Seminário I – Revisando aminoácidos e proteínas

Os aminoácidos fornecem a chave da estrutura de milhares de proteínas diferentes. Eles

têm um grupo carboxila e um grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono (o
carbono α). Diferem uns dos outros em suas cadeias laterais ou grupos R, que variam em
estrutura, tamanho e carga elétrica, e que influenciam a solubilidade dos aminoácidos em
água. O átomo de carbono α é, portanto, um centro quiral. Uma vez que elas são imagens
especulares não sobreponíveis uma da outra, as duas formas representam uma classe de
estereoisômeros denominada enantiômeros. Uma nomenclatura especial foi desenvolvida
para especificar a configuração absoluta dos quatro substituintes dos átomos de carbono
assimétricos. As configurações absolutas de açúcares simples e de aminoácidos são
especificadas pelo sistema D/L, com base na configuração absoluta do açúcar de três
carbonos gliceraldeído.
Proteínas são polímeros de aminoácidos, com cada resíduo de aminoácido unido ao seu
vizinho por um tipo específico de ligação covalente (o termo “resíduo” reflete a perda de
elementos de água quando um aminoácido é unido a outro). O tópico pode ser
simplificado agrupando-se os aminoácidos em cinco classes principais com base nas
propriedades dos seus grupos R (apolares, alifáticos; aromáticos; polares, não carregados;
carregados positivamente, básicos). A polaridade dos grupos R varia amplamente, de
apolar e hidrofóbico ao altamente polar e hidrofílico.
Proteínas podem ser separadas e purificadas. A fonte de uma proteína é geralmente um
tecido ou uma célula microbiana. A primeira etapa de qualquer procedimento de
purificação de proteína é romper essas células, liberando suas proteínas em uma solução
chamada de extrato bruto. Em geral, o extrato é submetido a tratamentos para separar as
proteínas em diferentes frações com base em uma propriedade, tal como tamanho ou
carga, em um processo chamado de fracionamento. A diálise é um procedimento que
separa proteínas de solutos pequenos se aproveitando do tamanho maior das proteínas.
Os métodos mais eficientes para fracionar proteínas utilizam a cromatografia em coluna,
que se utiliza das diferenças na carga das proteínas, tamanho, afinidade de ligação e outras
propriedades. Os métodos cromatográficos são aperfeiçoados com a utilização de HPLC.