1) As velocidades de uma reao enzimtica foram determinadas para diversas concentraes de
substrato, conforme a tabela abaixo: [S] (M) V (mol/L.min) 5 22 10 39 20 65 50 102 100 120 200 135 Determinar K M e Vmax a partir dos grficos de V em funo de [S] e 1/V em funo de 1/[S].
2) A velocidade inicial de uma reao enzimtica em funo da concentrao do substrato S, na ausncia e na presena dos inibidores A e B segue os dados da tabela abaixo: [S] (M) Velocidade (mol/L x min) Sem I Com Inibidor A Com Inibidor B 1,25 1,72 0,98 1,01 1,67 2,04 1,17 1,26 2,5 2,63 1,47 1,72 5,0 3,33 1,96 2,56 10,0 4,17 2,38 3,49 a) Qual a classe dos inibidores A e B? b) Determine Vmax e K M na ausncia e presena dos inibidores.
3) A reao glicose + ATP glicose-6-fosfato + ADP pode ser catalisada por duas enzimas: hexoquinase e glicoquinase. A partir dos resultados apresentados no quadro a seguir, pode-se concluir qual das enzimas tem maior afinidade pela glicose? Hexoquinase Glicoquinase Tubo n o Glicose (mM) Velocidade da reao (moles/min) Tubo n o Glicose (mM) Velocidade da reao (moles/min) 1 0,01 0,07 1 5 80 2 0,02 0,14 2 10 160 3 0,05 0,36 3 20 250 4 0,10 0,72 4 50 300 5 0,20 1,20 5 100 320 6 0,50 1,45 6 150 310 7 1,00 1,44 7 200 320 8 2,00 1,44 8 500 320