Proteinas e Atividade Fisica O Julio Tirapegui Q Luciana Rossi nai). ecezaed Histérico das Proteinas e dos Aminodcidos Em relacio aos macronutrientes carboidratos, lipidios eproteinas, observa-se que, no caso particular da proteina, como discutiremos, existem bases historicas para seu alto ‘consumo. Em muitos relatos histéricos, em tempos antigos acteditava-se que ao comer a carne de certo animal ow ‘guerreiro se incorporaria sua alma, destreza ou coragem. Fazendo uma ripida retrospectiva histérica, temos: + Século Va.C.: Milo de Créton, atleta de luta greco- romana conhecido por sua grande forga e desempe- nho, teria ingerido, em um dia, 9 kg de carne, 9 kg. de pio € 8,5 L de vinho, com o intuito de aumentar sua forca muscular; 1700: onitrogénio do ar foi designado como substin- cia azofa indicando que esta nfo poderia sustentar a vida na auséncia de oxigénio; 1715: a proteina foi identificada como um composto quimico, e demonstrou-se que cies podiam viver apenas algumas semanas quando alimentados com dictas isentas de proteinas; 1820; isolado o primeiro aminodcido, por H. Braconnnot, a glicina, a partir de um hidrolisado Proteico (gelatina); 1842: fisiologista alemao Von Liebig afirmou queo Principal combustivel para a contragdo muscular era derivado da proteina, e sugeriu o consumo de grande 4uantidade de carne para repor o suprimento proteico. 1866: 08 cientistas Fick e Wislecenus, entre outros, ‘omaram uma posigao oposta em relago ao consumo Proteico e desprezaram a importéncia dos aminodci- dos ¢ da proteina como fontes energé tes energéticas durante aividade fisica; ‘ : Q Marcelo Macedo Rogero + 100 anos: 0 pool de aminoacidos ¢ a musculatura esquelética foram considerados como reservat6rios inertes de aminodcidos uilizados apenas paraasintese proteica; + 1935:WC.Roseapartir dahidrélise da ibrinaisoloua treonina, oaminoacido mais recentemente descoberto ¢, dentre 05 20 aminodcidos utilizados para a sintese proteica, a treonina é o mais comumente encontrado nas proteinas; + 1965: London cols. registraram a desproporcional liberagdo do aminodcido alanina, em relagio a sua concentrago na musculatura esquelética; + 1969: Pozefsky ecols. também confirmaram este fato ‘em seus estudos; + 1970: Felig e cols. propuseram o ciclo Alanina- Glicose, a partir do qual ¢ possivel ocorrer a sintese de glicoseapartirdealgunsaminodcidose vice-versa; + 1971: Felig ¢ Wahren, entre outros, mostraram que este mesmo ciclo também era ativo durante a ativi- dade fisica, reascendendo a discussio a respeito da importincia da proteina durante ojejumeoexercicio; 1987: Newsholme e cols. foram os primeiros a pro- orem o papel da serotonina como um mediador da fadiga central durante a atividade fisica (para mais informagées ver Capitulos 13: Aminodcidosde Cadeia Ramificada e Atividade Fisica) Durante muito tempo, o papel das protefnas ¢ dos ami- nodcidos na atividade fisica foi relegado a segundo plano. Ea partir dos anos 1970 e 1980, que se tem renovado o in- teressena tendéncia de que o exercicio afeta ometabolismo de proteinas e de aminodcidos. Assim, embora tenham sido as proteinas as primeiras substéncias reconhecidas como parte estrutural dos tecidos e hi mais de um século terem recebido a designagdio do grego: protela = + ina, por ser o prineipal constituinte da matéria papel no metabolismo intermediério durante atata com anscanettata com anscanettata com anscanetCAPITULO 2 ~ PROTEINAS E ATIVIDADE FISICA Carbone Proteina Infusdo de —_(Carboidratos © Ditética ‘Aminodcidos — 9orduras) + NH, | 4 3 catty ¥ ; x Oxidado até Co, © 1 es oa n ° > e a Pool de 3 a Sintese t aminodcides mo ! livres n 2 ° 1 ey Sa oa \ c Carbono convertido : Lan) seacous Fezes Suor (N) ou gorduras (cen) Figura 2.5 ~ Diagrama simpliicado do metabolismo proteico indiretamente de nitrogénio, levando em consideragaio que 625 gdeproteina correspondema | gdenntrogénio. Quanto ‘exctegdo nitrogenada, medidas do nitrogéniona urina,nas fezes e em outras estimadas indiretamente (perda via pele, respirago) so totalizadas. O balango nitrogenado & dado pela diferenga do consumo e da exeregao total. Quando a estio denitrogénioexcede ototal excretado, diz-sequeo individuo esté em balango nitrogenado positivo, e nezativo se a excregdo excede a ingestdo, Este ltimo estado nio pode ser sustentado pelo organismo por muito