Resumo de bioquímica

Aluna: Laura Grizza Lemos

Turma: 29

Tópicos fundamentais de pontuar:

• A hemoglobina é encontrada exclusivamente nos eritrócitos, ou os ditos cujos glóbulos

vermelhos.

• Sua principal função é transportar oxigênio.

• A principal hemoglobina dos adultos tem quatro cadeias polipeptídicas, que são cadeias que
resultam da união de vários aminoácidos.

• Ela pode transportar prótons e dióxido de carbono dos tecidos até os pulmões, carregando
também quatro moléculas de oxigênio dos pulmões as células teciduais.

• Estrutura quartenária: A estrutura quaternária da hemoglobina refere-se à organização

tridimensional da molécula quando duas ou mais subunidades de hemoglobina se unem para
formar um complexo funcional. Em humanos, a hemoglobina é composta por quatro
subunidades: duas subunidades alfa e duas subunidades beta. Cada subunidade contém um
grupo heme, que se liga reversivelmente ao oxigênio.

• Desoxiemoglobina: é uma forma da hemoglobina que não está ligada ao oxigênio e é

encontrada em tecidos onde o oxigênio é liberado para as células para uso metabólico.

• Oxiemoglobina: é a forma da hemoglobina que está ligada ao oxigênio. Quando a hemoglobina,

presente nos glóbulos vermelhos do sangue, se encontra em ambientes ricos em oxigênio, ela se
liga a moléculas de oxigênio para formar a oxiemoglobina. Essa ligação ocorre nos grupos
heme presentes em cada uma das quatro subunidades da hemoglobina.

• A ligação do oxigênio á mioglobina e á hemoglobina: a principal diferença entre as curvas de

dissociação de oxigênio da mioglobina e da hemoglobina é a forma da curva e a afinidade
relativa pelo oxigênio em diferentes pressões parciais de oxigênio. Enquanto a mioglobina
exibe uma curva hiperbólica com alta afinidade pelo oxigênio, a hemoglobina mostra uma curva
sigmoidal devido à cooperação alostérica entre suas subunidades e sua capacidade de ajustar
sua afinidade pelo oxigênio de acordo com as necessidades fisiológicas.

• Quando o oxigênio se liga a uma das subunidades da hemoglobina, isso induz mudanças
conformacionais na molécula, aumentando a afinidade das outras subunidades pelo oxigênio.
Esse fenômeno é conhecido como cooperação alostérica positiva. Por outro lado, quando o
oxigênio é liberado de uma subunidade, isso diminui a afinidade das outras subunidades pelo
oxigênio, o que é conhecido como cooperação alostérica negativa. Esses efeitos alostéricos são
responsáveis pela curva sigmoidal de dissociação de oxigênio da hemoglobina. Em condições
normais, a hemoglobina exibe uma curva de dissociação sigmoidal, o que significa que sua
 afinidade pelo oxigênio aumenta à medida que a concentração de oxigênio aumenta. Isso
permite que a hemoglobina capture eficientemente o oxigênio nos pulmões, onde a
concentração de oxigênio é alta, e libere o oxigênio nos tecidos, onde a concentração de
oxigênio é baixa.
• Efeito Bohr: ocorre devido à capacidade da hemoglobina de se ligar ao íon de hidrogênio (H+) e
ao íon bicarbonato (HCO3-) presentes em concentrações aumentadas em ambientes ácidos ou
com alta concentração de CO2. A ligação desses íons à hemoglobina induz mudanças
conformacionais na molécula, reduzindo sua afinidade pelo oxigênio. Resumindo, o efeito Bohr
é um mecanismo pelo qual a hemoglobina ajusta sua afinidade pelo oxigênio em resposta às
condições fisiológicas dos tecidos, garantindo uma entrega eficaz de oxigênio onde ele é
necessário para o metabolismo celular.
• O 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG) é uma molécula orgânica pequena que desempenha um papel
importante na regulação da afinidade da hemoglobina pelo oxigênio. O 2,3-BPG é produzido
como um subproduto do metabolismo da glicose nas células, especialmente em condições de
baixa disponibilidade de oxigênio.
Quando os níveis de oxigênio nos tecidos estão baixos, como em altitudes elevadas ou durante
o exercício intenso, a concentração de 2,3-BPG aumenta dentro das células vermelhas do
sangue. O 2,3-BPG se liga a uma região específica na hemoglobina, conhecida como sítio
regulatório, induzindo uma diminuição na afinidade da hemoglobina pelo oxigênio. Essa
diminuição na afinidade pelo oxigênio permite que a hemoglobina libere mais eficientemente o
oxigênio nos tecidos periféricos, onde é necessário para o metabolismo celular. Por outro lado,
em condições de alta disponibilidade de oxigênio, como nos pulmões, a concentração de 2,3-
BPG diminui, resultando em uma maior afinidade da hemoglobina pelo oxigênio, facilitando
assim sua captura nos pulmões.
• A hemoglobina também desempenha um papel importante na ligação e transporte do dióxido de
carbono (CO2) nos tecidos do corpo humano. Existem duas principais formas de transporte de
CO2 no sangue:
CO2 dissolvido no plasma sanguíneo: uma pequena fração de CO2 é transportada de forma
dissolvida no plasma sanguíneo.

