Ciéncia e cidadania © Guiadeleitura © Leia os dois paragrafos iniciais do quadro. Como vocé responderia a alguém que afirmas- se: ‘hd dois tipos de molécula de colesterol: um bom e outro maim para o organismo"? 0 terceiro pargrafo apresenta a funcao nor- ‘mal do transporte de colesterol pelo LDL san- ‘guineo. Certifique-se de ter compreendido por que o colesterol, em niveis normais, € necessé- rio 20 nosso organismo. Leia 0 quarto parégrafo do quadro e responda resumidamente ou por meio de um esquema: qual é a relacio entre 0 excesso de colesteral sanguineo e a formacao de placas ateroscle- réticas? Qual é a consequéncia disso para a satide? 4 Pela leitura do quarto e do quinto parégrafos podemos reunir informacdes para definir o que € “colesterol ruim” e “colesterol bom”. Certifi- que-se de ter compreendido a diferenca entre eles. Segundo o texto, que providéncias adota- das em nossa dieta podem diminuir 0 "coleste~ rol aim” e aumentar 0 “colesterol bom"? 5 Os dois diltimos paragrafos (6 ¢ 7) do quadro relacionam o nivel de colesterol sanguineo 20 risco de doencas cardiovasculares. Com base no que foi discutido no texto, vocé acha que os exames individualizados dos niveis de LDL e HDL. forneceriam mais ou menos informagdes sobre o metabolismo da pessoa que o exame do colesterol total no sangue? Por qué? (34 Proteinas, vitaminas e acidos nucleicos O que séo proteinas? Proteinas so substancias formadas por dezenas, centenas ou milhares de moléculas de ami- nodcido, ligadas em sequéncia como elos em uma corrente. Para aplicar um conceito apresentado anteriormente no capitulo, proteinas sao polimeros cujos monémeros sao aminoacidos. Um aminodcido é uma molécula organica formada por atomos de carbono, hidrogenio, oxi- génio e nitrogénio unidos entre si de maneira caracteristica, como veremos a seguir. Certos tipos de aminodcido podem ainda conter atomos de enxofre.. Se compararmos as formulas dos vinte aminoacidos que entram na composicao das proteinas notaremos que todos apresentam um atomo de carbono denominado carbono-alfa, a0 qual se ligam um grupo amina (—NH,), um grupo carboxila (~COOH), um tomo de hidrogénio(—H) e um quarto grupo genericamente denominado —R (de radical), que varia nos diferentes aminoacidos e caracteriza cada um deles. Por exemplo, na glicina, o grupo—R é um atomo de hidrogénio (— na alanina, 0 radical é—CH, na cisteina, é o grupamento —CH,SH. (Fig. 3.12) Qo oe | Gree apo carbon I= cooHy eniy Figura 3.12 A. Férmula geral de um aminoacido, B. Formulas de trés aminoacidos, mostrando que a diferenca entre elesreside no grupo—R, destacadoemazil,Ligacao peptidica A ligacao entre dois aminodcidos vizinhos em uma molécula de proteina é denominada ligacso peptidica e sempre se estabelece entre 0 grupo amina de um aminodcido € 0 grupo carboxila do aminodcido vizinho. (Fig. 3.13) Moléculas resultantes da condensacao de aminoacids s0 genericamente chamadas de peptidios. Dois aminodcidos uni dos constituem um dipeptidio; trés aminoacidos unidos formam um tripeptidio, quatro um tetrapeptidio e assim por diante. Os ‘termos oligopeptidio (do grego oligo, pouco) e polipeptidio (do grego poli, muito) s8o também usados para denominar as moléculas formadas, respectivamente, por poucos e por muitos aminodcidos. Como as proteinas s8o geralmente constituidas por grande numero de aminodcidos, elas so polipeptidios. Ho Em que diferem as proteinas? Cordero Fermacto As proteinas podem diferir umas das outras nos sequintes aap aspectos: a) pela quantidade de aminodcidos presentes na cadeia polipeptidica; b) pelos tipos de aminodcidos presentes na cadeia; ©) pela sequéncia em que os aminodcidos esto tunidos na cadeia. Assim, mesmo que duas proteinas possuam exatamente 0 mesmo ntimero € asmesmas proporcdes de tipos de aminoacido, elas podem ser diferentes, dependendo da se quéncia em que esses aminodcidos esto unidos. Teoricamente, ha um nimero muito grande de combinacoes possiveis entre os vinte tipos de aminodcido nas proteinas. E, de fato, js foram 43,13 Reprsennapae equemética identificados milhares de tipos de proteina nos organismos da formagdo de uma ligado peptidica vivos; calcula-se que no corpo de uma pessoa existam entre entre dois aminodcidos. 