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AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

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Universidade Federal de Pernambuco Centro de Tecnologia e Geociências Depto de Engenharia Química

Aminoácidos e Proteínas

Maria de los Angeles Perez F. Palha Maria Alice G. de Andrade Lima Sônia S. Melo C. de Albuquerque

Recife 1999

1

AMI OÁCIDOS 1. unidos entre si pelas chamadas ligações peptídicas. fazem parte de alguns antibióticos como a D. ligados a um mesmo carbono.aminoácidos são encontrados na natureza porém nunca foram encontrados em proteínas. Por sua vez. Alguns D. São 20 os aminoácidos naturais considerados unidades fundamentais das proteínas e estes podem classificar-se de acordo com diferentes critérios: com relação a polaridade do grupo R. 2 .Definição: São compostos orgânicos que se caracterizam por apresentarem um grupamento carboxílico .. de acordo com o número de grupos amínicos. com relação a natureza química do grupo R. observa-se que 50% dessa matéria e´composta de proteínas. O // + R _ CH − C α \ N H2 OH H  N −  H COOH  C H  > R −  R’ H O R’  ||  C − C − N − C − COOH   NH2 H Só os L-aminoácidos são encontrados nas proteínas.Fórmula geral: R − CH − COO−  α NH3 + O // ou R − CH − C  α \ NH2 OH Analisando-se a matéria seca da maioria das células.COO−.fenilalanina na Gramicidina S. as proteínas são polímeros constituídos por amino ácidos. um grupamento amínico NH3+ e um grupamento R de estrutura variável. número de carboxilas. 2.

3. Adotaremos a classificação dos aminoácidos de acordo coma polaridade dos grupos R.etc. CH3 \ CH − CH − COOH /  CH3 NH2 Valina (Val) * 4) H2C − CH2   H2 C C − COOH \ / \ N+ H / \ H H Prolina (Pro) H  CH3 − C − COOH  NH2) alanina (Ala) 1) 2) 3) CH3 \ CH − CH2 − CH − COOH /  Leucina (Leu)* CH3 NH2 5) CH3 \ CH − CH − CH − COOH    Isoleucina (Ile)* H CH3 NH2 6) − CH2 − CH − COOH  NH2 Fenilalanina (Phe)* 3 . O menos hidrofóbico é alanina.1 Aminoácidos com grupos R apolares ou hidrofóbicos Características: são pouco solúveis em H2O . 3.Classificação dos aminoácidos de acordo com a polaridade dos grupos R.

contêm 1) HO − CH2 − CH −COOH | NH2 Serina (Ser) 2) CH − CH − CH − COOH  OH Treonina (Thr)*  NH2 3) HO − − CH2 − CH − COOH  NH2 Tirosina (Tyr) 4) H − S − CH2 − CH − COOH  NH2 Cisteína (Cys) 4 .2 Aminoácidos com grupos R polares não carregados Características: são mais solúveis em H2O .7) − C − CH 2 − CH − COOH   C NH2 NH H Tripófano (Trp)* 8) CH3 − S − CH2 − CH2 − CH − COOH Metionina (Met) *  NH2 3. Isto porque grupos funcionais que formam pontes de hidroênio com a água.

Glutâmico (Glu) 3.3.5) H2C −COOH | NH3 Glicina (Gly ) 6) O = C − CH2 − CH − COOH | NH2 | NH2 Asparagina(Asn) 7) O = C − CH2 − CH2 − CH − COOH | NH2 | NH2 Glutamina ( Gln) 3. Aspártico (Asp) 2) -- OOC − CH2 − CH2 −CH − COOH | NH2 Ac.Aminoácidos com radical R carregados positivamente H3N+− CH2 − CH2 − CH2 − CH2 −CH − COOH | NH2 1) Lisina (Lys)* 5 .4.Aminoácidos com radical R carregados negativamente 1) -- OOC− CH2 − CH − COOH | NH2 Ac.

Com relação aos microrganismos. marcados com * são aqueles essenciais ao homem e ao rato albino. Os aminoácidos classificados de acordo com os radicais R. precisam deles. Aminoácidos Essenciais : são aqueles que o organismo não pode sintetizar. a partir de precursores simples.2) H2N − C − NH − CH2 −CH2 − CH2 −CH − COOH || + Arginina (Arg)* | NH2 NH2 3) HC | HN+ \\ = C − C H2 − C H − COOH | NH / | NH2 Histidina (His)* CH . as bactérias lácticas não o 6 . para a síntese de suas proteínas mas são incapazes de produzi-los . As plantas superiores são capazes de sintetizar todos os amino ácidos necessários à síntese de suas proteínas. enquanto a Escherichia coli sintetiza todos que precisa. a capacidade de síntese dos amino ácidos é extremamente variada. ou seja. conseguem. sendo obtidos através da dieta.

