Bioquímica é a química associada às moléculas dos seres vivos (biomoléculas).

As interacções reversíveis de biomoléculas são feitas por três tipos de ligação não
covalente.

Todas as estruturas e os processos biológicos dependem do efeito combinado de

interacções covalentes e não covalentes. As três ligações não covalentes fundamentais são as
ligações electrostáticas, as pontes de hidrogénio e as ligações de van der Waals, que diferem
na geometria, força e especificidade. Além disso, estas ligações são profundamente afectadas
de diferentes modos pela presença da água.

Ligações electrostáticas: um grupo carregado num substrato pode atrair um grupo com
carga oposta. A força electrostática entre cargas eléctricas é dada pela seguinte fórmula:

1 q q 1
F= . 12 2 .
4 π ε0 r εr

A atracção é maior no vácuo (ε r=1) e é mais fraca em meio aquoso (ε r=80 ). Logo a
força entre cargas eléctricas no meio aquoso (numa mesma distância) vai ser 80 vezes menor
do que no vácuo.

Pontes de hidrogénio: podem se formar tanto entre moléculas carregadas quanto

entre não carregadas. Numa ponte de hidrogénio, um átomo de hidrogénio é compartilhado
por outros dois átomos. O átomo ao qual o hidrogénio esta mais firmemente ligado é chamado
+¿¿ +¿¿
de dador de H , enquanto o outro é o aceitador de H .

As pontes de hidrogénio são mais fortes do que as ligações de van der Waals, mas
muito mais fracas do que as covalentes. Uma importante característica das pontes de
hidrogénio é que elas são muito direccionais. As pontes de hidrogénio mais fortes são aquelas
em que os átomos: dador, hidrogénio e aceitador são colineares. As pontes variam entre si em
termos de energia visto dependerem dos grupos envolvidos e da orientação dos mesmos.

- Se os três átomos estão lineares a interacção é mais forte; o facto de se formarem

ângulos torna a interacção mais fraca.

Ligações de van der Waals: embora mais fracas e menos especificas do que as ligações
electrostáticas e de hidrogénio, as ligações de van der Waals não são muito importantes em
sistemas biológicos. A base de uma ligação de van der Waals é que a distribuição de carga
eléctrica em torno de um átomo muda com o tempo. Num dado instante, a distribuição de
cargas não é perfeitamente simétrica. Esta assimetria transitória na carga eléctrica em torno
de um átomo favorece uma assimetria semelhante na distribuição de electrões em torno dos
átomos vizinhos. A interacção resultante entre um par de átomos aumento à medida que eles
chegam mais perto, até que estejam separados pela distância de contacto de van der Waals. A
uma distância mais curta, predominam forças de repulsão muito intensas porque as nuvens de
electrões sobrepõem-se.

. Interacção dipolo - dipolo:

Quando se aproximam a energia potencial baixa, mas quando se aproximam

demasiado sobe (a repulsão é sobretudo entre nuvens).

. Interacção dipolo - dipolo induzido

Quando se aproximam a nuvem de C H 4 fica momentaneamente repelida, forma-

se um dipolo muito fraco, resultando da aproximação das duas – denominado dipolo induzido.

. Interacção dipolo instantâneo – dipolo induzido (forças de London)

Interacção entre duas moléculas apolares. Os electrões andam à volta do núcleo, a

sua posição não é fixa, e a sua distribuição não é sempre simétrica ( 10−12 s em que pode variar
a distribuição quando não é simétrica, quando a nuvem está mais de uma lado). É uma
interacção muito fugaz e muito fraca, acontece quando há proximidade entre moléculas. As
forças de London estão sempre presentes.

. Interacção ião – dipolo permanente: se uma molécula polar se aproxima de uma

carga eléctrica permanente (já não é uma força de van der Waals, é chamada interacção ião –
dipolo permanente. Esta interacção electromagnética é muito forte.

Em suma,
Ligação de átomos para formação de moléculas (intra) e ente moléculas (inter).
 As propriedades biologicamente importantes da água são a sua polaridade e o seu
poder de coesão.

A água influência profundamente todas as interacções moleculares nos sistemas

biológicos.

A água é uma molécula polar. A forma da molécula é triangular e não é linear, assim há
uma distribuição assimétrica de cargas. O núcleo de oxigénio puxa os electrões para longe dos
núcleos com um balanço negativo de cargas. A molécula de água é, portanto, uma estrutura
electricamente polar.

A água é altamente coesiva. Moléculas vizinhas de água têm alta afinidade umas pelas
outras. Uma região com carga positiva numa molécula de água tende a orientar-se em
direcção a uma região com carga negativa numa das suas vizinhas. O gelo tem uma estrutura
cristalina muito regular, em que todas as suas possíveis pontes de hidrogénio são feitas. A
água liquida tem uma estrutura parcialmente ordenada em que aglomerados de moléculas
ligas por pontes de hidrogénio estão continuamente a serem formadas e quebradas. Cada
molécula faz ponte de hidrogénio com uma média de 3,4 vizinhas na água líquida em
comparação com 4 no gelo.
 A polaridade e a capacidade de formação de pontes de hidrogénio da água fazem dela
uma molécula com grande poder de interacção.

A água é um excelente solvente para moléculas polares. O motivo é que ela

enfraquece muito as ligações electrostáticas e as pontes de hidrogénio entre moléculas
polares competindo com elas pelas suas atracções.

É familiar a observação de gotículas dispersas de óleo reunindo-se em água para

formar uma só gota grande de óleo. Um processo análogo ocorre a nível atómico: moléculas u
agrupamentos apolares tendem a se aglomerar em água.

Atracções hidrofóbicas. A água tende a fazer aproximar as moléculas apolares.

Considerando a introdução de uma só molécula apolar, tal como o hexano, um pouco de água.
Cria-se uma cavidade na água, o que temporariamente desfaz algumas pontes de hidrogénio
entre moléculas de água. As moléculas de água deslocadas orientam-se então para formar o
número máximo de novas pontes de hidrogénio. Isto é conseguido a um preço: o número de
novas pontes de hidrogénio da cavidade em torno da molécula de hexano é muito menor do
que na água pura. As moléculas de água em torno d molécula de hexano são muito mais
ordenadas do que em outros locais na solução. Considerando agora o arranjo de duas
moléculas d hexano na água. O facto experimental é que duas moléculas de hexano
aproximam-se e ocupam uma só cavidade maior. De facto, a base de uma atracção hidrofóbica
é essa liberdade aumentada das moléculas de água que se soltaram. Elas ocupam a mesma
cavidade porque é energeticamente mais favorável.

Energia de Gibbs:

O NaCl dissolve-se, as moléculas separam-se.

Ião – dipolo, a água liga-se a eles.

Quando o NaCl se junta com a água, a entropia aumenta (formação ião – dipolo). A
entropia da água diminui. A água vai-se organizar à volta deles, para a entropia diminuir.

∆ G=∆ H−T ∆ S

∆ G>0 Imiscível

∆ G<0 Favorável, miscível.

∆ G=0 Parcialmente miscível, parcialmente imiscível.

Estão-se a formar iões dipolo e a quebrarem-se iões dipolo é muito complicado prever
as reacções de sais.

Hidrofóbico – repele a água (apolar); hidrofílico – polar.

 As hidrofóbicas ficam para dentro, e as hidrofílicas mantêm as ligações ião – dipolo
com água.

É miscível sobre a forma de micélios (há protecção da parte hidrofílica).

Azeite + água (ou hexano, molécula apolar) – tem tendência para se agrupar. À volta
de uma gota de água organiza-se e a entropia da água diminui. Com a segunda gota, as
moléculas de água vão-se organizar. Quando fica uma molécula maior a água perde menos
energia.

A energia de Gibbs é aqui mais relevante do que se falássemos em entropia, isto

porque, nos seres vivos a pressão e a temperatura são constantes eles são ou não espontâneos
da energia de Gibbs presente nos processos.

∆ G>0 Não espontâneo

∆ G<0 Espontâneo

Se repararmos na 2ª lei da termodinâmica, a energia de entropia do universo é sempre

positiva. Contudo, se considerarmos apenas uma porção do universo, podemo-nos basear só
na energia de Gibbs do sistema.

Interacções intermoleculares: energia e distância.

- London é a mais fraca.

- Van der Waals (0,4−4kJ/mol)

- Ligação iónica (4 – 20kJ/mol)

A água é a muito importante porque é a biomolécula mais abundante no nosso corpo

(70%). A água ocupa mais espaço no estado sólido do que no líquido.

Quando é que um composto é ou não solúvel em água? Ex: sais iónicos.

Cloreto de sódio dissolve-se espontaneamente em água, logo a variação da energia de

Gibbs deve ser negativa.

Cloreto de prata não é solúvel em água. ∆ G>0

Para quebrar uma ligação é necessário fornecer energia.

∆ G=∆ H−T ∆ S
 ∆ H >0 Endoenergético (quebra)

∆ H <0 Exoenergético (ligações dipolo)

(A dissolução do cloreto de sódio em água é um processo relativamente atérmico).

∆ H e ∆ S , em sais iónicos, são aproximadamente iguais a zero.

 Etanol e água – quando misturados, são solúveis, logo aumenta o volume –

aumenta a entropia.
 Gasolina e água – não se dissolvem.

Para um processo a temperatura constante podemos olhar separadamente para a

entropia e a entalpia.

∆ G=∆ H−T ∆ S

Ex: a gasolina e a água não se misturam.

 Contribuições entálpicas: quebram-se as ligações n-octano (forças de London,
requer pouca energia, pressão e temperatura ambiente é liquido, o balanço
entálpico não anda longe do zero, as ligações de H 2 O , ∆ H ≈ 0, não se
dissolvem, ∆ G>0.

