Aula 2 -

AMINOÁCIDOS,
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS

Compostos orgânicos simples subunidades
monoméricas das proteínas.

Grupo amino (NH2) e um grupo carboxila (-COOH).

Características Gerais
- Unidades fundamentais das proteínas.
- Todas as proteínas são formadas a partir da ligação
em seqüência de apenas 20 aminoácidos.
- Possuem características estruturais em comum,
como a presença de um carbono central ligado a um
grupamento carboxila, um grupamento amino e um
átomo de hidrogênio.
- O quarto ligante é a cadeia lateral (radical “R”) 
Diferença entre os aminoácidos
- Radical “R”  características dos aminoácidos, como
polaridade e grau de ionização em solução aquosa.

Classificação quanto à Polaridade e Composição da
Cadeia Lateral

- Aminoácidos com cadeias laterais apolares.

- Característica “oleosa”, semelhante aos lipídeos.
- Ausência de grupos hidrofílicos na cadeia lateral.
- Localização nas proteínas  Proteína em solução aquosa
 cadeia lateral apolar  interior da proteína  forma
tridimensional.
- Cadeia alifática hidrocarbonada: alanina, leucina,
isoleucina, valina e prolina;
- Anel Aromático: fenilalanina e triptofano;
- Enxofre: metionina;
- Hidrogênio: Glicina
- Aminoácidos com Cadeias Laterais Polares não
carregadas
- Carga igual a zero em meio neutro;
- Grupamentos hidrofílicos  maior solubilidade
- Grupo Sulfidrila: cisteína  sítio ativo de enzimas
Hidroxila: serina, treonina,
tirosina;
Amida: asparigina e glutamina;
Sulfidrila: cisteína
- Aminoácidos com Cadeias Laterais Ácidas
- Polares;
- Em pH neutro, sofrem ionização, adquirindo carga
negativa no grupamento carboxila (-COO-).
Ácido Aspártico (aspartato) e Ácido Glutâmico
(glutamato)
- Aminoácidos com Cadeias Laterais Básicas
- Carga positiva: átomo de Hidrogênio.
Histidina, Lisina e Arginina
Histidina: fracamente básica

Abreviaturas e Símbolos para os Aminoácidos de maior
Ocorrência

Classificação quanto às suas Funções
- 50% dos aminoácidos são sintetizados pelo organismo,
enquanto que o restante, necessita estar presente na
dieta...

 Aminoácidos Essenciais: Não são sintetizados pelo

organismo. Devem ser ingeridos.
São eles: arginina, fenilalanina, histidina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, treonina, triptofano e valina

 Aminoácidos não-essenciais: Sintetizados pelo

organismo.
São eles: alanina, aspartato, asparagina, cisteína, glicina,
glutamato, glutamina, prolina, serina e tirosina

A principal função dos aminoácidos, não é energética, no
entanto, em alguns casos (exercícios físicos prolongados,
por exemplo) eles constituem importantes fontes de
energia:
- Aminoácidos Glicogênicos: substrato para a
glicogênese;
- Aminoácidos Cetogênicos: substratos para a síntese
de acetil-CoA (Ciclo de Krebs)  não são convertidos em
glicose;
- Aminoácidos Ceto-glicogênicos: Substratos para
ambas as vias.

Demais Aminoácidos...

- Não codificados: Não estão presentes em nenhuma

molécula de proteína. Exemplos: ácido gama-
aminobutírico (GABA-neurotransmissor); canavanina,
ácido djenkóiko e beta-cianoalanina (presentes em
alguns fungos – tóxicos);

- Raros: ocorrência rara, derivados de outros

aminoácidos. Exemplos: 4-hidroxiprolina (derivado da
lisina); desmosina e isso-desmosina (união de 4
moléculas de lisina com os grupamentos “R”  anel)

Propriedades Físicas dos Aminoácidos
- Atividade óptica: desviam da luz polarizada para a
direita ou para a esquerda.
 Carbono dos aminoácidos: quiral ou quimicamente
ativo.
 Exceção da Glicina! Hidrogênio!
- Solubilidade: relativamente maior em água e menor
em solventes orgânicos;

- Ponto de Fusão: bastante elevado, normalmente

acompanhado de decomposição da estrutura química
original.
 PEPTÍDEOS

Polímeros de aminoácidos  ligações carbono-nitrogênio
 ligações peptídicas.

Ligações peptídicas: radical

amino (-NH2) de um aminoácido
e o radical ácido (-COOH) de um
outro  liberação de uma
molécula de água durante a
reação.