100 mil e 200 mil tipos diferentes de proteina, Dipetisio Arquitetura das proteinas A sequéncia linear de aminodcidos de uma cadeia polipeptidica ¢ denominada estrutura priméria, determinando os enrolamentos e dobramentos que ocorrerao na cadeia. Em outras, palavras, é a estrutura primaria do polipeptidio que determina sua forma no espaco, generica- mente chamada de estrutura espacial. A maioria dos polipeptidios apresenta um primeiro nivel de enrolamento helicoidal, chamado de estrutura secundaria, comparavel a0 de um fio de telefone. A cadeia polipeptidica, ja enrolada helicoidalmente em estrutura secundaria, costuma dobrarse sobre si mesma formando o que os bioquimicos chamam de estrutura terciaria. Certas proteinas séo constituidas por apenas uma cadeia polipeptidica, enquanto outras séo compostas de duas ou mais cadeias polipeptidicas quimicamente unidas. Assim, além da estrutura terciéria apresentada pelas cadeias polipeptidicas isoladas, hé mais um nivel de organizacdo es- pacial, que 0s bioquimicos denominam estrutura quaterndria. A hemoglobina do nosso sangue, or exemplo, € composta pela associacao de quatro cadeias polipeptidicas individuais, sendo duas delas chamadas de cadeias « (alfa) e as outras duas chamadas de cadeias f (beta); essas quatro cadeias estdo associadas a um grupamento quimico que contém ferro (o grupo heme). Desnaturacio das proteinas temperatura, 0 grau de acidez, a concentracso de sais ea polaridade do meio podem afetar. a estrutura espacial das proteinas, fazendo com que suas moléculas se desenrolem e modifiquem- -se em relacao a configuracae original. A alteracao causada na estrutura espacial de uma proteina 6 chamada desnaturacao. © calor excessive desnatura as proteinas porque o aumento da agitagao molecular pro- vocado pela aita temperatura rompe determinadas ligagdes responsaveis pela manuten¢ao da forma das moléculas. Por exemplo, em um ovo fresco cada molécula de albumina é um pequeno gldbulo em solucéo aquosa, o que determina a consisténcia semiliquida da clara.g 3 a 4 Z 5 Ao cozinharmos 0 ovo, o calor do co- zimento faz com que as moléculas de albumina desnaturem, desenrolando-se e ‘emaranhando-se umas as outras; isso leva a formacao da massa compacta e sdlida da clara do ovo cozido ou frito. (Fig. 3.14) Meios fortemente Acidos ou basicos também podem desnaturar protefnas, desmantelando as atracoes elétricas res- ponséveis pela estrutura espacial das mo- léculas proteicas. Na fabricagao dos queijos Figura3.14 0 ovoé muito rico em proteinas Seu corimento _€ foguirtes, o acumulo de acido lactico libe- eS s provoca uma alteracao na forma espacial de suas moléculas _-tadlo por microrganismos fermentadores proteicas, que se aglomeram provocando o endurecimento _—_acidifica oleite e desnatura suas proteinas, dacarae da gema, que se emaranham e solidificam. Funcées das proteinas As proteinas so substancias de fundamental importancia na estrutura € no funcionamento dos seres vivos. A forma das células, por exemplo, deve-se a presenca de um esqueleto interno constituido por filamentos proteicos, 0 citoesqueleto. Além disso, as proteinas fazem parte da estrutura de todas as membranas celulares e dao consisténcia ao citoplasma. Além da funcao es- ‘trutural, um grupo de proteinas denominadas enzimas participa de praticamente todas asreacées quimicas vitais. Consequentemente, o metabolismo dos seres vivos depende da acao de proteinas enziméticas, como veremos a seguir. Enzimas Enzimas s8o catalisadores biolégicos, participando de processos biolégicos, mas