tempo, pois implicanecessariamenteaperdade componentesessenciais do organismo, devido ao fato de a proteina nao possuir um reservatério como 0 casodo glicogénio para os carboidratos 0 tcido adiposo para as gorduras. Toda proteina corporal presenta papel estrutural e funcional para o organism, Apesar da aceitagao deste método por virios comités cientificos, inclusive para delinearas recomendagdes dein- sestdo proteia, hé inimeraslimitagdes para seu uso, como: demanda muito tempo de trabalho para uarealizacio,exige alto grau de cooperagao do individuo, tende a superestimar nitrogénio que éretido, e devido a sua natureza de “caixa preta” nao fornece informagSes especificas sobre 0 meta- bolismo proteico. Também é de se observar que o balango nitrogenado é afetado pelo balango energético, que pode set um fator de confusto na interpretagao dos resultados, quando nfo € estreitamente controlado. [lw Saeko) AMINOACIDOS E DAS PROTEINAS Aminodcidos Ha varias maneiras de se classificar os aminoacidos ‘bascados principalmente na sua cadeia lateral ou grupa- mentoR (Figura2.2).Ademaiorsignificado le sua polaridade. A partir desta abordagem, & possivel classificar em quatro classes principais de aminodcidos, conforme rela- tado abaixo, femconta + Classe 1: aminoacidos com grupos R nao polares ou hhidrofobicos ~constituem no total oito aminoscidos. Cinco com cadeia alifitica hidrocarbonada (alanina, Jeucina,isoleucina, valine protina), dois com angis aromiticos (fenilalaninaetriptofano) eum sulfurado {metionina). Como grupo, somenossoliveisem gua do que os aminodcidos com grupos R polares e t&m localizagao interna na molécula proteica. O menos hidrofébico é a alanina. A prolina é um iminodcido, Classe 2: aminodcidos com grupos R polares niio carregados — constituem no total sete aminodcidos ‘com as seguintes particularidades da cadeia lateral: ‘4 polaridade da serina, treonina e tirosina sendo resultante dos grupos hidroxilicos; a asparagina © glutamina dos seus grupos amidicos, cisteina do seu grupamento sulfidrilico (-SH) ea glicina, como membro limitrofe do grupo, algumas vezes sendo classificada como no polar Pela capacidade de este grupo interagir com égua so encontrados na parte superficial da molécula proteica Classe 3: aminoacidos com grupo R cartegados po- sitivamente 0s trés aminodcidos basicos, em que © grupo R apresenta uma carga positiva efetiva em pH=7, possuem todos seis carbonosem seu esqueleto, A lisina apresenta um aminogrupo ¢ a arginina, um ‘grupamento guanidinico carregados positivamente. A istidina contém a fungdo imidazélica fracemente basico e € 0 aminodcido limitrofe quanto a essas propriedades.a aspartico © dcido gh ‘grupo carboxilico, além dos « slo inteieamente jonteaveis ¢, por negativamente. hoxilicos, que Proteinas Osaminodcidosse unematravésdasl para gerarosdiversospeptidios. : da ligagio entre dois aminosicidos € denominado dipepridio; centre rts, ejpepeidiosentre quatro, terrapeptidio;entre cinco, entapeptidio; entre poucos aminoscidos, oligopeptidio & entre muitos, polipeptidio. Os diversos peptidios formados possuem o que se denomina residuo de aminodcidos, pois ‘©aminoscido que participa da ligagaio peptidica foi modifi- ‘cado em sua estrutura original com perda de uma hidroxila ou hidrogénio, resultando em um aminoscido modificado ou residual da ligagiio. O residuo de um amino grupo ter~ minal livre & denominado amino terminal, ou N-terminal, € 0 residuo de aminoacido que possui a carboxila livre & chamado carboxi terminal ou C-terminal. A sequéncia de aminodicidos ligados peptidicamente na proteina tem uma convengio para identificagio da mesma, e os residuos de aminoacidos sio lidos no seguinte sentido: ‘Amino ou N-terminal + Carboxila ov C-termi NHp Leu Gly ~ Thr = Val COOH ‘As proteinas podem ser classificadas de diferentes formas e apresentaremos a seguir algumas classificagdes possiveis, de acordo coma fungi, a forma ea composi¢ao: + FuncGo: pelo que podemos constatar, as proteinassio as moléculas orgiinicas mais abundantes nas células ¢ perfazem cerca de 50% ou mais do seu peso seco. ‘Sao encontradas em todas as partes e em todas as células, uma vez que siio fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e também na adequada fungio celular Aclassificagdio funcional daspproteinas mostra as diversas facetas e a complexidade