A JORNADA DAS

PROTEÍNAS
Descubra como um peito de frango pode se tornar parte dos seus bíceps!

Por Ney Felipe Fernandes

Nutricionista,
Especialista em Fisiologia Do Exercício pela UVA-RJ,
Mestrando em Fisiologia pela UFPR.
Contato com o autor: contato@nutricaoavancada.com.br
Website: www.nutricaoavancada.com.br

“Só sabemos com exatidão

quando sabemos pouco; com
o conhecimento vem a dúvida”
GOETHE.

Nunca pensei que ia dizer isso, mas o processo de nutrir uma célula é complicado. Para
nossa mente, nem tanto. Afinal, tudo que você tem que fazer é encontrar o alimento, mastigá-
lo, engolir, e pronto, já se alimentou. O corpo que “se vire”. No entanto, para nosso corpo, isso
exige uma série de mecanismos, manobras e sutis combinações fisiológicas para que no final
de tudo isso, a célula receba uma molécula microscópica oriunda do alimento macroscópico.
Escrever esse artigo foi um desafio para mim, porque ele é direcionado tanto para o público
entusiasta e leigo cientificamente quanto para o público acadêmico que às vezes não encontra
sozinho a lógica da transformação de alimento em músculo. E realmente, nem encontrará em
um livro ou um paper, pois para entender a interligação das coisas é preciso começar da
genética, ir para a biologia celular e molecular, evoluir para a histologia e integrar tudo isso
dentro da fisiologia. No entanto, não caberia em um artigo (até por isso existem os grandes
tratados médicos) falar sobre todo o processo de digestão, absorção, distribuição e
aproveitamento orgânico. Porém podemos, sim, mergulhar em uma grande viagem juntos,
caminhar por novas descobertas e chegar ao ponto mais importante: como acontece a
conversão de proteína dietética em músculos...! Vamos lá?

O presente artigo tem o intuito de informar a população, divulgar estudos, discutir

atualidades, sem o objetivo de substituir uma consulta nutricional individualizada. Procure
sempre a orientação personalizada de um profissional, e descubra seu melhor!

A Jornada das Proteínas - Ney Felipe Fernandes Página 1

Antes de tudo vamos entrar em um acordo: Não existe absorção de proteínas!

Quando se fala em “absorção de proteínas” estamos utilizando um termo muito amplo

e ao mesmo tempo tão vago quanto “comer demais engorda”. Imagina-se que absorção de
proteína é fazer, de algum modo, o peito de frango que você comeu ir parar nos seus bíceps.
Correto, porém para que isso ocorra, o aminoácido precisa viajar “muitos quilômetros” para
fazer parte (ou não) de um bíceps, ou tríceps, etc. E você precisará de todo um ambiente
metabólico favorável para que isso aconteça.
Quando me perguntam sobre absorção de proteínas, eu fico confuso. Confuso porque
não absorvemos proteínas. Isso é impossível! E às vezes eu tenho receio de parecer arrogante
ou “sabe-tudo” só por uma questão semântica. Porém nesse artigo me sinto à vontade de
dizer que não absorvemos proteínas.
Podemos sintetizar proteínas, degradar, excretar, endocitar, exocitar, modificar em
nível celular as proteínas ou então, absorver aminoácidos e peptídeos. Porém as
macromoléculas chamadas pelos gregos de “proteínas” que significa “de primordial
importância” são impossíveis de serem absorvidas (1).

