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Mioglobina vs.

Hemoglobina

Bioqumica Licenciatura em Enfermagem

Funo das protenas


Cataltica em reaces bioqumicas (enzimas); Transporte (hemoglobina); Armazenamento (mioglobina); Estrutural (conferem suporte mecnico e forma s clulas) (colognio); Controlo da expresso da informao gentica; Regulao da actividade bioqumica em clulas-alvo (hormonas - insulina); Defesa (Imunoglobulinas); Receptora; Enzimtica (lipases).

Mioglobina vs. Hemoglobina

Protenas transportadoras de oxignio

Mioglobina

Hemoglobina

Msculos

Hemcias

Transporta oxignio na corrente sangunea

Mioglobina vs. Hemoglobina


Protenas Plasmticas Heteroprtidos

Formados por um polipptido ligado a um componente no proteico.

Grupo Prosttico (grupo Heme)

Mioglobina vs. Hemoglobina


A Mioglobina formada por uma cadeia

polipeptdica nica, que adquire uma forma compacta, enrolada predominantemente em hlice. -

A Hemoglobina formada por quatro cadeias polipeptdicas. Cada uma das cadeias assemelhase a uma cadeia de mioglobina.

O interior da cadeia constitudo, essencialmente, por aminocidos apolares.

O Heme localiza-se num nicho apolar que o protege da oxidao forma frrica.

Heme (grupo prosttico)

Porfirina com um tomo de ferro como tomo central, ao qual se liga o oxignio. Unidade no peptdica, mas essencial funo da protena

Mioglobina

Protena Globular

Libertada em caso de oxignio insuficiente

153 aminocidos Exerccio Fsico RESERVA DE EMERGNCIA Necessita de mais oxignio do que o fornecido pelo sangue

Mioglobina

Responsvel pelas grandes mergulhos de alguns mamferos (baleias, focas, cachalotes)

Carrega o Oxignio nos msculos

Chegam aos msculos atravs da corrente sangunea

Hemoglobina

Hemoglobina

4 cadeias polipeptdicas: 2 2 4 Grupos Heme.

Hemoglobina T(ensa) vs. Hemoglobina R(elaxada)

Difcil captao do primeiro Oxignio; C-terminais muito rgidos.

Fcil captao de Oxignio extra; C-terminais com mobilidade livre.

A Hemoglobina apresenta 2 principais tipos de efeitos alostricos

Ligao cooperativa ao Oxignio

Aps a ligao do primeiro Oxignio ao grupo Heme, os restantes ligam-se com mais facilidade.

Efeito de Bohr
O Hidrognio e o CO2 promovem a libertao do Oxignio da Hemoglobina (estimulam a libertao de oxignio em tecidos em metabolismo activo)

Hidrognio

pH

afinidade

Libertao do Oxignio para os tecidos.

Alteraes Patolgicas da Hemoglobina


Anemia Falciforme ou Drepanocitose
Na anemia falciforme, existe uma anormalidade a nvel da hemoglobina A1, passando a chamar-se hemoglobina S (com duas cadeias normais e duas mutadas); Ocorre a substituio de um glutamato (aminocido polar) por uma valina (aminocido polar);

Porque ser que o Monxido de Carbono to prejudicial?


A Hemoglobina liga-se ao CO com alta afinidade. Como o CO no utilizado pelas clulas e no existe O2, ocorre hipoxia, morte celular e do prprio organismo.

Trabalho realizado por:


Gabriela Basaloco, 42.2010 Ins Portugus, 57.2010 Mariana Leite, 58.2010 Rui Monteiro, 68.2010