Biologia

Bioquímica - Proteínas
 Importância e Função: -> Capacidade de formação de estruturas secundárias;
 Catálise enzimática; -> Capacidade de ionização e reatividade química;
 Transporte e estoque;
 Movimento; -> Capacidade de interação com íons;
 Suporte mecânico; -> Capacidade de formar ligações de hidrogênio.
 Proteção imune;
 INTERAÇÃO COM A ÁGUA!!!!
 Sinalização intra e extracelular;
 Etc. -> Polímeros de aminoácidos

Variedade Funcional -> Diferentes estruturas Resultado da união do grupo a-carboxil no aminoácido
tridimensionais. n com o grupo a-amino do n+1

Estrutura 3D -> Estrutura estável em função do

tempo.

 Estabilidade versus flexibilidade.

 Proteínas: Polímeros de aminoácidos.
Ligação Peptídica
 Repertório de 20 unidades básicas:
Equilíbrio: hidrólise
Aminoácidos.
Resíduo -> Unidade Repetitiva
Diferem entre si -> t1/2 = 7 anos em condições brandas
pela cadeia lateral

(grupo R)

Aminoácidos: Propriedades.

 20 aminoácidos “padrão” diferem no seu

grupo R considerando:
1) Tamanho 2) Formato 3) Reatividade
4) Carga 5) Formação de ligações de hidrogênio
Nomenclatura:
Aminoácidos moldam as propriedades das
NH²-----------------COOH
proteínas. -> Sequência de aminoácidos
-> Diferentes cadeias laterais -> Tamanhos, XYZ # XZY
Peptídeos:
formas e cargas;
Composição variável de aminoácidos Variação
-> Capacidade de preencher o interior da dependente de 20n n: número de aminoácidos no
proteína; polímero 202: 400 dipeptídeos com aa padrão 203:
8000 tripeptídeos

OBS:
-> Proteínas são formadas por aminoácidos.
-> Aminoácidos são formados por carboxila e
amino.
-> Amino = NH²
-> Carboxila = COOH
-> As funções das proteínas derivam da
diversidade e versatilidade dos 20 aminoácidos
naturais e suas variações.
-> Polímeros de aminoácidos
Peptídeos: < 50 aminoácidos -> muitos com
atividade biológica
Polipeptídios: >50 e <100 aminoácidos
Proteínas: a priori> 100 aminoácidos
n= 100 -> 200100 = 1,27x10130 proteínas diferentes
de 100 aminoácidos padrão
-> Classificação de Proteínas
-> Proteínas Simples
Compostas apenas por aminoácidos naturais
-> Proteínas Conjugadas
Contêm aminoácidos modificados ou outros
grupos ligados Grupo prostético (ex: grupo home)
Holoproteínas -> proteína + grupo prostético (ex:
holomioglobia)
Apoproteínas -> proteína sem o grupo prostético
(ex: apomioglobina)
-> Proteínas Monoméricas
Formada por apenas uma cadeia polipeptídica
Desprovidas de estrutura quaternária
-> Proteínas Oligoméricas
Formadas por associações de subunidades
polipeptídicas
Homo = associação de cadeias idênticas
Hetero = associação de diferentes cadeias
-> Proteínas Estruturais
Dão forma e sustentação ao organismo (ex:
colágeno)
-> Proteínas Funcionais
Desempenham funções diversas (ex: catálise
enzimática; transporte, defesa, etc.
-> Proteínas
As proteínas são biomoléculas formadas
essencialmente por carbono, hidrogênio, oxigênio e
azoto. Podem também ter enxofre fósforo, ferro ou
cobre.
 Constituintes principais da maioria das células
(>50% peso seco)
 Moléculas altamente sofisticadas
 Existem num nº elevado de estruturas únicas
 São polímeros dobrados em conformações
específicas (formas)
 A sua função é regulada pela sua função química
e conformação
 São constituídas por 20 tipos diferentes de
aminoácidos
São formados a partir de pequenas moléculas- os Exceção: as paredes celulares das bactérias possuem
aminoácidos (aa). Estes estão Unidos por ligações D-alanina- os antibióticos B-lactamas inibem a sua
a que se dá o nome de ligações peptídicas. síntese

Os péptidos e proteínas são formados pela união de

Os aminoácidos possuem um grupo carboxilo (-
aminoácidos através da ligação peptídica.
COOH) e um grupo amino (-NH²).
Ligação peptídica: ligação covalente entre um grupo
carboxilo de um aminoácido e um grupo amino de
outro, com formação de uma molécula de água
(condensação).

 Polaridade
 Carga
 Hidrofobicidade
 Reatividade química

Aminoácidos hidrófobos tendem a resistir

essencialmente no interior da proteína: não ionizam
nem formam ligações por pontes de hidrogênio.

Aminoácidos hidrofílicos tendem a interatuar com o

meio exterior da proteína: formam ligações por ponte
de hidrogênio.

-> A estrutura da proteína determina a função

A sequência e o tipo de aminoácidos, e a estrutura

tridimensional que a proteína adapta condiciona a sua
função.
A versatilidade química dos a.a. é determinante As proteínas desempenho nas células quase todos os
para a sua função na proteína. papéis.

-> União de aminoácidos:

 Péptido (até 50 aminoácidos)
 Proteína (>50 aminoácidos)
Os aminoácidos biológicos são todos da série L
 Os níveis de organização de uma proteína designam-
se por estruturas:

 Estrutura primária: sequência de aminoácidos na

cadeia polipeptíca.
 Estrutura secundária: arranjo espacial ou
conformação (“folding”) de segmentos
relativamente curtos da cadeia polipeptíca.
 Estrutura terciária: reflete o modo como os
elementos da estrutura secundária se arranjam
uns com os outros.

-> A estrutura primária condiciona todas as outras

Estrutura primária: sequência específica de

aminoácidos da proteína definida pela informação
genética da célula.

 Número de aminoácidos;
 Natureza dos aminoácidos;
 Sequência de aminoácidos.

A sequência de aminoácidos é o elo entre a

mensagem genética no DNA e a estrutura
tridimensional que executa a função biológica de uma
proteína.

Anemia falciforme é uma doença genética hereditária,

provocada pela “substituição errada” de um
aminoácido na estrutura primária da hemoglobina.
Miosina (Vermelho) e actina filamentos (Verde).
Causa má formação das hemácias, que assumem
forma semelhante a foices, o que causa deficiência do
transplante de gases nos indivíduos portadores da
doença.
A estrutura primária de uma proteína é destruída
por hidrólise química ou enzimática das ligações
peptídicas, com liberação de péptidos menores e
aminoácidos livres.
A insulina foi a primeira proteína cuja sequência
de aminoácidos foi conhecida (Frederick Sanger,
em 1953, mostrou pela primeira vez que é uma
proteína tem uma sequência de aminoácidos
preciosamente definida).