DIGESTÃO – A primeira escala da viagem

O nosso trato gastrintestinal foi arquitetado para quebrar toda e qualquer proteína
que porventura apareça nele. Quando há o consumo de uma proteína (vamos esquecer aqui
um pouco a suplementação de proteína e pensar em uma proteína sólida mesmo, como um
ovo ou peito de frango para facilitar a visualização) o primeiro mecanismo a ser ativado é o da
parcial digestão gástrica pelos mecanismos do sistema nervoso entérico, o sistema
“independente” que direciona os movimentos e secreções gástricas.
Quando uma proteína chega ao estômago, os movimentos de mistura se iniciam.
Células específicas “percebem” a presença de alimento e secretam um hormônio chamado
gastrina, que vai agir em células específicas, as células parietais, iniciando a secreção de HCl. O
HCl vai promover acidose estomacal o que faz com que hormônios-chave na quebra de
proteínas (como a pepsina, por xemplo) seja ativada a partir do pepsinogênio em um ph
específico, promovido por esse HCl previamente secretado(2). Em outras palavras: pouca
influência tem o ácido sobre a proteína. O ácido em si é fator primário para ativar as proteínas
na sua pré-ativa para a forma ativa.
Estamos começando a jornada do peito de frango. Essa é a primeira parte do ciclo
gástrico das proteínas. Na verdade, eu não citei antes, mas antes mesmo de colocarmos o
alimento na boca, a acetilcolina, através do nervo vago pela inervação parassimpática, já
estimulou um pouco do ácido clorídrico (HCl) devido a fase cefálica da digestão (a fase em que
o cheiro ou o estímulo visual do alimento nos dá “água na boca”), portanto não só do sistema
nervoso entérico sobrevive o trato gastrintestinal, mas também do sistema nervoso central
(SNC) (3).
Por mais que a digestão da proteína tenha início no estômago, a maior parte deste
processo ocorre no intestino delgado, mais precisamente no duodeno e jejuno. Os eventos
que promovem a degradação de polipeptídios em aminoácidos no intestino já estão bem
elucidados pela literatura. As proteínas deixam o estômago ainda na forma de grandes
moléculas (polipeptídios, peptonas, etc.) e a partir de enzimas presentes nos sucos
pancreáticos, temos a formação de moléculas menores, que são os di e tripeptídios e a
finalização desse processo ocorre por proteases específicas que são produzidas nas
microvilosidades da mucosa intestinal e fazem todo esse material se reduzir a aminoácidos,
facilitando assim a tão comentada, desejada e especulada, absorção de proteínas (porém
ainda estamos falando da absorção pelo intestino). Esse processo promove ainda a reabsorção
da proteína endógena (do próprio corpo) e produtos de descamação intestinal, visto que

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proteínas endógenas (enzimas) são necessárias para digerir proteínas exógenas (obtidas da
dieta) (3,4,5).
Os aminoácidos são absorvidos, ou seja, transferidos da luz intestinal para o sangue
principalmente por meio de transporte ativo competitivo. Quando se fala em transporte ativo
na biologia, estamos falando de gasto de energia, ou seja, a absorção de aminoácidos requer
gasto e ressíntese de ATP, a moeda corrente de energia. Esse transporte ativo necessita de
piridoxina (vitamina B6) como transportador. E o que faz desse transporte ser, além de ativo,
competitivo, é que os aminoácidos no intestino podem competir entre si para absorção no
sangue, e também, já estando no plasma (veremos mais detalhes posteriormente), podem
competir pelos sítios de receptores celulares. Porém, alguns aminoácidos podem ser
absorvidos pelas células intestinais por meio de difusão facilitada, como ocorre com os
carboidratos. Em geral, o aminoácido mais abundante retarda a absorção dos demais (4,6).

FIGURA 1: Ação das enzimas pancreáticas (quimiotripsina, carboxipeptidases) no lúmen intestinal (por
onde o alimento passa) e a posterior ação das enzimas intestinais (aminopeptidases) promovendo a
quebra completa da proteína em aminoácidos. Esses entram para o citoplasma da célula da mucosa
intestinal e depois, através dos capilares, (que são vasos de calibre muito pequeno) irão para a
circulação.

Mas os aminoácidos não chegam livremente na circulação sistêmica. Antes ainda, eles
passam pelo fígado para fazer o “balanço” do que entrou, do que deve sair, do que deve ficar
etc. Por meio da veia porta, uma enxurrada de aminoácidos chega até o fígado sob forma livre.
Então nos hepatócitos, teremos outro tipo de absorção: a absorção celular. O que nossas
células hepáticas vão fazer com os aminoácidos que acabaram de chegar vai depender do que
eu chamo de “momento celular”. O seu estado nutricional do momento. Você está em
repouso? Está se exercitando? É um paciente que está em estresse pós-traumático?
Depende sobre efeito de qual hormônio seu aparelho hepático está. O indivíduo que
almeja hipertrofia deve saber disso: o que seu corpo vai fazer com os aminoácidos que você
está comendo depende tanto do que você está fazendo quanto do que você está comendo.