adquirida pelo arranjo espacial das diferentes combinagdes amino- acidicas (Tabela 2.4). Forma: cada molécula proteica tem em seu estado nativo (ousequénciaaminoacidica) uma onfiguragao tridimensional peculiar, que éasua conformacdo. Os niveis de organizago proteica sio: > estrutura priméria ~é a sequéncia de aminodicidos ligados peptidicamente, que ¢ especifica para cada Proteina; > estrutura secundiria —é 0 arranjo espacial dos ito ‘mos da cadeia da estrutura peptidica no qual dois padrOes de repeticiosio possiveis: a-hélice ou folha pregueada (ou conformagaiob). Essasestruturas si0 éstabilizadas por iniimeras pontes de hidrogenio ¢ © percentual da cadeia polipeptidica que assume cada uma das estruturas possiveis ¢ caracteristic, TABELA 2.4 Classificagio das Proteinas de Acordo, Fungio Biolégica no O Fxemplo Glucagon e insulina Gramicina Glutationa L-aspartfenilalanit met Fungo Horménios Antibidticos ‘Agente redutor Edulcorantes Enzimas Proteinas de reserva/nutrtiva, Protefnas estruturais Protefnas de defesa Proteinas de transporte albumina Exemplo: mioglot peptidica em a-héli estrutura quaterndria— descreve aassociagaio« ou mais cadeias polipeptidicas (subunidades) compor uma proteina funcional. As suf {que constituem uma protefna podem ser diferentes, Exemplo: molécula de hemo, Assim, as proteinas podem, segundo sua ‘magio (forma), serem classificadas como globy Jibrosas. As globulares apresentam uma ou mais cad Geralmente, so soliiveis em agua e Por esta, desempenham varias fungdes dindmicas no organ ‘como transporte, hormonal, enzimatica et., ¢ consi amaioriadas enzimas intracelulares. Exemplos i © globulinas do sangue. Jé as fibrosas possuem polipeptidicas alongadas nas quais predomina aes secundaria c-hélice ou folha pregueada. G sto insoliveis em agua, pois em sua cadeia hit uantidade de aminoacids hidrofbicos ou apo contrério das proteinas globulares, formam médulo titivos, possibilitando a construgao de gi com alta resisténcia mecdnica, em forma: isso mesmo, sua principal fungo nos sis € estrutural (exemplo: coligeno).nico. Contém, geralmente,a seguinte composigio: 50% de cabomo, 23% de oxigen, 16% de arog de hidrogénio ¢ de 0 a 3% de enxofte, Ji as conjugadas so aquelas que, também por hidrdlise, liberam nlo so- mente aminodcidos, mas outros componentes orgiinicos cchamada de grupo prostético. Emais:as proteinas podem ser aqui classificadas de acordo com a natureza quimica do grupo prostético (Tabela 2). TABELA 2.5 Proteinas Conjugadas e seus Grupos Prostéticos Classe das Proteinas ‘Componente do Grupo Prostético Sistema das Nucleoproteinas * Ribosomas RNA Lipoproteinas * Plasma ,lipoproteinas Fosfolipidios, colesterol, lipidios neutros Glicoproteinas + y-globulina Hexosamina, galactose, manose, dcido silico Fosloproteinas Fosfato esterficando os residuos de serina * Casefna (lite) Hemeprotefnas + Hemoglobina Ferroprotoporfrina + Gitocromo € Ferroprotoporfrina + Catalase Ferroprotoporfrina Flavoproteinas * Succinato desidrogenase Flavina adenina dinucleotidio + D-aminodcido oxidase Flavina adenina dinucleotiio Metaloproteinas + Ferrtina Fe(OH), * Citocromo oxidase Fe e CU + Alcool desidrogenase Zn * Xantina oxidase Moe Fe METABOLISMO DAS PROTEINAS E DOS AMINOACIDOS NO EXERCICIO Proteinase aminodcidos sio frequentemente ignorados em discussdes sobre o metabolismo durante o exercicio por dduas razdes: primeiro porque 0s aminoicidos contribuem somente com uma pequena parcela (5% a 15%) da energia consumida durante o exereicio e segundo porque pouco ¢ conhecido sobre este complexo aspecto do metabolismo. Por outro lado, é importante reconhecer que esta pequena parcelade fomecimentodeenengia torna-se fundamental em condigdes de alta demanda durante um periodo de tempo prolongado. Além disso, o exereicio impée considerdvel ‘estresse sobre a integridade e 0 turnover do poo! de prote- {nas do miisculo, CAPITULO 2 = PROTEINAS E ATIVIDADE FISICA Sintese Proteica @ Exercicio CO consenso de muitos estudos é que a sintese proteica é suprimida durante oexercicio, ea magnitude desta supressiio € proporcional A duragdo e & intensidade da atividade, Estudos demonstram que a sintese protcica hepatica & diminuida em 20% apés uma hora de corrida, ¢ 0 mesmo exercicio praticado até a exaustilo resulta em uma diminui- 450 de 65% sobrea sintese proteica no figado. Em