AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Estrutura Tridimensional de Proteínas

1. Visão geral sobre a estrutura das proteínas 115
 O arranjo espacial dos átomos em uma proteína ou qualquer
parte da proteína é chamado de conformação. As conformações
possíveis de uma proteína ou de qualquer segmento
proteico incluem qualquer estado estrutural que ela possa
assumir sem a quebra de suas ligações covalentes .
 As conformações que existem em determinadas
condições são, normalmente, aquelas termodinamicamente
mais estáveis – isto é, aquelas com energia livre de
Gibbs (G) menores.
 Proteínas dobradas, em qualquer uma de suas conformações funcionais, são
chamadas de proteínas nativas.
1.1. A conformação de uma proteína é estabilizada por interações fracas 116
 o termo estabilidade pode ser definido como a tendência em manter a conformação nativa, ou
seja, manter uma conformação funcional;

1.2. A ligação peptídica é rígida e planar 117
2. Estrutura secundária das proteínas 119
2.1. A hélice a é uma estrutura secundária comum em proteínas 119
2.2. A sequência de aminoácidos afeta a estabilidade da hélice a 121
2.3. As conformações b organizam as cadeias polipeptídicas em forma de folha 123
2.4. Voltas b são comuns em proteínas 123
2.5. Estruturas secundárias comuns têm ângulos diedros característicos 123
2.6. As estruturas secundárias comuns podem ser identificadas por dicroísmo circular 124
3. Estruturas terciária e quaternária das proteínas 125
3.1. As proteínas fibrosas são adaptadas às funções estruturais 125
3.2. A diversidade estrutural reflete a diversidade funcional nas proteínas globulares 130
3.3. A mioglobina forneceu os indícios iniciais sobre a complexidade da estrutura globular proteica 131
3.4. As proteínas globulares têm uma diversidade de estruturas terciárias 133
3.5. Motivos de proteínas são as bases da classificação estrutural 138
3.6. A estrutura quaternária varia de dímeros simples a grandes complexos 140
3.7. Algumas proteínas ou segmentos proteicos são intrinsecamente desordenados 141
4. Desnaturação e enovelamento das proteínas 143
4.1. A perda de estrutura da proteína resulta na perda de função 143
4.2. A sequência de aminoácidos determina a estrutura terciária 144
4.3. Os polipeptídeos dobram-se rapidamente por um processo gradual 144
4.4. Algumas proteínas se dobram de forma assistida 146
4.5. Defeitos no enovelamento proteico fornecem a base molecular para uma ampla gama de doenças genéticas
em humanos 148
FUNÇÃO PROTEICA
5. Interação reversível de uma proteína com um ligante: proteínas de ligação ao
oxigênio 158
5.1. O oxigênio liga-se ao grupo prostético heme 158
5.2. As globinas são uma família de proteínas de ligação ao oxigênio 159
5.3. A mioglobina tem um único sítio de ligação ao oxigênio 159
5.4. As interações proteína-ligante podem ser quantitativamente descritas 159
5.5. A estrutura da proteína afeta a forma de interação com o ligante 162
5.6. A hemoglobina transporta oxigênio no sangue 163
5.7. As subunidades da hemoglobina têm estrutura semelhante à da mioglobina 163
5.8. A hemoglobina sofre mudança estrutural quando se liga ao oxigênio 163
5.9. A hemoglobina se liga ao oxigênio de forma cooperativa 165
5.10. A interação cooperativa do ligante pode ser descrita em termos quantitativos 167
5.11. Dois modelos sugerem mecanismos para a ligação cooperativa 167
5.12. A hemoglobina também transporta H1 e CO2 169
5.13. A ligação do oxigênio com a hemoglobina é regulada pelo 2,3-bifosfoglicerato 171
5.14. A anemia falciforme é uma doença molecular da hemoglobina 172
6. Interações complementares entre proteínas e ligantes: o sistema imune e as
imunoglobulinas 174
6.1. A resposta imune caracteriza um conjunto de células e proteínas especializadas 174
6.2. Os anticorpos têm dois sítios idênticos de ligação ao antígeno 175
6.3. Os anticorpos se ligam ao antígeno de modo firme e específico 177
6.4. A interação antígeno-anticorpo é a base para uma grande variedade de procedimentos analíticos
importantes 178
7. Interações proteicas moduladas por energia química: actina, miosina e motores
moleculares 179
7.1. A actina e a miosina são as principais proteínas do músculo 179
7.2. Proteínas adicionais organizam os filamentos finos e grossos em estruturas ordenadas 181
7.3. Os filamentos grossos de miosina deslizam sobre os filamentos finos de actina 182