Ex: equilíbrio de fases.

Há algumas moléculas que vão para um lado e para o outro (aumenta a entropia). Mas
a água perde entropia. As moléculas de água em torno das moléculas de n-octano perdem
movimento de rotação, relativamente a outras moléculas de água que interagem com outras
moléculas de água.

∆ S< 0 (porque as moléculas de água perdem entropia)

n−octano (l)↔ n−octano( aq)

n−octano ( aq )
K= ∆ Gº =−R TlnK
n−octano (l )

Porque ∆ Gº >0, lnK < 0

 Hidratação hidrofóbica

Hidrofílico – interage muito com a água.

Molécula ambifílica – simultaneamente carácter hidrofóbico e hidrofílico.

Micela – estrutura supramolecular.

Moléculas hidrofóbicas (moléculas apolares) numa solução aquosa interagem entre si

(com exclusão da água) – efeito hidrofóbico.

Proteínas

Funções:

 Catálise enzimática
 Transporte de membrana (ex: Hb transporta O 2,...)
 Movimento coordenado (componente dos músculos)
 Sustentação mecânica (tensão da pele é devido a uma proteína fibrosa)
 Protecção imunitária (anticorpos – são proteínas especificas)
 Geração e transmissão de impulsos nervosos
 Controlo do crescimento e da diferenciação

As proteínas são construídas a partir de um reportório de 20 aminoácidos.

Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas.
Um α - aminoácido é constituído por um grupo amina, um grupo carboxilo, um átomo
de hidrogénio e um grupo R lateral, todos eles ligados a um átomo de carbono α .

Os aminoácidos em solução em pH neutro são predominantemente iões dipolares em

vez de moléculas não ionizadas. Na forma dipolar de um aminoácido, a amina é protonada (-
N H +¿¿
4 ) e o carboxilo está dissociado (- CO O
−¿ ¿
). O estado de ionização de um aminoácido
varia com o pH. Em solução ácida o carboxilo está sem ionização (- COOH ) e amina está
+¿¿
ionizada (- N H 4 ). Em solução alcalina, o carboxilo está ionizado (-CO O ) e a amina não (
−¿ ¿

N H 2).
 Os estados de ionização dependem do pH.
Com os quatro grupos substituintes diferentes ligados ao C – α , os α aminoácidos são
quirais. Existem dois estereoisómeros denominados isómeros L e D. No entanto, são os
aminoácidos L que são encontrados nas proteínas.
Vinte tipos de cadeias laterais, variando em tamanho, forma, carga, capacidade de
formação de pontes de hidrogénio e reactividade química, são comummente encontrados em
proteínas. Todas as proteínas em todas as espécies, de bactérias a seres humanos, são
construídas a partir do mesmo conjunto de 20 aminoácidos. A notável gama de funções
exercidas por elas resulta da diversidade e da versatilidade desses 20 tipos de precursores.

R-alifático

Glicina (Gly, G) Alanina (Ala, A) Leucina (Leu, L) Isoleucina (Ile, I)

Aquiral (2 substâncias iguais) Apolar Apolar Apolar

Prolina (Pro, P) Valina (Val, V)

R-aromático

Fenilalanina (Phe, F) Tirosina (Tyr, Y) Triptofano (Trp, W)

R-álcool alifático

Serina (Ser, S) Treonina (Thr, T)

 R com S

Cisteína (Cys, C) Metionina (Met, M)

R-aromático

Lisina (Lys, K) Arginina (Arg, R) Histina (His, H)

R-ácidos

Ácido Aspártico (Asp, D) Ácido glutâmico (Glu, E) Asparagina (Asn, N) Glutamina (Gln, Q)

Os aminoácidos unem-se por ligações peptídicas para formar cadeias peptídicas.

A formação da ligação peptídica (ligação entre dois aminoácidos) dá-se entre o grupo
carboxilo de um aminoácido e o grupo amina do aminoácido seguinte. O resultado é um grupo
amida.
Estrutura geral de uma cadeia polipeptídica.
 As proteínas têm tamanhos muito variados.
Massa molecular média de cada aminoácido: 110 u . m. a (unidades massa atómica)
(atendendo à diferença de cada aminoácido).
1 Dalton ≈ 1u . m. a .
1 kDa=1000 Da
Ligação peptídica:

A ligação C−N tem um carácter intermédio entre ligações simples e duplas (por
causa do equação).
H – carbonil
H – amino Na configuração trans

A ligaçãoC−N é rígida. Situam-se todos no mesmo plano.

A unidade peptídica é rígida e plana.
As proteínas têm estruturas tridimensionais bem definidas. Uma cadeia peptídica
distendida ou disposta ao acaso é isenta de actividade biológica. A função surge da
conformação, que é o arranjo tridimensional dos átomos numa estrutura. As sequências de
aminoácidos são importantes porque elas determinam a conformação das proteínas.
Linus Pauling e Robert Corey fizeram estudos cristalográficos com raios X da estrutura
precisa de aminoácido e péptidos. Um dos seus importantes achados foi que a unidade
peptídica é rígida e plana. O hidrogénio da amina com substituinte é quase sempre trans
(oposto) ao oxigénio do carbonilo.
A ligação entre o carbono do carboxilo e o N da unidade peptídica não é livre para
rodar porque essa ligação tem um carácter parcial de dupla ligação. O comprimento dessa
ligação é de 1,32 Å , que está entre o de uma ligação simples C−N (1,49 Å ) e o de uma dupla
ligação C=N (1,27 Å ). Por outro lado, a ligação entre o carbono α e o N peptídico são ambas
puras ligações simples. Em consequência, há um considerável grau de liberdade de rotação em
torno dessas ligações em ambos os lados da unidade peptídica rígida. A rigidez da ligação
peptídica permite que as proteínas tenham formas tridimensionais bem definidas.
 As cadeias peptídicas podem se dobrar em estruturas regulares, tal como a α -hélice.
Pauling e Corey propuseram duas estruturas periódicas de polipéptidos chamadas de
héliceα ou de folha pregueada β .
A α -hélice é uma estrutura semelhante a um bastão. A cadeia peptídica principal
firmemente helicoidizada forma a parte interna do bastão, e as cadeias laterais projectam-se
para fora numa disposição helicoidal. A hélice α é estabilizada por pontes de H
+¿¿
entre os
grupos NH e CO da cadeia principal. O grupo CO de cada aminoácido que está situado em 4
unidades adiante na sequência linear. Assim, todos os grupos NH e CO formam pontes de
H +¿¿ . Cada aminoácido relacionar-se com o seguinte por um deslocamento de 1,5 Å ao longo
do eixo da hélice e por uma rotação de 100 ° , o que dá 3,6 radicais de aminoácidos por volta
da hélice. Portanto, aminoácidos 3 a 4 unidades de distância estão espacialmente bem
próximos um do outro numa héliceα . Por outro lado, aminoácidos à distância de duas
unidades de sequência linear estão situados em lados opostos da hélice e, portanto, é muito
improvável que façam contacto. O passo da hélice α , que é igual ao produto da translação (
1,5 Å ) pelo nº de aminoácidos por giro (3,6) é de 5,4 Å . O sentido do giro de uma hélice pode
ser para a direita (ponteiros do relógio), ou para a esquerda.

 Grupos laterais orientadas para fora (e não para o interior porque são
hidrofílicas).
 Com excepção dos 4 primeiros e os 4 últimos os aminoácidos têm os grupos
+¿¿
carbonil e amido com pontes de H intracadeia.
1 Volta – 3,6 aminoácidos
 Hélice mais apertada, passo menor (grupo CO do aminoácido n forma ponte
com o grupo NH do aminoácido n+ 4 )


As folhas pregueadas β são estabilizadas por pontes de hidrogénio entre fitas β

A folha pregueada β difere muito da héliceα . Uma cadeia peptídica numa folha
pregueada β , chamada de fita β , é quase totalmente distendida em vez de firmemente
enrolada como da α hélice. A distância axial entre os aminoácidos adjacentes é de 3,5 Å , em
contraste com os 1,5 Å da héliceα . Outra diferença é que a folha pregueada β é estabilizada
por pontes de hidrogénio entre grupos NH e CO em fitas peptídicas diferentes, enquanto nas
hélicesα as pontes de H entre grupos NH e CO são no mesmo filamento. Cadeias
+¿¿

adjacentes numa folha pregueada β podem se estender no mesmo sentido (folha β paralela
ou em sentidos opostos (folha β antiparalela).
 ENOVELAMENTO E PLANEJAMENTO DE PROTEÍNAS

Como a sequência de aminoácido de uma proteína determina a sua estrutura

tridimensional? As proteínas não podem enovelar-se por uma procura aleatória de entre todas
as conformações possíveis. Ao contrário, o enovelamento das proteínas ocorre por uma
estabilização progressiva de intermediários. Uma cadeia polipeptídica desdobrada condensa-
se rapidamente num glóbulo amorfo, que possui muito da estrutura secundária, mas não a
estrutura terciária bem compacta do estado nativo. A formação dessa espécie compacta é
activada pela necessidade de sequestrar cadeias laterais hidrófobas.

A formação de hélicesα , filamentos β e voltas β são formados no enovelamento das

proteínas e têm um papel importante em gerar glóbulos amorfos.

O enovelamento de proteínas é orientado por interacções que também estabilizam o

estado final enovelado. As unidades de enovelamento estabilizam outras estruturas oscilantes
para formar subunidades e então domínios.

O enovelamento da maioria das proteínas nas células é assistido por enzimas.

Os glóbulos amorfos contendo uma estrutura secundária nativa são formados bem
cedo no enrolamento.

A maioria das proteínas pode ser reversivelmente desenrolada elevando-se a

+¿¿
temperatura, ou pela adição de um agente desnaturante tal como H , ureia ou clorohidrato
de guanidina.