sem se altera- rem durante o processo. Enzimas s8o geralmente moléculas de grande tamanho, enroladas sobre si mesmas formando uma estrutura globular. Na superficie das enzimas ha saliéncias e reentrancias que permitem seu encaixe nas substancias sobre as quais elas atuam, genericamente chamadas de substratos enzimaticos. Os locais da enzima que propiciam o encaixe nos substratos sao deno- minados centros ativos enzimaticos. Enzimas tém atuacSes espectticas, ou seja, uma enzima atua somente em uma ou em poucas reagbes biolégicas. A especificidade de uma enzima ¢ explicada pelo fato de seus centros ativos se encaixarem corretamente apenas a substratos especificos, como uma chave se encaixa apenas & sua fechadura. Esse modelo de funcionamento enzimatico é chamado de modelo chave-fechadura, © encaixe com a enzima facilita a modificagéo dos substratos, originando os produtos da reacao. Uma vez formados 0s produtos, a enzima se liberta e pode se ligar a novos substratos, voltando a atuar. Assim, as moléculas enzimaticas participam das reacoes quimicas sem sofrer alteracdes. Fig. 3.15) Se, Figura 3.15 Modelo chave-fechadura da acio enzimatica, representado na ilustracdo pela enzima sacarase ‘ou invertase, Ao seligar & molécula de sacarose, a enzima sacarasefacilita a quebra da ligacao entre os ‘monossacaridios que compSem 0 dissacaridio,lberando glicosee frutase. Ao final da reacao, a enzima sacarase continua intacta, pronta para se assaciar novamente a outra molécula de sacarose, (Elementos fora de propaga de tamanho entre sf; cores fantasia veer ss igagso leases Cleoss —Ftcoe 3 . i : eri pi A. oP‘A nomenclatura das enzimas costuma utilizar o nome do substrato enzimatico sobre o qual atua (proteina, lipidio etc.) acrescido do sufixo -ase. Para designar as enzimas que dige- rem proteinas, por exemplo, falamos em proteases; enzimas que digerem lipidios sso lipases. Ossufixo -ase também é utilizado em denominacdes mais especificas, como na enzima que quebra lactose em galactose e glicose, que é denominada lactase. Cofatores e coenzimas Muitas enzimas sao proteinas simples, constituidas apenas por cadeias polipeptidicas. Outras, entretanto, sao proteinas conjugadas, constituidas por uma parte proteica (uma ou mais cadeias polipeptidicas), chamada de apoenzima, combinada a uma parte nao proteice, denominada co- fator, Para algumas enzimas, 0s cofatores sa0 fons metalicos; a maioria dos fons que necessitamos, ingerir na dieta, entre eles os de cobre, de zinco e de manganés, atua como cofatores de enzi- mas. O cofator enzimatico também pode ser uma substncia organica, nesse caso denominada coenzima. A maioria das vitaminas de que necessitamos na dieta atua como coenzima ou como precursor de coenzimas. Fatores que afetam a atividade das enzimas A temperatura & um fator importante na atividade das enzimas. Dentro de certos limites, a velocidade de uma reagdo enzimatica aumenta com a elevago da temperatura. sso ocorre porque © aumento da temperatura eleva a movimentacao das moléculas, possibilitando maior numero de encontros entre elas e maiores chances de reagirem entre si. Entretanto, se for ultrapassada certa temperatura limite, a agitagéo molecular torna-se tao intensa que leva & desnaturacao da enzima, com diminuicdo ou perda da atividade enzimatica. Cada tipo de enzima atua melhor em uma faixa de temperatura caracteristica (temperatura dtima), na qual a velocidade da reacdo catalisada ¢ maxima, porém sem desnaturacdo da enzima. A maioria das enzimas humanas tem sua temperatura étima situada entre 35 “Ce 40°C, que corresponde 4 faixa de temperatura normal de nosso corpo. Bactérias que vivern em fontes de gua quente tém enzimas cuja temperatura tima de atuacao situa-se ao redor de 70°C ou mais. (Fig. 3.16A) Outro fator que afeta a atividade das enzimas é o grau deacidez do meio ou pH (potencial hidrogenidnico), expresso em