+ H+ → +(Amino ácido) + OH ↓ (Amino ácido)- + (Amino ácido). Com base nesta absorção. Encontram-se ionizados em solução aquosa.3. Somente os aromáticos.V. tirosina. dipolar ou Zwitterion (ver proteínas) 4.1-Solubilidade Todos são solúveis em água e em solventes polares como metanol e etanol. 4. pode-se determinar a concentração de proteínas..→ Constitui o íon anfótero.4. 7 .Propriedades Físicas dos Aminoácidos 4. entre 250 e 280nm.2-Caráter Anfótero + (Amino ácido). triptófano e fenilalanina absorvem significativamente na região do U.Espectro de Absorção Nenhum dos Amino ácido absorve luz na região visível.

Amino Ácidos Com Intensa Atividade Biológica 6.5-Separação e Análise de Misturas de Amino ácidos Principalmente por métodos cromatográficos.1.3. 6. ou vários antibióticos são peptídeos.Encefalinas (induzem analgesia.Gramicidina S (antibiótico ) D.S ___ | S .2.Phe__ L-Val__ L-Orn __L-Leu__D Phe Alguns venenos extremamente tóxicos. Assim apesar dos amino ácidos serem atóxicos.4.Cys | Pro-Leu-Gly 6. HPLC.Ocitocina (estimula as concentrações uterinas) Tyr-Ile-Gln-Asn | Cys . é 8 .Phe __ L-Leu __ L-Orn__ L-Val __L-Pro ↓ ↑ L. são opiáceos naturais) Tyr-Gly-Gly-Phe-Met ou Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu 6. baseados em suas cargas elétricas tais como: Cromatografia de troca iônica. como a amanitina.inflamatório) Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg 6.Bradicinina (ante.

-------------------------------- 9 .a seqüência dos mesmos em peptídeos e polipeptídeos que determina sua especificidade de ação e efeitos biológicos.Hormônio pancreático que se opõe a ação da insulina Corticotrofina. Curiosidade: A parede celular de bactérias tem como estrutura peptídeos ligados a açúcares . Outros exemplos de peptídeos com intensa atividade biológica são: Glucagon .Estimula o córtex adrenal.

temperatura) . Ferritina (Fe) 10 . Devido ao caráter dessa ligação. Funcões: Armazenamento: Catalítica : Contrácteis: Estrutural: Protetora: Ferritina (Fe → baço) Urease. Gossipina. amilase. Albumina do soro. em geral. Proteoglicanas frinogênio. Caseína (leite). Anticorpos Reguladora: Insulina. lipase Actina e Miosina. artérias) Transportadoras: Hemoglobina (O2). Flagelina Queratinas. Ovoalbumina. as proteínas tem. conhecida por conformação nativa ou proteína nativa. oxitocina (útero e glândulas mamárias) Vasopressina (rim. Colágeno. Citocromos Nutritivas e de reserva: Gliadina (trigo). Elastinas. Mioglobina. Ricina. apenas uma conformação espacial em suas condições biológicas normais (pH. Trombina(coagulação do sangue).Proteínas DEFI IÇÃO: São polímeros de amino ácidos unidos entre si por ligações peptídicas.

γ-Globulinas As proteínas tem seu número de amino ácidos. resistentes à salinas diluídas Forma esférica. estrutura e conformação geneticamente determinados. Estabilidade conformacional se deve as ligação peptídica e a interação entre os radicais R laterais dos aminoácidos 11 . polipepitídica forma globular Quase todas enrolada em Cadeia polipeptídica estendida ao longo de um eixo as enzimas e Proteínas estruturais Ex: ∝-Queratinas . São formadas por apenas 20 aac. Sua conformação nativa é tão estável.Classificação das Proteínas de acordo com a forma: Globulares Fibrosas Solúveis em água e soluções Insolúveis em água. que a proteína pode ser isolada mantendo sua atividade biológica. ação proteolítica Cadeia compridas e filamentosas.Colageno proteínas de reserva Ex: Hexoquinase.

Metaloprotínas (Ferritinas) Classificação das Proteínas de acordo com a Estrutura Primária .análise de sua estrutura covalente e da seqüência de aac Ex: Representada por linha simples  R1  R2  R3  R4  R5  R6 etc Secundária-Designa o arranjo no espaço. fosfoproteínas(caseína do leite) hemoproteínas (hemoglobina).Classificação das Proteínas de acordo com a Composição Simples Conjugadas Contém apenas Amino-ácidos Possuem grupos químicos que ligados em cadeia polipeptídica não são Amino-ácidos ligados à e nenhum outro grupo químico cadeia polipeptídica Porção não protéica chama-se GRUPO PROSTÉTICO queratinas. glicoproteínas (γ-Globulinas). a conformação dos resíduos de aminoácidos sucessivos e próximos na cadeia 12 . insulina lipoproteínas ( no sangue). colágeno.