Os gráficos de Ramanchandran mostram as conformações possíveis da cadeia

principal.

A formação de hélices α e fitas β é o cerne do processo de enovelamento. Precisamos

então de compreender os factores que influenciam a estrutura secundária do polipéptido.
Comecemos considerando a faixa de conformações do arcabouço que são acessíveis a
proteínas. A cadeia principal pode girar em ambos os lados de cada unidade peptídica rígida.

φ refere-se a uma rotação do plano em torno da ligação simples Cα−C ; β refere-se a

uma rotação do plano em torno das ligações Cα−N . Numa cadeia peptídica totalmente
distendida φ=∅=180 ° .
 O grau de rotação na ligação entre o N e os átomos Cα e o carbono da cadeia
principal é chamada de fi (∅ ), e entre o Cα e o carbono do grupo carbonilo é chamado psi ( φ ).
A conformação da cadeia principal é totalmente definida quando ∅ e φ são especificados para
cada aminoácido na cadeia. Ramanchandran reconheceu que um aminoácido numa cadeia
polipeptídica não pode ter qualquer par de valores de ∅ e φ podem ser previstas e visualizadas
em diagramas de contorno esférico chamado de gráfico de Ramanchandran.

Em suma,

A formação das hélices α e fitas β é o cerne do processo de enovelamento. As

possibilidades de conformação da cadeia principal são mostrados pelos gráficos de
Ramanchandran, que apresentam as combinações permitidas nos ângulos ∅ e φ os
aminoácidos têm propensões diferentes para formar hélices α , fitas β e alças. A alanina e a
leucina, por exemplo, favorecem a formação de uma hélice α , enquanto a valina e a isoleucina
favorecem a formação de uma folha β . A glicina e a prolina promovem a formação de alça.
Mais de 60% da estrutura secundária da maioria das proteínas consistem em hélices α e fitas β
. Estes elementos secundários juntam-se para formar temas de enovelamento (estrutura
supersecundária) tais como feixes de 4 hélices, grampos β e unidades βαβ .

Gráficos de Ramanchandran:

 Hélices α
 Folha pregueada β
 Zonas de conformação não repetitiva
 Conformação dos ângulos ∅ e φ em torno do Cα

Plano do grupo péptido. Plano do grupo de átomos seguintes.

Gráficos de Ramanchandran – representam frequências dos ângulos ∅ e φ nas cadeias

polipeptídicas.
Ex: alanina (ligação covalente suplementar que ocorre em algumas proteínas); ligação
de dissulfureto (2 cisteínas próximas uma da outra, por vezes ocorre ligação entre os grupos
laterais dos dois grupos tiol, reacção de oxidação dos grupos sulfidrilo formam uma ligação
dissulfureto).

Estrutura terciária de algumas proteínas pequenas.

Estrutura quaternária – proteínas com mais de uma cadeia polipeptídica e tem a haver
com o arranjo dessa estrutura.

Quando a amplitude de movimentos é grande, a proteína pode desnaturar.

Proteínas globulares – são aproximadamente esféricas e são solúveis em meios
aquosos.
Funções, sobretudo, estruturais, que não são solúveis em meios aquosos, conformação
estrutural alongada, proteínas filamentosas.
Ex: colagéneo, queratina.

α (cabelo, unhas, conchas)

Queratina
β (casulos e teias)

α - Queratina: unhas, cabelo e chifres, a diferença de composição primária

(abundância de cisteínas). Quando tem muito, também tem muitas ligações de dissulfureto. A
“permanente” do cabelo muda a conformação.
β - Queratina: (sobressai uma proteína que é a fibroína), é produzida por insectos e
aranhas (teias e seda). De espécie para espécie muda a estrutura e as propriedades das
fibroínas: são muito resistentes à ruptura, são flexíveis e em movimento ela estende por g de
material, a fibroína tem uma resistência superior à do betão.

Os grupos laterais vão-se dispor uns aos outros, a um encaixe perfeito.

Qual a força motriz para o desdobramento das proteínas?
- Variação entálpica
- Variação entrópica

Uma proteína no estado desdobrável, cada ligação em torno do Cα tem uma liberdade
de movimentos enorme e está sempre a variar em ângulos enormes – então, maior liberdade
rotacional maior entropia.
 Quando uma proteína se desdobra é para aproximar grupos com afinidade entre si e
formam uma interacção favorável. Dentro de uma proteína: F. London, van der Waals (entre os
+¿¿
grupos com natureza apolar / hidrofóbica) e pontes de H .
No interior é eliminada a água; interacção hidrofóbica (como na formação de micélios),
não é uma estrutura muito estável.
∆ G=20,40 kJ /mol- Para uma proteína toda ∆ G=406 kJ /mol .
Para o desdobramento de proteínas:
+¿¿
- Pontes de H .
- Van der Waals.
- Algumas interacções iónicas.
- (…)

Como se consegue desnaturar proteínas?

Experiencia de Anfinsen (II):

Em vez de fazer a diálise só com solução tampão, usou também ureia.
Simulação do dobramento de uma proteína, como um processo hierárquico. Nas
células o dobramento de proteínas é por vezes guiado por outras proteínas específicas como:
chaperonas, chaperonins, isómeros de dissulfureto.

. Cromatografia de exclusão molecular

. Cromatografia de troca iónica
. Cromatografia de afinidade
. Dispositivo de electroforese

SDS – PAGE:
 Aplicações possíveis: proteínas que se desconhece o peso molecular
 Focagem isoeléctrica: todas as proteínas que migram têm de ter a mesma
carga. Mistura de polinfócitos (ácido no fundo base no topo)
 pH igual, a carga isoeléctrica fica com carga nula.
 Ponto isoeléctrico; separar proteínas com base no ponto isoeléctrico
o Focagem: é muito aperfeiçoada porque o pH pode variar 0,1.
 Determinação da estrutura primária de proteínas:

Separar cadeias polipeptídicas:

1) Adicionar desnaturante e fazer, por exemplo, separação por gel ou

cromatografia de troca iónica.
2) Reduzir as ligações de dissulfureto (de modo irreversível, de modo a que
durante os procedimentos estas ligações não se formem) – intracadeia ou
intercadeia.

Etapas de sequenciação de proteínas:

3) Determinar a composição em aminoácido (há que quebrar todas as

ligações polipeptídicas na cadeia). Para quebrar as ligações é necessário
usar condições muito extremas de temperatura e pH.

Separa-se:

- Troca iónica

- Técnicas cromatográficas: cromatografia de alta resolução e cromatografia de

fase inversa.

Redução da ninidrina ou fluorescamina com aminoácidos.

4) Determinação do N-terminus
Etapas de sequência de proteínas
Método de Sanger (cadeia polipeptídica, amostra de proteína, apenas com
as ligações dissulfureto quebradas e fluoriditrobenzeno EDNB)
5) Determinação do C-terminus (método enzimático)
. Proteases que hidrolisam cadeias polipeptídicas no seu interior.

. Os outros que hidrolisam a partir de terminus específicos ( N ou C )

Carbopeptidase A (enzima digestiva, excepeptidase, que hidrolisa através

do C-terminus.
 A carboxipeptidase A não actua se o último aminoácido for uma base Lys,
Arg ou Pro.
A carboxipeptidase B não actua se o último aminoácido foi uma base de
Arg ou Lys.

- Variantes do método de Sanger.

Método de Edman (tem por base a utilização do reagente Fenilisotiocianato)

Sequenciação de Edman
1) Reacção N-terminus com o reagente.
2) Ataques electrónicos
3) (forma) feniltiodantenina

Retiramos o primeiro aminoácido da cadeia polipeptídica, mas as outras estão intactas

(diferente do Sanger) – mantém-se o resto da cadeia remanescente. Depois isso pode ser
repetido para o resto da cadeia, e fica-se a saber o segundo aminoácido. Libertando
sequencialmente. Faz-se isso como? Implica a ligação da cadeia polipeptídica a um suporte.
Fazemos uma degradação sequencial, ao qual ligamos a cadeia através do C-terminus. Temos
equipamentos que bombeiam estas soluções; o que o operador tem de fazer é preparar a
ligação, com a proteína ao suporte (cromatografia). Não se pode fazer com qualquer nº de
aminoácido, porque nunca é 100% eficiente, nem todas as cadeias de aminoácido vão reagir;
na etapa seguinte em que é libertado também não é eficiente, embora a taxa seja de 98%.
Pequenos erros em cada ciclo, em que todos somados fica maior. Ao fim de 50 ciclos (nº
máximo para determinar cadeias), já é difícil de decifrar o sinal – isto também depende muito
da concentração, da quantidade do reagente, do material, etc.

Muitas proteínas têm mais de 50 aminoácidos como se chega a toda a sequência

então? Corta-se a cadeia polipeptídica. Podemos recorrer a endopeptidases (que quebram no
seu interior em pontos específicos). Ex: tripsina (enzima de digestão)

A tripsina (os seus substratos são proteínas) actua em qualquer proteína, mas hidrolisa
ligações peptídicas que se situam após aminoácidos básicos Lys e Arg. Esta quebra do lado do
grupo carbonilo à direita – vai hidrolisar e vai originar duas cadeias polipeptídicas, em que o C-
terminus é a Lys ou Arg.

Fragmentação da cadeia polipeptídica por tripsina: Pode-se levar cada um a um

fragmentador.

