ENZIMAS

1. Introdução às enzimas 189

1.1 A maioria das enzimas é proteína 190
1.2. As enzimas são classificadas segundo as reações que catalisam 190
2. Como as enzimas funcionam 191
2.1. As enzimas alteram a velocidade da reação, não o equilíbrio 192
2.2. A velocidade e o equilíbrio da reação têm definições termodinâmicas precisas 194
2.3. Poucos princípios são suficientes para explicar o poder catalítico e a especificidade das enzimas
194
2.4. As interações fracas entre enzima e substrato são otimizadas no estado de transição 195
2.5. A energia de ligação contribui para a especificidade da reação e a catálise 197
2.6. Grupos catalíticos específicos contribuem para a catálise 198
3. A cinética enzimática como abordagem à compreensão do
mecanismo 200
3.1. A concentração do substrato influi na velocidade das reações catalisadas por enzimas 200
3.2. A relação entre a concentração do substrato e a velocidade da reação pode ser expressa
quantitativamente 202
3.3. Os parâmetros cinéticos são utilizados para comparar a atividade de enzimas 203
3.4. Muitas enzimas catalisam reações com dois ou mais substratos 206
3.5. A cinética do estado pré-estacionário pode fornecer evidências de etapas específicas das reações
206
3.6. As enzimas estão sujeitas à inibição reversível e irreversível 207
3.7. A atividade enzimática depende do pH 212
4. Exemplos de reações enzimáticas 214
4.1. O mecanismo da quimotripsina envolve a acilação e a desacilação de um resíduo de serina 214
4.2. O conhecimento do mecanismo das proteases levou a novos tratamentos para infecções por HIV
218
4.3. A hexocinase sofre um ajuste induzido quando o substrato se liga 219
4.4. O mecanismo de reação da enolase requer a presença de íons metálicos 220
4.5. A lisozima utiliza duas reações sucessivas de deslocamento nucleofílico 220
4.6. O conhecimento de um mecanismo enzimático leva à produção de antibióticos úteis 224
5. Enzimas regulatórias 226
5.1. Enzimas alostéricas sofrem mudanças conformacionais em resposta à ligação de moduladores
226
5.2. As propriedades cinéticas das enzimas alostéricas desviam-se do comportamento de Michaelis-
Menten 227
5.3. Algumas enzimas são reguladas por modificações covalentes reversíveis 228
5.4. Os grupos fosforil afetam a estrutura e a atividade catalítica das enzimas 229
5.5. Fosforilações múltiplas possibilitam um controle requintado da regulação 230
5.6. Algumas enzimas e outras proteínas são reguladas pela proteólise de precursores de enzimas 231
5.7. Uma cascata de zimogênios ativados proteoliticamente leva à coagulação do sangue 232
5.8. Algumas enzimas utilizam vários mecanismos regulatórios 234