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 O famoso atleta interior Dan Millman, diz em seus livros que nosso corpo é uma
máquina que precisa apenas de recados. Sutis recados e ele entenderá. Ele cita inclusive o
alongamento como exemplo. Se você quiser alcançar a ponta dos seus dedos no chão sem
flexionar os joelhos vai ter que, dia após dia, dar um pequeno recado ao seu corpo. Ele
entenderá. Se tentar isso bruscamente de uma vez, você se machucará.
Com nosso metabolismo protéico não é diferente. Isso não lhe soa familiar? “Treine,
coma, durma”. O mantra é pra ser seguido. Isso tudo fazemos para manipular várias variáveis
envolvidas no processo de crescimento muscular, no processo de transformar seu corpo em
uma verdadeira máquina. Deixá-lo dar tudo que ele pode dar.
Mas voltando ao metabolismo protéico, temos agora uma grande quantidade de
aminoácidos que chegaram ao fígado. E o fígado está sobre a ordem dos hormônios, os
grandes “maestros” dessa orquestra toda.
Devo fazer um parêntese aqui: com os aminoácidos de cadeia ramificada (leucina,
isoleucina e valina) a metabolização é um pouco diferente. Ao passo que alguns aminoácidos
pouca influência sofrem quando estão no fígado, outros, como a alanina, é preferida pelo
fígado, e outros aminoácidos possuem preferência por outros órgãos, como a glutamina, que
tem parte de sua ingestão utilizada como substrato pelos enterócitos (células intestinais).
Vamos supor que nesse dia você fez o tema de casa certinho. Você trabalhou com as
outras variáveis perfeitamente: treinou como um cavalo e dormiu como um neném na noite
anterior. Agora o próximo passo é comer. E você comeu, tomou sua dose de whey hidrolisado
(que é claro, não precisou passar por todas as etapas da digestão que eu citei) e colocou
rapidamente aminoácidos no sangue.
Mas absorção de aminoácidos não é tudo. A nutrição, no meu entender, só acaba
quando o alimento chega na célula e é usado por ela de acordo com nossa intenção. Claro que
não mais em forma de alimento, mas chega. O próximo passo é o endereçamento de
aminoácidos.

DISTRIBUIÇÃO DE AMINOÁCIDOS – A viagem do aminoácido do fígado para a célula

Exceto o triptofano, o único aminoácido que circula no sangue ligado à proteínas

plasmáticas (albumina), os aminoácidos circulam (em um percentual relativamente pequeno)
livremente no sangue. Continuando linearmente nossa jornada, nosso alimento acaba de
chegar sob forma de aminoácidos no fígado e este vai agir (aproximadamente) da seguinte
maneira: 20% dos aminoácidos que entraram no fígado vão para a circulação, para que possam
chegar aos outros tecidos e cumprir seu papel celular específico (estrutural, enzimático, etc),
50% são transformados em uréia, 6% são utilizados para síntese de proteínas plasmáticas
(albumina, por exemplo, que carreia elementos não solúveis no plasma, como os esteróides
anabolizantes) e outros tantos são metabolizados e retidos no próprio fígado. O fígado tem
preferência na síntese de proteínas de meia vida mais curta como fibrinas ou enzimas que
serão utilizadas pelo próprio hepatócito (7).
Mas o meu foco neste artigo são os aminoácidos que vão da direção fígado sangue,
pois só assim chegarão ao destino final: a célula muscular!
O fígado vai liberar os aminoácidos para o sangue, e no sangue os aminoácidos
chegarão até as células. Ultrapassarão barreiras intersticiais até chegar à membrana celular.
Devemos lembrar que os aminoácidos passam por processo de transporte na membrana
celular que é anfipática, ou seja, é tanto hidrofóbica quanto hidrofílica. Logo, a permeabilidade
de um aminoácido na célula é ditada pela presença de transportadores celulares de
membrana. Esses transportadores, esses receptores, são também proteínas, que um dia
foram sintetizadas, migradas e ancoradas na membrana celular pelas organelas celulares (6,7).