Etapas de sequenciação de proteínas:

 Supondo que na proteína que estamos a sequenciar fizemos uma clivagem triptica
(tripsina), formando-se quatro fragmentos.
Já sabemos a sequência, mas falta saber a ordem daqueles fragmentos na cadeia
original. Se ficarmos na dúvida, clivamos de uma outra maneira, sem ser com a tripsina, ou
então usa-se um método químico – por meio de cianobrumeto, CNBr . Quebra-se as ligações
polipeptídicas por CNBr – quebra após aminoácido de metionina (é um método alternativo)
ou por exemplo a quimiotripsina cliva preferencialmente no lado carboxílico de aminoácidos
aromáticos e alguns apolares.
Merifield:
 Determinação da estrutura terciária de proteínas.
 Padrão de difracção de uma proteína (computacional).
 Obtenção de cristais de proteína (é muito difícil).
 A proteína tem de precipitar de forma cristalina (e não amorfo) e, em
condições muito controladas (pH, T° , …). É muito complicado, requer muita
tentativa erro. Ex: mioglobina.
 Mapas de densidade electrónica: posições de maior densidade electrónica que
correspondem a zonas onde existem núcleos de átomos (numa estrutura
tridimensional).

Conceitos de Ácido-Base:
−¿ ¿
+ ¿+O H ¿
Ionização da água: H 2 O ↔ H

K w =¿

pH=−log ¿ ¿
−7

¿ H +¿∨¿ 1,0 ×10 ¿

Ácido
−7

¿ H +¿∨¿ 1,0 ×10 ¿

Básico

pH= pK + log¿ ¿

1
pI = ( pK + pK )
2

1
pK=−logK =log
k

MIOGLOBINA E HEMOGLOBINA:

O oxigénio liga-se a um grupo prostético heme.

 A capacidade da mioglobina ou da hemoglobina se ligarem ao oxigénio depende da
presença de uma unidade não peptídica, o heme. O heme também dá à hemoglobina e à
mioglobina as suas cores características. Realmente, muitas proteínas requerem unidades não
peptídicas específicas, fortemente ligadas, para as suas actividades biológicas. Tais unidades
são chamadas de grupos prostéticos. Uma proteína sem o seu grupo prostético característico é
denominada de apoproteína.

O heme é constituído por uma parte orgânica e um átomo de ferro. A parte orgânica,
protoporfirina, é feita de quatro anéis pirrólicos (o átomo de ferro pode formar 6 ligações).

O átomo de ferro pode estar no estado de oxidação ferroso (+2) ou no férrico (+3) e as
formas correspondentes de hemoglobina são chamadas de ferro – hemoglobina e ferri-
hemoglobina (também chamada de matahemoglobina). Somente a ferrohemoglobina, o
estado de oxidação +2, pode ligar-se ao oxigénio. O mesmo se aplica à mioglobina.

MIOGLOBINA (contém duas hélices α ) é intracelular, existe nos músculos e noutros

tecidos muito activos. Modelo espacial: globular – solúvel.

O ferro tem 6 ligações de coordenação.

A hemoglobina aumenta a capacidade de transporte de O 2 no sangue no meio aquoso.

40 mg /LSolubilidade.
 Um g+as em contacto com a solução dissolve-se (neste caso pouco). Há um equilíbrio
como O 2 dissolvido e o O 2 gasoso. Se aumentar a pressão de O 2, a quantidade dele também
vai aumentar. Quanto maior a pressão, maior a solubilidade dos gases.

O2 (d )↔ O2 (g)

Sob pressão, a solubilidade do O 2 é maior. Para cada concentração há uma pressão.

Para a mioglobina a curva de dissociação onde é uma hipérbole

rectangular.

P50 (parâmetro), é a pressão de O2 à qual a pressão de saturação é de 50%.

P50= pressão de O 2 à qual y=0,50

Para a mioglobina¿ 2,8 mmHg

A mioglobina tem uma estrutura compacta e um alto conteúdo de hélices α

Estudos mostraram que a cristalografia com raios X pode revelar a estrutura de

moléculas de grandes como as proteínas. Kendew escolheu a mioglobina para a análise com
raios X porque ela é relativamente cristalizável.

1) A mioglobina é extremamente compacta.

2) Cerca de 75% da cadeia principal estão em conformação de hélice α .
3) Quatro das hélices terminam numa prolina.
4) As ligações peptídicas da cadeia principal são planas, o carbonilo de cada
um é trans em relação ao NH .
5) A parte de dentro e de fora é bem definida. Há pouco espaço vazio. O
interior é constituído quase que exclusivamente por aminoácidos apolares
(tais como, leucina, valina, metionina e fenilalanina)
 O local de ligação do oxigénio compreende somente uma pequena fracção do volume
da molécula de mioglobina. O oxigénio está directamente ligado somente ao átomo de ferro
do heme. Porque é que a porção polipeptídica da mioglobina é necessária para o transporte e
armazenamento de O 2? A resposta está nas propriedades ligantes para O 2 de um heme
isolado. Na água, um heme ferroso livre pode-se ligar ao O 2, mas faz por um momento fugaz.
A razão é que o O 2 oxida muito rapidamente o heme ferroso a heme férrico, que não se
consegue ligar ao O 2. Na mioglobina, o heme é muito menos susceptível à oxidação, porque
duas moléculas de mioglobina não se conseguem associar rapidamente para formar um
complexo heme - O 2 – heme.

HEMOGLOBINA: α 2 β 2
O que difere a mioglobina da hemoglobina é que esta tem estrutura quaternária, tem
4 subunidades e que são iguais 2 a 2.
α não tem a haver com Cα . Muito embora a cadeia seja diferente da mioglobina, as
cadeias terciárias são muito idênticas.
Cada subunidade é muito análoga à mioglobina (porque existe o grupo heme).
Hemoglobina pode ligar até 4 ligações ao O 2 – principal diferença
153 a . a . ,a cadeiaα 151.

Equação de saturação:
Subunidades de Hb e Mb (são muito semelhantes)
Curvas de ligação do O 2 de Hb e Mb (Mb tem mais afinidade para o O 2)

Sugere que, por exemplo, para atingir 20% de saturação de O 2, temos de ir para uma
pressão de O 2 alta.
Desoxi e Hb com uma molécula de O 2, está muito para a desoxi.

HbO 2 ↔ Hb+O2 este equilíbrio está muito deslocado para a direita

Para uma molécula de O 2, a constante de dissociação vai ser elevada

| Hb|. PO
K ' d i= 2

| HbO2|
 Mas uma vez que a primeira molécula de O 2 ligada, a curva dá um salto grande, de
20 →30 . De uma molécula de O2 para 3. A primeira ligação facilita da 2ª, 3ª e 4ª.
A ligação sucessiva de moléculas de O 2 à Hb, não é independente, têm influência entre
si – efeito cooperativo.
Quando uma molécula pode ligar mais de um ligando (iguais ou diferentes), influencia
a actividade dos outros, é o efeito cooperativo. Neste caso é positivo porque facilita a ligação
das outras. Esta é negativa se não facilitasse.
- Grande diferença da hemoglobina à mioglobina.
Porque é que a saturação da Hb é mais baixa que a da mioglobina?
A mioglobina intracelular (células musculares). Para a mioglobina ficar saturada tem de
“roubar” o O 2 à hemoglobina. Não rouba, porque o O 2 anda a passar de uns sítios para os
outros. E não há transferência directa, primeiro é dissolvido. Não influência o equilíbrio da
hemoglobina com a mioglobina, a transferência dá-se na mesma.
A PO no ar é 150 mmHg, mas nos alvéolos dos pulmões (trocas gasosas) é mais baixo.
2

O sangue retira o O 2 do ar alveolar e leva C O 2. 30 mmHg é a média dos terminais arteriais

(pode ser 20 ou menos quando fazemos exercício), ou maior. A 100 mmHg a hemoglobina fica
saturada (90 e tal % ¿. 26 mmHg , 50%, em condições normais não larga o O 2 todo, fica com
uma certa reserva.

Porque é que a cooperatividade é importante? Se ela não fosse teria a mesma

capacidade de transportar O 2 nos caminhos periféricos?
Para Hb, o P50=26 mmHg

Se tivesse uma proteína que liga o O 2 com um P50 com 50 mmHg (isto
hipoteticamente) teria uma relação tipo:
PO
y¿= ¿
2
, onde K ¿ d=P50
K d+ PO 2

Para a hemoglobina ela é de oitenta e tal %. Para uma pressão de 20 mmHg essa curva
ia apresentar 0,47 de saturação.

Permite à Hb transportar mais O 2.

 Satura na pressão dos pulmões e liberta na pressão parcial.
Uma proteína com o mesmo P50, mas sem efeito cooperativo, não ia ter a mesma
capacidade de libertar O 2 para os tecidos. Para proteínas com capacidade de ligar vários
ligandos apresentando efeito cooperativo; existem vários modelos que tentam explicar isto.

Hb+O2 ↔ HbO2 Equação de dissociação para a primeira molécula.

Hb ( O 2) + O 2 ↔ Hb ( O 2 )2
Hb ( O2) 2+O2 ↔ Hb ( O2 )4 Totalmente oxigenada

Substitui aquelas quatro por um só. Um truque para tentar chegar a qualquer coisa
quantitativa para dar um valor de cooperatividade.
Que traduza o comportamento de uma proteína 100% cooperativo.
Hb+n O 2 ↔ Hb ( O 2 )n ligaria n moléculas de O2 de uma só vez. A cooperatividade é
máxima no caso da Hb que tem quatro locais de ligação, se o n=4 (cooperatividade máxima) e
n=1 (cooperatividade mínima).

