Função de

Proteínas

Profa. Cristiane Corrêa

 Compreender as funções das proteínas

Entender como ocorre a ligação reversível de uma proteína com um

ligante

Objetivos Elucidar as principais propriedades do grupo heme

Conhecer as interações complementares entre proteínas e ligantes

Elucidar o processo da contração muscular e seus mecanismos

bioquímicos

Interpretar as interações entre proteínas moduladas por energia química

Função de Proteínas
Ligação reversível de uma proteína
com um ligante
Grupo heme
Grupo heme
Grupo heme
 Mioglobina
Constituída de 8 alfa hélices Única cadeia polipeptídica
Grupo heme: localizado em uma fenda rico em
aminoácidos apolares.
 Mioglobina

Ligado à um resíduo de histidina (histidina proximal)

Outro resíduo de histidina (histidina distal) ajuda a estabilizar o oxigênio
Grupo heme
Hemoglobina: Estrutura

Molécula tetramérica: constituída de dois dímeros: 

Transporte de O2 dos pulmões até os capilares
dos tecidos
 Interações dominantes entre
as subunidades da Hemoglobina
Grupo Heme na Hemoglobina
 (desoxi-Hb ou Hb) (oxi-Hb ou HbO2)

OBS: Quando o oxigênio liga-se ao ferro, ele irá provocar o deslocamento do ferro na
molécula, o que irá acarretar em uma mudança na estrutura quaternária da
hemoglobina.
Estado de transição da hemoglobina
 Cooperação Positiva
- A ligação de uma molécula de O2 a um grupo heme, aumenta a afinidade das
ligações das outras moléculas.
- A ligação da 4 molécula e 300X mais fácil que a da primeira.
Hemoglobina: Alta ou Baixa afinidade?
Curva de Dissociação da Hemoglobina
Curva de Dissociação da Hemoglobina x Mioglobina
 Efeito de Bohr
É o efeito do pH e da concentração de CO2 sobre a ligação e a
liberação do oxigênio pela hemoglobina

A hemoglobina transporta H+ e CO2

H+ se liga a qualquer um dos resíduos ionizáveis de aa da hemoglobina (His146)
Efeito do pH sobre a ligação do
oxigênio com a hemoglobina
Como a hemoglobina auxilia na manutenção do pH

Tecidos

Pulmão
Ligação de CO2
- Parte do CO2 é hidratada e transportada como
bicarbonato
- parte interage com grupo amino da hemoglobina

Carbamato + hemoglobina → carbaminoemoglobina

Hb-NH2 + CO2 ↔ Hb-NH-COO- + H+
Ligação de CO (Monóxido de Carbono)
Afinidade pelos grupos Elemento tóxico
Monóxido de carbono
hemes da hemoglobina
que o O2
Baixas concentrações de
oxigênio podem ser tóxicas

O tratamento: oxigenioterapia.
Ligação da BPG (2,3-bifosfoglicerato):

- Sintetizado pelas hemácias de mamíferos.

Regula a ligação do O2 à hemoglobina

Altitudes Elevadas
Hipóxia
Hb materna x Hb fetal
A cadeia Gama é 72% idêntica à cadeia Beta na
seqüência de aminoácidos
A modificação Beta-His143 ˃ Gama-Ser143 -
Modifica o sítio de interação do 2,3-BPG com a Hb
-Redução da afinidade da Hb Fetal por 2,3-BGP - -----
Interações complementares entre
proteínas e ligantes
Receptores de antígenos
Anticorpos
Anticorpos
Anticorpos x Epitopos distintos
Receptor de Célula T
Interações entre proteínas moduladas por
energia química
 Miosina

Importante característica: A cabeça da miosina possui atividade de enzima ATPase.

Capaz de clivar o ATP para gerar energia para a contração.
Actina: Filamento fino
Estrutura do músculo esquelético
Contração Muscular
Contração Muscular
 Fontes de energia para a contração muscular.

Fosfocreatina Proteína que carrega um grupo fosfato. O grupo fosfato é

transferido para um ADP, restaurando a molécula de ATP.

Armazenado nas células musculares, serve como fonte de

Glicogênio
glicose, para metabolismo e produção de ATP

Nutrientes da Glicose, lipídeos e proteínas são metabolizadas para gerar ATP

alimentação
 Contração Muscular

http://www.blackwellpublishing.com/matthews/myosin.html
Mecanismo geral da contração muscular
Contração Muscular