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 A visão que a maioria das pessoas (inclusive profissionais da área) têm, é que nosso
corpo gira em torno da hipertrofia muscular. E isso é a visão mais pobre que se pode ter.
Enquanto teu corpo estiver regenerando uma fibra muscular, ele está regenerando um
receptor celular de adrenalina por exemplo. Ele está formando glicoproteínas de membrana
pra proteger as células de agressões químicas, físicas. Ele está formando estruturas protéicas
celulares (citoesqueleto) pra dar maleabilidade e estrutura ao formato da célula. Estruturas
protéicas servem como trilho no campo interno da célula. Essas estruturas (microtúbulos) são
necessárias para jogar uma “bolsa” cheia de insulina para fora da célula (pois a insulina tem
que ir para o sangue intacta) ou então, você pode ter o ancoramento de receptores (como os
Gluts) na membrana (1). Essas estruturas protéicas existem, pois, ao contrário do que
aprendemos no primário, as coisas não ficam flutuando na célula. Tudo tem um caminho, um
roteiro, uma ordem.
Mas, passado o sermão celular, vamos retomar ao pensamento do destino tão glorioso
do nosso aminoácido que fora acabado de passar pelo fígado. Vamos focar aqui o aminoácido
que irá exclusivamente virar músculo. Você que sempre se pergunta sobre o trajeto de uma
proteína deve estar lendo isso com muita empolgação, e pra falar a verdade, eu também
escrevo com empolgação, pois eu não sei como pode uma maquinaria ser tão perfeita quanto
o corpo humano.
Mas enfim, o aminoácido já está no sangue. O fígado permitiu a passagem dele pois
recebeu uma mensagem que o corpo precisa de muito aminoácido naquele momento. Nesse
momento, pra saber se a absorção dele pela célula será eficaz temos que lembrar em que
momento estamos. Se estivermos em um momento catabólico teremos a degradação desses
(ainda pelo fígado, desaminando-os), mas, como se trata de construção de músculos, ou esse
aminoácido é oriundo de uma refeição (um almoço) ou de um shake pós-treino (com
carboidrato de alto índice glicêmico, uma glicose, por exemplo). Mas para que ele seja
utilizado pela célula ele precisa ser absorvido pela mesma. Este é o próximo passo.

ABSORÇÃO CELULAR – Quando o aminoácido tem que se retirar do sangue!

Em geral, os aminoácidos livres estão muito mais concentrados dentro das células
ofertando nitrogênio, do que no plasma. Alguns aminoácidos como a glutamina estão em um
volume muito mais alto no ambiente intracelular (19,45Mm intra x 0,57 Mm extra). Dispomos
de 20 aminoácidos na natureza, e assim como os aminoácidos variam, os receptores celulares,
ou seja, os portões transmembrana variam também de acordo com a especificidade do
mesmo. Em geral, aminoácidos essenciais são transportados por diferentes carreadores e
esses carreadores obedecem a duas classes: 1) sódio-dependente e sódio-independente. O
transportador sódio-dependente atua no sistema de “simporte” ou co-transporte. Esse
mecanismo de transportador não atua somente em aminoácidos. Nós temos várias células
especializadas em transporte – antiporte no organismo (só pra citar, as células do túbulo renal
que sintetizam bicarbonato, regulando a acidez do sangue) (2,8). Falo isso para não ficarmos
restritos somente a visão de que o corpo gira em torno de formar músculos.
Mas seguindo a diante, temos o sistema de cotransporte fazendo com que o canal se
abra e, como o sódio tende automaticamente a entrar na célula (pois ele está em maior
concentração no sangue - 140mEq fora contra 10mEq dentro da célula, ele obedecerá o
gradiente) o aminoácido em questão “passará” junto com ele, e o sódio depois retornará para
o ambiente externo via bomba sódio-potássio que reequilibra o gradiente. Alguns
aminoácidos (como os BCAAs), no entanto, possuem transportadores sódio-independentes. Os
transportadores “System L” dos BCAAs, “System N” da glutamina , histidina e asparagina, são

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sódio-independentes e agem por outra forma, por outras maneiras de formação de gradiente
(8).
O comportamento dos receptores celulares de aminoácidos (atualmente foram
identificados sete) podem sofrer grande influencia exercida pelos hormônios. A insulina, por
exemplo, sensibiliza receptores “System A” e “System Xsc” fazendo com que os aminoácidos
relacionados com esses receptores sejam prontamente retirados do sangue e internalizados
pela célula. Sem querer prolongar muito o potencial anabólico inquestionável da insulina, após
a secreção da insulina, temos ainda níveis reduzidos de BCAA no sangue, representando o
influxo celular destes (8). Uma vez o aminoácido na célula, com todas as condições favoráveis,
esse vai se tornar o que tanto queremos: músculo (lembrando sempre que isso pode ser em
qualquer célula, porém este artigo tem como ênfase a célula muscular)!