PO y PnO
y= ¿
¿ 2
⇔ = 2

K d+ PO 1− y P50
2

y
log =nlog O 2 −nlog P50
1− y

Gráficos de Hill para Hb e Mb:

 Para a mioglobina é uma recta de declive =1
 Para a hemoglobina varia entre 1 (nos extremos) e próximo de 3 (no meio) (o
truque é para chegar aqui)
 Entre 10 e 90% de saturação, a Hb, se fosse 100% cooperativa tinha um
coeficiente próximo de 3.
o Nos extremos, n=1
o No meio, n=3 – traduz quão cooperativa é a Hb.
o O máximo era 4, n – coeficiente de Hill

A hemoglobina é uma proteína alostérica, enquanto que a mioglobina não. Isto

porque:

 A ligação de O 2 à hemoglobina melhora a ligação de mais O 2, à mesma

molécula de Hb. A ligação do O 2 à Mb não é cooperativa.
 A afinidade da Hb pelo O 2depende do pH, enquanto que a da Mb é
independente do pH. A molécula de CO 2 também afecta as características
quanto o CO 2promovem a libertação
+¿¿
oxigénio – ligantes da Hb. Tanto o H
de O 2. Reciprocamente, o O 2 promove a libertação de H e C O 2 ligados.
+¿¿

 A hemoglobina tem menor afinidade para o O 2 do que a Mb.

 A interacção entre as subunidades α e β é responsável pelas propriedades alostéreas
da Hb: as propriedades são caracterizadas por:

 Estrutura tensa – desoxi; relaxada na oxi.

 Curva de ligação do O 2 é sigmóide, cooperativa afinidade é regulada pela
concentração do BP6.
 Maior C O 2 e maior H favorecem a libertação do O 2.
+¿¿

Gráficos de Hill para Mb e Hb

α 2 β1

β 2 α1

Quando ocorrem as alterações, estas zonas de contacto podem induzir noutras cadeias
alterações também.

Quando passo de desoxihemoglobina para oxihemoglobina ocorre alteração

conformacional da estrutura da molécula.

Transição T – R em hemoglobina

A conformação desoxi é a designada pela forma T – tensa (com baixa afinidade para o
O 2)

A conformação oxi é a designada por R – relaxada (alta afinidade para o O 2)

A passagem de desoxi para oxi é acompanhada de T – R.

Pontes iónicas em desoxihemoglobina. Tem um conjunto de pontes iónicas ( φ ), que

estão presentes na desoxihemoglobina e que vão desaparecer quando passa o oxi.

Todos os grupos carboxilos terminais estão a formar pontes ou com cadeias com carga
eléctrica (Lys, L) e outras pontes, intracadeia, entre as cargas opostas de cadeias diferentes (4
pontes).

Para quebrar interacções iónicas é preciso energia.

Quando se dá a entrada de O 2 a uma das subunidades (1 delas) algumas pontes iónicas

são quebradas (desoxi – oxi). Uma vez quebradas, a energia da molécula fica num nível de
energia mais alto, que significa que fazer a oxigenação das outras e à requer menos energia. A
ligação de O 2 à primeira subunidade requer mais energia. As ligações posteriores estão
energeticamente favorecidas. A ligação da primeira vai influenciar as outras. As ligações das
pontes vão sendo sucessivamente quebradas (efeito cooperativo) – 1 dos motivos.

A desoxi é mais estável. Duas pontes de H em desoxi - Hb.

 Alterações no grupo heme ao ligar O 2

Como se dá realmente a mudança estrutural.

O ião ferroso não está exactamente no plano do anel da protoporfirina. Quando se dá

ferroso¿
a oxigenação (O +¿
2 ), o ião ferroso é “puxado” para fora do anel.

Como ele está ligado ao anel, vai provocar uma alteração conformacional na cadeia
polipeptídica (e ela está ligada a outras cadeias). Quebra 8 ligações iónicas (é muito forte)
destabiliza-as, a forma T.

Ligação de BP6 em desoxihemoglobina

A densidade de cargas negativas é alta (5). Quando a hemoglobina está na forma

desoxi, cada molécula Hb liga uma molécula de BP6. O ponto de ligação é na zona central da
molécula.

A rodear o BP6 vão estar muitos grupos com cargas positivas (Lys, His, …). Está
rodeado por grupos com cargas eléctricas opostas. Quando se dá a oxigenação, o BP6 é
expulso, estas ligações têm de ser quebradas (alteração conformacional e depois é expulso).

Ligação reversível de BP6 à desoxi:

BP6 e a transição T – R em Hb.

 Está no interior das hemáceas tal como a Hb. O O 2 está ligado ao grupo heme
(interage com os grupos laterais) – reversibilidade.

Curvas de saturação de Hb para diferentes concentrações de BP6. A grandes altitudes,

e se ficarmos num local durante alguns dias, o BP6 aumenta nas hemáceas. Isto porque, a
pressão parcial do O 2 é mais baixa, que provoca uma diminuição do O 2 disponível. O
organismo compensa isto aumentando o BP6.

Efeito de Bohr em Hb:

 A hemoglobina para além de ligar O 2, transporte H e C O 2. A desoxi liga H
+¿¿ +¿¿
e
algum C O 2 (liga ao grupo N H 2 terminal).

A concentração de C O 2 e H
+¿¿
está mais concentrada nas zonas periféricas.

Capilares: tecido periférico da hemoglobina que leva algumas moléculas O 2 (0 e 4).

Quando se dá a desoxigenação, a Hb liga aos protões de Bohr e liberta o O 2. Nem todo o CO 2
é transportado pela Hb. A desoxi é estabilizada por partes iónicas. Protões de Bohr, C O 2 de
Bohr.
O CO 2 nas hemáceas liga-se a uma molécula de H 2 O para dar o ião bicarbonato e
+¿¿
H . É catalisada pela amidrase carbónica, que também está no interior das hemáceas.
Tecidos pulmonares: neste caso acontece o oposto. A hemoglobina vai ligar O 2, fica
oxigenado e liberta os protões de Bohr, e eles ligam-se ao bicarbonato originando C O 2
(contribui para o efeito cooperativo).

Hb ( O2) y + x H +¿↔ Hb ¿¿ ¿

+¿ ¿
H
C O 2 ( d )+ H 2 O ( l ) ↔ HC O −¿+ ¿
3

Hb¿ ¿

−¿↔C O2 + H 2 O ¿

H +¿+HC O 3 ¿

Patologias:
 Hemáceas normais e anemia falciforme:
Anemia falciforme é genético, existe nas populações negras, sob a
forma homozigótica. Tem baixo nível de hemoglobina no sangue. As hemáceas
são mais alongadas, que provoca uma tendência de se juntarem e formarem
coágulos que bloqueiam a circulação e que pode destruir ou alterar os tecidos.
Agregação da Hb em anemia falciforme:
 Agrega ------- aglomerados ------- fibrilas (tudo por uma mutação só)

Das quatro subunidades, umas delas, a β sofre uma mutação na posição 6 da

Hb. Na hemoglobina normal existe ácido glutâmico e nos dentes tem uma
alteração para valina.

ENZIMAS

A pressão e temperaturas fixas, a variável que melhor traduz o que acontece

energeticamente a energia de Gibbs.
Como varia?
Quando A−B+ C ↔ A−C+ B

Sabemos que para a reacção ocorrer, as moléculas têm de colidir com uma certa
energia e com uma certa conformação. Na passagem de reagentes para produtos temos de
passar pelo estado intermédio (em que umas ligações se estão a formar e outras a quebrar,
tem muita energia, estado de transição).
A−B+ C ↔ A−C+ B

Coordenada reaccional – variável que descreve a passagem de reagentes a produtos.

Porque é espontânea ∆ G<0

Nível energético elevado porque a reacção só ocorre quando as moléculas de reagente
têm uma elevada energia. Se não tiverem momentaneamente com aquele excesso de energia,
os reagentes em causa não passam a produtos.
Energia de activação: uma analogia.
∆ G<0 variável que melhor traduz a espontaneidade de uma reacção.
Estado de transição – estado de elevada energia
 ∆ G ° é um intervalo de energia hipotética. Não é com esta que se vê a
espontaneidade. Aqui são partículas separadas.
[ Produtos ]
∆ G=∆ G °−RTln
[ Reagentes ]

∆ G=0
∆ G °=−RTln K eq

Teoria dos estados de transição

' ¿
v=K [S ]

KI −G ¿
¿
h
exp [ ]
RT
[ S]

catalisadores biológicos → enzimas

Ligação do substrato ao centro activo

Centro activo → é um conjunto de grupos laterais da cadeia polipeptídica da enzima
que providencia o lugar.
Caso mais geral para a actuação de uma enzima.

E+ S ↔ ES↔ EP↔ E+ P

A velocidade do processo global vai ser ditada por qual etapa?

Numa sequência, é a mais lenta que dita a velocidade da reacção aquela com maior
energia de activação vai ditar a taxa do processo global.

Complementaridade perfeita enzima – substrato:

Um poço energético: as forças que estão aqui envolvidas são as de van der Waals, as
pontes iónicas, hidrofóbica,… Todas as interacções levam à libertação de energia.
A formação de interacções ES liberta energia permitindo um abaixamento da Eactivação .
 Energia de activação → estado de menor tensão (a energia de activação é a energia
que fornecemos para estabelecer essa tensão).

Complementaridade (interacções) maximizada entre enzima e estado de transição:

Efeitos que explicam:
1. Efeito do abaixamento da Ea é designado de efeito de estabilização pelos
estados de transição.
2. Quando se forma a espécie intermédia ES , pode acontecer que seja superior a
E+ S . Para que um substrato encaixe num centro activo, tem de sofrer uma
alteração na conformação. Eleva a energia da espécie intermédia → efeito da
desestabilização da enzima e/ou substrato.
3. Efeito da proximidade e orientação – efeitos físicos no decurso da reacção.
4. Interacção química, intervenção com cedência ou ganho de protões. Catálise
ácido – base – catalisam muitas reacções.
Ex: reacção denominada de taltosa.

Se a reacção não for catalisada é energeticamente difícil, seria muito lenta.