uma escala logaritmica que vai de 0 a 14. Esses valores de pH expressam a concentracao relativa do fon de hidrogénio (H") em determinado meio. Como mencionado neste capitulo, ovalor 7 representa um meio neutro, nem cido nem basico; valores abaixo de 7 sa0 progressivamente mais dcidos e os acima de 7 s80 progressivamente mais basicos (alcalinos). Por exemplo, uma solugao de bicarbonato de s6dio (NaHCO,) tem pH em torno de 9, enquanto o vinagre tem pH em torno ded. Isso quer dizer que, no vinagre, aconcentracao de fons H' 6 cerca de 100 mil vezes maior do que em uma solugéo de bicarbonato de sédio. Assim como em relaco a temperatura, cada enzima também apresenta um pH étimo de atuacao, no qual sua atividade € maxima, Fora dessa faixa de pH, a enzima deixa de funcionar adequadamente. O pH étimo para a maioria das enzimas celulares situa-se ao redor de 7, préximo ao neutro. A enzima pepsina que atua em nosso estémago funciona mais eficientemente em valores de pH fortemente dcidos, em Temperatura dima umanss Tampere ima para crumas de bacteria 2 fonts trmale| \eloccace ca razto “Temperatura (0) pi ote para pAetimo para Vile da opt ] Af | | Figura 3.16 Curvas de atividade de diferentes lenzimas em condicdes diversas de temperatura (A) tomo de 2, condicao em que a maioria das outras enzimas deixa de funcionar. A tripsina, enzima digestiva que atua no ambiente alcalino do intestino delgado, tem seu pH étimo em torno de 8. (Fig. 3.168) ede grau de acidez (pH) (8), Note que cada enzima tem uma temperatura e um pH 6timos, em que sua atividade & maxima, (Elaboradas com base em ‘Campbell, N. A. € cols,, 1999.) ieee ean reste do pezinho” O conhecimento cientifico sobre enzimas e genes tem permitido o desenvolvimento de diagnésticos precisos e, em alguns casos, o tratamento para doencas de origem genética. Um exemplo refere-se & fenilcetontiria, uma doenca decorrente da incapacidade inata de uma pessoa produzir determinada enzima. Essa doenca pode ser controlada quando diagnosti- cada no recém-nascido. Para o diagnéstico, basta uma gota de sangue obtida com uma leve pungao no pé da crianga, o chamado “teste do pezinho’. A pessoa portadora da condicao genética responsavel pela fenilcetontiria nao produz a enzima que transforma o aminodcido fenilalanina em tirosina. Nessa situagao, a fenilalanina tende a se acumular no corpo e pode causar danos as células cerebrais, principalmente na infancia. Os piores efeitos da fenilcetontiria sfo evitados sea doenga é detectada prematuramente ese 0 portador passa a receber uma dieta que forneca apenas as quantidades minimas de fenilalanina necessarias ao desenvolvimento. Pessoas fenilcetontiricas adultas devem evi- tar o excesso de protefnas na alimentagio e 0 uso de adocantes artificiais feitos a base de aspartame, que contém fenilalanina e acido aspartico. \ 7 Ensima feria: o—! “menogenase oo o, Ferrin Tiina [A Reacio catalisada pela enzima ferilalanina-4-monoxigenase, cuja auséncia¢a principal causa da fenilcetontvia, que afeta 1 em cada 20 mil pessoas, B. Retirada de sangue do pé de um recém-nascido para o teste de fenilcetonaria e de outras doencas ("teste do pezinho") que sao vitaminas? © termo vitamina nao se refere a uma classe particular de substéncias, mas a qualquer subs tancia organica que o organismo nao consegue produzir, geralmente necessaria em quantidades relativamente pequenas. A vitamina C, por exemplo, essencial ao bom funcionamento do orga nismo humano e dos demais primatas (simios e macacos), & o acido ascérbico. Outros animais ‘também necessitam de acido ascérbico, mas conseguem produzi-lo em suas célul eles, 0 dcido ascérbico nao é considerado vitamina. Os cientistas descobriram que muitas vitaminas atuam como cofatores em reacdes enzimaticas. Nesse caso, a deficiéncia de dada vitamina diminui a quantidade de enzima ativa, alterando negativamente o metabolismo celular.