ACTINA E MIOSINA – Os protagonistas

O músculo estriado que vemos crescendo é um conjunto de uma intrincada rede de

miofibrilas se desenvolvendo a cada dia que passa. A cada treino que conseguimos concluir. A
cada refeição que conseguimos comer no horário certo. Essa conspiração metabólica
(descanso, dieta e treino) pode ser considerado o substrato pra promover a hipertrofia
miofibrilar. Isso muitos sabem, porém o que é uma miofibrila e como ela se desenvolve, é que
eu quero abordar aqui rapidamente, para que o que eu irei falar no próximo tópico faça
sentido.
O propósito deste artigo não é descrever os processos envolvidos na contração
muscular e sim na formação da proteína muscular, por isso creio que não seja pertinente
abordarmos aqui todo o processo de recebimento de potencial de membrana na placa motora,
chegada do potencial despolarizando o interior da célula muscular e o deslizamento das
actinas guiado pelo movimento da cabeça da miosina. Uma coisa deve ficar clara: no processo
de hipertrofia ocorre aumento no tamanho e no número de proteínas contráteis (actina e
miosina) dentro da célula (9).
As miofibrilas são actina e miosina. A actina é uma proteína de peso molecular grande,
formadas por monômeros que são subunidades de actina globular (actina G). Milhares de
actina G se acondicionam para formar uma actina F (filamentar). A actina possui diversas
funções em outras células, por ser uma proteína de sustentação. Nas células que precisam se
locomover com pseudópodes, a actina se torna seu esqueleto, nos eritrócitos, que precisam de
uma “parede celular” forte para passar por entre os capilares, a actina lhes dá sustentação. A
actina, bem como sua síntese, é passiva de fatores externos, estímulos neuronais e
metabólicos e uma intrincada rede de proteínas cinases, proteínas acessórias e um grupo de
proteínas conhecidas como “rede Rho” que recebem esses sinais (exemplo: fatores de
crescimento estimulados pelo treinamento muscular) e modificam o comportamento da actina
(10).
A miosina é uma proteína maior, mais espessa (aproximadamente 480kDa) que
consiste em seis polipeptídeos diferentes com um par de grandes cadeias pesadas e dois pares
de cadeias leves. Possuem uma “cabeça” que se ligará a actina na contração muscular. Essa
cabeça também tem atividade ATPásica ou seja, ocorre ali o processo de quebra de ATP.
Embora não esteja claro ainda, a organização das miosinas musculares ocorre através de
proteínas acessórias como a titina do citoesqueleto que promove o alinhamento da miosina no
sacômero, além da miomesina e proteína C (11).

APROVEITAMENTO CELULAR – O momento derradeiro!

Minha consciência pede para eu escrever um adendo: nada é garantido no ramo da

bioquímica. Eu e ninguém podemos assegurar que o aminoácido que está agora na sua célula
vai ser utilizado para a síntese de músculos. Pode ocorrer que este seja desaminado e seja

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fonte de energia, ou que ainda antes de chegar à célula ele teve sua base nitrogenada
convertida em uréia. Pode ser. Mas vamos pensar que tudo conspirou pra que ele chegasse na
célula e essa, já previamente sinalizada pelos hormônios anabólicos, saberá levar esse
aminoácido pra cumprir seu verdadeiro papel: músculo!
O processo de aumentar o volume muscular se chama hipertrofia. Em geral, não
fabricamos novas fibras musculares (hiperplasia celular), embora alguns autores hoje
observem que sim, a hiperplasia pode contribuir um pouco para o volume muscular total, a
hipertrofia muscular, ou seja, o aumento da fibra já existente contribui para a maior parte da
volumização muscular que podemos perceber em um indivíduo que tem praticado musculação
nos últimos meses (12,13).
A hipertrofia muscular ocorre pelo aumento de miofibrilas, um aumento na síntese de
proteínas contráteis dentro da célula muscular. Temos a hipertrofia sarcoplasmática,
decorrente de um acúmulo de organelas, metabólitos e nutrientes no sarcoplasma (citoplasma
da célula muscular), porém essa não terá a contribuição daquele nosso aminoácido que tem
viajado desde o peito de frango até aqui. Não no sentido de fazer ele se converter realmente
em uma miofibrila muscular (actina ou miosina).
Eu não pretendo me ater muito na área da biologia celular e molecular, mesmo porque
(até pode ser observado pela linguagem utilizada por mim) esse artigo não é somente para
acadêmicos. Pode até ser e com certeza será bem aproveitado por acadêmicos, no entanto o
público alvo desse artigo é o praticante de exercício físico, o entusiasta, o curioso. O indivíduo
que sempre quis saber um pouco mais sobre seu corpo ou sobre o que acontece depois que
ele bebe a dose de Whey Protein após o treino, porém nunca achou uma pessoa para
perguntar. Mas para fazer sentido o final, infelizmente (ou felizmente, afinal relembrar é viver)
eu vou ter que dar uma retomada nos mecanismos celulares envolvidos na síntese de
proteínas. Embora a síntese de proteínas ocorra no citosol, toda síntese de proteína inicia-se
no núcleo, pelo processo chamado “transcrição”.
Temos em nosso DNA determinadas seqüências específicas de nucleotídeos (ou seja, o
DNA é um aglomerado de nucleotídeos). Nessas seqüências estão informações para a
formação de uma proteína, porém o DNA não pode liberar uma seqüência x de nucleotídeos,
ou seja, um gene, para ir ao citoplama e ali, junto aos ribossomos e ao retículo endoplasmático
(que falarei em seguida) formar uma proteína. O DNA contém todas as nossas informações.
Contém o código genético que nos dá a cor dos olhos, a cor do cabelo. Se iremos ter
dificuldade em ganhar massa muscular, se teremos facilidade, etc. De fato, ele é muito
precioso e por isso ele faz uma cópia de si mesmo.
Uma enzima denominada RNAm polimerase identifica um gene através de uma
seqüência de nucleotídeos denominada sequência promotora. Ela colide aleatoriamente ao
DNA, porém ao encontrar esse gene ela se fixa fortemente ao DNA. Ela possui um sítio que
desenrola a dupla fita em hélice, dessa maneira deixando as bases dos nucleotídeos expostas.
De acordo com o pareamento das bases complementares, em um sítio específico da enzima, a
RNApolimerase adiciona ribonucleotídeos dando início a uma cadeia de açúcar-fosfato unidos
por ligações fosfodiéster complementando as bases da fita do DNA que está sendo exposta
para a transcrição. Dessa forma, a RNApolimerase abre a fita à sua frente e paulatinamente (na
direção 5 para 3) vai agregando ribonucleotídeos a cadeia de RNAm. A energia para a
formação é derivada das ligações fosfato-fosfato dos ribonucleotídeos trifosfatos (ATP, UTP,
GTP, CTP). Concomitantemente a isso, em um sítio distal a fita de DNA se reassocia-se e
assume seu formato antigo. A transcrição é interrompida quando a RNApolimerase encontra
um sítio terminador. Pronto, temos uma cópia do DNA. Temos um RNA, algo fino, uma fita,
carregando o tipo de proteína que vamos ter (quais e quantos aminoácidos essa proteína terá)
(3,14).
Uma sequência de eventos promove estabilidade para a molécula de RNAm (pra quem
estuda biologia estou falando do capeamento, adenilação, splicing, etc) de maneira a facilitar
sua exportação pelos poros do envelope nuclear além de sinalizar que a mesma se encontra