Sem catalisador é difícil de tirar o protão. Um ácido (que cede um protão) na
proximidade de um grupo carbonilo cede um protão e abafa a carga do
carbocatião. Ocorre com menor energia de activação e é mais rápida.
Grupos laterais com propriedades ácido – base:
Glu, Asp, Lys, Arg, Cys, His, Ser, Tyr
5. Catálise por iões metálicos (ex: anidrase carbónica): ajuda a orientar e a puxar
3+¿ ¿
2+¿ → Fe ¿
2+ ¿; Fe
o substrato no centro activo, pode alterar o estado C u+¿ →C u
¿
¿
.

Anidrase carbónica: tem um átomo de Zn no centro que catalisa a hidrólise da

água, e fixa o O H que ataca o C H 2 para formar carbonato.
−¿¿

6. Catálise covalente (4,5,6 efeitos químicos no decurso da reacção)

 Classificação de enzimas consoante o tipo de reacção que catalisam

 Poder catalítico das enzimas (umas podem acelerar mais rápido, quando
comparadas com outras não catalisadas)
 Complementaridade perfeita (elevada especificidade)
o Catálise ácido – base.
o Catálise covalente (sempre no decurso de uma reacção há a formação
e quebra de ligações covalentes na extremidade da enzima)
o Catálise por iões metálicos (anidrase carbónica)
o Efeito da proximidade

Leonor Michaelis e Maud Menten ( a cinética enzimática foi apresentada por estes dois
cientistas)
 Nº de moles de produto por unidade de tempo – velocidade
−dS 1 d [ S]
v= × ⇔−
dt V dt
Quando nada nos é dito relativamente ao tempo, considera-se o inicial.
−d [ S ]
v o= |
dt t =0

S↔P

Os dois cientistas verificaram que havia dependência entre a quantidade enzimáticas e

a concentração de substrato.

Para baixas concentrações observaram uma reacção mais ou menos linear. Mas à
medida que aumentava, a velocidade tendia para um valor assimptótico (máximo). Relação
hiperbólica.
v máx será progressivamente aproximado para grandes concentrações de substrato. Os
mesmos propuseram um mecanismo:
- Supondo-se que a etapa de formação de produtos é muito rápida pode-se
subentender aquela do meio.
 E+ S ↔ ES↔ E+ P

Michaelis – Menten:

Reacção global, velocidade da reacção:

−d [ S ]
v o= | =K 2 [ ES]
dt t =0
Velocidade de formação de ES=K 1 [ E ] [S ]
Velocidade de transformação / desaparecimento de ES=K 1 [ ES ] + K 2 [ ES ] (soma da
velocidade da reacção inversa e formação de produtos).

Hipótese de Briggs-Haldore / hipótese de estado pseudo-estacionário: afirma que a

concentração de ES é aproximadamente constante durante um intervalo de tempo razoável.
[ ES ] ≈ constante
K 1 [ E ][ S ] =( K 1 + K 2 ) [ ES ] eq .1
A concentração de substrato é normalmente muito maior do que da enzima.
[ S ] »[ E]

[ E ] t =[ E ] +[ ES]eq .2

Com (1) e (2) temos a quantidade do [ ES]

K 1 ( [ E ] t− [ ES ] ) [ S ] =( K 1 + K 2 ) [ ES]

[ E ]+[ S ]
[ ES ] =
K 1 + K 2+[S ]

Para baixas concentrações é linear, para valores altos tende para o máximo.

v máx [ S ]
v 0=
K m +[ S ]
K m =¿ constante de Michaelis – Menten

Quando [ S ] =K m
v máx [ S ] v máx
v o= =
2[S] 2
 E+ S ↔ ES↔ E+ P

M – M supuseram que a 1ª etapa era muito mais rápida do que a 2ª transformação

K 2 « K 1.
Quando K 2:
K −1
Km ≈ → constante de dissociação de ES
K

Os mesmos chegaram aquilo sem K 2, mas nem sempre é verdade. O Briggs neste caso
é melhor.

1. Inibição competitiva: em termos de mecanismos pode ser descrito por aquelas

equações:
E+ S ↔ ES↔ E+ P

O que altera?
vi mantém-se
K m aumenta.

Gráfico de Lenwaver:
 Se lhe acrescentar o inibidor

 Com inibidor competitivo

v máx [ S ]
v 0=
[I ]
[
K m 1+
[ KI ] ][]
+S

[ ES ][ I ]
KI =
[ ESI ]

2. Inibição anticompetitiva: antes a v m não era afectada, porque era anulada a

interacção do competidor. Agora não há competição e a inibição não é
ultrapassável pela elevada concentração de substrato. A v máx vem afectada,
 diminuindo, porque mesmo em condições de saturação da enzima ES , mesmo
estando tudo deslocado, a uma fracção que vem com o inibidor e o vai influenciar.

E+ S ↔ ES↔ E+ P

vm
[S]
α 0
v o=
Km
+[ S ]
α'

O declive é o mesmo, o v m é diminuído e 1/v m é aumentado. Quanto maior [I ], mais a

recta se desloca para cima.

3. Inibição mista (combinação dos dois anteriores): ter uma situação em que o
inibidor se liga à enzima livre, como pode ligar à espécie intermédia ES .

E+ S ↔ ES↔ E+ P

Vem sempre (mesmo com saturação) o inibidor ligado a ES , ele actua, logo v m
vem afectado K m pode vir aumentado ou diminuído. Normalmente vem
aumentado, porque a equação que traduz a velocidade reaccional é diferente da
outra com inibição mista,
vm
[S]
α' 0
v 0=
α
K m +[ S ]
α'
1
v m diminui; aumenta
vm

1
K m aumenta; faz deslocar para a direita
km
 Dentro da inibição mista, um caso particular é se α =α ' , e o K m não vem afectado,
e o v m altera. Só um é afectado.
EI + S=ESI
KI =KI '

Três tipos de inibição pura (na realidade há misturas, os dois últimos vêm-se em
enzimas com mais de um substrato)
Ex: A+ B → P+Q inibidor liga-se ao local de ligação de B.

E+ A ↔ EA+ B↔ EAB ↔ E+ P+Q

O I , relativamente a B é que tipo de inibidor? Competitivo (está-se a ligar ao local de

B).

Reacções com mais de um substrato:

Aplicações Práticas:
“Alguns fármacos não são mais do que inibidores”

Ex: A aspirina é um inibidor de enzimas que minimiza os processos inflamatórios.

Mecanismo das proteases de serina

Activação de quimiotripsina (QMT)
É uma enzima digestiva, produzida no pâncreas (não
na forma activa, se não digeria o pâncreas), quando é
necessário exportar QMT para o intestino delgado é lá que
é activado.
Como é activado?
Quando lá chega sofre a acção da tripsina que lhe
quebra a ligação peptídica entre o aminoácido 15 e 16 e
forma a diquimetripsina que vai remover os aminoácidos 14
e 15 (Ser e Arg) e remove os 147-148; na forma final a QMT
tem 3 cadeias que derivam da mesma cadeia original.

Zimogénios – precursores inactivos dessas enzimas.

QMT activa: as três estão ligadas por ligações dissulfureto.
Marcação por afinidade: acção de TPCK em His 57 de QMT. Asp 102 faz parte da tríada
catalítica.
 Hidrólise de β -nitrofenol é mais acentuada no inicio por QMT. Na 1ª etapa é libertado
p-nitrofenol e a enzima guarda acetatos (mais rápido). Na 2ª etapa é libertado acetato mais
H +¿−ácidoacético ¿ (mais lento).

Mecanismo QMT (quebra de ligações peptídicas do substrato)

1ª Etapa (lise da ligação peptídica e libertação do substrato)

H 2 O ataca a ligação éster entre a serina e o grupo carbonilo.
Elastase: activa após aminoácidos pequenos.

Haloenzima :apoenzima+Cu factor

Regulação da actividade enzimática

Consegue-se controlar a actividade das vias metabólicas. Se uma via metabólica é
activa, as células vão activar mais enzimas. Não é um processo imediato (há adaptações
celulares biológicas).
Regulação das enzimas que já estão sintetizados e que estão no interior das células.

Enzimas alostéricas ou alostereas:

São as enzimas que ligam certas moléculas, modeladoras e após a ligação a sua
actividade pode vir aumentada (activadores) ou diminuída (inibidores). Serem multiméricas
(interacções entre diferentes subunidades, apresentam muitas vezes efeito cooperativo – por
isso o gráfico de baixo não é uma hipérbole mas sim uma sigmoidal, pelo menos na ausência
de inibidor). Vai haver um ponto de ligação do modelador e outro do substrato (que serão
distintos), mas não quer dizer que o próprio substrato não seja modelador.
Velocidade – concentração de substrato e enzimas alostéricas (ausência de
modelador)
 Velocidade – concentração de substrato e enzimas alostéricas homotrópicas
(modelador = substrato, que são os dois o mesmo)
 Inibição de vias metabólicas por feed-back
o Série de ligações em série
o O que é que faz sentido controlar? O 1º ou o último? Se for o último
quando se for desligar a via, vão-se acumular os produtos A, B, C e D
para além do substrato (eles são intermediários sem interesse final).
Faz sentido ser o primeiro. O modelador desta enzima é a enzima 1.
Quando o produto final da via aumenta, este produto vai acumular a
regular. Em que o produto vai inibir uma das enzimas iniciais da via
metabólica. Ex: enzima alostérica

Fosfofrutocinase-1 (PFK-1) envolve 10 etapas e uma delas é a transformação de uma

ose (Frutose-6,…)

Sinases – enzimas que catalisam fosforilases.