relagtio & sintese proteica muscular, observa-se que exercicios intensos prolongados podem acarretar uma diminui 55% sobre a mesma. Durante o exercicio, a supressio da sintese proteicanomiisculo esqueléticocorrelaciona-secom a diminuigao da metilaglo da histidina durante o ditimo estigio da sintese das moléculas de actina e miosina Um dos primeiros relatos da influéncia do exercicio sobre a sintese proteica indica que ela foi realizada em mis- culos perfundidos de ratos apds 0 exercicio. Observou-se ‘que 0 exercicio diminuia a taxa de sintese proteica e que @ magnitude do efeito foi proporcional ao nivel do esforgo.O exercicio leve produzido pela natagdo, em ratos, durante | hora diminuiua sintese proteica em 17%. exercicio mais intenso de corrida em esteira reduziu a sintese em 30% Neste mesmo estudo, verificou-se que ratos submetidos a corrida em esteira durante 3 horas apresentaram uma supressio de 70% da sintese de proteinas. Esses resuliados sugerem que o exercicio produz condigdes catabélicas no riisculo esquelético e que estes efeitos so dependentes da intensidade e da duragio do exereicio. Estudos realizados em humanos sustentam a condig20 ‘catabélica imposta pelo exercicio, Rennie e cols. verifi- ‘caram que individuos do sexo masculino submetidos & ccorrida em esteira durante 225 minutos a 50% VO méx, ‘apresentavam uma diminuigdo de 14% sobre a taxa de sin- ‘ese proteica, enquanto a taxa de degradagdo de proteinas aumentou em $4%, Neste mesmo estudo, durante o periodo de recuperagio pés-exercicio, foi observado que a taxa de sintese proteica apresentava valores mais elevados que os niveis pré-exercicio, enquanto a degradagio proteica havia retornado aos valores pré-exercicio (Tabela 2.6). Estas alteragdes no turnover proteico sugerem que o periodo de recuperagtio pos-exercicio ¢direcionado preferencialmente para a sintese de proteinas. ‘Aaagdo supressiva do exercicio sobre asintese proteica ‘no tecido muscular nfo € uma consequéncia de prejuizo do transporte deaminovicidos para dentro dafibramuscular. Ao TABELA 26 Turnover Proteico no Repouso, Durante © Apés © Exercicio Condigao Sintese* Degradagdo* Repouso 33,0 % 2,0. 26,5 +21 xerciado wars 409426 Pés-exercicio: 40,3 21,9 354412 Fonte: Wolinshy e Hickson, 1996. Os valores de sintese e degradacdo prteica sto medidos erm miligramas de nitrogénio por Kyra.tata com anscanetRegulacao da Sintese e Degradagao Proteica durante o Exercicio Estudos recentes relacionados ao turnover proteico tém enfocado sobre os principais reguladores da sintese e da degradag20 proteica, Observa-se que a sintese proteica ‘€aumentada em respostadinsulina, ae horménio docresci- meio, lencina, €4 outros aminodcidos, mas & diminuida peloexerviciofsico, pela reduzida ingestdo deproteinas por ‘meio da dicta e pela diminuigdo do estado energético intra- celular, Por outro lado, a degradagao proteica & numentada lemresposta ao jejum, a0 exercicio ea0s glicocorticoides,¢ -diminuida pela infustio de leucina, pela ingestiode proteinas, ia infusto de tracilglicerdis de cadia média, Existem diferentes reguladores em potencial da sintese e da ‘degradac20 proteica, eo saldo final das alteragées ocorri- as sobre 0 turnover proteico & dependente do somatério sdesses fatores, Entretanto, durante o exercicio prolongado, Jum aumento da concentragio plasmitica de glucagon ¢ slieocorticoides, que poderia promover uma diminuigio da sintese de proteinas ¢ um aumento da degradagao protica Sendo assim, a sinatizagio endéerina, considerada o mais ppotente dos reguladores do tumover proteico, eforga.o fato a ocorréncia de degradagao proteica durante exercicio Metabolismo de Aminodcidos no Repouso __ Visandoamelhor compreensdo dasalteragdes ocorridas durante 0 exercicio fisico sobre o metabolismo de aminos- Pascoe dometabolismo finodcidos durante 0 repouso. ~_Amaior parte dos aminocidos no compo esté presente de proteinas, que respondem por 15% a 20% da orporal total Por exemplo, um individuo com 70kg aproximadamente 12 kg de proteina, destes 40% a =r Jocalizados no misculo esqueltico, principal- ente como proteina contratil. Menos que 2% do total de idosno corpo, ouaproximadamente 200 g, existem ¢ extracelulares. Entretanto este relativo pequeno de aminosicidos livres participa de um grande nfimero es metabdlicas no organismo. Aproximadamente, de dopool