Classificação quanto ao número de aminoácidos
- Dipeptídio: união entre 2 aminoácidos;
- Tripeptídio: União entre 3 aminoácidos;
- Oligopeptídio: até 30 aminoácidos
- Polipeptídio: > 30 aminoácidos
PROTEÍNAS

Macromoléculas de alto peso molecular, caracterizadas
por polímeros de compostos orgânicos simples, os
aminoácidos.

Moléculas orgânicas mais abundantes nas células e
correspondem a cerca de 50% ou mais de seu peso seco.

Níveis estruturais:

Primária

Secundária

Terciária

Quaternária

Estrutura Primária:
- Seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia
polipeptídica.
- É determinada geneticamente específica para cada
proteína.

- Nível estrutural mais simples e mais

importante  deriva o arranjo espacial da
molécula.
- Resulta em uma longa cadeia de
aminoácidos semelhante a um "colar de
contas", com uma extremidade "amino
terminal" e uma extremidade "carboxi
terminal“.

Seqüência de aminoácidos

Estrutura secundária:
- Estruturas regulares bidimensionais formadas por
segmentos de cadeia polipeptídica.
- Duas organizações estáveis:

- Enrolamento da cadeia ao redor de um eixo:
-hélice

- Interação lateral de segmentos de uma cadeia
polipeptídica ou de cadeias diferentes: folha β pregueada.
- Estáveis por pontes de hidrogênio  entre N e O


-hélice
- Mantida por pontes de hidrogênio entre uma
unidade peptídica e a quarta unidade peptídica
subseqüente.
- Cadeias laterais:
projetadas para fora da
hélice.

Folha β pregueada
- Também mantida por pontes de hidrogênio;
- Ligações: estabelecidas entre cadeias polipeptídicas
diferentes ou segmentos distantes de uma mesma
cadeia.
- Lado a lado: “folha de papel pregueada”
Pontes de Hidrogênio: para cima e para baixo do
plano da folha

Estrutura Terciária:
- Descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica
(arranjo espacial) por interação de regiões com estrutura
regular (
-hélice ou Folha β pregueada) ou de regiões
sem estrutura definida.
- Segmentos distantes da estrutura primária podem
aproximar-se e interagir  ligações não-covalentes
entre as cadeias laterais. Estas ligações podem ser:
 Pontes de Hidrogênio;
 Interações hidrofóbicas;
 Ligações iônicas ou salinas;
 Ponte dissulfeto.

A estrutura Terciária

Pontes de Hidrogênio:
- Estabelecidas entre grupos R de aminoácidos polares
com ou sem carga;

Interações Hidrofóbicas:
- Formadas entre cadeias laterais hidrofóbicas dos
aminoácidos apolares.
- Não interagem com a água;

Ligações iônicas ou salinas:

- Interações de grupos com cargas opostas 
aminoácidos básicos e ácidos.

Ponte dissulfeto:
- Formada entre dois resíduos de cisteína  reação de
oxidação catalisada por enzimas específicas.

Estrutura Quaternária:
- Descreve a associação de duas ou mais cadeias
polipeptídicas (subunidades) para compor uma proteína
funcional;
- Mantida por ligações não-covalentes entre as
subunidades  mesmos tipos da estrutura terciária.
- Subunidades: iguais ou diferentes;

 Hemoglobina (ex.): 4 cadeias

polipeptídicas  iguais, duas a duas

e β (associadas por interações
hidrofóbicas).

Resumindo...

Classificação das Proteínas

- Proteínas Globulares e Fibrosas

- Classificação quanto à forma;
- Proteínas globulares: uma ou mais cadeias
polipeptídicas organizadas  forma final esférica;
- Solúveis em meio aquoso.
- Exemplos: proteínas ativas (enzimas),
transportadores (hemoglobina)

Proteína Globular
- Proteínas fibrosas: forma alongada,insolúveis e
desempenham papel estrutural nos sistemas biológicos;
- Componente fundamental: cadeias polipeptídicas muito
longas, com estrutura secundária regular (
-hélice, nas

-queratinas; folha β pregueada, nas β-queratinas e uma
hélice característica no colágeno);
-
-queratinas: 2 ou 3 cadeias em
-hélice associam- se
lateralmente  longos cabos helicoidais  fibrilas e
fibras. Constituinte da epiderme dos vertebrados,
cabelos, unhas, chifres, bicos, penas...
- β-queratinas: empilhamento de folhas β pregueadas 
fibroína da seda e teias de aranha

-
- Colágeno: cadeias polipeptídicas  conformação
helicoidal típica.
- Composição peculiar em aminoácidos: glicina, prolina e
hidroxiprolina (freqüentemente em seqüência).
 Associação de 3 cadeias  hélice tripla (tropocolágeno,
estrutura do colágeno);
 Associação do tropocolágeno  fibrilas de colágeno.