É catalisada por uma enzima, fosfrutosinase-1, depende do tecido. A enzima dos
músculos é diferente por exemplo do fígado (acumula glicogénio).
É um tretano (tem quatro subunidades diferentes). Em cada um temos um local
catalítico (onde se liga o substrato) e um local regulador (alostérico) que está na zona mais
central do tetrano, e onde há mais interacções das subunidades – havendo uma diferente
conformidade não há entradas (efeito cooperativo).
PFK-1-fosfofrutocinase-1

(1) Catalisam-se glúcidos para ter ATP. Se há muito ATP, o nível energético é alto.
(2) É um composto que intervém no ciclo de Krebs. Se acumula muito citrato há mais
compostos do ciclo de Krebs que advém da glicose.

Se a concentração de ATP é baixa, a enzima tem comportamento de Michaelis –

Menten. Se for alto é sigmoidal e actividade é bastante menor.

O ATP é o modelador negativo da fosfofrutosinase-1. Se a concentração for baixa, ATP

não liga e tem aquele comportamento.
 Actividades:

- AMP (a)

- frutose – 2 – 6 – difosfato (b)

(a) É o produto da perda de ATP por grupos difosfato; quando o ATP é baixo o AMP é
alto.

(b) Tem dois grupos fosfatos ligados ao carbono 2 3 6.

A 2 – 6 – difosfato é activada da enzima FKP-1.

Todos estes modeladores ligam-se ao mesmo sítio (local de regulador alostérico) que
altera a cinética.

Quanto maior a concentração de ATP mais moléculas se ligam ao centro activo, mas
sim, também mais moléculas se podem ligar.

Outro tipo de regulação:

 Modificação covalente reversível fosforilação

Forma-se um Ester:

A enzima sofre uma modificação conformacional.

Ex: Fosforilase de glicogénio é uma enzima dimérica. Quando as duas serinas são
fosforiladas a fosforilase muda de conformação. Quando o nível energético é reposto há que
retirar os fosfatos.

Outras modificações covalentes reversíveis adenilação (ou uridilação).

Activação por clivagem proteolítica: tripsina

 Zimogénios (são a forma inactiva de enzimas) que sofrem clivagens proteolíticas e
ficam activas.

Activação de zimogénios: exemplo da cascata de coagulação sanguínea

O processo de coagulação é complicado. O factor (enzima) 12 é passado a 12A, este

cliva qualquer coisa no 11 até que o último passo é a transformação do hidrogénio a fibrina
(torna-se insolúvel).

Regulação da actividade enzimática por ligação a proteínas de controlo

A ligação a proteínas de controlo: ex: inibidor pancreático de tripsina. (É um péptido

que se liga ao centro activo da tripsina, quase irreversivelmente e a tripsina fica inibida, é uma
proteína de controlo).

Concentrações intracelulares de C a 2+¿¿ variam por acção de um conjunto de estímulos

externos (hormonas, potenciais eléctricos, outros). Numa cultura celular que efectiva
respostas a concentrações de C a 2+¿¿ - ou abrem-se canais, ou no interior podem haver
organelos que o acumulam, não é um aumento regular.

Calmodulina: é um sensor de ¿

Elas tendem a ligar, quando há muito cálcio. Liga iões cálcio e a sua conformação
altera, e depois pode-se ligar aquelas enzimas. (enzimas que regulam o C a 2+¿¿ e calmodulina.

Cinase de fosforilase tem uma subunidade de calmodulina. Cascata de activação do

processo metabólico.

Mecanismos disponíveis como resposta de ligamentos enzimáticos.

GLÚCIDOS (outro grupo de biomoléculas)

Função: energética, estrutural (ex: celulose), nucleotídicas; associadas a proteínas e

lípidos, desempenham funções de receptores e regulação.

ATP – também envolve uma ose – é uma fonte imediata de energia celular.
 O que são quimicamente?

São compostos que têm um grupo carbonil (em várias formas) e vários grupos
hidroxilo.

Grupo aldeído ou cetona + grupos hidroxilo

 Quando o carbono de numeração mais elevada, o hidroxilo que está à direita

pertence à série D, se está à esquerda pertence à L.
 A configuração D e L de duas oses são sempre opostas em todos os carbonos
quirais.

Oses que diferem na configuração apenas de um carbono quiral designam-se

epímeros. Oses que pertencem à D que diferem na configuração de um carbono quiral.
Quiral – quatro substituintes diferentes.
 5 ou 6 atomos de carbono apresentam conformações muito especiais.

Oses = grupo aldeído + grupo hidroxilo

O que acontecer quando um grupo aldeido/cetona está próximo de um hidroxilo.

Pode ocorrer em oses com 5 ou 6 átomos de carbono só, porque têm estruturas
químicas que são mais estáveis.

Formação de formas cíclicas de D-glucose:

Conformação – arranjo especial que pode variar na molécula.

O que acontece ali em cima, vai ocorrer intramolecularmente e a molécula ciclisa. O C1

vai ciclisar e torna-se um átomo quiral.

O D-glucose quando ciclisa fica com um novo centro quiral que tem ligado a si em éter
e hidroxilo simlultaneamente.

Diferente conformação C-carbono anumérico (novo centro quiral e dois epimeros

correspondentes chamam-se anómeros).

Como se atribui o nome a estas duas moléculas?

 Duas oses na forma cíclica (éteres cíclicas com 5 e 6 átomos de C)

α −glucopiranose 36,4 % na forma aberta0,003 %

β−D−glucopiranose 66,6 %

Não quer dizer que fique sempre assim, as moléculas estão sempre a alterar.

Ela estabiliza, se quebrarmos o equilíbrio e baixarmos a concentração na

forma aberta, ela vai-se repor. Se ficar a cadeia aberta, as cíclicas vai abrir para
repor.

Projecções de Fisher para estas representações

Projecções de Haworth

Existem 3 regras (para passar de linear a cíclica)

1. Grupos OH à direita na projecção de Fisher apontam para baixo na de Haworth;

2. Se um anel fecha num hidroxilo à direita (C5) então a cauda hidroximetil vai
apontar para cima;
3. Nas séries D (oses naturais, a maioria) um hidroxilo do anumérico aponta para
baixo na configuração α , e aponta para cima na β . (Na L o hidroxilo aponta para
cima na α e para baixo na β .

Formação de formas cíclicas de D-glucose

Com 6 átomos – piranose, que resultam na formação de hemiacetais
intramolecularmente. Não são só as aldoexoses que têm estruturas cíclicas; as aldoses
também.

Pentoses:
Projecções de Fisher:
Pode atacar o carbonil e formar uma estrutura cíclica que tem
quantos átomos? 5. Formam-se anéis com 5 átomos.
O O 2 ataca o C1- é onde fecha.
 Os nomes aqui derivam do éter cíclico furano.

Por vezes pode-se representar por , dependendo da forma anumérica.

Esta molécula tem a particularidade de formar anéis com 6 átomos. Se for o oxigénio
da cauda a atacar:

Hidroxilo à direita é para baixo. Não existe cauda, porque fecha no último. No outro
como fecha no 4 ainda dobrava aquele grupo.

Em solução aquosa pura esta forma é preponderante (a β ). Mas quando tem mais
coisas ligadas é a α a mais preponderante:

Cetoses (também formam estruturas cíclicas)

(com 5 átomos de C já não formam estruturas químicas)

Se for aquele a atacar forma uma furanose. À direita do O 2, conta-se aquele que foi
atacar, que neste caso foi o C2.

Projecções de Haworth (das formas cíclicos das oses)

Todos os átomos do anel são considerados como estando num plano perpendicular ao
quadro. Prepondera nas α , mas quando está ligado a mais alguma coisa há mais. Mas
provavelmente não estarão todos num plano perpendicular.

Conformação em cadeira e em barco de D-glucopiranose

Anel de 6 átomos pode variar entre estes dois.
E também os substituintes (que na Haworth estariam perpendiculares ao principal,
aqui não estarão todos em posição axial).
 Em cada átomo de C temos um substituinte equatorial e
outro axial. Normalmente as piranoses estão em forma na cadeira
(maiores repulsões entre substituintes), porque a forma em barco
coloca os OH’s próximos e repelem-se.

Conformação de piranoses (mais em cadeira):

 A configuração que prepondera é aquela que opõe OH e hidroximetil em
conformações equatoriais.
 Em axiais, dois substituintes volumosos podem sobrepor nuvens electrónicas
(o que pode acontecer) e criam repulsões.

Para a furanose (anéis de 5 átomos)

Conformações em envelope de D-ribose – temos um átomo de C fora. C H 2 OH e OH

em posição equatorial.

Poder redutor dos açúcares (propriedade química muito importante das oses)

 Têm poder redutor (para reduzir alguns agentes), às vezes é usado para
identificar / quantificar oses em solução.

Podem reduzir normalmente, iões metálicos: C u2 +¿¿, F e 3+¿ ¿, A g

+¿¿
.
Podem oxidar oses: dentro deles o mais utilizado para fins analíticos é o C u2 +¿¿.

Quimicamente o que acontece à ose? O grupo aldeído passa a grupo carboxilo (esta é
a mais preponderante nas aldoses) forma ácido aldónico.

Soluções alcalinas de iões C u2 +¿¿, são a base do reagente de Folin e Benedict (é o

agente que reduz o C u2 +¿¿).

Ligação O-glucosídica (propriedade química)

Compostos com carbonil e hidroxil formam hemiacetais. Estes podem voltar a reagir
com um álcool e formar um cetal.
Hemiacetais – formas cíclicas das oses
Por reacção de uma forma cíclica de uma ose com outra.

Este álcool ataca o Carbono carbonilo e dá origem a uma reacção de substituição.

Por reacção entre duas oses.
 Ligação glicosídica
Para se dar esta reacção: o carbono anumérico tem de estar em equilíbrio com a forma
aberta. E ele ataca mesmo é a forma aberta.

Maltose (dissacarídeo) – a maltose é um dissacarídeo redutor tem de ter um grupo

aldeído livre.

