PROTEÍNAS

Proteínas
BONS ESTUDOS!

ProfªMªDaniele
PROFª Teixeira
ANGELA BELTRAME
 PROTEÍNAS
• do grego protos = primeiro

• Moléculas mais complexas e funcionalmente sofisticadas

• macromoléculas resultantes da condensação de moléculas

α aminoácidos através da ligação peptídica.

• polipeptídios que resultam na condensação de milhares de

moléculas de α aminoácidos.

As sua macromoléculas possuem pesos moleculares

variados desde alguns milhares até vários milhões.
 Polipeptídeos
• As proteínas também são chamadas de
polipeptídeos, porque os aminoácidos que as
BONS ESTUDOS!
compõe são unidos por ligações peptídicas
– Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-
NH2) de um aminoácido com o grupo carboxila (-
COOH) de outro aminoácido, através da formação
de uma amida

ProfªMªDaniele Teixeira
 Importância das Proteínas
A importância das proteínas, entretanto, está relacionada
com suas funções no organismo, e não com sua
quantidade

Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são

proteínas

Muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas.

Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações
metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras
moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios -
que são necessárias para a vida.
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 PROTEÍNAS
• Hormônios e receptores - Ex.insulina
• Enzimas - Ex.pepsina
• Proteínas de proteção – Ex. imunoglobulinas
• Proteínas estruturais – Ex. Colágeno e elastina
• Proteínas contráteis - Ex.actina
• Proteínas motoras – Ex. miosina
• Proteínas transportadoras - Ex. hemoglobina
• Milhares de peptídeos reguladores,sinalizadores,
entre outros – Ex.fator de crescimento neural
 PROTEÍNAS - Função

• Função plástica e construtora:

As proteínas são utilizadas na reparação e
construção de tecidos no organismo e estão
presentes em todas as células. Cabelos, unhas, pele,
músculo, tendões e ligamentos são formas de
proteínas estruturais.

• Função reguladora:
As proteínas estão presentes nos hormônios e
enzimas que atuam na regulação dos processos
metabólicos e fisiológicos ligados ao exercício físico.
 PROTEÍNAS - Função

Função energética:
As proteínas fornecem energia quando os
carboidratos e os lipídios são insuficientes para
satisfazer as necessidades energéticas. Em
exercícios prolongados, com mais de uma hora
de duração, as proteínas contribuem com 5 a
10% do total de energia necessária.
PROTEÍNAS – Estrutura Primária
• Dada pela seqüência de aminoácidos e
ligações peptídicas da molécula.

• É o nível estrutural mais simples e mais

importante, pois dele deriva todo o arranjo
espacial da molécula.

• A estrutura primária da proteína resulta em uma

longa cadeia de aminoácidos semelhante a um
"colar de contas", com uma extremidade
"amino terminal" e uma extremidade "carboxi
terminal".

Estrutura primária
PROTEÍNAS – Estrutura Primária

A estrutura primária de uma proteína é destruída por

hidrólise química ou enzimática das ligações
peptídicas, com liberação de peptídeos menores e
aminoácidos livres.

Sua estrutura é somente a seqüência dos

aminoácidos, sem se preocupar com a orientação
espacial da molécula.
 PROTEÍNAS: ANEMIA FALCIFORME

Doença genética

Hemácias não conseguem ligar o O2

Troca de um resíduo de aminoácido na

sequência primária

ácido glutâmico (Glu) pela valina (Val)

 PROTEÍNAS – Estrutura
Secundária

É dada pelo arranjo espacial de

aminoácidos próximos entre si na
seqüência primária da proteína.

É o último nível de organização das

proteínas fibrosas, mais simples
estruturalmente.

Ocorre graças à possibilidade de

rotação das ligações entre os
carbonos e dos aminoácidos e seus
grupamentos amina e carboxila.
PROTEÍNAS – Estrutura
Secundária
• Em geral, estas ligações forçam a
proteína a assumir uma forma helicoidal,
como uma corda enrolada em torno de um
tubo imaginário.

– Esta forma, a mais comum, é chamado

de alfa hélice.
– Outras formas na estrutura secundária
são as folhas-β. As folhas- β, um
segmento da cadeia interage com
outro, paralelamente.
α-Hélice
• É a forma mais comum de
estrutura secundária regular
• Caracteriza-se por uma hélice
em espiral formada por 3,6
resíduos de aminoácidos por
volta
• As cadeias laterais dos
aminoácidos se distribuem para
fora da hélice
• A principal força de
estabilização da a - Hélice é a
ponte de hidrogênio. 18
β-Folhas
• Envolvem 2 ou mais
segmentos polipeptídicos da
mesma molécula ou de
moléculas diferentes,
arranjados em paralelo ou no
sentido anti-paralelo
• Os segmentos em folha β da
proteína adquirem um aspecto
de uma folha de papel
dobrada em pregas.
• As pontes de hidrogênio mais
uma vez são a força de
estabilização principal desta
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estrutura
 Conformação β
antiparalela