Flexíveis e moles são ricas em aac com grupos R Os grupos R projetam-se para fora. -s-s- 13 . pele. casco de teia de aranha.polipeptídica. cabelos. Em conformação-β presença de calor Não aumentam de tamanho ao serem húmido podem adquirir conformaçã-β aquecidas (reversível) Ligações entre aac. Esta estrutura apresenta arranjo espacial α-hélice ou conformação-β (folha pregueada). Estrutura terciária: Estrura espacial devido a ligações iônicas. hidrofóbicos insolúveis em H2O Ex: α-queratinas encontradas nas Ex: β-queratinas encontradas em estrutura em zig-zag unhas. lã. Ex: α-hélice β-pregueada α-hélice Aumentam de tamanho ao serem aquecidas. intracadeia ricas em liações cistina flexibilidade variável Ligações entre aac intercadeia não há liações cistina entre cadeias das β-queratinas. seda (fibroína) tartaruga.

citocromo-oxidase. lisozima. ligações covalentes entre os radicais R de amino ácidos que compõem a proteína. Ex:hemoglobina.químicas e biológicas de uma proteína. Ex: mioglobina. Representação da estrutura terciária Desnaturação proteica Constitui mudanças nas propriedades físicas.ligações hidrofóbicas. pontes de hidrogênio. ribonuclease. Essas mudanças podem ser: Diminuição da solubilidade Alteração da conformação Diminuição da atividade biológica 14 . Quimiotripsina. Estão geralmente envolvidas na regulação metabólica. unidas entre si por ligações iônicas e/ou covalentes. Ex: Representação da estrutura terciária Estrutura Quaternária: Quando apresentam duas ou mais cadeias polipeptídicas. citocromo c. São geralmente proteínas globulares. hexoquinase.

Anfoterismo: + (PROTEÌNA). chama-se ponto isoelétrico (pI) e a molécula nessas 15 .Causa : Mudanças de pH significativas Mudanças de Temperatura Radiações U. acetona. éter) Ácidos Propriedades Proteicas 1.+ + OH↓ (PROTEÌNA)- H+ → + (PROTEÌNA) O pH da solução cuja a molécula de amino-ácidos ou proteína encontra-se totalmente ionizada.V Raio X Vibrações ultra-sônicas Agitação Solvantes orgânicos (Etanol. mas com carga líquida igual a zero.

“Salting-out”. Esta molécula não se move em um campo elétrico. tende a precipitar.a adiçao de sal.A adição de sal em grandes quantidades.proteína. solubilizando o polipeptídeo. diminui a interação proteína . aumenta a interação proteína .condições. “Salting-in” .proteína. em pequenas quantidades. resultando numa “desidratação da H2O ativa” e precipitação do polipeptídeo. é chamada íon dipolar ou Zwitterion . NaCl entre outros. aumentando a interação proteína H2O.Solubilidade Pode ser alterada pela presença de uma solução salina. 2. 16 . mas a concentração do sal deve ser bem avaliada de modo a se obter proteína solúvel ou precipitada. A afinidade da proteína pode ser melhorada ou não pela adição de sais. como (NH4)2SO4. diminuindo a interação proteína H2O.

Diálise: separ as proteínas de moléculas de baixo peso molecular presentes no extrato das células. 2.V.Cromatografia de troca iônica: fundamenta-se nas diferenças entre as densidades e o sinal de suas cargas elétricas em determinado pH.Purificação das Proteicas As proteínas podem ser separadas e purificadas em seu estado nativo através de diferentes processos: 1. 3. Dosagens proteicas As mais tradicionais são : Método de Kjeldahl Absorção no U.Eletroforese: Separação das diferentes proteínas com base no sinal e número de cargas elétricas de cad uma delas 4. Método de Biureto Método de Lowry 17 .Filtração em gel (peneira molecular): separação das diferentes proteínas por peso molecular.

W.Referências Bibliográficas Lehninger. T. Nova Jersey. Principios de Bioquímica.São Paulo. & Grisham. 1993 Garret. Biochemistry and Molecular Biology. 1997 18 . H. R. Biology ofMicrorganisms. Saunders College Publishing. & Elliott.G.. Prentice-Hall International. Inc.M. Ed. M. D. Elliott.1991. & Madigan. Nova York. 1995 Brock. T. C. Biochemistry. Oxford... Savier. Oxford University Press. A L. D.. C.

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