 Molécula mais abundante dos vertebrados: cartilagens,

tendões, pele...
Aquecimento: rompimento da estrutura
do colágeno  proteína desenrolada,
mais solúvel......

GELATINA!!!
Classificação Quanto à composição

Proteínas simples:

- Por hidrólise, liberam apenas aminoácidos.

Proteínas conjugadas:

- Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical

não peptídico, denominado grupo prostético.
- Grupo prostético: natureza variável;
- Carboidratos (glicoproteína), lipídeos (lipoproteína);
- Mioglobina: Grupo Heme;

Glicoproteínas:
- Compartimentos celulares, proteínas secretadas
pelas células, superfície externa...
- Hemoglobina + glicose  hemoglobina
glicosilada  alta concentração de glicose no
sangue (diabetes);

Lipoproteínas:
- Parede celular de algumas bactérias.
- Lipoproteínas plasmáticas: peso molecular,
muitas moléculas de lipídeos e poucas proteínas
 transporte de lipídeos no sangue.
Classificação quanto ao ponto isoelétrico (pI)

Proteínas ácidas: pI < 7.

Exemplo: pepsina (pI = 1,0)

Proteínas básicas: pI > 7.

Exemplo: citocromo C (pI = 10,6)

 pI = pH em que a proteína apresenta o mesmo número

de grupos ácidos desprotonados e grupos básicos
protonados.
 redução do pH  aumento da carga positiva da
proteína
- ganho de carga positiva (protonação de grupos
básicos); perda de carga negativa (protonação de
grupos ácidos)
Classificação quanto ao número de cadeias
polipeptídicas

Proteínas monoméricas
- Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.

Proteínas oligoméricas
- Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica;
são as proteínas com estrutura e função mais
complexas.

Alterações estruturais das proteínas

Desnaturação: destruição da conformação nativa,

devido à quebra de ligações não covalentes (mantém as
ligações peptídicas)
- Resulta em cadeia polipeptídica distendida;

- Fatores que ocasionam a desnaturação:

- Aquecimento: algumas proteínas < 100°C;
- Ácidos e bases fortes;
- Solventes orgânicos;
- Detergentes e sabões.
A desnaturação pode ser irreversível...
Algumas proteínas desnaturadas  insolúveis

 Exemplos:
Clara de ovo  aquecimento
Caseína  leite acidificado (crescimento bacteriano)
Substituição de aminoácidos:
Cadeia β da Hemoglobina: Substituição de glutamato
por valina  Hemoglobina S
- Anemia falciforme.

Funções das proteínas

- Estrutural e contrátil: participam da construção de

estruturas celulares e de sustentação.
Exemplo: colágeno, queratina, actina e miosina

- Enzimática: com atividade específica, aceleram ou

retardam reações bioquímicas que ocorrem nas células.
Exemplos: lipase, amilase, polifenol oxidase

- Hormonal: função de estimular ou inibir a atividade

de determinados órgãos (reguladores do metabolismo).
Exemplo: insulina
 -Transporte: transportadoras de nutrientes e
metabólitos entre fluidos e tecidos
Exemplo: hemoglobina

- Defesa: utilizadas na identificação de proteínas

presentes nos organismos invasores, que serão
consideradas “estranhas”
Exemplo: imunoglobulina (anticorpo)

- Nutritiva: alimentos ricos em proteína são fontes

naturais de aminoácidos indispensáveis aos seres
vivos para a produção de outras proteínas.
 - Reguladora: através do processo de nutrição
Exemplo: vitaminas

- Reserva: processo de manutenção (reserva

energética)
Exemplo: sementes de plantas armazenam proteínas
para a germinação;

- Coagulação sangüínea: vários são os fatores da

coagulação que possuem natureza protéica
Exemplo: fibrinogênio
 - Outras funções: existem numerosas proteínas cujas
funções não são facilmente classificadas.
Exemplos: monelina (adoçante), proteínas no sangue de
alguns peixes antárticos (propriedades
anticongelantes)