Pontes de
hidrogênio
Cadeia alfa (α) Cadeia alfa (α)
 PROTEÍNAS – Estrutura Terciária
Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma)
Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre
si na seqüência polipeptídica.
É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".
Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas
estrutural e funcionalmente.
Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar
em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-
independentes ligadas entre si por segmentos lineares da
cadeia polipeptídica.
Os domínios são considerados as unidades funcionais e
de estrutura tridimensional de uma proteína.
PROTEÍNAS – Estrutura Terciária
PROTEÍNAS – Estrutura Terciária

O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos

aminoácidos
Algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que
perturbam a estrutura secundária helicoidal, provocando a
dobra ou looping da proteína.

Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se no

interior da proteína dobrada
Longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína se
encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na
superfície da estrutura da proteína.

Regiões como "sítio ativos", "sítios regulatórios" e módulos são

propriedades da estrutura terciária
 PROTEÍNAS – Estrutura Terciária

A conformação
tridimensional - forças
estabilizadoras.

Pontes de H

Ligações dissulfeto –
forma elos covalentes entre
as cadeias laterais de
cisteína.

Interações hidrofóbicas.
ESTRUTURA TERCIÁRIA E AS FORÇAS QUE
ESTRUTURA TERCIÁRIA
LHE
E FORÇAS
QUE LHE CONFEREM ESTABILIDADE:
CONFEREM ESTABILIDADE
PROTEÍNAS – Estrutura Quaternária
(união de cadeias polipeptídicas)

Surge apenas nas proteínas oligoméricas.

Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia

polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.

Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes,

como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como
pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.

As subunidades podem atuar de forma independente ou

cooperativamente no desempenho da função bioquímica da
proteína.
Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)
PROTEÍNAS – Estrutura Quaternária

O número de cadeias de 2 a mais de 12.

dímero, trímero ou tetrâmero .
 HEMOGLOBINA
Tetrâmero – cadeias poliperptídicas.
Duas cadeias α e duas cadeias β.
Heme
Grupo heme (grupo prostético) Subunidades beta

Subunidades alfa
Estrutura Estrutura Estrutura Estrutura
primária secundária terciária quaternária

Resíduos de α-hélice Cadeia Subunidades

aminoácidos polipeptídica montadas

Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou

subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado
de estrutura quaternária.
 PROTEÍNAS
Classificação quanto à forma:

Proteínas Fibrosas

Proteínas Globulosas
 PROTEÍNAS FIBROSAS
Na sua maioria são insolúveis nos solventes aquosos e
possuem pesos moleculares elevados.
São formadas por longas moléculas mais ou menos retilíneas e
paralelas ao eixo da fibra.
A este grupo pertencem as proteínas de estrutura como o
colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a
fibrina do soro sanguineo e a miosina do músculo.
Algumas proteínas fibrosas possuem uma estrutura diferente,
como as tubulinas, que são formadas por múltiplas
subunidades globulares dispostas helicoidalmente ( α-hélices).
 PROTEÍNAS GLOBULARES
De estrutura espacial mais complexa,
são mais ou menos esféricas. Possuem
tanto α-hélices como folhas β.

São geralmente solúveis nos solventes

aquosos e os seus pesos moleculares
situam-se entre 10000 e vário milhões.

Nesta categoria situam-se as proteínas

transportadoras como a hemoglobina,
enzimas, etc.
 PROTEÍNAS: Desnaturação e
Renaturação
Interações não-covalentes
são fracas

Desnaturação

Ligações dissulfeto –
desorganização

Renaturação

fatores: calor, pH,

detergentes
 ENZIMAS
• São uma classe muito importante de proteínas
biologicamente ativas;
• Elas são responsáveis pela catálize de diversas reações
em nosso organismo;
BONS ESTUDOS!
• Sítio ativo: domínio onde se liga o substrato;
•Co-fatores: metais orgânicos
• Co-enzimas: moléculas orgânicas derivadas das
vitaminas;

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 ENZIMAS
•Grupos prostéticos: coenzimas ligada fortemente a enzima
Ex: Apoenzima + co-fator = Haloenzima

BONS ESTUDOS!
•Energia de ativação: energia necessária para iniciar uma
reação (transformar substratos em produtos);
•Enzimas alostéricas: funcionam por meio da ligação de
compostos reguladores chamados reguladores alostáricos.
•Moduladores positivos;

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•Moduladores negativos;
• Modelos Enzimáticos:
Modelo chave-fechadura;
Modelo encaixe induzido;

BONS ESTUDOS!
• No exemplo da figura, uma determinada região da
proteína liga-se à um substrato, que se adapta ao sítio
ativo da enzima tal como uma chave faz a sua fechadura.
•A atividade de uma enzima pode ser bloqueada pela ação
de outra molécula, um inibidor.
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