Estrutura Tridimensional de Proteínas

Visão geral sobre a estrutura das proteínas

O arranjo espacial dos átomos em uma proteína ou qualquer parte da proteína é
chamado de conformação. As conformações possíveis de uma proteína ou de qualquer
segmento proteico incluem qualquer estado estrutural que ela possa assumir sem a
quebra de suas ligações covalentes. Uma mudança conformacional pode ocorrer, por
exemplo, pela rotação sobre as ligações simples. A necessidade de múltiplas
conformações estáveis reflete as mudanças que devem ocorrer na proteína quando ela
se liga a outras moléculas ou catalisa reações. As conformações que existem em
determinadas condições são, normalmente, aquelas termodinamicamente mais
estáveis – isto é, aquelas com energia livre de Gibbs (G) menores. Proteínas dobradas,
em qualquer uma de suas conformações funcionais, são chamadas de proteínas
nativas. Para a grande maioria das proteínas, uma estrutura em particular ou um
pequeno grupo de estruturas é crucial para a função. No entanto, em muitos casos,
partes das proteínas carecem de estruturas perceptíveis. Esses segmentos proteicos
são intrinsecamente desordenados. Em alguns casos, proteínas inteiras são
intrinsecamente desordenadas, e ainda assim funcionais.
A conformação de uma proteína é estabilizada por interações fracas
A estrutura da proteína é estabilizada em grande parte por múltiplas interações fracas.
As interações hidrofóbicas, derivadas do aumento da entropia da água circundante
quando moléculas ou grupos apolares estão agrupados, são os principais contribuintes
para a estabilização da forma globular da maioria das proteínas solúveis; as interações
de van der Waals também contribuem. As ligações de hidrogênio e interações iônicas
são otimizadas nas estruturas termodinamicamente mais estáveis.