Proteínas em alimentos

Prof.Msc. Tatiana R. de Oliveira Stremel

 Classificação dos aminoácidos

• Naturais: quando podem ser produzidos por

determinado organismo;
• Essenciais: quando precisam ser obtidos
obrigatoriamente pela dieta. Ex: no ser
humano 8 são essenciais: valina, leucina,
isoleucina, fenilalanina, metionina, treonina,
lisina e triptofano.
 Composição química dos aminoácidos
• Os aminoácidos são moléculas formadas por um
grupamento carboxila (COOH) e um grupamento
amina (NH2);

• Dizemos que uma ligação peptídica ocorre através

de uma reação de desidratação, porque sempre há
liberação de uma molécula de água
• Apesar de a estrutura básica dos 20 aminoácidos ser
semelhante, o radical R diferencia um do outro. Por exemplo,
se o radical R for um átomo de hidrogênio, o aminoácido será
a glicina (Fig 1), se ao invés no hidrogênio, for um
grupamento metil (CH3), teremos uma alanina (Fig2)
 Funções das proteínas
• Função de transporte: a hemoglobina é uma proteína presente nos glóbulos
vermelhos que tem como função transportar os gases respiratórios (O2 e
CO2);

• Função hormonal: um exemplo de proteína que exerce essa função é a

insulina;

• Função de defesa: ao ser invadido por substâncias ou seres estranhos,

uma das formas de defesa do organismo é a produção de proteínas
denominadas anticorpos;

• Função catalisadora: são proteínas que promovem a ocorrência de reações

químicas com pouco ou nenhum gasto de energia. Esse processo é
conhecido como catálise e as substâncias catalisadoras são as enzimas.
 Tipos de estruturas
• Primária: sequência de aminoácidos;
• Secundária: hélice união através das
PH;
• Terciária: união através de PH;
• O que faz a proteína se dobrar?
• Pontes de Hidrogênio
• Atrações elétricas entre aminoácidos distintos
• Ponte dissulfeto
• Aminoácidos apolares que tendem a ficar
próximos
• Conclui-se:
• Se a seqüência de aminoácidos for diferente, a
estrutura será diferente.
• Quando há a união de dois ou mais
novelos protéicos.
• Hemoglobina:
• Quatro cadeias de 100 aminoácidos, cada
uma contendo:
• Um grupo não-protéico portador de Ferro,
o grupo heme.
• Rompimento das ligações que formam
tridimensionalmente a proteína.
• Acontece quando:
• Há aumento da temperatura
• Ou há alteração no pH.
 Proteínas importantes em alimentos

a) Proteínas da carne: miosina; actina; colágeno;

b) Proteínas do leite: caseína; lactoalbumina e

lactoglobulina;

c) Proteína do ovo: clara (ovalbumina (50%),

canalbumina, glicoproteína, avidina/biotina) e gema
(lipovitelina, fosfovitina, livitina);

d) Proteínas do trigo: prolamina (gliadina); glutelina

(glutenina).
 Metodologia para determinação
• Proteína Bruta determinação de um elemento ou
grupo pertencente a proteína e fator de correção;

• Elementos analisados C e N e os grupos aminoácidos e

ligações peptídicas;

• N  constante em 16%;

• Análise de C digestão mais fácil, menos erros,

fator de correção mais preciso, mas, dificuldade em
separar o C das Proteínas dos demais componentes.
 Metodologia para determinação

• Análise de N é a mais utilizada;

• Fator geral de transformação é 6,25;

• Quanto teor muito diferente de 16% usa-se outro fator.

Ex: trigo: 5,7, leite: 6,38, gelatina: 5,5;
 Metodologia para a determinação

• Método de KjeldahlN total;

• Proposto por Kjeldahl na Dinamarca em 1883;

• Procedimento baseia-se em aquecimento com H2SO4,até

que C e H sejam oxidados;
• Nitrogênio reduzido a sulfato de amônia( (NH4)2SO4), que
reagindo com NaOH  libera amônia adiciona-se ácido
bórico(H3BO3) formando borato de amônia (NH4)3BO3)
adiciona-se HCl mede-se a quantidade de borato formado.
 Metodologia para determinação

• Cálculo - Kjeldahl:
 Metodologia para a determinação

• Método por grupos: presença de aas e lig. peptídicas

• Método por Biureto:

• proposto por Riegler em 1914;
• substâncias contendo duas ou mais ligações peptídicas formam um
complexo de cor roxa com sais de cobre em soluções alcalinas;
• Método mais simples, rápido e barato;
• Necessita de curva de calibração e intensidade de cor é variável;
 Métodos para a determinação

• Método do fenol:
• Uma das primeiras determinações colorimétricas
realizada a partir de 1912;
• Interação das proteínas com fenol catalisado por
cobre, desenvolvendo cor azul;
• É um método mais sensível e específico, porém
destrói a amostra, é lento, muita manipulação.
 Métodos para a determinação

• Método por espectrofotometria ultravioleta:

• Proteínas possui absorção UV em 280 nm devido a
presença de tirosina, triptofano e fenilalanina;
• Método rápido, simples, preparação muito longa, resultados
não muito precisos;

• Método turbidimétrico:
• Baseado na turbidez da proteína em solução com agente
precipitante acido tricloroacético, ferricianeto de potássio
e ácido sulfosalisílico;
• Método rápido, simples,mas pode ter interferência de outros
componentes da amostra.
 Métodos para a determinação

• Método de DYE-BINDING:
• Apareceu por volta de 1944;
• Amostra é tratada com excesso de corante (tipo indicador),
o corante e a proteína reagem quantitativamente para
formar um complexo insolúvel que pode ser separado por
centrifugação ou filtração. O excesso de corante não
reagido em solução é medido colorimetricamente e, por
diferença, obtém-se indiretamente a quantidade de proteína
da amostra.
• Método rápido, simples, exatidão, economia, alto custo do
equipamento