deaminodidos livres esti presente no espaco celular do misculo esquelético e, apesar de a concen- de aminodcidos nesse poo! apresentar-se geralmente |, uma continua troca de aminodcidos entre 0 poo! ‘outros compartimentos proteicos (Figura 2.6) O sitio primario para a degradago da maioria dos ami- dos ¢ 0 figado, que possui a capacidade de degradar dos e sintetizar ureia para a eliminagio do nitro- aminico. O tecido hepatica contém concentragbes enizimas degradativas, incluindo aminotransferase }ovem os grupamentos «amino na primeira etapa ago de aminodcidos. As excegies so 05 ACR, ‘ao fato de ofigado possuir uma baixa concentragto aminotransferases de cadeia ramificada, o que acarreta io dos ACR para a circulagdo. Entre 0s t 08, 0 miisculo esquelético parece ser tecido dominante na degradagao de ACR. CAPITULO 2 PROTEINASE ATIVIDADE FISICA Proteina da diota ‘Aminosicidos sanguineos Proteina Miofibritar poker Nao-Miotibrilar aminodicidos livres muscular + Deaminagio Protoina corporal Protoina ‘Transaminagao sovoso=s® | Oxidagio <- Figura 2.6 ~ Visio geral das principals fontes para o pool de aminodcidos livres no misculo esquelético © 05 processos rmetabelicos que afetam esse poo! Em contraste com o tecido hepitico, que € capaz de ‘xidar 0s 20 aminodcidos que estfo presentes na proteina, © misculo esquelético humano e 0 de ratos, quando incu- bado in vitro, pode oxidar apenas seis aminodcidos, Estes aminodcidos sto: leucina, isoleucina, valina, glutamato, aspartatoc asparagina Miisculos de rato incubados in vitro liberam quantida- des de glutamina ealanina superiores & ocorrénciarelativa desses aminodcidos na proteina muscular. Este fato sugere ue a sintese de novo desses aminodcidos ocorra no tecido ‘muscular, Estudos demonstram que a adigdo de ACR para ‘omeio de perfusio de tecido muscular de ratos aumenta a liberagao de alanina eglutamina. Arelaglo entre ometabo- lismo de aminodcidos de cadeia ramificada ea liberacao de elutaminae alanina tem sido atualmente objeto de diversos estudos. Verifica-se que, na reago catalisada pela enzima aminotransferase de ACR, o amino grupo desses aminosci- dos é doado para 0 d-cetogutarato para formar glutamato e um c-eetodcido de cadeiaramificada, Na reagdo cataisada pela glutamina sintetase,o glutamato reage com a aménia para formar glutamina.lternativamente, oglutamato pode doar o seu grupo amino para piruvato para formaralanina , desse modo, regenerar o a-cetoglutarat. Estas reagdes fomecem um mecanismo para. eliminagdo de grupos ami- nos, partir do tecido muscularna forma de earreadores de nitrogénio nfo t6xicos, alanina e glutamina. Apés um jejum notumo, ocorre um saldode degradagdo de proteinas musculares devido a taxa de sintese proteica serligeiramente inferior taxa de degradagao de proteinas, Este fato implica na liberagio de aminodcidos que no sto rmetabolizados no musculo em proporgbes relativas a sua ‘ocorréncia na proteina muscular, enquanto uma alteragdo serd encontrada em aminodcidos que sto transaminados, ‘oxidados ou sintetizados. © miseulo esquelético humano libera muito mais glutamina ealanina (48% e 32% do total ‘dos aminodcidos liberados, respectivamente) em relagiotata com anscanetde utilizayo da glicose/glicogénio, Ainda em intensidades _mntiores (> 90% VO2mjx), resistencia ao exerciciod bem menor, 8 cnergia é requistada via processos jredominan, jleanaerdbicos (ATP-CP), Ente, quanto mais interme o exereicio, maior ¢ a proporgdo de cnergia que deve ser derivada via metabolismo anaerdbico,istoé, fstaénios de alia enerpiaestocados eglicogénio muscular, do ue o me. tabolisno oxidativo.e seus substratosenergéticosprincipais inas). Ao contritio dos alletas de endurance, aaqueles praticantes de exercicio de forga tém aumentado ua ingest proteica, em relagdo aos individuos sedenti. is, nlo devido a razBes relacionadas ao uso proteico para fins energéticos,¢ sim, para manter o balango nitrogenado positive (Figura 2.6), conforme discutiremos, ois ativos grupos de pesquisa ditigidos por eminen- pesquisadores (Lemon ¢ Tamopolsky) tém ditado as ‘mais atuais sobre metabolism proteico durante ‘apritica de diversas atividades fisicas, Seus estudos, bar ‘seados em balango nitrogenado e outras tenicas de ponta ‘como emprego de isdtopos, tm apontado a necessidade de ‘um aumento no consumo de atletas engajados em eventos