Perguntas:

1. Em que tecido a hemoglobina e a mioglobina são mais abundantes?

Hemoglobina no sangue e mioglobina nos músculos (maiores concentrações no m.

esquelético e cardíaco).

2. Em uma frase, qual é a função mioglobina?

Armazenar oxigênio, transportando-o e fixando-o nos músculos rapidamente quando

estão sendo necessitados.

3. Em uma frase, qual é a função da hemoglobina?

Hemoproteína que transporta O2 desde os órgãos respiratórios e o distribui para os

tecidos de todo corpo.

4. Qual é o grupo prostético destas duas proteínas? Como este grupo prostético se
liga na hemoglobina?

O grupo prostético é o hemo, uma unidade ligada de maneira não covalente e é essencial
para a atividade biológica das proteínas para ligação de O2. O grupo hemo é formado
por quatro anéis pirrólicos ligados entre si por um átomo de ferro. O átomo de ferro
liga-se aos quatro nitrogênios no centro do anel protoporfirínico (que são os quatro
anéis pirrólicos sem o ferro). Ele fica localizado numa bolsa hidrofóbica na estrutura da
molécula de globina, que protege da oxidação do ferro ferroso (Fe++) a ferro férrico (Fe+
++
).

5. Qual é a importância do resíduo de histidina proximal no funcionamento do

grupo hemo?

As proteínas globulares da mioglobina e da hemoglobina funcionam no armazenamento

e transporte do O2. Mioglobina é monomérica e hemoglobina é um tetrâmero de dois
tipos de subunidades (α2β2). A mioglobina e a subunidade β da hemoglobina, rica em α-
hélices, partilham uma estrutura secundária e terciária virtualmente idênticas. Os
resíduos de aminoácidos das suas 8 regiões helicoidais (A até H), numeradas a partir da
extremidade amina de cada região helicoidal, são denominadas "His F8" - a histidina,
que é o oitavo resíduo na sexta hélice, ou F. Por oxigenação, o Fe2+, His F8 e os
resíduos associados, movem-se em direção ao anel hemo. Desta forma, profundas
mudanças conformacionais acompanham a oxigenação da hemoglobina. A adição de
O2 à desoxi-hemoglobina rompe as ligações salinas inter e intra subunidades, relaxando
a estrutura quaternária e facilitando, assim, a ligação adicional de moléculas O2.

6. A que estrutura está ligado o ferro na hemoglobina? Qual é seu estado de

oxidação?

O átomo de ferro liga-se aos quatro nitrogênios no centro do anel protoporfirínico. Ele
pode estar no estado de oxidação ferroso (+2) ou no férrico (+3), e as formas
correspondentes de hemoglobina são denominadas, respectivamente, ferro-hemoglobina
e ferri-hemoglobina (também chamada meta-hemoglobina). Somente a ferro-
hemoglobina, o estado de oxidação +2, pode ligar-se ao oxigênio.

7. É a hemoglobina ou a mioglobina que tem estrutura quaternária?

A hemoglobina é quem possui estrutura quaternária. É constituída por quatro cadeias

polipeptídicas, duas cadeias α idênticas, e duas β idênticas, as quatro são mantidas
juntas por ligações não covalentes. Cada uma contém um grupo hemo e um centro de
ligação ao oxigénio. Cada subunidade α é pareada de modo idêntico com uma
subunidade β, de modo que a hemoglobina pode ser considerada tanto um tetrâmero de
quatro subunidades de polipeptídeos quanto um dímero de protômeros αβ.

8. A hemoglobina também pode transportar dois produtos finais da respiração

celular. Onde estes se ligam?

A hemoglobina transporta dois produtos finais da respiração celular: o H+ e o CO2. A

maior parte do CO2 é transportado como bicarbonato, o qual é formado dentro das
células vermelhas, pela ação da anidrase carbônica. A maioria dos H+ gerados por esta
reação é captada pela desoxi-hemoglobina, como parte do efeito de Bohr (efeito do pH e
da concentração de CO2 sobre a ligação e a liberação de oxigênio pela hemoglobina). O
restante do CO2 é carregado pela hemoglobina na forma de carbamato, porque a forma
não ionizada das aminas ą da hemoglobina pode reagir reversivelmente com CO2. Os
carbamatos ligados formam pontes salinas e a ligação do CO2 diminui a afinidade da
hemoglobina pelo oxigênio.