Proteínas Globulares

Mioglobina e Hemoglobina

Professora: Maria Eduarda Dutra de Rezende

E-mail: maria.e.rezende@prof.una.br
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Proteínas globulares
• Organizadas em uma estrutura final aproximadamente esférica;
• Solúveis;
• Funções dinâmicas;
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Proteínas globulares
• Funções dinâmicas;
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Oxigênio
• O metabolismo das células dependem do recebimento contínuo de oxigênio;
• O oxigênio é pouco solúvel e não consegue ser transportado para os tecidos
em quantidade suficiente para suprir a necessidade, então é necessário a
ajuda de proteínas globulares.
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Oxigênio
• Duas proteínas globulares exercem a função da manutenção de oxigênio nos
tecidos, transportando e armazenando.

Mioglobina (Mb)
Hemoglobina (Hb)

Hemeproteínas
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Grupo Heme
• Nenhuma cadeia lateral dos aminoácidos conseguem fazer ligações
reversíveis ao oxigênio;
• Essa função é exercida por metais de transição como o Fe, que apresentam
forte tendência a se ligar ao oxigênio.
• O Fe é incorporado á proteína em um grupo chamado Heme.
Oxigênio

Porfirina

Histidina
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Mioglobina
• Proteína globular que tem como função o transporte e armazenamento de
oxigênio no tecido muscular;
• Relativamente pequena (153 aa);
• É abundante nos músculos dos animais.

Coloração vermelha
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Hemoglobina
• Proteína globular que tem como função o transporte de oxigênio pelo sangue
até os tecidos.
• Presente nas hemácias;
• A mais comum é a Hb A que é formada por 4 cadeias polipeptídicas.
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Hemoglobina
• Hb oxigenada  oxi-hemoglobina
• Hb sem oxigênio  desoxi-hemoglobina
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Mudança de conformação
• Com a ligação do oxigênio no Fe2+ do grupo heme, a hemoglobina sofre uma
mudança de conformação.
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Cooperação na ligação do oxigênio

• Com a ligação da primeira molécula de O2 no grupo heme, uma mudança
conformacional é desencadeada. Essa mudança faz com que a ligação das
próximas moléculas seja mais eficiente.
• Dá-se o nome de cooperatividade.

A mioglobina por conter apenas

um grupo heme e se ligar apenas a
uma molécula de O2 não possui
essa cooperatividade.
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Afinidade pelo oxigênio

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Fatores que interferem na ligação de O2

• Existem certos fatores que provocam a redução da afinidade da hemoglobina
pelo O2.

Alguns principais são:

1- 2,3 bifosfoglicerato (BFG)
2- pH: efeito Bohr
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2,3 bifosfoglicerato (BFG)

• Molécula presente nas hemácias;
• Podem se ligar fortemente ás hemoglobinas, onde as cadeias laterais
carregadas positivamente da hemoglobina, interagem com os grupos
negativos do BFG e a consequência é a redução da afinidade pelo O2.
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2,3 bifosfoglicerato (BFG)

• O BFG é um aliado do organismo em condições extremas de baixas pO2
como: grandes altitudes, anemia, comprometimento do sistema
cardiorrespiratório.
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pH: efeito Bohr

• Além de transportar O2, a Hb transporta também CO2 e H+ dos tecidos para os
pulmões.
• Em pH baixo os íons H+ se ligam á Hb e diminuem a afinidade pelo O2.
• Em alta pCO2 o CO2 se liga á Hb e diminuem a afinidade pelo O2.
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Hemoglobina fetal