deforga de 1,7 a 1,8 g de proteina/kg de peso conporal/da, ‘Héasugestio que uma ingestio de 1,4 g de proteina/kg/dia ‘por individuos sedentirios que iniciam uma atividade neste ‘perfil reverta em um aumento na oxidagio de aminodcidos sem deposigo proteica corporal, ao contririo dos atletas "que se beneficiariam deste maior consumo proteico. Estes _ valores de ingestéo proteica para atletas representam um "aumento em relaco.os individuos sedentérios deaté225%, Jevando-se em contaas RDA. Ainda, estes grupos de pesquisa ‘eoncordam com o fato de que um consumo adicional de 2,4 gde proteina/kg de peso/dia nao reverte nenhum efeito adicional na sintese de proteinas totais corporais (mg/kg/h) ‘Para osatletas. Oconsumode 2,4 gdeproteinas/kg/dianesse yevidenciouum aumento na oxidagiodeaminoscidos, cacaaah ue um consumo acima do preconizado reverte ‘em um excesso que necessariamente precisa ser removido ‘m0 corpo via oxidagao. Os estudos conduzidos nesta érea empregam princi te a populagdo masculina, sendo ento necessitio nciar 0s mesmos efeitos com emprego de amostras as €oestabelecimento dediferengas ousimilaridades 0s sexos. Finalmente, é necessirio enfatizar que 08 upacao no delineamento experimental em nao ineluir duos que faziam uso de substincias anabolizantes. mentagéo de Aminodcidos D emprego da suplementagio de aminodcidos esta do na hipétese de que alguns aminodcidos podem mover anabolismo (ganho de massa magra),e sua utili- durante otreinamento de forga poderia potencializar ecidual ¢levar a maiores ganhos de massa magra Esta crenga no poder ergogénico dos aminoécidos de estudos clinicos de administracao intravenosa de eposterioraumento da secregdo do horménio CAPITULO 2 ~ PROTEINAS £ ATIVIDADE FISICA do erescimento (CH), Bate hormdnio exerve relevantior efeitos metabélicos no organiamo, ineluinde estimulo 40 reveimento de teeidos facilitagio da sinene de protelnas © ativagito da tipdlive © oxidagao de lipidios. Durante @ exereieio, o aumento da secregio de GH também exeree ‘agdes glicorreyulatorias, anabolicus ¢ lipolitions, Dentre estas, destaci sea diminuiglo da degradagdo proteiea celular (Cfeitoamiproteolitico)eoaumentotaniodaneglicognene }hepaticn quanto da mobilizagio de deidos yraxos oriundon do tecido adiposo, Dentreos aminodicidos relacionados com liberag GH, insulinaeoutroshorméniostemoxwarginina, histidina, lisina, metionina, omnitinae fenilalanina, 14 aqui inaneras criticas a serem feitas, como a diferenga fisioldgicn de ‘quando se aborda individuos que nfo possuem deticiéncia na Sectegto do hormdnio do erescimento edo seu potencial beneficiodurante rcinamento, Aindaexistex possibitidade «da ingestio oral de aminodcidos, devido ao envolvimente ‘gastrintestinal ni exibir o mesmo efeito daqueles que em- pregaram a administragiointravenosa, Assim, os esforgos para reproduzir estimulo para yeeregio do GH via ingestAo ‘oral de aminodcidos nd tém sido conelusivos, Lemon em uma série de experimentos usando dosa- ‘gens de arginina ¢ omitina de cerca de 20 pda obteve que mienos de 10% dos participantes do estudo foram afetados pela suplementagito,c os que responderam asuplementagiio ‘empregadativeramapenas aummentosmodestos na iberagao do horménio do erescimento, mesmo quando combinados com exercicios de contrarresisténcia intensos, Anda, alguns estudos sugerem que a manutengio e/ou ‘4 promogito de ganho de massa muscular deve ser atingida ‘com um balango nitrogenadlo positivo, com a ingestilo de ‘quantidades adequadas de aminodcidos essenciais durante 0 treinamento,Esteaumentonasnecessidadesdeaminodicidos essenciais pode ser mais decisivoduranteas tapasiniciaisdo tweinamento de forga. As evidéncias a esse respeito indicam que qualquerexcesso de ingestio dietética ou viasuplemen= tagtio, se nao aproveitado para as necessidades anabyiicas do organismo, levard a uma maior excregio dos mesimos e, Possivelmente,aumestoquecomo carboidratos. gorduras. ‘Suplementagao Proteica ‘A pritica da suplementagio proteica muito provavel- mente ndio€ necessaria na maioriados individuos praticantes de atividade fisica. Hi um consenso entre os nutricionistas € profissionais da rea esportiva que mesmo atletas conse- _guem manter um balango nitrogenado positive com uma ingestio de até 15% do valor calorico total (VCT) de suas dietas provenientesde proteinas de alt valor