutura da Mioglobiana:
- Constituída de 8 alfa hélices
- uma única cadeia polipeptídica
-interior: aminoácidos apolares que interagem por ligações hidrofóbicas
- exterior: aminoácidos carregados, que realizam pte de H entre si e com a água.
- Grupo heme: localizado em uma fenda rico em aminoácidos apolares.
-- ligado a um resíduo de histidina (histidina proximal)
- outro resíduo de histidina (histidina distal) ajuda a estabilizar o oxigênio.
2. Hemoglobina
2.1 Estrutura e Função
- Encontrada em eritrócitos (hemácias)
- Transporte de O2 dos pulmões até os capilares dos tecidos.
- Hemácias: discos bicôncavos, e pequenos. Não tem núcleo, mitocôndria,
reticulo endoplasmático e outras organelas.
Estrutura da hemoglobina:

- é formada por 4 subunidades: duas  (141 resíduos) e

duas  (146 resíduos).

- a estrutura quaternária é mantida por ligações não-

covalentes,

-é classificada como uma molécula tetramérica, constituída

de dois dímeros: 

- cada subunidade contém uma fenda de ligação ao grupo

heme.
 Desoxiemoglobina e Oxiemoglobina

(desoxi-Hb ou Hb) (oxi-Hb ou HbO2)

OBS: qdo o oxigênio liga-se ao ferro, ele irá provocar o deslocamento do ferro
na molécula, o que irá acarretar em uma mudança na estrutura quaternária da
hemoglobina.
 Cooperação Positiva
- A ligação de uma molécula de O2 a um grupo heme, aumenta a afinidade das ligações das outras
moléculas.
- A ligação da 4 molécula e 300X mais fácil que a da primeira.
- Esse fenômeno, só ocorre com proteínas que apresentam mais de uma subunidade. Tal fenômeno
não ocorre com a mioglobina
 Curva de Oxigenação
As curvas mostram a porcentagem de proteína oxigenada, em função da pressão
do oxigênio.

Pulmão: hemoglobina
carregada com O2, saturada,
alta presão de O2

Tecidos: hemoglobina libera

O2, insaturada, baixa pressão
de O2
 Curva de Oxigenação

- a mioglobina tem alta afinidade pelo O2.

1) Mioglobina: curva hiperbólica – a ligação de uma molécula de oxigênio a

mioglobina, não afeta a ligação de outras moléculas de oxigênio a outras
mioglobinas.

2) Hemoglobina: curva sigmóide - a ligação de uma molécula de O, a um

sítio da hemoglobina, facilita a ligação de outras moléculas de O.
- A afinidade para a primeira ligação é relativamente baixa, as outras
moléculas de O2 ligam-se com uma afinidade maior.
 Fatores alostéricos
- a ligação de uma substancia a um grupo heme irá afetar a ligação aos
outros grupos hemes

Fatores que interferem na ligação do Oxigênio:

1. Dependência do pH: Efeito Bohr
2. Ligação de CO2
3. Ligação do CO (monóxido de carbono)
4. Ligação da BPG (2,3-bifosfoglicerato):
 1. Dependência do pH: Efeito Bohr
- quanto menor for o pH, menor será a afinidade do oxigênio pela hemoglobina.
- íons H+ “competem” com a molécula de oxigênio.
- a liberação do oxigênio da hemoglobina é aumentada quando o pH é dimibuido
ou quando a hemoglobina está em presença parcial de CO2.

Tecido = pH mais baixo

Pulmão = pH mais alto

 Origem dos prótons que diminuem o pH

- Tecidos: a concentração de CO2 e H+, é maior que nos capilares alveolares dos pulmões, onde o
CO2 é liberado pelos pulmões.

- O CO2 é convertido em ácido carbônico (anidrase carbônica)

CO2 + H2O = H2CO3

-o ácido carbonico perde o próton, tornando-se bicarbonado

H2CO3 = HCO3- + H+

- este próton contribui pra a diminuição do pH.

OBS: A diferença de pH entre os pulmões (pH maior – menos ácido) e os tecidos (ph menor – mais
ácido) contribui para a descarga de O2 nos tecidos periféricos e a recarga de O2 nos pulmões.
Como a hemoglobina auxilia na manutenção do pH

Tecidos

Pulmão
 3. Ligação de CO (Monóxido de Carbono)

- o monóxido de carbono tem uma maior afinidade pelos grupos hemes da hemoglobina, do
que o oxigênio, tornando-se um elemento tóxico.
- Baixas concentrações de oxigênio podem ser tóxicas.
- O tratamento é realizado com oxigenioterapia.
 4. Ligação da BPG (2,3-bifosfoglicerato):

- composto sintetizado pelas hemácias de mamíferos.

- liga-se preferencialmente a desoxi-hemoglobina, acarretando na predominância da forma
desoxigenada da hemoglobina, pois diminui a interação do O com os grupos hemes.
- Papel fisiológico: aumentar a liberação de oxigênio nos tecidos extrapulmonares, onde a
pressão do oxigênio é baixa.
Hipoxia crônica: efisema pulmonar ou altas altitudes

OBS: a concentração de BPG nas hemácias aumentam em resposta a hipoxia crônica

(diminuição da disponibilidade de O2) – efisema pulmonar ou altas altitudes, onde a
hemoglobina tem dificuldade de receber oxigênio.

Os níveis elevados de BPG, diminuem a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio,

permitindo a descarga do oxigênio nos capilares dos tecidos.
 Exercício
O gráfico mostra a curve da saturação de oxigenio da mioglobina e da hemoglobina em diferentes pHs.

A) Uma solução de hemoglobina, mantida sob pO2 de 30 t0rrs, apresentava pH=7,4. Em experimentos
alterou-se o pH para 7.2 e 7.6. Em qual dos experimentos houve liberação de O2 pela hemoglobina?
B) A solução de hemoglobina a pH7,4 estava submetida a pO2 de 100 torrs. Que fenômeno deve ocorrer
com a hemoglobina se a pO2 baixar para 40 torrs? E a mioglobina?
Alameda Ezequiel Dias, 275 Centro
CEP 30130-110 - Belo Horizonte/MG - Brasil
Telefone: +55 (31) 3248-7100

www.cmmg.edu.br