Ligações n-glicosídicas

Nome sistemático àquele dissacarídeo:

 A ose à esquerda está na configuração α . (α -D-glucopiranose – mais átomos
envolvidos)
 A outra ose pode estar em equilíbrio com α e β (neste caso é β )
O-α -D-glucopiranosil-(1→4)- β -D-glucopiranose

Lactose: um dissacarídeo de D-galactose e D-glucose

Formação de dissacarídeos
Ex: maltose (α :1 → 4 entre duas subunidades de glucose)
Nome sistemático do dissacarídeo
Ex: lactose (dissacarídeo de D-galactose e D-glucose)
Ex: sacarose (D-glucose + D-frutose)

Aqui temos a ligação entre dois carbonos anuméricos.

Nas projecções de Haworth na ligação é aquele OH que ataca aquele C anumérico.
 Então dá-se a ligação ente o C1 e o C2. Este dissacarídeo como reagirá com o reagente
de Folin? É um dissacarídeo não redutor (por causa dos carbonos).

O nome do dissacarídeo? Aqui temos outras regras de precedência: as aldoses têm

preferência pela cetose, e 1º o nº de carbonos.
1º dá-se o nome ao substituinte e depois à unidade parental.

O- β -D-frutofuranosil-(2 →1)-α -D-glucopiranósido

No caso de serem duas aldoses e duas cetoses é conforme o nº de átomos de Carbono.

Polissacarídeos: glúcidos com muitas unidades de ises (10, 20, 30 ou centenas de

milhares).
Glúcidos complexos são um grupo muito diversificado de moleuclas com muitas
funções importantes.

Polissacarídeos de reserva: ex. o amido (nas plantas, células dos tubérculos, e a função
é de reserva energética, armazenada para o crescimento). O amido é formado apenas por
glucose. Há dois tipos de estrutura dentro deste – formado por cadeias de glucose muito
grandes (acaba por se tornar insolúvel em meios aquosos). Só é solúvel quando parcialmente
hidrolizado, quebrando-o em moléculas mais pequelas.
 Peso molecular muito grande, 1 milhão de Da.

Amilopectina é formada por cadeias de glucose α 1 → 4 mas no meio aparece uma

ligação entre o C1 carbono anumérico α 1 → 4 e o hidroxilo do C6 (ramificações).

24 a 31 unidades (uma ramificação entre 12 a 30 unidades de glucose).

Difere da amilase pelo facto de ser ramificada e pelo tamanho.
A amilopectina tem centenas de milhares de unidades de glucose (100 milhões de Da)
mais da amilase.
Normalmente encontramos 10-30% amilase e 70-90% amilopectina. De espécie para
espécie, ou numa mesma planta (tubérculo e folha) existem diferentes valores de amido.
Nos animais é o glicogénio (a reserva), tem uma estrutura similar à amilopectina. A
diferença encontra-se no grau de ramificação.
A diferença, entre 8-10 unidades cadeia linear – glicogénio. 12-30 amilopectina.
Tem também cantenas de milhares de Da (peso molecular). Aparecem também
grânulos devido à insolubilidade em soluções aquosas (encontra-se nos músculos e no fígado –
é um organismo que reserva muito glicogénio por unidade de massa de tecido).
Conformação espacial:
 Amilase (rotação das oses entre si, 60 ° )
 Amilopectina
 Glicogénio

Estrutura de celulose (é muito abundante) – ligações β 1 → 4 , que em termos de

estrutura provoca muitas diferenças. HO e O vão ficar perto e forma-se uma ponte de H .
+¿¿

No mínimo estão a formar uma ponte de hidrogénio e uma cadeia linear de glucose
β 1 → 4 . Podemos ter muitas unidades de glucose numa cadeia (costuma estar na parede
celular). Cadeias de celulose dispõem-se lado a lado (40 a 60) e formam 1 fibrilo, e entre elas
pode formar pontes de hidrogénio (inter e intracadeia). Polissacarídeos que se podem misturar
com a celulose (químico vegetal).

Propriedades físicas:
 Só a celulose não é muito rígida, mas a mistura com hemicelulose e ligina faz
com que seja.
 A cadeia de celulose tem uma conformação estendida, pontes de hidrogénio,
que não permitem que a celulose ceda e seja distensível e que rompa com
facilidade.
 É um dos principais constituintes, por exemplo, na madeira, algodão e tem
muita resistência.
  É uma função sobretudo estrutural, e um pouco protectora. É o composto
mais abundante na Terra (para além da água).

Muitos outros polissacarídeos que apresentam nas suas estruturas oses derivadas (que
não aparecem nas oses propriamente ditas).
 Onde numa ose aparece um hidroxilo, não ele mas 1 H
+¿¿
- desoxioses (Ex:
DNA, desoxirribose), oses L (cauda em baixo)
 Oses aminadas ou osaminadas (com grupos amina), onde havia um OH tem
um N H 2. Ex: galactosamina.

As oses aminadas podem aparecer com aminas primárias ou com derivações naquele
grupo, como o acetil.

Oses aminas são muito importantes.

 Outra derivação:
o Oses acídicas (com grupos carboxílicos) Ex: ácido glucónico (reagente
de Folin ou Benedict, este é um dos produtos às vezes formados)

Ex: ácido siálico (uma ose acídica)

Aparece por exemplo em proteínas de membrana de alguns tecidos animais.

Ex: quitina (encontramos nas carcaças, em insectos, caranguejos)

É um homopolissacarídeo de n-glucosaminica.

Ligação β 1 → 4

Rotação de 180 ° , rotação no plano.

 Conformação espacial: linear (muito semelhante à celulose, tem resistência e
insolubilidade em água).

Complexos de ósidos com proteínas.

Peptidoglicanos: estão presentes nas paredes celulares de bactérias (Gram +, Gram -).
Estrutura: formados por cadeias de ósidos que tem uma camada repetitiva de 2 oses.

n-acetil murónico: um radical a substituir um grupo

hidroxilo:

 Com ligação ao aminoácido da série D: L-

Ala; G-Glu; L-Lys; D-Ala
 Pontes de pentaglicina (que fazem a ligação
entre cadeias diferentes).

Proteínas glicosídicas (glicoproteínas): apresentam alguns oligossacáridos (lado de fora

das proteínas, polares).

Apresentam oligossacáridos à sua superfície.

 Às vezes encontramos alguns

 Podem formar estruturas ramificadas (ex: α 1 → 6)

Tipos de estruturas frequentes:

Estrutura: como se fazem as ligações entre oligossacarídeos e as cadeias de proteínas

Propriedades e função (como afecta?)

 Podem alterar a estrutura terciária

 O peso molecular (a molécula torna-se maior)
 Os oligossacarídeos são hidrofílicos (gostam de interagir com a água), são
bastante solúveis, podem aumentar a solubilidade em água.

Propriedades biológicas
  Muitas das proteínas presentes no plasma são glicosiladas, e muitas
interacções entre células são modificadas por glicolisação. Podem variar o
tempo de vida da proteína.
 Propriedades imunológicas: grupos sanguíneos: ABO
Oligossacarídeos presentes à superfície nas membranas celulares das
hemáceas.

A diferença estrutural: n-acetilglucosamida (antigénio A)

Basta induzir uma ose, naqueles pequenos oligossacarídeos para se colocar um

antigénio A num organismo tipo B, e este desenvolva uma resposta imunológica.

Outro ex: captação de leucócitos (células de defesa).

3º tipo de Proteoglicanos:

Exemplos:

 Dissacarídeo repetitivo em hialurato

 Dissacarídeo repetitivo em condroitina-4-sulfato
 Dissacarídeo repetitivo em heparina

LÍPIDOS

Funções: estrutural e energética

Ácidos gordos: saturados e insaturados

 Cadeias hidrocarbonadas
 14-24 átomos de C (normalmente nº par)
 1 grupo carboxilico
 Carácter anfipático (quando está sozinho, carboxilíco protonado)

Cis (conformação) – conformação num ácido gordo insaturado (tipo cotovelo, nas
ligações duplas)

Ácidos gordos naturais:

  12 o carbono (saturado) – ácido n-dodecanóide
 14 (ins) – ácido místico
 16 e uma ligação dupla – ácido palmicoleico
 18 – ácido estiárico

C 16 :1(∆9 ) – ácido gordo com 16 átomos de carbono (ao todo), que tem uma ligação
dupla que está no carbono 9 – 10

Ácido oleico 18 :1(∆ 9)

Ácidos polisaturado

19 :2(∆ 9,12) ácido linoleico

18 : 3( ∆9,12,25)

Estrutura de um triglicérido (ou acilglicérido)

Glicerol: unidade estrutural dos glicerídeos

Adipócitos: células especializadas no armazenamento da gordura.

Sementes de plantas também armazenam óleos.

Gorduras alimentares.

Glicerofosfolípidos – fosfoglicéridos
 Galactolípidos – carga neutra (membrana das tilacóides ou cloroplastos)

Sulfolípidos – carga negativa (membranas das tilacóides)

Esfingolípidos: estrutura geral

Globasídeos: determinantes (em parte) dos grupos sanguíneos ABO

Glicoesfingolípidos intervêm em “acção do reconhecimento” e condução de

informação para o interior da célula.

Terpenos e esteróides: sintetizar a partir e isopertenil-pirofosfato

Esteróides: todos têm um núcleo de coxlopentano-femantreno (colesterol). O

colesterol é percursor dos:

 Sais biliares secretados nas vesículas biliares e enviadas para o intestino

delgado, para intervir na digestão de gorduras
 Hormonas: estradiol, testosterona, cortisol e aldosterona.

Ceras: esteres de ácidos gordos e álcoois de cadeia longa (lubrificante, protecção).