biolbgico, Um individuosedentirioconsumindo diariamentecerea de2.500 kcal, para que atinja 10% VCT oriundo de proteinas, deve consumir cerca de 63 g diariamente, Assumindo que este individuo tenha 70 kg, seu consumo de proteins por ky de peso por dia &de0,9-o que representa 112% das RDA para individuos sedentériosnamaioria dos pases. Porfim, seeste individuo iniciar um programa de atividade fisica ¢, con- ‘sequentemente, dobrar seu consumo enengético, mantendotata com anscanetPT CAPITULO 2 - PROTEINASE ATIVIOADE FISICA endo umacompetic2o entreatletasé muito pequeno.Aliado geste fato, observa-se que o sangue é desviado parcialmente ‘aipartir das visceras durante 0 exercicio, o que dim aabsoredo de aminodcidos provindos da dieta, i a Igualmente, o pool de aminodcidos livres corporais & tums fonterelativamente pequena de energiaparao.exercicio, ‘eas concentragdes de aminodcidos nao se alteram drastica- ‘mente durante oexercicio, Porém,emrelagioaoaminodicido Jeucina, verifica-se que « quantidade oxidada do mesmo durante oexercicio é, aproximadamente, 25 vezes maior do {que 0 poo! de leucina no misculo, no figado e no plasma. Portanto, se protefna é usada como combustivel para fo cxercicio, a proteina tecidual deve sera fonte de forneci- ‘mento de aminodcidos para a oxidagdo e a conversto para ¢glicose (neoglicogénese). Os aminodcidos liberados partir da proteina durante o exercicio apresentam comumente és destinos: 1. acumular no poo! de aminodcidos livres; 2. oxidados para C03; 3. convertidos para glicose. Durante o exercicio com duragao inferior & uma hora, po hi significativas alteragSesna quantidade de nitrogénio ‘c-amino total, mas hé mudangas nas concentragdes de ami- noicidos individuais. A mais notdvel decorre do aumento ‘progressivo da concentragdo intramuscular de alanina diminuigdo da concentragao intramuscular de glutamato. A concentragdo intramuscular de alanina aumenta de 50% a 60%, ea concentra¢ao intramuscular de glutamato diminui de 50% a 70%, ap6s 10 minutos de exercicio.A diminuigdo absoluta da concentracio de glutamatotendeasermaiorque ‘aumento dealanina,eamagnitude dasalteragdesemambos 0 aminodcidos aumenta & proporgao que a intensidade do exercicio se eleva. A baixa concentragto intramuscular de ‘elutamato é mantidano decorrer de exercicios prolongados ‘ouatéaexaustio, enquantoaconcentragao intramuscular de alanina retorna lentamente para os valores de repouso. Além disso, observa-se que ubstanciais quantidades de alanina sio liberadas na circulag4o durante 0s 30 primeiros minutos de ‘exervicio,liberagao dealanina, apartirdomiisculo,aumen~ tade aproximiadamente 30 mmoles/minuto no repouso para aproximadamente 50 mmoles/minuto durante o exercicio deintensidade leve, 70 mmoles/minuto durante 0 exereicio ‘moderado, e 170 mmoles/minuto no decorrer do exereicio intenso. A liberagdo de alanina ¢ reduzida & proporyo que 108 estoques de glicogénio sto depletados. Em relagio a ‘lutamina, que é 0 aminodcido livre mais abundante no plasmiaenomiisculo esquelético, observa-se que, durante os primeiros minutos de exercicio, a concentragao plasmatica deste aminodicido tendea se levar, enquantoa concentrago intramuscular de glutamina permanece relativamente cons tante. Porém, com a continuidade do exereicio, ocorre uma diminuigdiode 10%a 15% da concentragao intramuscular de lutamina apés 60 a 90 minutos de exercicio, ¢ diminuigo da concentragio plasmética de glutamina. ‘A diminuigdo da concentragdo intramuscular de glutamato é especialmente interessante devido & posigio central do glutamato no metabolismo de aminodcidos, Muitos aminodcidos sofrem reagbes de transaminagio com 6 a-cetoglutarato ¢ formam glutamato, que pode ser dea ‘minado de modo oxidative regenerando 0 4-cetoglutarato. Portanto, uma diminuigho da concentragio intramuscular de glutamato pode indicar um aumento das reagdes de ‘ransaminaglo ou oxidagio. A funcionalidade da ripida ddiminuigdo da concentragio intramuscular de glutamato durante 0 exercicio & decorrente principalmente da con- versio de seu esqueleto de carbono via a-cetoglutarato em outros intermedisrios do ciclo de Krebs, ou seja, 0 gluta mato atua no processo de anaplerose dos intermediérios do ciclo de Krebs. Existem diversos mecanismos que podem contribuir paraa formagiiode intermedirios do ciclo de Krebs no mis- culoesquelético,emuitasdessas