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pronta. Após todo esse processo, a molécula de RNAm, agregada à sinalizadores protéicos está
apta a deixar o nucleoplasma (1).
O RNAm deixando o núcleo se ligará em agregados ribonucleoproteicos, denominados
ribossomos. A maquinaria ribossomal vai ler os nucleotídeos que esse trás consigo, ou seja,
aquelas substâncias que ele copiou do DNA, porém apenas em trincas. A cada três
nucleotídeos (uma trinca de nucleotídeo é denominada códon), temos um aminoácido
específico. Então do DNA fizemos o RNAm e do RNA faremos os aminoácidos. Esta é a
sequência. A primeira etapa se chama transcrição e a segunda, tradução, pois os ribossomos,
aliados ao RNAt (transportador) vão traduzir os códons em aminoácidos (1,3,14).
Você lembra que os aminoácidos que comemos tinham acabado de chegar na célula?
Pois é, agora o RNAm está passando a seguintes trincas sobre o ribossomo: UUA-GUU-AUA. O
ribossomo (junto com o RNAt) lê a primeira e “chama” do citoplasma o primeiro aminoácido: a
leucina. Quando ele lê a segunda trinca (GUU), ele chama o aminoácido pertencente a esse
código para se ligar neste (formando a cadeia polipeptídica), que é a valina. E por fim, o último
códon se refere à isoleucina. Temos aí uma proteína sendo formada por BCAA´s. Duas coisas
muito importantes: Um aminoácido pode ter mais de uma trinca (no caso da Serina, Arginina e
Leucina, são 6 trincas de cada) e também devemos lembrar que uma proteína (como a actina)
é uma proteína grande, e esses aminoácidos são apenas um percentual mínimo de toda uma
estrutura protéica que vai ser formada. Essa síntese, a formação desse colar por cada “pérola”
se ligando uma a uma vai acontecer até que o ribossomo leia uma seqüência específica de
nucleotídeos e outros sinais que indiquem o “stop” disso. Esse códon de terminação pode ser
UAA, UAG ou UGA. Uma vez a proteína formada ela poderá ou não ser degradada por
proteossomos, que são enzimas que promovem a proteólise caso tenha ocorrido alguma falha
no desenvolvimento da estrutura protéica (1,14).
Algumas proteínas ao final da síntese caso permaneçam ainda pelo citosol, ou seja,
específicas para alguma organela específica (ex: mitocôndria) possuem uma seqüência sinal
que as direciona para o destino. Já as proteínas solúveis, ou destinadas à secreção são
produzidas rente ao retículo endoplasmático e conforme vai crescendo a cadeia elas penetram
por poros no retículo endoplasmático, são glicosiladas, embaladas e enviadas para o aparelho
de Golgi, e lá depois de várias modificações são exocitadas, retiradas da célula com segurança
dentro de uma bola (isso ocorre com proteínas que devem deixar a célula sem sofrer
alterações do ambiente celular, como a insulina, por exemplo) (1).
Agora, para concluir a bela viagem, imaginemos uma actina sendo sintetizada. Lembre-
se que tudo começa no DNA e lembre-se também que o sítio de ligação (receptor) de um
esteróide como a testosterona é no DNA. Pense em quão poderosa é a testosterona para
desencadear toda aquela reação de síntese protéica que foi explicada acima. A testosterona
está lá, próxima do sítio do DNA onde tem uma seqüência de letras que sintetiza actina ou
miosina. O indivíduo começou a praticar musculação. Ele teve um fator externo que solicitou
que seu corpo deveria produzir mais testosterona. O corpo dele produziu mais testosterona
com o treinamento. A testosterona chegou na célula e achou seu receptor nuclear. O receptor
nuclear ativou o gene de produção de proteína celular, ou seja, chamou a RNA polimerase pra
fazer uma RNAm de actina. Começa então a síntese de actina no citosol (ou de miosina, enfim)
todos os aminoácidos são recrutados nesse momento... é hora de construir a fortaleza!
Aparece durante a síntese no ribossomo, a seqüência de um aminoácido chamado Leucina.
Esse aminoácido acaba de chegar na célula, pois você comeu há algumas horas um delicioso
peito de frango. Esse aminoácido é incorporado a outros aminoácidos para formar uma
proteína nova e pronto! Esse aminoácido já não é mais do frango. Agora ele faz parte de você.
Microscopicamente ele É você. Rompendo qualquer separação entre você e o outro, em uma
cascata de reações em que nossos átomos também um dia formarão outras coisas, você tem
um novo “eu” sendo formado em resposta ao treinamento.

