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Estrutura ¢ fungio dos enzimas, Cantor: CR. & Schimmel, P.R (1980). Biophys secinan an Cantey. New York ). Biophysical Chemistry. WAL Fre i Comish-Bowden. A. (1995), Fundamentals of Enzyme Kinetics, Portland Press, London Creighton. TE. (1989). Protein Structure ~ 4 Practical -ipproach, IRL Press. Oxford. Creighton. TE, (1989). Proveins ~ Siructures and Molecular Principles, WML. Freeman and Company, New York, Fersht, A (1999). Structure and Mechanism in Protein Science, W.HL. Freeman and Company, New York cei Laidler, KJ. e Bunting, P.S. (1973). The Chemical Kineties of Enzyme Action, Clarendon Press, Oxford H Kineties of Eneyme Action. Michels, PC. Khmelnitsky, Y.L., Dordiek, S, Clark, DS. (1998). “Combinatorial Bindi A Natal Approach io Dug Disonery,IBTECEL 16 210-5 lz, GE, Schrimer, RH. (1979), Principles of Protein Structure, Springer-Verlag NewYork. ” aaa Walsh, C. (1979), Enzymatic Reaction Mechanisms, W.H, Freeman and Company, San Francisco, Zabay, G. (1998). Biochemistry, MeGraw-Hill, New York 2.3 EXERCICIOS Exercicio 2-1 Desoreva os niveis de organizago estrutural num enzima cada nivel na relagdo estrutura-fungio, evidenciando a repercussio de Exercicio 2-2 Desereva o tipo de Forgas responsiiveis pelo enrolame an que tém maior contribuigao relativa na manutengio da estrutura trciri sto de proteinas e enzimas. Quais ia? Porque? Exercicio 2-3 Deduza a equagdo einética de Michactis-Met com am substrato e um produto, Indique o significado das constantes, ren para uma reaegio enzimitica simples cingticas Exercicio 2-4 : cactelae cintticos que se seguem referem-se hidelise de vrios wipéptidos nos seus aaa doc N-terminais,eataisada pela aminotrpeptidase intestinal a pH 7.0 €37 °C —Sbstrato___— T Pro-Gly-Gly L Lew-Gily-Gly L Ala-Giy-Gly L-Ala Qual clos Substra . ® Fundamente a Sa Tiros, mas a resp, jpidamente nos instantes ii ca aos quatro substratos em concentragiio equimolar igdes Tismieas Lan 65; Engenharia en: Exercicio 2-5 Os dados cineticos que se seguem foram obtidos com uma fe ~ 1S] i Glioxilato formada Giiovilaro formato apis 10 minutos (Mt) aqpos 1) minutos na presenca de 7 TS mi de oxaloacetate iM) —omieSCS~« 02 0.0040 0.0464 0.0583 0.0055 0,0593 0.0700, 0.0075, O.183 0.0955 00131 ie a) Determine os pardmetros cinéticos para este enzima, b) Qual o tipo de inibigao promovido pelo oxaloacetate” ©) Escreva 0 esquema que traduz este tipo de imbigdo para uma rea envolvendo um tinico substrato a converter-se num produto © a equagdo cinética que o descreve. Caleule a constante de inibigZo. Exercicio 2-6 1a) © que entende por mecanismo de uma reaccio? Defina os tipos de ‘mecanismos possiveis para uma reaccdo com mats do que bb) Esereva um esquema para um mecanismo sequencial ordenado numa reacga0 com dois substratos e dois produtos de acordo coma notagao de Cleland ©) Utilize © método de King-Altman para deduzir uma lei cinética para 0 ‘mecanismo indicado na alinea c). d)_Escreva a equacao de base experimental para uma reacgaio com dois substratos ce compure-a com lei ubtida acinna, Wentifique as varias constantes eine! e explique 0 seu signi substrato, Exercicio 2-7 ‘Suponha a seguinte reacgo em meio organico: Catinase Hexanol + Oleato de Butilo ——> Oleato. jexilo. + Butanol catalisada pela cutinase de Fusarium solani pisi. A medis da actividade enzimite" feita através do doseamento do butanol la a feta a 1 cromatografia gasosa, Proponlis estratéyia experimental para chegar & equagao cinética deste processo enzitite® que caso ou casos & possivel inferir directamente a partir destes estudos SO mecanismo reaccional? Porque? ee | 66 ts Temes La,

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