Como bicarbonato (HCO3-): a maior parte do CO2 é transportada sob a forma de íon
bicarbonato. Isso ocorre em um processo conhecido como o ciclo do bicarbonato, que envolve
a conversão de CO2 em íon bicarbonato na presença da enzima anidrase carbônica.

Qual é a principal função da hemoglobina no corpo humano?

• Resposta: A principal função da hemoglobina é transportar oxigênio dos pulmões para os
tecidos do corpo e transportar dióxido de carbono dos tecidos para os pulmões.
• O que é cooperação alostérica na hemoglobina e como ela afeta seu comportamento em relação
ao oxigênio?
 Resposta: A cooperação alostérica é um fenômeno em que a ligação de uma molécula de
oxigênio a uma subunidade de hemoglobina aumenta a afinidade das outras subunidades
da hemoglobina pelo oxigênio. Isso permite que a hemoglobina transporte o oxigênio de
forma eficiente nos tecidos do corpo.
• Como o pH e a concentração de dióxido de carbono afetam a afinidade da hemoglobina pelo
oxigênio?
Resposta: O pH baixo (ambiente ácido) e a alta concentração de dióxido de carbono
reduzem a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio, um fenômeno conhecido como efeito
Bohr. Isso facilita a liberação de oxigênio nos tecidos metabolicamente ativos.
Os aminoácidos podem ser classificados quanto à composição da cadeia R em quatro grupos principais:

Aminoácidos não polares, alifáticos:

Exemplos: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Prolina, Metionina.
Aminoácidos polares sem carga:
Exemplos: Serina, Treonina, Cisteína, Asparagina, Glutamina.
Aminoácidos polares carregados negativamente (ácidos):
Exemplos: Ácido aspártico (Aspártico), Ácido glutâmico (Glutâmico).
Aminoácidos polares carregados positivamente (básicos):
Exemplos: Lisina, Arginina, Histidina.
Organização estrutural das proteínas:
Estrutura Primária: Refere-se à sequência linear de aminoácidos na cadeia polipeptídica.
Estrutura Secundária: Descreve os padrões locais de dobramento da cadeia polipeptídica, como hélices
alfa e folhas beta, resultantes de interações de hidrogênio entre os grupos amida ao longo da cadeia.
Estrutura Terciária: É a conformação tridimensional única adotada pela cadeia polipeptídica inteira,
determinada pelas interações entre os aminoácidos distantes ao longo da sequência de aminoácidos,
incluindo interações de hidrofobia, pontes de dissulfeto, interações iônicas e interações de hidrogênio.
Estrutura Quaternária: Aplica-se apenas a proteínas compostas por múltiplas subunidades
polipeptídicas. Descreve a organização espacial dessas subunidades e suas interações para formar uma
estrutura funcional.