Na figura abaixo podemos visualizar melhor os acontecimentos que descrevi acima:

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FIGURA 2: Repare no topo desta figura a formação do RNAm (mensageiro) como cópia idêntica do DNA.
Imagine que ali há ação local de um hormônio (testosterona) promovendo a formação desse RNAm.
Então ele se desloca para fora do núcleo pelos poros nucleares e no citoplasma, através dos ribossomos
começa-se o processo de tradução (traduzir o RNAm em proteína). Conforme o RNAm “caminha” pelo
ribossomo, aminoácidos são inseridos na cadeia polipeptídica.

O treinamento, dieta, e descanso fizeram com que o aminoácido que estava no seu
alimento fosse parar exatamente onde você queria... no músculo!
Agora, imagina que tudo isso que eu escrevi e mais um milhão de coisas que eu ainda
não conheço e que a ciência não descobriu aconteceu enquanto você simplesmente dormia
após um delicioso jantar. Isso não é magnífico?

Resumo da viagem:

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PROTEÍNAS FAQ – As dúvidas mais comuns.

É verdade que temos um limite para absorver proteínas?

Não. Podemos ter um limite na utilização das mesmas pelas células. Podemos ter um limite na
síntese ou distribuição hepática. Porém limite de absorção não. Não importa quanto de
proteína você coloque em uma refeição. Você vai absorver sim, mas vai sobrecarregar seus
sistemas. Provavelmente muito disso vai ser metabolizado em outro substrato. Em caso de
suplementos protéicos, proteínas de rápido esvaziamento gástrico, podem alterar muito a
osmolalidade do lúmen intestinal, fazendo com que a água seja direcionada para a luz
intestinal e água no intestino = diarréia. Nesse caso sim, haveria perda de proteína dietética.
Da mesma forma que se você ingerir muito carboidrato simples, vai ter um episódio de
diarréia. O comportamento do nosso trato gastrintestinal depende exclusivamente do volume
e do tipo do alimento que estamos colocando nele. Por exemplo, conhecemos algumas
pessoas que são intolerantes à lactose, porém em um grau relativo, todos somos. Fatores
como quantidade e se a lactose está sendo ingerida com algum alimento fazem com que não
percebamos isso. Mas concluindo, deveríamos estar preocupados mais com o aproveitamento
de proteínas do que absorção delas. Percebo que às vezes envolve-se em uma certa magia a
história da absorção intestinal de proteínas. “Ah, mas se eu colocar leite ou aveia ou não sei
mais o que não absorvo proteínas”. Primeiro de tudo que a absorção é tanto química quanto
física. Digo física porque o nutriente realmente “bate” em um movimento de propulsão e
mistura na parede (leia-se no epitélio dos enterócitos) e as bordas em escova do jejuno e
duodeno e ali ficam “presas” entre essas bordas, permitindo que os aminoácidos sejam
carreados para o sangue (aí temos a absorção química) e segundo que, alguns alimentos tem
esvaziamento gástrico diferente dos outros. Se você consumir um pedaço de peito de frango
com um copo de coca-cola, com certeza a glicose da coca-cola chegará antes nas células do
que o aminoácido do frango!

