BCM teórica

Relação entre estrutura e função das proteínas

 Mioglobina – única cadeia polipeptídica
 Hemoglobina – quatro cadeias de globina alfa e beta. (2 de cada)
 Grupo heme e o responsável pela captação do oxigénio (contém ião de ferro)
 Mioglobina e parte do tecido muscular que capta o O2 da hemoglobina
 Curvas de saturação entre as duas completamente diferentes

Hemoglobina
 Proteína globular
 Transporta o oxigénio do aparelho respiratório para os tecidos
 O grupo heme aloja se no pocket (cápsula feia pelos diversos polipéptidos (hidrofóbica))
 Liga se aos polipéptidos da hemoglobina através de histidinas proximais
 Ferro inicialmente deslocado do anel da porfirina
 Quando o ferro se liga ao Oxigénio este alinha-se ao anel
 Na hemoglobina (com quatro subunidades) podem ligar-se até 4 moléculas de oxigénio
 A hemoglobina tem de perder a afinidade com o O2 uma vez que este tem de sair da
molécula para entrar nos tecidos (curva de saturação da hemoglobina)
 Este processo acontece através da existência de modeladores alostéricos negativos (O2 é um
modelador positivo) (modeladores negativos – CO2, protões (H+) e 2,3-BPG)
 A curva da curva de saturação depende do pH (efeito de Bohr-Haldane)
 Tecidos mais metabolicamente ativos irão captar mais oxigénio através da existência de mais
modeladores
 P50 (pressão parcial de oxigénio na qual Hb se encontra 50% saturada) normalmente
27mmHg
 No ambiente intrauterino, o feto não possui subunidades beta, por sua vez possui gama.
Estas novas subunidades não tem a capacidade de se ligar a 2,3-BPG o que irá fazer com que
o feto capte oxigénio diretamente da hemoglobina da mãe.

Mioglobina

 A mioglobina não tem a função de transportar oxigénio (só a hemoglobina o tem)

 Não é alostérica
 Não é afetado pelos modeladores alostéricos (H+ e 2,3-BPG)