vias envolvern aminodcidos (Figura 2.9). Originalmente, 0 termo anaplerose foi usado para descrever vias metabélicas, outras do que por meio da reagdo da enzima citratosintase, que permitam a entrada de cearbonos no ciclo de Krebs e aumentem a concentragao de intermediérios deste ciclo, Recentemente, entretanto, e556 termo tem sido usado para deserever 0 aumento das con- centragdes dos intermedidrios dociclo de Krebs medidosna fragio hidrossolivel de homogeneizados de masculo apis uma sesso de exercicio, ‘A soma das concentragdes dos mais abundantes in- termedirios do ciclo de Krebs no misculo esquelético presenta um aumento de cinco a dez. vezes dentro de 5 minutos apés o inicio do exercicio. Além disso, esse au- ‘mento proporcionala intensidade do exereicionomiisculo humano. Este fato sugere que 0 aumento da concentracao de intermediarios do ciclo de Krebs possa ser necessério para aumentar 0 fluxo desse ciclo e, desse modo, a pro- dugdo de ATP pela via oxidativa alcangando o aumento da demanda energética imposta pelo exercicio, enquanto ‘0 declinio da concentragao de intermediérios do ciclo de Krebs representa um fator primério no desenvolvimento da fadiga muscular local Deacordo coma Figura2.8, observa-sequesaltataxade produgio de alanina durante 0s 30 minutos niciais do exer- cicio de endurancee otemporirioaumentodaconcentray0 de alanina muscular apés 10 minutos de atividade indicam ‘queareagdo catalisada pelaalanina aminotransferase(AAT) E uilizada para arépida conversio do carbono do glutamato em intermediarios do ciclo de Krebs. Portanto, a fun¢d0 priméria da reagdo catalisada pela AAT 6 sintese de novo do c-cetoglutaratoce, consequentemente, de intermedisrios do ciclo de Krebs. O aumento do fluxo pela via glicolit durante o exercicio fornece mais piruvato, que pode atuar de dois modos: ‘a. como substrato para a reagdo catalisada pelo com- plexo enzimatico piruvato desidrogenase, e dese iodo fornecendo acetil-CoA para ser oxidado pelo ciclo de Krebs; b. favorecendo a reagdo da AAT para asintese de a “cetoglutarato ¢ intermedirios do ciclo de Krebs, fe desse modo aumentar a atividade desse ciclo € a tapacidade de xidaracetl-CoA oriundodopiruvato ou de deidos graxos itPARTE 1 NUTRIGAO NO ESPORTE Glicogénio | [—— Fostoenolpiruvato PEPCK | Piruvato { Gticogénio Muscular / [= | piravate + Glotamato —> Alanina | AAT | q } Acetil-CoA_ /qatividade ic ee bo ial eek o-cengars Figura 2.8 — A reacio da alanina aminotransferase fomece ‘carbonos para o ciclo de Krebs durante os primeiros minutos de atividade. Aspartato \ wee Ze enc ‘Fumarato AMP Malato Quando a deplegdo de glicogénio ocorre durante 0 exercicio prolongado, a diminuigo da concentracao de ppiruvato muscular ndo somente limitaacontribuigdo parcial Ga reacio catalisada pela AAT para a anaplerose do ciclo de Krebs, mas também a capacidade da enzima piruvato cerboilse, que forece oxaloacetate apatr do pirwato Figura 29 — Visio gerl das potendias vis oriundo da glicose sanguinea ou do glicogénio muscular. no madsculo esquelético. As vias que envolvem a © exercicio de endurance até a exaustio provoca a incluem a reagéo catalisada pela alanina amino iminuigdo do conteido de glicogénio, a diminuigao dos intermediérios do ciclo de Krebs e o consequente aumento da oxidaso de ACR. ‘Numerosos estudos em humanos tém demonstrado que catabolismo de ACR, especialmente leucina, ocorre na fibramuscularem processo decontrasa0 durante oexercicio prolongado, Este fato é evidenciado pelo aumento da libe- racdo de ACR pelo figado, que so captados pelo misculo esquelético, Na fibra muscular, os ACR so consumidos, gerando intermediérios do ciclo de Krebs ¢ fornec seston ‘eu grupo amino ao piruvato, convertendo-o em ae, fae eee aes eee Ween ciuacks iin imine Lo ee exertcos intensos. Em exerccios moderados, os ACR. Sa. ans Sratos ives pelo ciclo de reba Be tatramnamitocSadiaccedem seus rupamenioaminicos Sacniua sobre apatcipapo da enzina AAT ene sminios anapleréico de intermedirios do ciclo de citados ocorrem paralelamente & diminuiglo do conteido | °,°xtTei*iO» 8 diminuigdo da concentragao de Se eli 7 - pd leva a redugdo da capacidade de oe aaa anew Al aS consequente diminuigo dos in Lr amrsri-e como oconusel primi pay ats iss ¢ apeeehbccgra eee . rovas,Porém, adiminuigao das concen- maratona (fadiga). 0 ‘NH,