Para ocorrer anabolismo pós-treino eu preciso consumir muita proteína e de rápida absorção
(suplementos) após o treino.

Não. Após o treino você precisa sinalizar ao seu corpo o mais rápido que seu exercício acabou.
Que a hora de produção excessiva de energia acabou. O hormônio que faz isso da forma mais
rápida e eficaz é a insulina. A insulina, por ser antagônica aos hormônios catabólicos que
liberamos no treino (adrenalina, noradrenalina, cortisol, glucagon) é o hormônio mais fácil de
manipular dieteticamente. Algumas pessoas acham que precisam colocar muita proteína no
shake pós-treino para inundar seu sangue de aminoácidos. Primeiro que essas pessoas
esquecem da barreira hepática. Nada entra no sangue sem a “vistoria” do fígado. Mas vamos
assumir que não temos fígado nem o sistema porta e que todo aminoácido que ingerimos vai
reto para o sangue. Ótimo, chegando no sangue ele vai estimular alguma insulina sim. Mas isso
é contraproducente. Pense comigo: Imediatamente após o treino seu corpo está voltado para
a produção de energia. Se você ingerir uma grande quantidade de proteína de rápida
absorção após o treino, as enzimas envolvidas nesse processo provavelmente desaminarão
boa parte. E isso é a primeira coisa que seu fígado vai fazer, desaminando os aminoácidos
(deixando alguns no intestino, etc). E a sinalização via insulina foi retardada ou diminuída.

A Jornada das Proteínas - Ney Felipe Fernandes Página 10

Agora, imagine-se como seriam mais aproveitados os aminoácidos, colocando um carboidrato
para proteger e como a insulina tem seu pico amplificado quando o carboidrato está
misturado com a proteína. É aqui que cabe a ponderação. É por isso que eu acho que em casos
específicos, deve-se ser tomado dois shakes (claro que depende do biótipo, da periodização
em que a pessoa se encontra, etc) mas um primeiro shake para promover pico insulínico com
mais carboidrato que proteína (proporção de 3 carboidratos para 1 proteína, com o
carboidrato chegando até a 1g/kg em ectomorfos) e um segundo shake com mais proteína que
carboidratos (proporção de 1 carboidrato para 2 proteínas). Essa é a maneira que eu vejo de
criar um “escudo” nos aminoácidos e garantir (também pela secreção de insulina ampliada)
uma correta absorção celular, pois, importante saber, temos transportadores específicos de
aminoácidos na membrana das células, que promovem o influxo dos mesmos para o ambiente
intracelular. A insulina é fator primordial na ativação dos transportadores.

Mas se os aminoácidos são transformados em carboidratos no pós, então eu não preciso

consumir proteína no shake, apenas aminoácidos, certo?

Bom, não vejo nada de errado nisso. Exceto de que, quando há o consumo de proteínas +
carboidratos dobramos o pico de insulina. E quando há o consumo de proteínas + carboidratos
+ aminoácidos livres (ex: BCAA em pó) temos um pico de insulina e síntese protéica maior
ainda. Portanto, ao meu entender, um shake inicial com carboidratos de rápida absorção +
proteína de rápida absorção + aminoácidos livres, é o ideal! Até aminoácidos não essenciais
são válidos, visto que se seu corpo precisar de aminoácidos essenciais após o treino ele terá
muitos disponíveis no sangue, pois foram jogados para fora da célula enquanto você treinava...
Talvez até para gerar energia (mas claro, você bebeu o shake a tempo de salvar este
aminoácido de um destino cruel!).

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A Jornada das Proteínas - Ney Felipe Fernandes Página 12